/
Tags: материальные основы жизни биохимия молекулярная биология биофизика общая биохимия
ISBN: 978-5-507-53531-6
Text
В. В. ЛИТВЯК
НАГЛЯДНАЯ БИОХИМИЯ
В СХЕМАХ, РИСУНКАХ
И ТАБЛИЦАХ
УЧЕБНО-МЕТОДИЧЕСКОЕ ПОСОБИЕ
САНКТ-ПЕТЕРБУРГ•МОСКВА•КРАСНОДАР
2026
УДК 577.1
ББК 28.072я73
Л 64
Литвяк В. В. Наглядная биохимия в схемах, рисунках и таблицах :
учебно-методическое пособие для вузов / В. В. Литвяк. — Санкт-Петербург : Лань, 2026. — 556 с. : ил. — Текст : непосредственный.
ISBN 978-5-507-53531-6
Клеточная теория, биохимические процессы статической, динамической и
функциональной биохимии, а также супрамолекулярной (надмолекулярной) химии
представлены наглядно в виде схем, рисунков и таблиц.
Справочное учебно-методическое пособие предназначено для студентов и
преподавателей биологических, химических, медицинских, технологических, сельскохозяйственных вузов, а также для преподавателей старших классов общеобразовательных школ, лицеев и гимназий.
УДК 577.1
ББК 28.072я73
Рецензенты:
А. Н. БАТЯН — доктор медицинский наук, профессор,
зав. кафедрой экологической медицины и радиобиологии
Международного государственного экологического института
им. А. Д. Сахарова Белорусского государственного университета;
А. И. ЗИНЧЕНКО — доктор биологических наук, профессор,
зав. лабораторией молекулярной биотехнологии ГНУ «Институт микробиологии
НАН Беларуси», член-корреспондент НАН Беларуси;
С. М. ЛЕЩЕВ — доктор химических наук, профессор,
профессор кафедры аналитической химии химического факультета
Белорусского государственного университета.
Издается в авторской редакции
Обложка
П. И. ПОЛЯКОВА
© Издательство «Лань», 2026
© В. В. Литвяк, 2026
© Издательство «Лань», художественное
оформление, 2026
ОГЛАВЛЕНИЕ
Введение ........................................................................................................ 4
Часть I. Клеточная теория: цитология ......................................................... 6
Часть II. Статическая биохимия ................................................................. 75
Часть III. Динамическая биохимия ........................................................... 265
Часть IV. Молекулярная биология ........................................................... 432
Часть V. Функциональная биохимия........................................................ 476
Часть VI. Супрамолекулярная (надмолекулярная) химия .................... 534
Приложение ............................................................................................... 546
Список рекомендуемой литературы ........................................................ 552
3
ВВЕДЕНИЕ
Биохимия (биологическая, или физиологическая химия) – наука о
химическом составе живых клеток и организмов, а также о лежащих в
основе их жизнедеятельности химических процессах. Термин «биохимия» эпизодически употреблялся с середины XIX в., в классическом
смысле он был предложен и введён в научную среду в 1903 г. немецким
химиком Карлом Нейбергом.
Биохимия – сравнительно молодая наука, которая находится на
стыке биологии и химии.
Биохимия подразделяется на следующие разделы.
1. Статическая биохимия (биоорганическая химия) – наука о химическом составе организмов и структур составляющих их молекул (белков, аминокислот, нуклеиновых кислот, нуклеотидов, углеводов и их
производных, липидов, витаминов, гормонов). Её основные объекты –
биополимеры, превращения которых составляют химическую сущность
биологических процессов, и биорегуляторы, которые химически регулируют обмен веществ.
2. Биохимия аминокислот – наука о химическом составе аминокислот.
3. Биохимия белков – наука о химическом составе белков.
4. Биохимия ферментов – наука о химическом составе ферментов.
5. Биохимия углеводов – наука о химическом составе углеводов.
6. Биохимия нуклеиновых кислот – наука о химическом составе
нуклеиновых кислот.
7. Биохимия нуклеотидов – наука о химическом составе нуклеотидов.
8. Биохимия липидов – наука о действии липидов, их биологических эффектах, биохимических нарушениях при недостатке или избытке
в организме.
9. Биохимия витаминов – наука о действии витаминов, их биологических эффектах, биохимических нарушениях при недостатке или избытке в организме.
10. Биохимия гормонов – наука о действии гормонов, их биологических эффектах, биохимических нарушениях при недостатке или избытке в организме.
11. Динамическая биохимия – изучает химические реакции, представляющие обмен веществ (метаболизм), а именно пути превращения
молекул и механизмы происходящих между ними реакций.
12. Молекулярная биология – наука, ставящая своей задачей познание природы явлений жизнедеятельности путём изучения биологических объектов и систем на уровне, приближающемся к молекулярному, а
в ряде случаев и достигающем этого предела.
4
13. Биоэнергетика – раздел динамической биохимии, который изучает закономерности образования, аккумуляции и потребления энергии
в биологических системах.
14. Функциональная биохимия – раздел биохимии, изучающий химические превращения, лежащие в основе функций органов, тканей и
организма в целом.
15. Биохимия микроорганизмов (биохимия бактерий) – наука о составе и превращениях веществ в микроорганизмах.
16. Биохимия растений – наука о молекулярных процессах, происходящие в растительном организме.
17. Биохимия животных – наука о молекулярных процессах, протекающих в клетках живых организмов.
18. Биохимия человека – это раздел биохимии, который изучает
закономерности обмена веществ в человеческом организме.
19. Биохимия крови – наука о закономерностях обмена веществ в
крови человека.
20. Биохимия тканей – наука о закономерностях обмена веществ в
тканях человека.
21. Биохимия органов – наука о закономерностях обмена веществ в
органах человека.
22. Медицинская биохимия – это раздел биохимии, который изучает закономерности обмена веществ в человеческом организме при заболеваниях.
23. Биохимия мышечной деятельности – это раздел биохимии, который изучает закономерности обмена веществ в человеческом организме при мышечной деятельности.
24. Биохимия спорта – наука, выявляющая закономерности обмена
веществ в человеческом организме при предельной по объёму и/или интенсивности мышечной деятельности.
В справочное учебно-методическом пособии клеточная теория,
биохимические процессы статической, динамической и функциональной
биохимии, а также супрамолекулярной (надмолекулярной) химии представлены наглядно в виде схем, рисунков и таблиц.
Справочное учебно-методическое пособие предназначено для
студентов и преподавателей медицинских, технологических, сельскохозяйственных вузов, а также для преподавателей и учащихся старших
классов общеобразовательных школ, лицеев и гимназий.
5
ЧАСТЬ I. КЛЕТОЧНАЯ ТЕОРИЯ: ЦИТОЛОГИЯ
6
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ФОРМЫ ЖИЗНИ
РНК-вирус ВИЧ
ДНК-вирус герпеса
КЛЕТОЧНЫЕ ФОРМЫ ЖИЗНИ
7
СРАВНИТЕЛЬНАЯ СХЕМА СТРОЕНИЯ ЖИВОТНОЙ
И РАСТИТЕЛЬНОЙ КЛЕТКИ
БАКТЕРИАЛЬНАЯ КЛЕТКА
8
ОБЩИЕ АСПЕКТЫ СТРОЕНИЕ ЖИВОЙ КЛЕТКИ
9
СХЕМА СТРОЕНИЯ ПОЛОВЫХ КЛЕТОК
ЖИВОТНЫХ И ЧЕЛОВЕКА
Строение мужской половой клетки – сперматозоида (♂)
Строение женской половой клетки – яйцеклетки (♀)
СХЕМА СТРОЕНИЯ ПОЛОВЫХ КЛЕТОК
ЖИВОТНЫХ И ЧЕЛОВЕКА
Общая схема строения
Сперматозоиды под микроскопом
Строение мужской половой клетки – сперматозоида (♂)
10
Общая схема строения
Яйцеклетка
Оплодотворение
яйцеклетки
Оплодотворенная
яйцеклетка
Строение женской половой клетки – яйцеклетки (♀)
11
СТРОЕНИЕ КЛЕТКИ НЕРВНОЙ СИСТЕМЫ – НЕЙРОНА
12
КЛАССИФИКАЦИЯ НЕЙРОНОВ
1 – униполярный (в эмбриогенезе); 2 – биполярный (в органах чувств); 3 – мультиполярный (подавляющее большинство); 4 – псевдоуниполярный (в спинномозговых узлах).
13
ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ СОМАТИЧЕСКИХ КЛЕТОК
14
ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ КЛЕТОК КРОВИ
ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ КРОВИ
15
ОСНОВЫ ТРАНСФУЗИОЛОГИИ
Распространение групп крови
Проверка крови на групповую
совместимость, показывающая
гемагглютинацию (слипание в комочки
и выпадение в осадок эритроцитов)
несовместимой крови
Схема возможного переливания крови
переливание эритромассы
переливание
плазмы
общая схема
переливания
РЕАКЦИЯ АГГЛЮТИНАЦИИ
Агглютинации нет
Агглютинация есть
16
РЕАКЦИЯ АГГЛЮТИНАЦИИ ЭРИТРОЦИТОВ КРОВИ
Вариант №1
Вариант №2
Вариант №1
Вариант №2
Агглютинации нет (равномерное окра- Агглютинация есть (окрашивание капли
шивание капли крови)
крови неравномерное)
17
ПЕРВООТКРЫВАТЕЛЬ ГРУПП КРОВИ
Карл Ландштейнер
(1868–1943 гг.)
1930 г. Нобелевская премия по химии
ХАРАКТЕРИСТИКА ГРУПП КРОВИ
18
ИССЛЕДОВАТЕЛИ СРУКТУРНОЙ И ФУНКЦИОНАЛЬНОЙ
ОРГАНИЗАЦИИ КЛЕТКИ
Альбер Клод
(1898(9)–1983 гг.)
Кристиан Рене де Дюв
(1917–2013 гг.)
Джордж Эмиль Паладе
(1912–2008 гг.)
1974 г. Нобелевская премия по физиологии и медицине
19
КЛАССИФИКАЦИЯ КЛЕТОЧНЫХ ОРГАНЕЛЛ
20
ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ РАСТИТЕЛЬНОЙ
КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ
1 – цитоплазматическая мембрана; 2 – первичная клеточная стенка; 3 – средняя
пластина; 4 – пектин; 5 – микрофибриллы целлюлозы; 6 – гемицеллюлоза; 7 –
растворимый растительный белок.
21
ОБОБЩЕННАЯ СХЕМА СТРОЕНИЯ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКОЙ МЕМБРАНЫ
22
ОБРАЗОВАНИЕ ЛИПИДНОГО БИСЛОЯ
(строение молекул фосфолипидов и их ориентация в воде)
– углерод;
– водород;
– кислород;
23
– фосфор.
САМООРГАНИЗАЦИЯ ФОСФОЛИПИДОВ
1 – вращение; 2 – латеральное перемещение; 3 – перемещение между слоями (редко); 4 – ненасыщенные фосфолипидные молекулы; 5 – насыщенные фосфолипидные молекулы; 6 – присутствие холестерола.
24
ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ КЛЕТОЧНОГО ЯДРА
25
ЯДЕРНЫЕ ПОРЫ – 8 СВЯЗАННЫХ МЕЖДУ СОБОЙ
БЕЛКОВЫХ ГРАНУЛ НУКЛЕОПОРИНОВ
26
МОДЕЛЬ ЯДЕРНЫХ ПОР – 8 СВЯЗАННЫХ МЕЖДУ
СОБОЙ БЕЛКОВЫХ ГРАНУЛ НУКЛЕОПОРИНОВ
ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ КЛЕТОЧНОГО ЯДРА
27
МОРФОЛОГИЯ МЕТАФАЗНЫХ ХРОМОСОМ
КАРИОТИП ЧЕЛОВЕКА
А – 1–3; B – 4–5; C – 6–12; D – 13–15; E – 16–18; F – 19–20; G – 21–22;
пара половых хромосом: ♀ ХХ или ♂ XY
28
ИЕРАРХИЧЕСКОЕ СТРОЕНИЕ ХРОМОСОМ
29
СТРОЕНИЕ НУКЛЕОСОМ
НУКЛЕОСОМЫ НА НИТИ ДНК
30
СКАНИРУЮЩИЕ ЭЛЕКТРОННЫЕ МИКРОФОТОГРАФИИ
ПОЛОВЫХ ХРОМОСОМ
31
ИССЛЕДОВАТЕЛЬ ХРОМОСОМ
Томас Хант Морган
(1866–1945 гг.)
1933 г. Нобелевская премия
по физиологии и медицине
УРОВНИ КОМПАКТИЗАЦИИ ХРОМОСОМНОЙ ДНК
1 – ДНК; 2 – нуклеосома; 3 – бусины на нити; 4 – фибрилла 30 нм; 5 – активная хромосома; 6 – метафазная хромосома; 7 – изолированные участки; 8 – активно транскрибируемые гены; 9 – менее активные гены; 10 – в период интерфазы; 11 – в ходе
деления клетки; а – гистоны кора; б – гистон Н1; в – белки скэффолда; с – другие
белки скэффолда.
32
ОБЩАЯ СХЕМА МЕЙОЗА
КЛЕТКИ HELA В ИНТЕРФАЗЕ
И НА ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНЫХ СТАДИЯХ МИТОЗА
33
ФАЗЫ МЕЙОЗА
ОБЩАЯ СХЕМА ГАМЕТОГЕНЕЗА
34
ПОЛИТЕННЫЕ ХРОМОСОМЫ ДРОЗОФИЛЫ ФРУКТОВОЙ,
ИЛИ МАЛОЙ, ИЛИ ОБЫКНОВЕННОЙ
(DROSOPHILA MELANOGASTER)
35
ХРОМОСОМЫ ТИПА ЛАМПОВЫХ ЩЕТОК
36
ПРОЦЕСС ДЕЛЕНИЯ КЛЕТКИ МИТОЗ
ФАЗЫ
МИТОЗА
37
ПРОЦЕСС ДЕЛЕНИЯ КЛЕТКИ МИТОЗ
38
СТРОЕНИЕ КЛЕТОЧНОЙ ОРГАНЕЛЛЫ – РИБОСОМЫ
39
ПРОСТРАНСТВЕННАЯ СТРУКТУРА РИБОСОМЫ
40
ОСОБЕННОСТИ СТРУКТУРЫ РИБОСОМЫ
РИБОСОМЫ ЭУКАРИОТОВ
41
ОСОБЕННОСТИ СТРУКТУРЫ РИБОСОМЫ
42
ПРОСТРАНСТВЕННАЯ СТРУКТУРА 16S РРНК
43
ИССЛЕДОВАТЕЛИ СТРУКТУРЫ И ФУНКЦИИ РИБОСОМЫ
Венкатраман
Рамакришнан
(1962 г.р.)
Ада Йонат
(1939 г.р.)
Томас Артур Стейтц
(1940–2018 гг.)
2009 г. Нобелевская премия по химии
44
СТРОЕНИЕ КЛЕТОЧНОЙ ОРГАНЕЛЛЫ –
ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКОГО РЕТИКУЛУМА
45
СТРОЕНИЕ КЛЕТОЧНОЙ ОРГАНЕЛЛЫ – МИТОХОНДРИИ
46
ГИПОТЕЗА ПОЯВЛЕНИЯ
В ЖИВОЙ КЛЕТКЕ МИТОХОНДРИЙ
Древние эукариоты были анаэробами и не могли эффективно использовать кислород в своей жизнедеятельности, но при этом обладали
способностью к фагоцитозу; это дало им возможность захватывать протеобактерии и присваивать продукты их обмена веществ; поглотив альфапротеобактерию, примитивный эукариот получил возможность анаэробного дыхания.
47
СТРОЕНИЕ КЛЕТОЧНОЙ ОРГАНЕЛЛЫ –
АППАРАТА ГОЛЬДЖИ
48
СТРОЕНИЕ КЛЕТОЧНОЙ ОРГАНЕЛЛЫ –
АППАРАТА ГОЛЬДЖИ
49
СТРОЕНИЕ КЛЕТОЧНОЙ ОРГАНЕЛЛЫ – ЛИЗОСОМЫ
50
СТРОЕНИЕ КЛЕТОЧНОЙ ОРГАНЕЛЛЫ – ЦЕНТРИОЛИ
51
СТРОЕНИЕ ПЛАСТИД ЗЕЛЕНОГО ЦВЕТА
(ХЛОРОПЛАСТОВ)
52
ИЕРАРХИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА ПЛАСТИДЫ
ХИМИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА ХЛОРОФИЛЛОВ F
Эмпирическая химическая
формула:
C55H70O6N4Mg
53
ХИМИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА ХЛОРОФИЛЛОВ (А, B, C)
Эмпирические химические
формулы:
хлорофилл а: C55H72MgO5N4;
хлорофилл b: C55H70MgN4O6;
хлорофилл c1: C35H30MgN4O5;
хлорофилл c2: C35H28MgN4O5;
хлорофилл c3: C36H28MgN4O7
54
ИССЛЕДОВАТЕЛЬ ХЛОРОФИЛЛА
И РАСТИТЕЛЬНЫХ КРАСЯЩИХ ВЕЩЕСТВ
Рихард Мартин Вильштеттер
(1872–1942 гг.)
1915 г. Нобелевская премия по химии
СПЕКТЫ ПОГЛОЩЕНИЯ
ФОТОСИНТЕТИЧЕСКИХ ПИГМЕНТОВ
55
Powered by TCPDF (www.tcpdf.org)
ТИПЫ ПЛАСТИД
ВЗАИМОПРЕВРАЩЕНИЯ ПЛАСТИД
56
ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ
И ФУНКЦИОНИРОВАНИЯ ХЛОРОПЛАСТА
ХЛОРОПЛАСТ ПОД МИКРОСКОПОМ
57
КЛАССИФИКАЦИЯ НЕОРГАНИЧЕСКИХ ВЕЩЕСТВ
КЛАССИФИКАЦИЯ ОРГАНИЧЕСКИХ ВЕЩЕСТВ
58
КЛАССИФИКАЦИЯ
ХИМИЧЕСКИХ
СОЕДИНЕНИЙ
ЖИВОЙ ПРИРОДЫ
КЛАССИФИКАЦИЯ ХИМИЧЕСКИХ
ЭЛЕМЕНТОВ ЖИВОЙ МАТЕРИИ
Микроэлементы
I, F, Zn, Mn, Cu, Co, Cr, Se,
Mo, V, Ni, Sn, B, Si и др.
<0,001%
Ул ь т р а м и к ро-элементы
Hg, Au, U, Ra и
др.
Химические
элементы
< 0,00001%
98%
1,9%
Макроэлементы
Na, K, Ca, Mg, Cl, P, S
59
Органогенные
O, C, N, H
ИЕРАРХИЧЕСКОЕ СТРОЕНИЕ ХИМИЧЕСКИХ ЭЛЕМЕНТОВ
ОРГАНОГЕННЫЕ ХИМИЧЕСКИЕ ЭЛЕМЕНТЫ
Ядро :
протонов [+] 6,
нейтронов 6.
Электронов
[–] 6
Ядро :
протонов [+] 8,
нейтронов 8.
Электронов
[–] 8
1s22s22p2
Углерод (С)
1s22s22p4
Кислород (О)
Ядро :
протонов [+]
7, нейтронов
7. Электронов
[–] 7
1s22s22p3
Азот (N)
60
Ядро : протонов
[+] 1, нейтронов
0. Электронов
[–] 1
1s1
Водород (Н)
МАКРОЭЛЕМЕНТЫ
Ядро :
протонов [+] 11,
нейтронов 12.
Электронов [–]
11
2
1s 2s22p63s1
Натрий (Na)
Ядро :
протонов [+] 19,
нейтронов 20.
Электронов [–]
19
Ядро :
протонов [+]
20, нейтронов
20. Электронов
[–] 20
1s22s22p63s23p64s1
1s22s22p63s23p64s2
Калий (К)
Кальций (Са)
Ядро :
протонов [+] 17,
нейтронов 18.
Электронов [–] 17
1s22s22p63s23p5
Хлор (Cl)
Ядро
: протонов [+] 12,
нейтронов 12.
Электронов [–] 12
Ядро :
протонов [+] 15,
нейтронов 16.
Электронов [–]
15
2
2
1s 2s 2p63s23p3
Фосфор (Р)
Ядро : протонов [+]
16, нейтронов 16.
Электронов [–] 16
1s22s22p63s2
1s22s22p63s23p4
Магний (Mg)
Сера (S)
ВАЖНЫЕ МИКРОЭЛЕМЕНТЫ
Ядро : протонов [+]
26, нейтронов 30.
Электронов 26
Ядро : протонов [+]
29, нейтронов 35.
Электронов 29
Ядро : протонов [+]
30, нейтронов 35.
Электронов [–] 30
1s22s22p63s23p63d64s2
1s22s22p63s23p63d104s1
1s22s22p63s23p63d104s2
Железо (Fe)
Медь (Cu)
Цинк (Zn)
61
ВАЖНЫЕ МИКРОЭЛЕМЕНТЫ
Ядро : протонов [+]
34, нейтронов 45.
Электронов [–] 34
Ядро :
протонов [+] 28,
нейтронов 31.
Электронов [–] 28
1s22s22p63s23p63d84s2
Ядро :
протонов [+] 25,
нейтронов 30.
Электронов [–] 25
1s22s22p63s23p63d54s2
Никель (Ni)
Марганец (Mn)
Ядро:
протонов [+] 53
и нейтронов 74.
Электронов [–] 53
1s22s22p63s23p63d104s24p6
4d105s25p5
Ядро :
протонов [+] 28,
нейтронов 31.
Электронов [–] 28
1s22s22p63s23p63d84s2
Ядро:
протонов [+] 9 и
нейтронов 10.
Электронов [–] 9
1s22s22p5
Йод (I)
Кобальт (Со)
1s22s22p63s23p63d104s24р4
Селен (Se)
Ядро:
Фтор (F)
протонов [+] 24 и нейтронов 28.
Электронов [–] 24
1s22s22p63s23p63d104s1
Хром (Cr)
62
ЗНАЧЕНИЯ МИКРОЭЛЕМЕНТОВ
ДЛЯ ОРГАНИЗМА ЧЕЛОВЕКА
63
ЗНАЧЕНИЯ МИКРОЭЛЕМЕНТОВ
ДЛЯ ОРГАНИЗМА ЧЕЛОВЕКА
64
ДЕФИЦИТ ЦИНКА И СВЯЗАННЫЕ С НИМ ЗАБОЛЕВАНИЯ
65
КАЛИЙ
66
КРЕМНИЙ
Ядро:
протонов [+] 14
и нейтронов 14.
Электронов
[–] 14
2
2
1s 2s 2p63s23p2
Кремний (Si)
67
ОСОБЕННОСТИ СТРУКТУРНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ
ПОВАРЕННОЙ СОЛИ – NACL
– ион хлора (Cl–);
– ион натрия (Na+).
Особенности строения кристаллов поваренной соли
Сканирующая электронная микрофотография кристаллов поваренной соли
68
ОСОБЕННОСТИ СТРУКТУРНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ ВОДЫ
– водород,
Общая формула
Структурная формула
Водородная связь
69
– кислород
Электронная формула
СОДЕРЖАНИЕ ВОДЫ В РАЗЛИЧНЫХ
БИОЛОГИЧЕСКИХ ОБЪЕКТАХ
ПОТЕРЯ ОРГАНИЗМОМ ЧЕЛОВЕКА
ДО 10% ВОДЫ ПРИВОДИТ К ЕГО ГИБЕЛИ
70
СУТОЧНАЯ НОРМА ПОТРЕБЛЕНИЯ ВОДЫ ЧЕЛОВЕКОМ
71
КОМПАРТМЕНТАЛИЗАЦИЯ ФЕРМЕНТАТИВНЫХ
ПРОЦЕССОВ В ЖИВОЙ КЛЕТКЕ
КЛАССИФИКАЦИЯ ХИМИЧЕСКИХ РЕАКЦИЙ
72
КЛЕТОЧНЫЙ ЦИКЛ
2n – диплоидный набор хромосом; 2с, 4с – количество сестринских хроматид в наборе.
73
ИССЛЕДОВАТЕЛИ КЛЕТОЧНОГО ЦИКЛА
Леланд Харрисон (Ли)
Хартвелл
(1939 г.р.)
Тимоти Хант
(1943 г.р.)
Пол Нерс
(1949 г.р.)
2001 г. Нобелевская премия по физиологии и медицине
74
ЧАСТЬ II. СТАТИЧЕСКАЯ БИОХИМИЯ
75
ХИМИЧЕСКОЕ СТРОЕНИЕ ТИПОВОЙ АМИНОКИСЛОТЫ
– атом углерода
– атом водорода
– атом кислорода
– атом азота
– химический радикал
ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ АМИНОКИСЛОТЫ –
СЕЛЕНОЦИСТЕИНА, СОДЕРЖАЩЕЙ
МИКРОЭЛЕМЕНТ СЕЛЕН (SE)
– углерод,
– водород,
– кислород,
– азот,
– селен.
ПРИНЯТЫЕ ОБОЗНАЧЕНИЯ АМИНОКИСЛОТ
Наименование
аминокислоты
Обозначение
Глицин
Гли
Gly
G
Аланин
Ала
Ala
A
Валин
Вал
Val
V
Изолецин
Лейцин
Пролин
Серин
Треонин
Цистеин
Метионин
Иле
Лей
Про
Сер
Тре
Цис
Мет
Ile
Leu
Pro
Ser
Thr
Cys
Met
I
L
P
S
T
C
M
Наименование
аминокислоты
Аспарагиновая
кислота
Аспарагин
Глутаминовая
кислота
Глутамин
Лизин
Аргинин
Гистидин
Фенилаланин
Тирозин
Триптофан
76
Обозначение
Асп
Asp
D
Асн
Asn
N
Глу
Glu
E
Глн
Лиз
Арг
Гис
Фен
Тир
Трп
Gln
Lys
Arg
His
Phe
Tyr
Trp
Q
K
R
H
F
Y
W
ОСОБЕННОСТИ ХИМИЧЕСКОГО СТРОЕНИЯ АМИНОКИСЛОТ
C3H7NО2
Аланин
C2H5NO2
Глицин
C6H13NO2
Лейцин
C5H11NO2
Валин
C6H13O2N
Изолейцин
C3H7N1O3
Серин
C5H9NO2
Пролин
C4H9NO3
Треонин
Атомы:
– водорода (H),
– углерода (C),
77
– кислорода (O),
– азота (N).
ОСОБЕННОСТИ ХИМИЧЕСКОГО СТРОЕНИЯ АМИНОКИСЛОТ
C6H9N3O2
Гистидин
C5H11NO2S
Метионин
C3H7NO2S
Цистеин
C9H11NO3
Тирозин
C9H11NO2
Фенилаланин
C11H12N2O2
Триптофан
Атомы: – водорода (H),
сера (S).
– углерода (C),
78
– кислорода (O),
– азота (N),
–
ОСОБЕННОСТИ ХИМИЧЕСКОГО СТРОЕНИЯ АМИНОКИСЛОТ
C4H8N2O3
Аспарагин
C5H9NO4
Глутаминовая
кислота
Атомы:
– водорода (H),
C4H7NO4
Аспарагиновая
кислота
Глутамин
C6H14N4O2
C6H14N2O2
Аргинин
Лизин
– углерода (C),
79
– кислорода (O),
C5H10N2O3
– азота (N).
ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ АМИНОКИСЛОТЫ –
СЕЛЕНМЕТИОНИН, СОДЕРЖАЩЕЙ
МИКРОЭЛЕМЕНТ СЕЛЕН (SE)
– углерод,
– водород,
– кислород,
– азот,
– селен.
КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ
* – незаменимые
аминокислоты
80
ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ АМИНОКИСЛОТЫ – ТАУРИНА
– углерод,
– водород,
– кислород,
– азот,
– сера.
КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ
81
ОСНОВНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ
ИССЛЕДОВАТЕЛЬ АМИНОКИСЛОТ И БЕЛКОВ
Гюнтер Блобел
(1936–2018 гг.)
1999 г. Нобелевская премия
по физиологии и медицине
82
ГЛИКОГЕННЫЕ И КЕТОГЕННЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ
83
КАЧЕСТВЕННЫЕ ХИМИЧЕСКИЕ РЕАКЦИИ
НА АМИНОКИСЛОТЫ
1. Ксантопротеиновая реакция (реакция Мульдера):
Фотографии качественной реакции
84
КАЧЕСТВЕННЫЕ ХИМИЧЕСКИЕ РЕАКЦИИ
НА АМИНОКИСЛОТЫ
2. Нингидрировановая реакция (реакция Руэманна):
пурпур Руэммана
Нингидрировановая реакция
(реакция Руэммана)
85
КАЧЕСТВЕННЫЕ ХИМИЧЕСКИЕ РЕАКЦИИ
НА АМИНОКИСЛОТЫ
3. Сульфгидрильная реакция (реакция Фоля):
PbS↓
черное
окрашивание
Сульфгидрильная
реакция
(реакция Фоля)
4. Реакция Циммермана:
5. Реакция Сакагучи:
86
КАЧЕСТВЕННЫЕ ХИМИЧЕСКИЕ РЕАКЦИИ
НА АМИНОКИСЛОТЫ
6. Реакция Миллона:
7. Реакция Адамкевича:
8. Реакция Ваузене:
87
КАЧЕСТВЕННЫЕ ХИМИЧЕСКИЕ РЕАКЦИИ
НА АМИНОКИСЛОТЫ
9. Реакция Паули:
88
ОБРАЗОВАНИЕ ПЕПТИДНОЙ СВЯЗИ
РАСЩЕПЛЕНИЕ ПЕПТИДНОЙ СВЯЗИ
89
ХАРАКТЕРИСТИКА ПЕПТИДНОЙ СВЯЗИ
ВОЗМОЖНОЕ ВРАЩЕНИЕ ВОКРУГ УГЛЕРОДА
В ПОЛИПЕПТИДЕ
90
ОБРАЗОВАНИЕ ПЕПТИДА: ГЛИЦИН-АЛАНИН
ИССЛЕДОВАТЕЛЬ БЕЛКОВ И НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ
Людвиг Карл Мартин Леонард
Альбрехт Коссель
(1853–1927 гг.)
1910 г. Нобелевская премия
по физиологии и медицине
91
КАЧЕСТВЕННЫЕ ХИМИЧЕСКИЕ РЕАКЦИИ
НА ПЕПТИДНУЮ СВЯЗЬ
Биуретовая реакция (реакция Пиотровского):
биуретовый комплекс
фотография реакции
92
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА
СТРОЕНИЕ ИНСУЛИНА (ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА)
93
МОДЕЛИ ВТОРИЧНЫХ СТРУКТУР
(-СПИРАЛЬ, -СПИРАЛЬ (СКЛАДЧАТАЯ))
БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛ
Альфа-спираль
Бета-спираль
антипараллельная
параллельная
94
ИЕРАРХИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА БЕЛКОВЫХ ВЕЩЕСТВ
А – первичная структура; Б – вторичная структура; В – третичная структура; Г – четвертичная структура.
95
ХАРАКТЕРИСТИКА ИЕРАРХИЧЕСКОЙ СТРУКТУРЫ БЕЛКА
ИССЛЕДОВАТЕЛЬ СТРУКТУРЫ БЕЛКОВ
Лайнус Карл Полинг
(1901–1994 гг.)
1954 г. Нобелевская премия по химии
96
СТРУКТУРЫ ОЛИГОМЕРНОГО БЕЛКА
ОБЩАЯ МОДЕЛЬ СТРОЕНИЯ
БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ ИЗ -, -СПИРАЛЕЙ И ПЕТЕЛЬ
ОСОБЕННОСТИ СТАБИЛИЗАЦИИ СТРУКТУРЫ
БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ ПРИ ПОМОЩИ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
ФУНКЦИОНАЛЬНЫХ ГРУПП
97
ОБРАЗОВАНИЕ ДИСУЛЬФИДНОЙ СВЯЗИ
(ДИСУЛЬФИДНЫХ МОСТИКОВ)
98
СКАНИРУЮЩИЕ ЭЛЕКТРОННЫЕ МИКРОФОТОГРАФИИ
ГЛОБУЛЯРНЫХ МОЛОЧНЫХ БЕЛКОВ
микропартикулированный сывороточный белковый концентрат
сывороточный белок
сыворотка подсырная 50% деминерализации
99
ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ МОЛОЧНЫХ БЕЛКОВ
Строение мицеллы казеина
Сканирующая электронная микрофотография мицеллы казеина
100
ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ МОЛОЧНЫХ БЕЛКОВ
101
ИССЛЕДОВАТЕЛИ ГЛОБУЛЯРНЫХ БЕЛКОВ
Джон Коудери Кендрю
(1917–1997 гг.)
Макс Фердинанд Перуц
(1914–2002 гг.)
1962 г. Нобелевская премия по химии
102
СКАНИРУЮЩИЕ ЭЛЕКТРОННЫЕ МИКРОФОТОГРАФИИ
ФИБРИЛЛЯРНЫХ БЕЛКОВ МЫШЕЧНОГО ВОЛОКНА
говядина
свинина
курятина
103
СТРОЕНИЕ МЫШЕЧНОГО ВОЛОКНА
СТРОЕНИЕ МИОФИБРИЛЛЫ МЫШЕЧНОГО ВОЛОКНА
104
СТРОЕНИЕ МЫШЕЧНОГО ВОЛОКНА
СТРОЕНИЕ АКТИНОВЫХ НИТЕЙ
105
СТРОЕНИЕ СЕРДЕЧНОЙ МЫШЦЫ
СКАНИРУЮЩАЯ ЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОФОТОГРАФИЯ
МЫШЕЧНОГО ВОЛОКНА
106
СКАНИРУЮЩИЕ ЭЛЕКТРОННЫЕ МИКРОФОТОГРАФИИ
МЫШЕЧНОГО ВОЛОКНА
107
СКАНИРУЮЩИЕ ЭЛЕКТРОННЫЕ МИКРОФОТОГРАФИИ
МЫШЕЧНОГО ВОЛОКНА
108
МОДЕЛЬ ТРЕТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ
НА ПРИМЕРЕ БЕЛКА МИОГЛОБИНА
ИССЛЕДОВАТЕЛЬ БЕЛКОВ И НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ
Людвиг Карл Мартин Леонард Альбрехт
Коссель (1853–1927 гг.)
1910 г. Нобелевская премия
по физиологии и медицине
109
МОДЕЛЬ ТРЕТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ
НА ПРИМЕРЕ БЕЛКА ТРАНСФЕРРИНА
СТРУКТУРА ФИБРИЛЛЯРНОГО БЕЛКА КОЛЛАГЕНА
тропоколлаген
фибрилла коллагена
110
ОСОБЕННОСТИ ПРОЦЕССА ДЕНАТУРАЦИИ БЕЛКА
Процесс обратимой
денатурации белка
Процесс необратимой денатурации
белка
Поэтапная необратимая термическая денатурации белка куриного яйца
КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ
111
ИЕРАРХИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА ГЕМОГЛОБИНА
ЭРИТРОЦИТЫ ПОД МИКРОСКОПОМ
112
ГАЗООБМЕН В ЭРИТРОЦИТАХ
113
ХИМИЧЕСКОЕ СТРОЕНИЕ ГЕММА
ПРОЦЕСС ГАЗООБМЕНА В ОРГАНИЗМЕ
114
ИЗМЕНЕНИЕ КОНФОРМАЦИИ ПРОТОМЕРОВ
ГЕМОГЛОБИНА ПРИ ОТДАЧЕ КИСЛОРОДА ТКАНЯМ
3D-МОДЕЛЬ ГЕМОГЛОБИНА
115
ИССЛЕДОВАТЕЛЬ ГЕМИНА
Ханс Фишер
(1881–1945 гг.)
1930 г. Нобелевская премия по химии
ХИМИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА ГЕМИНА
116
КЛАССИФИКАЦИЯ АЗОТИСТЫХ ОСНОВАНИЙ
СХЕМА СТРОЕНИЯ АЗОТИСТЫХ ОСНОВАНИЙ,
ПЕНТОЗ И НУКЛЕОТИДОВ
117
АЗОТИСТЫЕ ОСНОВАНИЯ
C4H4N2О2
C4N2H4
C5H6N2О2
C4H5N3О
пиримидиновые азотистые основания
C5H5N5
C5N4H4
C5H5N5О
пуриновые азотистые основания
118
СТРОЕНИЕ И СОСТАВНЫЕ ЧАСТИ НУКЛЕОТИДА
ИССЛЕДОВАТЕЛЬ НУКЛЕОТИДОВ
И НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ
Александер Робертус Тодд
(1907–1997 гг.)
1957 г. Нобелевская премия по химии
ПРАВИЛА Э. ЧАРГАФФА
[A] + [Г] = [T] + [Ц] = 50%
[A]/[T] = 1; [Г]/[Ц] = 1
[A + T]/ [Г + Ц] = видовому индексу (у человека 1,53)
[A] + [Г] + [T] + [Ц] = 100% или 1
119
МОДЕЛЬ ВТОРИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ДНК
ДЖ. УОТСОНА И Ф. КРИКА
1
2
3
4
1 – рентгенограмма молекулы ДНК; 2, 4 – спиралевидная вторичная структура ДНК; 3 – Дж. Уотсона (1928 г.р.) и Ф. Крика (1916–2004 гг.).
120
ПЕРВООТКРЫВАТЕЛИ СТРУКТУРЫ
ДВОЙНОЙ СПИРАЛИ ДНК
Джеймс Дьюи Уотсон
(1928 г.р.)
Фрэнсис Гарри Комптон Крик
(1916–2004 гг.)
1962 г. Нобелевская премия по физиологии и медицине
121
ИССЛЕДОВАТЕЛЬ ДНК
Морис Хью Фредерик
Уилкинс
(1916–2004 гг.)
1962 г. Нобелевская премия по физиологии и медицине
122
ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ
(РНК И ДНК)
123
СВЯЗИ МЕЖДУ АЗОТИСТЫМИ ОСНОВАНИЯМИ
124
ОСОБЕННОСТИ СВЯЗЕЙ МЕЖДУ
АЗОТИСТЫМИ ОСНОВАНИЯМИ
125
НИТИ ДНК ИЗ ХРОМОСОМЫ ЧЕЛОВЕКА
ЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОФОТОГРАФИЯ СПИРАЛИ ДНК
126
РЕАКЦИЯ КОНДЕНСАЦИИ И ОБРАЗОВАНИЕ
ФОСФОДИЭФИРНОЙ СВЯЗИ
СТРОЕНИЕ АТФ
127
СЛОЖНЫЙ НУКЛЕОЗИДДИФОСФАТ – КОФЕРМЕНТ А (КОА)
Молекула кофермента A состоит из остатка адениловой кислоты (1), связанной пирофосфатной группой (2) с остатком пантоевой кислоты (3), которая в свою очередь
связана амидной связью с аминокислотой β-аланином (4) (эти две группы представляют собой остаток пантотеновой кислоты), соединённой амидной связью с остатком
β-меркаптоэтаноламина (5).
ПЕРВООТКРЫВАТЕЛЬ КОФЕРМЕНТА А
Фриц Альберт Липман
(1899–1986 гг.)
1953 г. Нобелевская премия по медицине
ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ НУКЛЕОТИДА
128
ОСОБЕННОСТИ СТРУКТУРНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ
ДВОЙНОЙ СПИРАЛИ МОЛЕКУЛ ДНК
А-ДНК
В-ДНК
Z-ДНК
Сверху вниз: вид сбоку, вид с торца, рентгенограммы
129
НИТИ ДНК-ВИРУСА ПОД МИКРОСКОПОМ
БАКТЕРИАЛЬНЫЕ ПЛАЗМИДЫ
130
МОЛЕКУЛЫ ДНК БАКТЕРИАЛЬНЫХ ПЛАЗМИД
131
ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ ТРНК
132
ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ ТРНК
133
ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ G-КВАДРУПЛЕКСА ДНК
1
2
3
4
5
6
1, 2 – гуанин; 3–6 – G-квадруплекс ДНК; 4 – наложение G-квадруплексов друг на
друга (стрелки показывают ход цепи ДНК).
134
ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ G-КВАДРУПЛЕКСА ДНК
– металл
(как правило, Na)
Особенности строения
G-квадруплекса ДНК
– металл
Взаимодействие G-квадруплекса
с полимерными цепями нуклеиновых кислот
135
МЕСТОПОЛОЖЕНИЕ ТЕЛОМЕР
(G-КВАДРУПЛЕКСОВ) В ХРОМОСОМЕ
СТРУКТУРА «ЦИНКОВОГО ПАЛЬЦА» МОЛЕКУЛЫ ДНК
136
ИССЛЕДОВАТЕЛИ ТЕЛОМЕР И ТЕЛОМЕРАЗЫ
Элизабет Элен Блэкберн (1948 г.р.)
Кэрол Грейдер
(1961 г.р.)
Джек Шостак
(1951 г.р.)
2009 г. Нобелевская премия по физиологии и медицине
137
ПРЕДЕЛ ХЕЙФЛИКА
Среднестатистическая клетка делится около 50–70 раз, прежде
чем умирает; по мере деления клетки теломеры на конце хромосомы
становятся меньше.
138
СХЕМА МИТОХОНДРИАЛЬНОГО ГЕНОМА ЧЕЛОВЕКА
ИССЛЕДОВАТЕЛЬНИЦА НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ
Барбара Мак-Клинток
(1902–1992 гг.)
1983 г. Нобелевская премия
по физиологии и медицине
139
ЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ ПОКАЗЫВАЕТ
ОПРЕДЕЛЁННОЕ РАСПОЛОЖЕНИЕ МТДНК
В МИТОХОНДРИЯХ ЧЕЛОВЕКА
(разрешение 200 нм)
(A) Сечение через цитоплазму после окрашивания мтДНК частичками золота.
(B) Цитоплазма после экстракции; мтДНК, связанные с частичками золота, остались
на месте.
140
СОАВТОРЫ СОЗДАНИЯ МЕТОДА СЕКВЕНИРОВАНИЯ
НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ ПО Ф. СЕГНЕРУ
Уолтер Гилберт
(1932 г.р.)
Пол Наим Берг
(1926–2023 гг.)
1980 г. Нобелевская премия по химии
141
ОСНОВНЫЕ АСПЕКТЫ МЕТОДА СЕКВЕНИРОВАНИЯ
ПО Ф. СЕГНЕРУ
142
СХЕМА ТРЁХ СТАДИЙ ПОЛИМЕРАЗНОЙ ЦЕПНОЙ РЕАКЦИИ
РАЗРАБОТЧИК ПОЛИМЕРАЗНОЙ ЦЕПНОЙ РЕАКЦИИ
Кэри Бенкс Муллис
(1944–2019 гг.)
1993 г. Нобелевская премия по химии
143
ОБЩАЯ КЛАССИФИКАЦИЯ ЛИПИДОВ
КЛАССИФИКАЦИЯ ОМЫЛЯЕМЫХ ЛИПИДОВ
144
ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ ЛИПИДОВ
Простой липид: триглицерол
Сложный липид: фосфотидилхолин (лецитин)
– углерод,
– водород,
– кислород,
145
– фосфор.
СТРОЕНИЕ ЖИРОВОГО ШАРИКА (МИЦЕЛЛЫ)
146
ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ НАСЫЩЕННЫХ
ЖИРНЫХ КИСЛОТ
Наименование
тривиальное
систематическое
Химическая формула
рациональная (побрутто
луразвернутая)
C2H5COOH
CH3(CH2)COOH
C3H7COOH
CH3(CH2)2COOH
C4H9COOH
CH3(CH2)3COOH
C5H11COOH
CH3(CH2)4COOH
C6H13COOH
CH3(CH2)5COOH
C7H15COOH
CH3(CH2)6COOH
C8H17COOH
CH3(CH2)7COOH
C9H19COOH
CH3(CH2)8COOH
C10H21COOH
CH3(CH2)9COOH
С11Н23СООН
CH3(CH2)10COOH
С12Н25СООН
CH3(CH2)11COOH
С13Н27СООН
CH3(CH2)12COOH
С14Н29СООН
CH3(CH2)13COOH
С15Н31СООН
CH3(CH2)14COOH
С16Н33СООН
CH3(CH2)15COOH
С17Н35СООН
CH3(CH2)16COOH
С18Н37СООН
CH3(CH2)17COOH
С19Н39СООН
CH3(CH2)18COOH
С20Н41СООН
CH3(CH2)19COOH
С21Н43СООН
CH3(CH2)20COOH
С22Н45СООН
CH3(CH2)21COOH
С23Н47СООН
CH3(CH2)22COOH
С24Н49СООН
CH3(CH2)23COOH
С25Н51СООН
CH3(CH2)24COOH
С26Н53СООН
CH3(CH2)25COOH
С27Н55СООН
CH3(CH2)26COOH
С28Н57СООН
CH3(CH2)27COOH
С29Н59СООН
CH3(CH2)28COOH
С30Н61СООН
CH3(CH2)29COOH
С31Н63СООН
CH3(CH2)30COOH
С32Н65СООН
CH3(CH2)31COOH
Пропионовая
Пропановая
Бутановая
Масляная
Валерьяновая
Пентановая
Капроновая
Гексановая
Энантовая
Гептановая
Каприловая
Октановая
Пералгоновая
Нонановая
Каприновая
Декановая
Ундециловая
Ундекановая
Лауриновая
Додекановая
Тридециловая
Тридекановая
Миристиновая
Тетрадекановая
Пентадециловая
Пентадекановая
Пальмитиновая
Гекадекановая
Маргариновая
Гептадекановая
Стеариновая
Октадекановая
Нонадециловая
Нонадекановая
Арахиновая
Эйкозановая
Генэйкоциловая
Генэйкозановая
Бегеновая
Докозановая
Трикоциловая
Трикозановая
Лигноцериновая
Тетракозановая
Пентакоциловая
Пентакозановая
Церотиновая
Гексакозановая
Гептакоциловая
Гептакозановая
Монтановая
Октакозановая
Нонакоциловая
Нанокозановая
Мелиссовая
Триаконтановая
Гентриаконтиловая
Гентриаконтановая
Лацериновая
Дотриаконтановая
Псилластериновая
Тритриаконтановая
Геддовая
Тетратриаконтановая С33Н67СООН
(геддинновая)
Церопластовая
Пентатриаконтановая С34Н69СООН
Гексатриаконтиловая Гексатриаконтановая С35Н71СООН
147
CH3(CH2)32COOH
CH3(CH2)33COOH
CH3(CH2)34COOH
ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ
НЕНАСЫЩЕННЫХ ЖИРНЫХ КИСЛОТ
Наименование
тривиальное
Акриловая
систематическое
2-Пропеновая
2-Метил-2Метакриловая
пропеновая
Кротоновая
2-Бутеногвая
Винилуксусная
3-Бутеновая
Цис-9Лауроолеиновая
тетрадеценовая
Цис-9Миристолеиновая
тетрадеценовая
Цис-9Пальмитолеиновая
гексадеценовая
Цис-6Петроселиновая
октадеценовая
Цис-9Олеиновая
октадеценовая
Транс-9Элаидиновая
октадеценовая
Цис-11Цис-вакценовая
октадеценовая
Транс-11Транс-вакценовая
октадеценовая
Цис-9Гадолеиновая
эйкозеновая
Цис-11Гондоиновая
эйкозеновая
Цис-13Эруковая
докозеновая
Цис-15Нервоновая
тетракозеновая
Химическая формула
рациональная (полуразбрутто
вернутая)
С2Н3COOH
СН2=СН–СООН
С3Н5СOOH
СН2=С(СН3)–СООН
С3Н5СOOH
С3Н5СOOH
СН3–СН=СН–СООН
СН2=СН–СН2–СООН
СН3–СН2–СН=СН–(СН2)7–
СООН
СН3–(СН2)3–СН=СН–
(СН2)7–СООН
СН3–(СН2)5–СН=СН–
(СН2)7–СООН
СН3–(СН2)10–СН=СН–
(СН2)4–СООН
СН3–(СН2)7–СН=СН–
(СН2)7–СООН
СН3–(СН2)7–СН=СН–
(СН2)7–СООН
СН3–(СН2)5–СН=СН–
(СН2)9–СООН
СН3–(СН2)5–СН=СН–
(СН2)9–СООН
СН3–(СН2)9–СН=СН–
(СН2)7–СООН
СН3–(СН2)7–СН=СН–
(СН2)9–СООН
СН3–(СН2)7–СН=СН–
(СН2)11–СООН
СН3–(СН2)7–СН=СН–
(СН2)13–СООН
С11Н21СOOH
С13Н25СOOH
С15Н29СOOH
С17Н33СOOH
С17Н33СOOH
С17Н33СOOH
С17Н33СOOH
С17Н33СOOH
С19Н37СOOH
С19Н37СOOH
С21Н41СOOH
С23Н45СOOH
148
ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ
ПОЛИНЕНАСЫЩЕННЫХ ЖИРНЫХ КИСЛОТ
Наименование
тривиальное
Сорбиновая
Линолевая
γ-Линоленовая
α-Линоленовая
Арахидоновая
Дигомо-γлиноленовая
Тимнодоновая
Цервоновая
систематическое
Транс, транс-2,4гесадиеновая
Цис, цис-9,12октадекадиеновая
Цис, цис, цис6,9,12октадекатриеновая
–
Цис, цис, цис9,12,15октадекатриеновая
Цис-5,8,11,14эйкозотетраеновая
кислота
8,11,14Эйкозатриеновая
кислота
5,8,11,14,17Эйкозапентаеновая
4,7,10,13,16,19Докозагексаеновая
Химическая формула
рациональная (полуразбрутто
вернутая)
СН3–СН=СН–СН=СН–
С5Н7COOH
СООН
СН3(СН2)3–(СН2–СН=СН)2–
С17Н31COOH
(СН2)7–СООН
С17Н29COOH
СН3–(СН2)–(СН2–
СН=СН)3–(СН2)6–СООН
С17Н29COOH
СН3–(СН2–СН=СН)3–
(СН2)7–СООН
С19Н31COOH
СН3–(СН2)4–(СН=СН–
СН2)4–(СН2)2–СООН
С19Н33COOH
СН3–(СН2)4–(СН=СН–
СН2)3–(СН2)5–СООН
С19Н29COOH
С21Н31COOH
149
СН3–(СН2)–(СН=СН–
СН2)5–(СН2)2–СООН
СН3–(СН2)–(СН=СН–
СН2)6–(СН2)–СООН
ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ ЖИРНЫХ КИСЛОТ
стеариновая кислота
и
– углерод,
– водород,
– кислород.
150
ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ ЖИРНЫХ КИСЛОТ
– углерод,
– водород,
– кислород.
151
СРАВНЕНИЕ ЖИРОВОГО СОСТАВА РАЗЛИЧНЫХ МАСЕЛ
152
ЖИРОВОЙ СОСТАВ РАЗЛИЧНЫХ ОБЪЕКТОВ
153
ХИМИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА ЖЕЛЧНЫХ КИСЛОТ
С24Н40О5
С24Н40О4
Холевая кислота
Хенодезоксихолевая кислота
С24Н40О4
С24Н40О3
Дезоксихолевая кислота
Литохолевая кислота
С26Н43NО6
С26Н43NО5
Гликохолевая кислота
Гликохенодезоксихолевая
кислота
С26Н45NО7S
С26Н45NО6S
Таурохолевая кислота
Таурохенодезоксихолевая
кислота
154
ИССЛЕДОВАТЕЛЬ ЖЕЛЧНЫХ КИСЛОТ
Генрих Отто Виланд
(1877–1957 гг.)
1927 г. Нобелевская премия по химии
НОМЕНКЛАТУРА ЦИКЛОВ
В УГЛЕРОДНОМ СКЕЛЕТЕ СТЕРОИДОВ
155
ХИМИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА ХОЛЕСТЕРИНА
C27H46О
ВИДЫ ХОЛЕСТЕРИНА
156
ВИДЫ ХОЛЕСТЕРИНА
ФАЗЫ АТЕРОСКЛЕРОЗА СОСУДОВ
157
ЛИПОПРОТЕИНЫ ПЛАЗМЫ КРОВИ
158
РЕФЕРЕНСНЫЕ ЗНАЧЕНИЯ (НОРМЫ)
ЛИПИДНОГО ПРОФИЛЯ, ММОЛЬ/Л
159
КЛАССИФИКАЦИЯ ЛИПОПРОТЕИДОВ
ПО РАЗМЕРУ И ПЛОТНОСТИ ЧАСТИЦ
ХМ – хиломикроны; ТГ – триглицерины; ЛПОНП – липопротеины очень низкой
плотности; ЛПНП – липопротеины низкой плотности; ЛППП – липопротеины промежуточной плотности; ЛПВП – липопротеины высокой плотности; АпоА1 – аполипопротеин A1 плазмы крови; АпоВ – единственный аполипопротеин липопротеинов низкой плотности; ХС – холестерин; ОХ – общий холестерин; ЛП(а) – липопротеин (а).
160
ИССЛЕДОВАТЕЛИ ХОЛЕСТЕРИНА И ЛИПОПРОТЕИНОВ
Джозеф Леонард Голдстайн
(1940 г.р.)
Майкл Стюарт Браун
(1941 г.р.)
1985 г. Нобелевская премия по физиологии и медицине
161
КЛАССИФИКАЦИЯ УГЛЕВОДОВ
162
ГЛЮКОЗА
– углерод (С),
– водород (Н),
– кислород (О).
Общий вид
Таутомерные превращения D-глюкозы
163
ФРУКТОЗА
– углерод (С),
– водород (Н),
– кислород (О).
МАННОЗА
D-форма
L-форма
α-D-маннофураноза
β-D-маннофураноза
α-D-маннопираноза
β-D-маннопираноза
Линейная форма
Проекции Хеуорса
164
ИССЛЕДОВАТЕЛЬ САХАРОВ И ПУРИНОВ,
ВПЕРВЫЕ СИНТЕЗИРОВАЛ ГЛЮКОЗУ
Эмиль Герман Фишер
(1852–1919 гг.)
1902 г. Нобелевская премия по химии
ХИМИЧЕСКОЕ СТРОЕНИЕ МАЛЬТОЗЫ
ХИМИЧЕСКОЕ СТРОЕНИЕ ЛАКТОЗЫ
165
САХАРОЗА
Химическая структура
Сканирующая электронная микрофотография кристаллов
Особенности строения кристаллов
166
КРИСТАЛЛЫ САХАРОЗЫ
ВНЕШНИЙ ВИД САХАРОЗЫ
167
ПЕРВИЧНЫЙ УРОВЕНЬ СТРОЕНИЯ КРАХМАЛА –
КРАХМАЛЬНЫЕ ФРАКЦИИ
Амилоза – линейная фракция крахмала
Амилопектин – разветвленная фракция крахмала
168
СРАВНИТЕЛЬНОЕ СТРОЕНИЕ ФРАКЦИЙ
КРАХМАЛА АМИЛОЗЫ И АМИЛОПЕКТИНА
ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ КРАХМАЛЬНОЙ ГРАНУЛЫ
169
МОДЕЛЬ СТРОЕНИЯ
АМИЛОПЕКТИНА – СХЕМА
РОБИНА-МЕРСЬЕ
СХЕМА СТРУКТУРЫ АМИЛОПЕКТИНА
170
ЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОФОТОГРАФИЯ
ГРАНУЛЫ КАРТОФЕЛЬНОГО КРАХМАЛА
РАЗРЕЗ КРАХМАЛЬНОЙ ГРАНУЛЫ
171
ОРГАНИЗАЦИЯ КРАХМАЛЬНОЙ ГРАНУЛЫ
(C6H10O5)n
1 – спирали амилопектина; 2 – гибридные спирали амилозы и амилопектина; 3 –
свободные липиды; 4 – свободная амилоза; 5 – V-структуры амилозы.
172
СКАНИРУЮЩИЕ ЭЛЕКТРОННЫЕ МИКРОФОТОГРАФИИ
ГРАНУЛ НАТИВНОГО КРАХМАЛА РАЗЛИЧНОГО
БОТАНИЧЕСКОГО ПРОИСХОЖДЕНИЯ
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15
1, 2 – сорговый; 3, 4 – пшеничный; 5–7 – рисовый; 8, 9 – тритикалевый; 10, 11 –
ржаной, 12, 13 – гороховый; 14, 15 – нутовый.
173
СКАНИРУЮЩИЕ ЭЛЕКТРОННЫЕ МИКРОФОТОГРАФИИ
ГРАНУЛ НАТИВНОГО КРАХМАЛА РАЗЛИЧНОГО
БОТАНИЧЕСКОГО ПРОИСХОЖДЕНИЯ
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15
1–3 – амарантовый; 4, 5 – ячменный; 6, 7 – тапиоковый; 8 – овсянный; 9 – картофельный; 10–13 – кукурузный; 14, 15 – высокоамилозный кукурузный.
174
СКАНИРУЮЩИЕ ЭЛЕКТРОННЫЕ МИКРОФОТОГРАФИИ
ГРАНУЛ НАТИВНОГО КРАХМАЛА РАЗЛИЧНОГО
БОТАНИЧЕСКОГО ПРОИСХОЖДЕНИЯ
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
1, 2 – высокоамило-пектиновый кукурузный; 3–5 – гречишный; 6, 7 – банановый;
пшеничный: 8 – сорта «Щортандинская 95»; 9, 10 – сорта «Астана»; 11 – сорта
«Акмола-2».
175
КАЧЕСТВЕННАЯ РЕАКЦИЯ НА КРАХМАЛ –
ОКРАШИВАНИЕ ЙОДОМ
Каждый шестой угол соответствует
безводной глюкозе; маленькие
окружности символизируют
глюкозидные или кислородные
атомы; большие (заштрихованные)
окружности наглядно поясняют
полийодные цепи внутри витка
Модель спиралеобразного йодноамилозного комплекса
Лейкопласты картофеля с гранулами крахмала, окрашенными йодом
176
ОСОБЕННОСТИ ХИМИЧЕСКОГО СТРОЕНИЯ ГЛИКОГЕНА
(C6H10O5)n
Химическая структура гликогена
Структура гликогенина – белковое ядро гликогена
177
ИССЛЕДОВАТЕЛИ ГЛИКОГЕНА
Карл Фердинанд Кори
(1896–1984 гг.)
Герти Тереза
Радниц-Кори
(1896–1957 гг.)
Бернардо Альберто
Усай
(1887–1971 гг.)
1947 г. Нобелевская премия по физиологии и медицине
178
ОСОБЕННОСТИ СТРУКТУРНОЙ
ОРГАНИЗАЦИИ ЦЕЛЛЮЛОЗЫ
(C6H10O5)n
179
ХИМИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА ЦЕЛЛЮЛОЗЫ
180
ИЕРАРХИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА ЦЕЛЛЮЛОЗЫ
181
СТРУКТУРА ЦЕЛЛЮЛОЗЫ
СКАНИРУЮЩАЯ ЭЛЕКТРОННАЯ
МИКРОФОТОГРАФИЯ ДРЕВЕСИНЫ
182
КЛАССИФИКАЦИЯ ПЕКТИНА НА ОСНОВЕ
ХИМИЧЕСКОГО СТРОЕНИЯ – СТЕПЕНИ ЭТЕРИФИКАЦИИ
Полигалактуроновая кислота:
высокометоксильный пектин (HMP): DE > 50% (обычно 55–75%):
Пектин с низким содержанием метоксилов (LMP): DE < 50% (обычно 20–40%):
Низкометоксиламидированный пектин (LMAP):
степень амидирования < 25%, 25% < DE < 50%:
183
ОСОБЕННОСТИ ХИМИЧЕСКОЙ СТРУКТУРЫ ЛИГНИНА
184
ХИМИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА ИНУЛИНА
(C6H10O5)n
СКАНИРУЮЩИЕ ЭЛЕКТРОННЫЕ
МИКРОФОТОГРАФИИ ИНУЛИНА
185
СКАНИРУЮЩИЕ ЭЛЕКТРОННЫЕ
МИКРОФОТОГРАФИИ ИНУЛИНА
186
N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИН –
МОНОМЕР ХИТИНА
ХИМИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА ХИТИНА
(C8H13NO5)n
187
ХИМИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА ХИТИНА И ХИТОЗАНА
(C12H22O8N2)n
188
ОСОБЕННОСТИ ИЕРАРХИЧЕСКОЙ СТРУКТУРЫ ХИТИНА
189
ИЕРАРХИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА ХИТИНА
190
ОСОБЕННОСТИ ХИМИЧЕСКОЙ
СТРУКТУРЫ ВИТАМИНА В1 (ТИАМИНА)
C12H17N4OS
ОСОБЕННОСТИ ХИМИЧЕСКОЙ
СТРУКТУРЫ ВИТАМИНА В2 (РИБОФЛАВИНА)
C17H20N4O6
191
ОСОБЕННОСТИ ХИМИЧЕСКОЙ
СТРУКТУРЫ ВИТАМИНА В5 (ПАНТОТЕНОВОЙ КИСЛОТЫ)
C9H17NO5
ОСОБЕННОСТИ ХИМИЧЕСКОЙ
СТРУКТУРЫ ВИТАМИНА B6 (ПИРИДОКСИНА)
C8H11NO3
192
ОСОБЕННОСТИ ХИМИЧЕСКОЙ
СТРУКТУРЫ ВИТАМИНА В12 (ЦИАНОКОБАЛАМИН)
C63H88СоN14O14Р
CH3
H2NOCCH2CH2
CH3
H2NOCH2C
A
H3C
B
N CN N
H3C
Co
N
H2NOCH2C
CH2CONH2
CH2CH2CONH2
+
N
D
C
CH3
CH3
HNOCCH2CH2
CH3
CH3
CH2
CH2CH2CONH2
CHCH3
N
O
CH3
-
O P O
N
H
O
OH
H
H
HOCH2
193
O
H
CH3
ОСОБЕННОСТИ ХИМИЧЕСКОЙ СТРУКТУРЫ ВИТАМИНА Н
(БИОТИН, КОФЕРМЕНТ R, ВИТАМИН В7)
C10H16N2O3S
– водород (H),
– углерод (C),
– кислород (O),
194
– азот (N).
C6H8O6
ОСОБЕННОСТИ
ХИМИЧЕСКОЙ
СТРУКТУРЫ ВИТАМИНА
С (АСКОРБИНОВОЙ
КИСЛОТЫ)
C6H5NO2
ОСОБЕННОСТИ
ХИМИЧЕСКОЙ
СТРУКТУРЫ
ВИТАМИНА РР
(НИАЦИНА,
НИКОТИНАМИДА)
ОСОБЕННОСТИ ХИМИЧЕСКОЙ
СТРУКТУРЫ ВИТАМИНА А (РЕТИНОЛА)
C20H30O
195
ОСОБЕННОСТИ ХИМИЧЕСКОЙ СТРУКТУРЫ ВИТАМИНА D
(ЭРГОКАЛЬЦИФЕРОЛА И ХОЛЕКАЛЬЦИФЕРОЛА)
C28H44O
C27H44O
ОСОБЕННОСТИ СТРУКТУРЫ ВИТАМИНА К (ФИЛЛОХИНОН)
196
ОСОБЕННОСТИ ХИМИЧЕСКОЙ
СТРУКТУРЫ ВИТАМИНА Е (ТОКОФЕРОЛОВ)
ОСОБЕННОСТИ
ХИМИЧЕСКОЙ
СТРУКТУРЫ
ВИТАМИНОПОДОБНОГО
СОЕДИНЕНИЯ
ХОЛИНА
C5H14NOCl
197
ОСОБЕННОСТИ
ХИМИЧЕСКОЙ
СТРУКТУРЫ
ВИТАМИНОПОДОБНОГО
СОЕДИНЕНИЯ
ИНОЗИТА
C6H12O6
ОСОБЕННОСТИ
ХИМИЧЕСКОЙ
СТРУКТУРЫ
ВИТАМИНОПОДОБНЫХ
СОЕДИНЕНИЙ
БИОФЛАВОНОИДОВ
(ВИТАМИНА Р)
ОСОБЕННОСТИ
ХИМИЧЕСКОЙ
СТРУКТУРЫ ВИТАМИНОПОДОБНОГО
СОЕДИНЕНИЯ
ПАРААМИНОБЕНЗОЙНОЙ
КИСЛОТЫ
(ВИТАМИНА Н1)
198
ОСОБЕННОСТИ ХИМИЧЕСКОЙ СТРУКТУРЫ
ВИТАМИНОПОДОБНОГО СОЕДИНЕНИЯ
МЕТИЛМЕТИОНИНСУЛЬФОНИЯ (ВИТАМИНА U)
ОСОБЕННОСТИ ХИМИЧЕСКОГО
СТРОЕНИЯ ФЛАВОНОИДОВ
Флавон
Изофлавон
Аурон
4-Фенил-кумарин
КЛАССИФИКАЦИЯ ВИТАМИНОВ
ПО ФУНКЦИОНАЛЬНЫМ СВОЙСТВАМ
Витамины
Витамины –
коферменты
Витамины –
антиоксиданты
Витамины –
прогормоны
Тиамин,
рибофлавин,
пиридоксаль,
цианобаламин,
фолиевая кислота,
биотин, ниацин,
филлохинон
Аскорбиновая кислота, токоферолы,
биофлавоноиды
Ретиноевая
кислота,
кальциферолы
199
ИССЛЕДОВАТЕЛИ ВИТАМИНОВ
Христиан Эйкман
(1858–1930 гг.)
Фредерик Гоуленд Хопкинс
(1861–1947 гг.)
1929 г. Нобелевская премия по физиологии и медицине
200
ИССЛЕДОВАТЕЛИ ВИТАМИНОВ
Уолтер Норман Хоуорс
(1883–1950 гг.)
Пауль Каррер
(1889–1971 гг.)
1937 г. Нобелевская премия по химии
201
ИССЛЕДОВАТЕЛЬ КАРОТИНОИДОВ И ВИТАМИНОВ
Рихард Кун
(1900–1967 гг.)
1938 г. Нобелевская премия по химии
ХИМИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА КАРОТИНОВ
α-каротин (C40H56)
β-каротин (C40H56)
δ-каротин (C40H56)
202
ИССЛЕДОВАТЕЛИ ВИТАМИНОВ
Карл Петер Хендрик Дам
(1895–1976 гг.)
Эдуард Аделберт Дойзи
(1893–1986 гг.)
1943 г. Нобелевская премия по физиологии и медицине
203
ХАРАКТЕРИСТИКА КЛАССОВ ФЕРМЕНТОВ
204
КЛАССИФИКАЦИЯ ФЕРМЕНТОВ
Шифр
1.
1.1.
1.1.1.
1.1.1.1.
1.1.3.
1.1.3.4.
1.2.
1.2.1.
1.2.1.12.
1.2.3.
1.2.3.2.
1.3.
1.3.99.
1.3.99.1.
1.4.
1.4.1.
1.4.1.4.
1.5.
1.6.
1.6.4.
1.6.4.2.
1.7.
1.8.
1.9.
1.10.
1.11.
1.12.
1.13.
1.14.
Класс
Оксидоредуктазы
Тип катализируемой реакции
Окислительно-восстановительные реакции
всех типов
Действуют на СН-ОН-группу доноров
Акцептором служит НАД или НАДФ
Алкоголь: НАД оксидоредуктаза (алкогольдегидроге-наза)
Акцептором служит О2
β-D-глюкоза: О2 1-оксидоредуктаза (глюкозооксидаза)
Действует на альдегидную или кетонную группу доноров
Акцептором служит НАД или НАДФ
D-глицеральдегид-3-фосфат: НАД + оксидоредуктаза (фосфорилирующая) (глицеральдегидфосфат
дегидрогеназа)
Акцептором служит О2
Ксантин: О2 оксидоредуктаза (ксантиноксидаза)
Действуют на СН-СН-группу доноров
Используют другие акцепторы
Сукцинат: (акцептор) оксидоредуктаза (сукцинатдегидрогеназа)
Действуют на СН-NН2-группу доноров
Акцептором служит НАД или НАДФ
L-глутамат: НАДФ + оксидоредуктаза (дезаминирующая) (глутаматдегидрогеназа)
Действуют на СН-NН-группу доноров
Действуют на НАДH или НАДФH2
Акцептором служит дисульфидное соединение
НАДФH2: окислительный глутатион оксидоредуктаза (глутатионредуктаза)
Действуют на другие азотистые соединения в качестве доноров
Действуют на серосодержащую группу донора
Действуют на группу гема доноров
Действуют на дифенолы и родственные им соединения в качестве доноров
Действуют на Н2О2 в качестве акцептора
Действуют на водород в качестве донора
Действуют на одиночный донор с включением в него молекулярного кислорода (оксигеназа)
Действуют на пару доноров, катализируя включение молекулярного кислорода
205
Продолжение табл.
Шифр
Класс
1.15.
1.16.
1.17.
2.
Трансферазы
2.1.
2.1.1.
2.1.1.6.
2.2.
2.3.
2.3.1.
2.3.1.8.
2.4.
2.4.1.
2.4.1.5.
2.5.
2.6.
2.6.1.
2.6.1.31.
2.7.
2.7.1.
2.7.1.1.
2.7.2.
2.7.2.1.
2.8.
3.
3.1.
3.1.1.
3.1.1.3.
3.1.3.
3.1.3.1.
Гидролазы
Тип катализируемой реакции
Действуют на перекисные радикалы в качестве акцептора
Окисляют ионы металла
Действуют на СН-группы
Перенос групп атомов от донорской молекулы к
акцепторной
Переносят одноуглеродные остатки
Метилтрансферазы
S-аденозил-метионин: катехол Ометилтрансфераза (катехол-метилтрансфераза)
Переносят альдегидные или кетонные остатки
Ацилтрансферазы
Ацилтрансферазы
Ацетил-КоА: ортофосфат ацетилтрансфераза
(фосфат-ацетилтрансфераза)
Гликозилтрансферазы
Гликозилтрансферазы
Сахароза: 1,6-α-D-глюкан 6-α-глюкозилтрансфераза
(декстран-сахараза)
Переносят алкильные (отличающиеся от метильных) или арильные группы
Переносят азотистые группы
Аминотрансферазы
Пиридоксамин: оксалоацетат аминотрансфераза
(пиридоксаминоксалоацетат-трансаминаза)
Переносят группы, содержащие фосфор
Фосфотрансферазы со спиртовой группой в качестве акцептора
АТФ: D-гексоза 6-фосфотрансфераза (гексокиназа)
Фосфотрансферазы с карбоксильной группой в качестве акцептора
АТФ: ацетат фосфотрансфераза (ацетаткиназа)
Переносят группы, содержащие серу
Гидролитическое (с участием молекулы воды)
расщепление связей
Действуют на сложноэфирные связи
Гидролазы эфиров карбоновых кислот
Триацилгицерол-ацилгидролаза (триацилглицероллипаза)
Гидролазы фосфомоноэфиров
Фосфогидролаза моноэфиров ортофосфорной кислоты (щелочная фосфатаза)
206
Продолжение табл.
Шифр
3.1.4.
3.1.4.1.
3.2.
3.2.1.
3.2.1.1.
3.2.1.20.
3.2.3.
3.2.3.1.
3.3.
3.4.
3.4.11.
3.4.11.6.
3.4.12.
3.4.12.1.
3.4.13.
3.4.13.10.
3.4.21.
3.4.21.2.
3.4.22.
3.4.22.2.
3.4.23.
3.4.23.3.
3.5.
3.5.1.
3.5.1.5.
3.5.3.
3.5.3.1.
3.6.
3.6.1.
3.6.1.3.
3.7.
3.8.
3.9.
3.10.
3.11.
Класс
Тип катализируемой реакции
Гидролазы фосфодиэфиров
Олигонуклеинат-5+-нуклеотидгидролаза (фосфодиэстераза I)
Действуют на гликозильные соединения
Гидролизуют О-гликозильные соединения
1,4-α-D-глюкан глюканогидролаза (α-амилаза)
α-D-глюкозид-глюкогидролаза (α-глюкозидаза)
Гидролизуют S-гликозильные соединения
Тиогликозид-гликогидролаза (тиогликозидаза)
Действуют на простые эфирные связи
Действуют на пептидные связи (пептид-гидролазы)
α-Аминоацилпептид-гидролазы
L-Аргинил-(L-лизил)пептид-гидролаза (аргинин-аминопептидаза)
Гидролазы пептидиламинокислот или гидролазы
ациламинокислот
Пептидил-L-аминокислота (L-пролин) (гидролаза
карбоксипептидаза С)
Дипептидгидролазы
β-L-Аспартил-аминокислота-гидролаза (β-аспартилдипептидаза)
Сериновые протеиназы
Химотрепсин С
Тиоловые протеиназы
Папаин
Кислые протеиназы
Пепсин С
Действуют на С-N-связи, отличающиеся от пептидных связей
Действуют на линейные амиды
Мочевина-аминогидролаза (уреаза)
В линейных амидинах
L-Аргинин-амидиногидролаза (аргиназа)
Действуют на ангидриды кислот
В фосфорилсодержащих ангидридах
АТФ-фосфогидролаза (аденозинтрифосфатаза)
Действуют на С-С-связи
Действуют на галоидные связи
Действуют на Р-N-связи
Действуют на S-N-связи
Действуют на C-P-связи
207
Продолжение табл.
Шифр
4.
Класс
Лиазы
4.1.
4.1.1.
4.1.1.1.
4.1.2.
4.1.2.13.
4.1.3.
4.1.3.1.
4.2.
4.2.1.
4.2.1.3.
4.2.99.
4.2.99.3.
4.3.
4.3.1.
4.3.1.1.
4.4.
4.5.
4.6.
4.99.
5.
5.1.
5.1.2.
5.1.2.1.
5.1.3.
5.1.3.1.
5.1.3.2.
5.2.
5.3.
5.3.1.
5.3.1.1.
5.4.
5.4.2.
5.4.2.1.
Изомеразы
Тип катализируемой реакции
Расщепление связей способом, отличным от
гидролиза или окисления
Углерод-углерод лиазы
Карбокси-лиазы
Карбокси-лиаза 2-оксокислот (пируватдекарбоксилиаза)
Альдегид-лиаза
D-Фруктозо-1,6-дифосфат D-глицеральдегид-3фос- фат-лиаза (альдолаза)
Лиаза оксокислот
D-Изоцитрат глиоксилат-лиаза (изоцитрат-лиаза)
Углерод-кислород лиазы
Гидро-лиазы
Цитрат(изоцитрат)-гидро-лиаза (аконитат-гидратаза)
Прочие углерод-кислород лиазы
Поли (1,4-α-D-галактуронид)-лиаза (пектат-лиаза)
Углерод-азот лиаза
Аммиак-лиаза
L-Аспартат аммиак-лиаза (аспартат-аммиак-лиаза)
Углерод-сера лиазы
Углерод-галоген-лиазы
Фосфор-кислород-лиазы
Прочие лиазы
Взаимопревращения различных изомеров
Рацемазы и эпимеразы
Действуют на оксикислоты и их производные
Лактатрацемаза
Действуют на углеводы и их производные
D-рибулозо-5-фосфат-3-эпимераза
УДФ-глюкоза-4-эпимераза
Цис-транс-изомеразы
Внутримолекулярные оксидоредуктазы
Катализируют взаимопревращения альдоз и кетоз
D-глицеральдегид-3-фосфат кетол-изомераза (триозо-фос-фатизомераза)
Внутримолекулярные трансферазы
Перемещают фосфоэфирные группы
D-фосфоглицерат-2,3-фосфомутаза (фосфоглицератфос-фомутаза)
208
Продолжение табл.
Шифр
5.5.
5.99.
6.
6.1.
6.1.1.
6.1.1.16.
6.2.
6.2.1.
6.2.1.4.
6.3.
6.3.1.
6.3.1.1.
6.3.2.
6.3.2.3.
6.3.4.
6.3.4.9.
6.4.
6.5.
Класс
Лигазы
Тип катализируемой реакции
Внутримолекулярные лиазы
Прочие изомеразы
Образование связей в реакциях конденсации
двух различных соединений с участием АТФисточника химической энергии
Образуют С-О-связи
Лигазы, образующие аминоацил-тРНК и родственные соединения
L-цистеин: тРНКцис лигаза (образующая АМФ) (цистеинил-тРНК-синтетаза)
Образуют С-S-связи
Кислота-тиол лигазы
Сукцинат: КоА лигаза (образующая ГДФ) (сукцинилКоА-синтетаза, образующая ГДФ)
Образуют С-N-связи
Кислота-аммиак (или амин) лигазы (амидсинтетазы)
L-Аспартат: аммиак лигаза (образующая АМФ) (аспарагинсинтетаза)
Кислота-аминокислота лигазы (пептид-синтетазы)
γ-L-глутамил-L-цистеин: глицин лигаза (образующая АДФ) (глутатионсинтетаза)
Прочие С-N лигазы
Биотин: апо-[метилмалонил-КоА: пируват карбоксил-трансфераза] лигаза (образующая АМФ)
(биотин-[метилмалонил-КоА карбоксилтрансфераза]-синтетаза)
Образуют С-С-связи
Образуют фосфоэфирные связи
209
СХЕМА СТРОЕНИЯ СЛОЖНОГО ФЕРМЕНТА
210
ИССЛЕДОВАТЕЛЬ ОКИСЛИТЕЛЬНЫХ ФЕРМЕНТОВ
Аксель Хуго Теодор Теорелль
(1903–1982 гг.)
1955 г. Нобелевская премия
по физиологии и медицине
ТРЁХМЕРНАЯ СТРУКТУРА ПЕРОКСИДАЗЫ ХРЕНА
211
КОФЕРМЕНТ: НИКОТИНАМИДАДЕНИНДИНУКЛЕОТИД (НАД)
C21H27N7O14P2
КОФЕРМЕНТ:
НИКОТИНАМИДАДЕНИНДИНУКЛЕОТИДФОСФАТ (НАДФ)
C21H29N7O17P3
212
КОФЕРМЕНТ: ФЛАВИНАДЕНИНДИНУКЛЕОТИД (ФАД)
РЕДОКС-СОСТОЯНИЯ ФЛАВИНА
213
КОФЕРМЕНТ Q (УБИХИНОН, ИЛИ КОФЕРМЕНТ Q10)
C59H90O4
КОФЕРМЕНТ: МЕТИЛКОБАЛАМИН
C63H91N13O14PCo
214
ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ ФЕРМЕНТА
Общая структура строения фермента
Общий вид
Активный центр
Трехмерная модель фермента карбоангидразы
215
ИССЛЕДОВАТЕЛИ ФЕРМЕНТОВ
Джеймс Батчеллер Самнер
(1887–1955 гг.)
Джон Хауард Нортроп
(1891–1987 гг.)
1946 г. Нобелевская премия по химии
216
ЖЕЛЕЗЫ ВНУТРЕННЕЙ СЕКРЕЦИИ И ИХ ГОРМОНЫ
Плацента:
Желудочно-кишечный
Почка:
тракт:
прогестерон, релаксин, хориэритропоэтин,
онический гонадотропин ХСМ. глюкаког, панкреозимин, эн- ренин.
терогастрин, холецистокини.
217
ГОРМОНЫ – ПРОИЗВОДНЫЕ АМИНОКИСЛОТ
– углерод,
Адреналин
Норадреналин
Дофамин
Серотонин
– водород,
– кислород,
218
– азот.
ОСОБЕННОСТИ ХИМИЧЕСКОГО
СТРОЕНИЯ ВАЗОПРЕССИНА
C46H65N15O12S2
Вазопрессин
(антидиуретический гормон)
219
ОСОБЕННОСТИ ХИМИЧЕСКОГО СТРОЕНИЯ ОКСИТОЦИНА
C43H66N12O12S2
Окситоцин
220
ИССЛЕДОВАТЕЛЬ ПЕПТИДОВ И ОКСИТОЦИНА
Винсент дю Виньо
(1901–1978 гг.)
1955 г. Нобелевская премия
по химии
ОСОБЕННОСТИ СТРУКТУРЫ ПЕПТИДОВ
221
ХИМИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА ГОРМОНОВ – ПРОИЗВОДНЫХ
ПОЛИЕНОВЫХ (ПОЛИНЕНАСЫЩЕННЫХ) ЖИРНЫХ КИСЛОТ
C20H34O5
C20H32O5
простогландин Е1
простациклин
C20H34O6
C20H32O5
тромбоксан А2
тромбоксан В2
ПЕРВООТКРЫВАТЕЛЬ ПРОСТАГЛАНДИНОВ
Бенгт Ингемар Самуэльссон
(1934–2024 гг.)
1982 г. Нобелевская премия
по физиологии и медицине
222
ИССЛЕДОВАТЕЛИ ПРОСТАГЛАНДИНОВ
Карл Суне Детлоф Бергстрём
(1916–2004 гг.)
Джон Роберт Вейн
(1927–2004 гг.)
1982 г. Нобелевская премия по физиологии и медицине
223
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА ГОРМОНА
БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ – ИНСУЛИНА
ак – аминокислота
(схематично)
(подробно)
224
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА ГОРМОНА
БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ – ИНСУЛИНА
Четвертичная структура
инсулина – гексамер инсулина
225
ПЕРВООТКРЫВАТЕЛИ ГОРМОНА ИНСУЛИНА
Фредерик Грант Бантинг
(1891–1941 гг.)
Джон Джеймс Рикард Маклеод
(1876–1935 гг.)
1923 г. Нобелевская премия по физиологии и медицине
226
ИССЛЕДОВАТЕЛЬ БЕЛКОВ И НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ,
УСТАНОВИВШИЙ ПЕРВИЧНУЮ СТРУКТУРУ ИНСУЛИНА
Фредерик Сенгер
(1918–2013 гг.)
1958 и 1980 гг. Нобелевская премия
по химии
ОСНОВНЫЕ АСПЕКТЫ СЕКВЕНИРОВАНИЯ ГЕНОМА
227
ОСОБЕННОСТИ СТРУКТУРЫ ГОРМОНА БЕЛКОВОЙ
ПРИРОДЫ – ГЛЮКАГОНА
228
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА ГОРМОНА БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ
– СОМАТОТРОПИНА (ГОМОНА РОСТА)
(1) Phe-Pro-Thr-Ile-Pro-Leu-Ser-Arg-Leu-Phe-Asp-Asn-Ala-Met-LeuArg-Ala-His-Arg-Leu-His-Gln-Leu-Ala-Phe-Asp-Thr-Tyr-Gln-Glu-PheGlu-Glu-Ala-Tyr-Ile-Pro-Lys-Glu-Gln-Lys-Tyr-Ser-Phe-Leu-Gln-AsnPro-Gln-Thr-Ser-Leu-Cys-Phe-Ser-Glu-Ser-Ile-Pro-Thr-Pro-Ser-AsnArg-Glu-Glu-Thr-Gln-Gln-Lys-Ser-Asn-Leu-Glu-Leu-Leu-Arg-Ile-SerLeu-Leu-Leu-Ile-Gln-Ser-Trp-Leu-Glu-Pro-Val-Gln-Phe-Leu-Arg-SerVal-Phe-Ala-Asn-Ser-Leu-Val-Tyr-Gly-Ala-Ser-Asp-Ser-Asn-Val-TyrAsp-Leu-Leu-Lys-Asp-Leu-Glu-Glu-Gly-Ile-Gln-Thr-Leu-Met-Gly-ArgLeu-Glu-Asp-Gly-Ser-Pro-Arg-Thr-Gly-Gln-Ile-Phe-Lys-Gln-Thr-TyrSer-Lys-Phe-Asp-Thr-Asn-Ser-His-Asn-Asp-Asp-Ala-Leu-Leu-LysAsn-Tyr-Gly-Leu-Leu-Tyr-Cys-Phe-Arg-Lys-Asp-Met-Asp-Lys-Val-GluThr-Phe-Leu-Arg-Ile-Val-Gln-Cys-Arg-Ser-Val-Glu-Gly-Ser-Cys-Gly-Phe
(191)
(дисульфидные связи: Cys-S-S-Cys)
(1) Фен-Про-Тре-Иле-Про-Лей-Сер-Арг-Лей-Фен-Асп-Асн-Ала-МетЛей-Арг-Ала-Гис-Арг-Лей-Гис-Глн-Лей-Ала-Фен-Асп-Тре-Тир-ГлнГлу-Фен-Глу-Глу-Ала-Тир-Иле-Про-Лиз-Глу-Глн-Лиз-Тир-Сер-ФенЛей-Глн-Асн-Про-Глн-Тре-Сер-Лей-Цис-Фен-Сер-Глу-Сер-Иле-ПроТре-Про-Сер-Асн-Арг-Глу-Глу-Тре-Глн-Глн-Лиз-Сер-Асн-Лей-ГлуЛей-Лей-Арг-Иле-Сер-Лей-Лей-Лей-Иле-Глн-Сер-Тре-Лей-Глу-ПроВал-Глн-Фен-Лей-Арг-Сер-Вал-Фен-Ала-Асн-Сер-Лей-Вал-Тир-ГлиАла-Сер-Асп-Сер-Асн-Вал-Тир-Асп-Лей-Лей-Лиз-Асп-Лей-Глу-ГлуГли-Иле-Глн-Тре-Лей-Мет-Гли-Арг-Лей-Глу-Асп-Гли-Сер-Про-АргТре-Гли-Глн-Иле-Фен-Лиз-Глн-Тре-Тир-Сер-Лиз-Фен-Асп-Тре-АснСер-Гис-Асн-Асп-Асп-Ала-Лей-Лей-Лиз-Асн-Тир-Гли-Лей-Лей-ТирЦис-Фен-Арг-Лиз-Асп-Мет-Асп-Лиз-Вал-Глу-Тре-Фен-Лей-Арг-ИлеВал-Глн-Цис-Арг-Сер-Вал-Глу-Гли-Сер-Цис-Гли-Фен (191)
(дисульфидные связи: Цис-S-S-Цис)
229
ТРЕХМЕРНЫЕ МОДЕЛИ ГОРМОНА БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ –
СОМАТОТРОПИНА (ГОРМОНА РОСТА)
230
ОСОБЕННОСТИ СТРУКТУРЫ ГОРМОНА БЕЛКОВОЙ
ПРИРОДЫ – ПРОЛАКТИНА
Первичная структура
Трехмерная модель
231
ОСОБЕННОСТИ СТРУКТУРЫ ГОРМОНОВ
БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ
Трехмерная структура кортикотропин-рилизинг-гормона
Трехмерная структура фолликулостимулирующего гормона (ФСГ)
232
ОСОБЕННОСТИ ПЕРВИЧНОЙ СТРУКТУРЫ
ГОРМОНА БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ –
ХОЛЕЦИСТОКИНИН (ПАНКРЕОЗИМИН)
(1) H-Lys-Ala-Pro-Ser-Gly-Arg-Val-Ser-Met-lle-Lys-Asn-Leu-GIn-SerLeu-Asp-Pro-Ser-His-Arg-lle-Ser-Asp-Arg-Asp-Tyr-Met-Gly-Trp-MetAsp-Phe-OH (33)
(1) H-Лиз-Ала-Про-Сер-Гли-Арг-Вал-Сер-Мет-Иле-Лиз-Асн-Лей-ГлнСер-Лей-Асп-Про-Сер-Гис-Арг-Иле-Сер-Асп-Арг-Асп-Тир-Мет-ГлиТрп-Мет-Асп-Фен-OH (33)
ОСОБЕННОСТИ ПЕРВИЧНОЙ СТРУКТУРЫ
ГОРМОНА БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ –
АДРЕНОКОРТИКОТРОПНОГО ГОРМОНА
(КОРТИКОТРОПИН, АДРЕНОКОРТИКОТРОПИН,
КОРТИКОТРОПНЫЙ ГОРМОН)
233
ОСОБЕННОСТИ СТРУКТУРЫ ГОРМОНА БЕЛКОВОЙ
ПРИРОДЫ – ТИРЕОКАЛЬЦИТОНИН (КАЛЬЦИТОНИН)
Первичная структура
Трехмерные структуры
234
ОСОБЕННОСТИ СТРУКТУРЫ ГОРМОНА
БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ – ЭРИТРОПОЭТИНА
Первичная структура
Трехмерная структура
235
ОСОБЕННОСТИ ПЕРВИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ГОРМОНА
БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ – СЕКРЕТИНА
236
ОСОБЕННОСТИ СТРУКТУРЫ ГОРМОНА
БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ – ГРЕЛИНА
С149Н249N47O42
ОСОБЕННОСТИ ТРЕХМЕРНОЙ СТРУКТУРЫ
ГОРМОНА БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ – ЛЕПТИНА
237
ОСОБЕННОСТИ СТРУКТУРЫ ГОРМОНА
БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ – САМОТОСТАТИНА
238
ОСОБЕННОСТИ ТРЕХМЕРНОЙ СТРУКТУРЫ ГОРМОНА
БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ – АНГИОТЕНЗИНА –
ОЛИГОПЕПТИДНОГО ГОРМОНА
Ангиотензин I
Ангиотензин II
ОСОБЕННОСТИ ТРЕХМЕРНОЙ СТРУКТУРЫ ГОРМОНА
БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ – Β-ТИМОЗИНА
239
ОСОБЕННОСТИ СТРУКТУРЫ ГОРМОНА БЕЛКОВОЙ
ПРИРОДЫ – ТИМОПОЭТИНА
(1) Н2N-Gly-Gln-Phe-Leu-Glu-Asp-Pro-Ser-Val-Leu-Thr-Lys-Glu-LysLeu-Lys-Ser-Glu-Leu-Val-Ala-Asn-Asn-Val-Thr-Leu-Pro-Ala-Gly-GluGln-Arg-Lys-Asp-Val-Tyr-Val-Gln-Leu-Tyr-Leu-Gln-His-Leu-Thr-AlaVal-Lys-Arg-COOH (49)
(1) Н2N-Гли-Глн-Фен-Лей-Глу-Асп-Про-Сер-Вал-Лей-Тре-Лиз-ГлуЛиз-Лей- Лиз-Сер-Глу-Лей-Вал-Ала-Асн-Асн-Вал-Thr-Лей-Про-АлаГли-Глу-Глн-Арг- Лиз-Асп-Вал-Тир-Вал-Глн-Лей-Тир-Лей-Глн-ГисЛей-Тре-Ала-Вал-Лиз-Арг-COOH (49)
Первичная структура
Трехмерная структура
240
ОСОБЕННОСТИ ПЕРВИЧНОЙ СТРУКТУРЫ
ГОРМОНА БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ –
ГОНАДОТРОПИН-РИЛИЗИНГ-ГОРМОНА
(ГОНАДОРЕЛИНА, ГОНАДОЛИБЕРИНА,
ГОНАДОТРОПИН-РИЛИЗИНГ-ФАКТОРА)
(1) ПирГлу-Гис-Трп-Сер-Тир-Гли-Лей-Арг-Про-Гли-NH2 (10)
241
ОСОБЕННОСТИ СТРУКТУРЫ ГОРМОНА
БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ – ТИМУЛИНА
С33Н54N12О15
ОСОБЕННОСТИ ПЕРВИЧНОЙ
СТРУКТУРЫ ГОРМОНА
БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ –
ТИРЕОТРОПИН-РИЛИЗИНГГОРМОНА (ТИРЕОРЕЛИНА,
ТИРЕОЛИБЕРИНА,
ТИРЕОТРОПИН-РИЛИЗИНГФАКТОРА)
ОСОБЕННОСТИ ПЕРВИЧНОЙ СТРУКТУРЫ
ГОРМОНА БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ – ГАСТРИНА
(1) pGlu-Gly-Pro-Trp-Leu-Glu-Glu-Glu-Glu-GluAla-Tyr-Gly-Trp-Met-Asp-Phe-NH2 (17)
(1) pГлу-Гли-Про-Трп-Лей-Глу-Глу-Глу-Глу-ГлуАла-Тир-Гли-Трп-Мет-Асп-Фен-NH2 (17)
242
ОСОБЕННОСТИ
ТРЕХМЕРНОЙ СТРУКТУРЫ
ГОРМОНА БЕЛКОВОЙ
ПРИРОДЫ – РЕЛАКСИНА
ОСОБЕННОСТИ
ТРЕХМЕРНОЙ СТРУКТУРЫ
ГОРМОНА БЕЛКОВОЙ
ПРИРОДЫ – РЕНИНА
ОСОБЕННОСТИ ПЕРВИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ГОРМОНОВ
БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ – МЕЛАНОЦИТСТИМУЛИРУЮЩИХ
ГОРМОНОВ (МЕЛАНОТРОПИНЫ, ИНТЕРМЕДИНЫ, МСГ,
МЕЛАНОКОРТИНЫ, MELANOCYTE-STIMULATING
HORMONES, MSH)
α-МСГ:
β-МСГ:
γ-МСГ:
(1) CH3-CO-NH-Ser-Tyr-Ser-Met-Glu-His-Phe-Arg-Trp-GlyLys-Pro-Val-CO-NH2 (13)
(1) CH3-CO-NH-Сер-Тир-Сер-Мет-Глу-Гис-Фен-Арг-ТрпГли-Лиз-Про-Вал-CO-NH2 (13)
(1) Ala-Glu-Lys-Lys-Asp-Glu-Gly-Pro-Tyr-Arg-Met-Glu-HisPhe-Arg-Trp-Gly-Ser-Pro-Pro-Lys-Asp (22)
(1) Ала-Глу-Лиз-Лиз-Асп-Глу-Гли-Про-Тир-Арг-Мет-ГлуГис-Фен-Арг-Трп-Гли-Сер-Про-Про-Лиз-Асп (22)
(1) Tyr-Val-Met-Gly-His-Phe-Arg-Trp-Asp-Arg-Phe-Gly (12)
(1) Тир-Вал-Мет-Гли-Гис-Фен-Арг-Трп-Асп-Арг-Фен-Гли
(12)
243
ОСОБЕННОСТИ СТРУКТУРЫ ГОРМОНА
БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ – ЭНДОРФИНА
(1) NH2-Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-Thr-Ser-Glu-Lys-Ser-Gln-Thr-Pro-LeuVal-Thr-СОOH (16)
(1) NH2-Тир-Гли-Гли-Фен-Мет-Тре-Сер-Глу-Лиз-Сер-Глн-Тре-ПроЛей-Вал-Тре-СОOH (16)
α-Эндорфин
C158H251N39O46S
(1) NH2-Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-Thr-Ser-Glu-Lys-SerGln-Thr-Pro-Leu-Val-Thr-Leu-Phe-Lys-Asn-Ala-Ile-Ile-Lys-Asn-AlaTyr-Lys-Lys-Gly-Glu-СООН (31)
(1) NH2-Тир-Гли-Гли-Фен-Мет-Тре-Сер-Глу-Лиз-Сер-Глн-ТреПро-Лей-Вал-Тре-Лей-Фен-Лиз-Асн-Ала-Иле-Иле-ЛизАсн-Ала-Тир-Лиз-Лиз-Гли-Глу-СООН (31)
β-Эндорфин
244
ОСОБЕННОСТИ ПЕРВИЧНОЙ СТРУКТУРЫ
ГОРМОНА БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ – Γ-ЭНДОРФИНА
(1) NH2-Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-Thr-Ser-Glu-Lys-Ser-Gln-Thr-Pro-LeuVal-Thr-Leu-СОOH (17)
(1) NH2-Tyr-Гли-Гли-Фен-Мет-Тре-Сер-Глу-Лиз-Сер-Глн-Тре-ПроЛей-Вал-Тре-Лей-СОOH (17)
ОСОБЕННОСТИ ПЕРВИЧНОЙ СТРУКТУРЫ
ГОРМОНА БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ – ЛЕЙЦИН-ЭНКЕФАЛИНА
(1) H2N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu-COOH (5)
(1) H2N-Тре-Гли-Гли-Фен-Лей-COOH (5)
ОСОБЕННОСТИ ПЕРВИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ГОРМОНА
БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ – МЕТИОНИН-ЭНКЕФАЛИНА
(1) H2N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-COOH (5)
(1) H2N-Тре-Гли-Гли-Фен-Мет-COOH (5)
245
ХИМИЧЕСКИЕ СТРУКТУРЫ ЙОДСОДЕРЖАЩИХ
ГОРМОНОВ И ГОРМОНОВ СТЕРОИДНОЙ ПРИРОДЫ
С15Н11I4NО4
тироксин
С15Н12I3NО4
трийодтиронин
С21Н30О5
кортизол (гидрокортизон)
С21Н30О4
кортикостерон
– углерод (C),
– водород (H),
– кислород (O),
246
– азот (N),
– йод (I).
ОСНОВНЫЕ ПОЛОВЫЕ ГОРМОНЫ
♂
C19H28O2
Мужской половой гормон: тестостерон
♀
C18H24O2
Женский половой гормон: эстрадиол
247
ИССЛЕДОВАТЕЛИ ГОРМОНОВ
Эдуард Келвин Кендалл
(1886–1972 гг.)
Тадеуш Рейхштейн
(1897–1996 гг.)
Филип Шоуолтер Хенч
(1896–1965 гг.)
1950 г. Нобелевская премия по физиологии и медицине
248
ИССЛЕДОВАТЕЛИ ГОРМОНОВ
Розалин Сасмен Ялоу
(1921–2011 гг.)
Роже Шарль Луи Гиймен
(1924–2024 гг.)
Эндрю Виктор Шалли
(1926 г.р.)
1977 г. Нобелевская премия по физиологии и медицине
249
ХИМИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА ОСНОВНЫХ ВТОРИЧНЫХ
ПОСРЕДНИКОВ КЛЕТОЧНОЙ АКТИВНОСТИ
циклический аденозинмонофосфат
(ц-АМФ)
циклический гуанозинмонофосфат
(ц-ГМФ)
общий вид
активный центр
Трехмерная структура белка – кальмодулина
250
ХИМИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА ОСНОВНЫХ ВТОРИЧНЫХ
ПОСРЕДНИКОВ КЛЕТОЧНОЙ АКТИВНОСТИ
1s22s22p63s24s2
кальций (calcium) – Ca
С6Н12О
6
инозитол
инозитол-1,4,5-трифосфат
диацилглицерин (диацилглицерол)
глицерид, состоящий из двух жирных кислот, связанных
с молекулой глицерина эфирными связями
(например: диацилглицерол, состоящий из глицерина, пальмитиновой кислоты
и олеиновой кислоты)
251
ОСОБЕННОСТИ ХИМИЧЕСКОЙ СТРУКТУРЫ АЛКАЛОИДОВ
С10Н15NО
С8Н10N4О2
кофеин
– углерод (С),
эфедрин
– водород (Н),
– кислород (О),
– азот (N).
С45Н73NО15
соланин
С12Н16N2О
С10Н14N2
никотин
буфотенин
252
ОСОБЕННОСТИ ХИМИЧЕСКОЙ СТРУКТУРЫ АЛКАЛОИДОВ
производные
пирролидина
производные тропана
производные
пирролизидина
производные
пиперидина
производные
хинолизидина
производные
индолизидина
производные пиридина
производные
изохинолина
производные акридина
производные оксазола
производные тиазола
производные
хиназолина
производные хинолина
производные индола
производные имидазола
253
ОСОБЕННОСТИ ХИМИЧЕСКОЙ СТРУКТУРЫ АЛКАЛОИДОВ
производные пурина
производные βфенилэтиламина
колхициновые
алкалоиды
мускарины
бензиламины
производные
путресцина
производные
спермидина
производные спермина
дитерпены
стероидные алкалоиды
ОСОБЕННОСТИ ХИМИЧЕСКОЙ СТРУКТУРЫ
ДИМЕРНЫХ АЛКАЛОИДОВ
воакамин
даурицин
254
ОСОБЕННОСТИ ХИМИЧЕСКОЙ СТРУКТУРЫ
ДИМЕРНЫХ АЛКАЛОИДОВ
тубокурарин
карпаин
виллальстонин
токсиферин
ОСОБЕННОСТИ ХИМИЧЕСКОЙ СТРУКТУРЫ
ФИТОГОРМОНОВ
С10Н9NО2
Этилен
С10Н13N5О
β-Индолил-3-уксусная
кислота (гетероауксин)
С19Н22О6
Зеатин – цитокинин аденинового типа
С15Н20О4
Гибберелловая кислота
Абсцизовая кислота
255
ОСОБЕННОСТИ ХИМИЧЕСКОЙ СТРУКТУРЫ
ВАЖНЫХ АНТИБИОТИКОВ
С22Н24N2О8
общая химическая структура антибиотиков группы пенициллинов
химическая структура тетрациклина
С37Н67NО13
химическая структура эритромицина
Общая химическая структура антибиотиков группы карбапенемов
Общая химическая структура антибиотиков группы цефалоспоринов
256
ОСОБЕННОСТИ ХИМИЧЕСКОЙ СТРУКТУРЫ
ВАЖНЫХ АНТИБИОТИКОВ
С18Н33ClN2О5S
С18Н34N2О6S
Химическая структура линкомицина
Химическая структура клиндамицина
Химические структуры антибиотиков группы линкозамидов
С17Н18FN3О3
Общая химическая структура
Химическая структура
ципрофлоксацина
Химические структуры антибиотиков группы фторхинолонов
С11Н12Cl2N2О5
Общая химическая структура
антибиотика хлорамфеникола
(левомицетин)
257
ОБЩАЯ КЛАССИФИКАЦИЯ АНТИБИОТИКОВ
КЛАССИФИКАЦИЯ АНТИБИОТИКОВ
ПО МЕХАНИЗМУ ДЕЙСТВИЯ
258
РЕЗИСТЕНТНОСТЬ К АНТИБИОТИКАМ
259
ХИМИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА ПРОНТОЗИЛА –
ПЕРВОГО АНТИБАКТЕРИАЛЬНОГО ПРЕПАРАТА
ГРУППЫ СУЛЬФАНИЛАМИДОВ
(Эмпирическая формула: C12H13N5O2S)
ИССЛЕДОВАТЕЛЬ АНТИБИОТИКОВ
Герхард Йоханнес Пауль Домагк
(1895–1964 гг.)
1939 г. Нобелевская премия
по физиологии и медицине
260
ИССЛЕДОВАТЕЛИ АНТИБИОТИКОВ
Александр Флеминг
(1881–1955 гг.)
Хоуард (Говард) Уолтер
Флори, барон Флори
(1898–1968 гг.)
Эрнст Борис Чейн
(1906–1979 гг.)
1945 г. Нобелевская премия по физиологии и медицине
261
ХИМИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА СТРЕПТОМИЦИНА
(Эмпирическая формула: C21H39N7O12)
ИССЛЕДОВАТЕЛЬ АНТИБИОТИКОВ
Зельман Абрахам Ваксман
(1888–1973 гг.)
1952 г. Нобелевская премия
по физиологии и медицине
262
ИССЛЕДОВАТЕЛЬ БИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНЫХ ВЕЩЕСТВ
Роберт Робинсон
(1886–1975 гг.)
1947 г. Нобелевская премия по химии
ХИМИЧЕСКИЕ СТРУКТУРЫ РАСТИТЕЛЬНЫХ ВЕЩЕСТВ
БОЛЬШОЙ БИОЛОГИЧЕСКОЙ ВАЖНОСТИ
C17H23NО3
C17H21NО4
атропин
кокаин
C17H19NО3
C21H22N2О2
морфин
стрихнин
263
ИССЛЕДОВАТЕЛЬ БИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНЫХ ВЕЩЕСТВ
Роберт Бёрнс Вудворд (1917–1979 гг.)
1965 г. Нобелевская премия по химии
264
ЧАСТЬ III. ДИНАМИЧЕСКАЯ БИОХИМИЯ
265
ЭНЕРГИЯ АКТИВАЦИИ ХИМИЧЕСКОЙ РЕАКЦИИ
Уравнение Аррениуса
где: k – константа скорости реакции; e – основание натурального логарифма; T – температура, °К; R – молярная газовая
постоянная 8,31 Дж/моль∙К; Ea –
энергия акитвации, Дж/моль;
A – предэпоненциальный множитель (показывает общее число столкновений)
266
ОСНОВНЫЕ ТЕОРИИ РЕАЛИЗАЦИИ
ФЕРМЕНТАТИВНОГО ДЕЙСТВИЯ
1. Фишеровская гипотеза фермент-субстратной
комплементарности «ключ к замку»
2. Схема модели динамического взаимодействия
фермента и субстрата по Д. Э. Кошланда
267
КИНЕТИКА ФЕРМЕНТАТИВНОГО КАТАЛИЗА
Стадии ферментативного катализа:
1 – субстраты, 2 – активный центр фермента, 3 – изменение геометрии фермента
по мере связывания с субстратом, 4 – образующиеся продукты; I – присоединение
субстрата к активному центру фермента, II – фермент-субстратный комплекс, III –
фермент-продуктовый комплекс, IV – образования продуктов в активном центре
фермента.
Зависимость скорости ферментативной реакции [V]
от концентрации субстрата [S]
268
УРАВНЕНИЕ ЗАВИСИМОСТИ СКОРОСТИ РЕАКЦИИ ОТ
КОНЦЕНТРАЦИИ СУБСТРАТА МИХАЭЛИСА – МЕНТЕН
1) Первооткрыватели уравнения зависимости
скорости реакции от концентрации субстрата:
Леонор Михаэлис
(1875–1949 гг.)
Мауд Леонора Ментен
(1879–1960 гг.)
2) уравнение Михаэлиса – Ментен:
,
где: КМ – константа Михаэлиса;
[S] – концентрация субстрата;
Vmax – максимальная скорость реакции.
где: Е – фермент;
S – субстрат;
Р – продукт ферментативной реакции.
269
КИНЕТИКА ФЕРМЕНТАТИВНЫХ РЕАКЦИЙ
а
б
в
г
д
е
а – кинетика Михаэлиса – Ментен; б – кинетика Лайнуивера – Берка; в – конкурентное ингибирование; г – неконкурентное ингибирование; д – безконкурентное
ингибирование; е – субстратное торможение; 1 – в присутствии ингибитора; 2 – в
отсутствие ингибитора.
270
ЗАВИСИМОСТЬ СКОРОСТИ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ
РЕАКЦИИ V ОТ ТЕМПЕРАТУРЫ И РН СРЕДЫ
Зависимость от температуры
Зависимость от рН среды
СХЕМА КОНКУРЕНТНОГО ИНГИБИРОВАНИЯ
271
СХЕМА НЕКОНКУРЕНТНОГО И БЕСКОНКУРЕНТНОГО
ИНГИБИРОВАНИЯ
Неконкуретное ингибирование
Бесконкурентное ингибирование
272
АМИЛОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТНЫЕ ПРЕПАРАТЫ,
РАСЩЕПЛЯЮЩИЕ Α-(1→4)- И Α-(1→6)-ГЛИКОЗИДНЫЕ
СВЯЗИ МАКРОМОЛЕКУЛ АМИЛОЗЫ И АМИЛОПЕКТИНА
СХЕМА ФЕРМЕНТАТИВНОГО ВОЗДЕЙСТВИЯ НА КРАХМАЛ
273
ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ ТРЕХМЕРНОЙ СТРУКТУРЫ
АМИЛОЛИТИЧЕСКОГО ФЕРМЕНТА – α-АМИЛАЗЫ
общий вид α-амилазы
– атом хлора (Сl);
– атом кальция (Са).
активный центр α-амилазы
274
СХЕМАТИЧЕСКОЕ ИЗОБРАЖЕНИЕ
ФЕРМЕНТАТИВНОЙ ДЕСТРУКЦИИ МАКРОМОЛЕКУЛ
КРАХМАЛА (АМИЛОЗЫ И АМИЛОПЕКТИНА)
ПОД ДЕЙСТВИЕМ α-АМИЛАЗЫ
275
ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ
ТРЕХМЕРНОЙ СТРУКТУРЫ
АМИЛОЛИТИЧЕСКОГО
ФЕРМЕНТА – Β-АМИЛАЗЫ
СХЕМАТИЧЕСКОЕ ИЗОБРАЖЕНИЕ
ФЕРМЕНТАТИВНОЙ ДЕСТРУКЦИИ МАКРОМОЛЕКУЛ
КРАХМАЛА (АМИЛОЗЫ И АМИЛОПЕКТИНА)
ПОД ДЕЙСТВИЕМ Β-АМИЛАЗЫ
Деструкция макромолекул амилозы крахмала
Деструкция макромолекул амилопектина крахмала
276
ОСНОВНЫЕ ПУТИ КАТАБОЛИЗМА ГЛЮКОЗЫ
ПВК – пировиноградная кислота:
– углерод (С),
– водород (Н),
– кислород (О).
277
ОБЩАЯ СХЕМА КАТАБОЛИЗМА УГЛЕВОДОВ
полисахариды
2
АТФ
гидролиз
глюкоза
гликолиз
(анаэробная
фаза)
38 АТФ
пировиноградная
кислота
ацетилкофермент
окислительное
декарбоксилирование
(аэробная
фаза)
2
АТФ
8Н
цикл
Кребса
34
АТФ
Н 2О
дыхательная
цепь
½ О2
СО2
СХЕМА РАСЩЕПЛЕНИЯ ГЛЮКОЗЫ
глюкоза
глюкозо-6-фосфат
пировиноградная кислота
БРОЖЕНИЕ
(анаэробные
условия)
ДЫХАНИЕ
(аэробные
условия)
4АТФ + этанол
или молочная кислота,
или масляная кислота
38 АТФ + углекислый
газ + вода
278
ПЕНТОЗОФОСФАТНЫЙ ПУТЬ
(ГЕКСОЗОМОНОФОСФАТНЫЙ ШУНТ)
279
ПЕНТОЗОФОСФАТНЫЙ ЦИКЛ
280
СХЕМА ГЛИКОЛИЗА
Ферменты: 1 – гексокиназа; 2 – фосфогексоизомераза (глюкоизомераза); 3 – фосфофрукокиназа; 4 – альдолаза; 5 – триозофосфатизомераза; 6 – глицеральдегид3-фосфатдегидрогиназа; 7 – фосфоглицераткиназа; 8 – фосфоглицератмутаза;
9 – енолаза; 10 – пируваткиназа.
281
ИССЛЕДОВАТЕЛЬ ПРОЦЕССА ГЛИКОЛИЗА
Отто Фриц Мейергоф
(1884–1951 гг.)
1922 г. Нобелевская премия
по физиологии и медицине
ГЛИКОЛИЗ, ИЛИ ПУТЬ ЭМБДЕРА – МЕЙЕРГОФА – ПАРНАСА
(I–V СТАДИИ)
282
ГЛИКОЛИЗ, ИЛИ ПУТЬ ЭМБДЕРА – МЕЙЕРГОФА – ПАРНАСА
(VI–Х СТАДИИ)
ТРЕХМЕРНАЯ
СТРУКТУРА ФЕРМЕНТА
ГЕКСОКИНАЗЫ
283
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА ФЕРМЕНТА ЕНОЛАЗЫ
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА ФЕРМЕНТА
ТРИОЗОФОСФАТИЗОМЕРАЗА
284
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА ФЕРМЕНТА
ФОСФОГЛИЦЕРАТМУТАЗА
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА ФЕРМЕНТА
ФОСФОФРУКТОКИНАЗА
285
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА ФЕРМЕНТА ПИРУВАТКИНАЗЫ
Общий вид фермента пируваткиназы
Активный центр
фермента
пируваткиназы
286
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА ФЕРМЕНТА АЛЬДОЛАЗЫ А
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА ФЕРМЕНТА АЛЬДОЛАЗЫ В
287
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА ФЕРМЕНТА
ФОСФОГЛИЦЕРАТКИНАЗА
288
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА ФЕРМЕНТА
ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТИЗОМЕРАЗА
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА ФЕРМЕНТА
ГЛИЦЕРАЛЬДЕГИД-3-ФОСФАТДЕГИДРОГИНАЗА
289
РЕГУЛЯЦИЯ ГЛИКОЛИЗА В МЫШЦАХ
290
ОБЩАЯ СХЕМА ГЛИКОЛИЗА И ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗА
291
РЕЦИПРОКНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ ГЛИКОЛИЗА И
ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗА
292
РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТА ПИРУВАТКИНАЗЫ
293
ИЗМЕНЕНИЕ АКТИВНОСТИ
БИФУНКЦИОНАЛЬНОГО ФЕРМЕНТА
294
СХЕМА ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗА
КРАТКАЯ СХЕМА РЕЦИПРОКНОЙ РЕГУЛЯЦИИ
ГЛИКОЛИЗА И ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗА
295
ЦИКЛ КРЕБСА
(ЦИКЛ ТРИКАРБОНОВЫХ КИСЛОТ, ЦИТРАТНЫЙ ЦИКЛ,
ЦИКЛ ЛИМОННОЙ КИСЛОТЫ)
296
СТАДИИ ЦИКЛА КРЕБСА (1 СТАДИЯ)
1 стадия цикла Кребса (образование цитрат-иона):
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА ФЕРМЕНТА ЦИТРАТСИНТАЗЫ
Открытая форма
Закрытая форма
297
СТАДИИ ЦИКЛА КРЕБСА (2–4 СТАДИИ)
2 стадия цикла Кребса
(образование изоцитрата через цис-аконитат):
3 стадия цикла Кребса
(окисление изоцитрата до α-кетоглутарата):
4 стадия цикла Кребса
(окисление α-кетоглутарата до сукцинил-КоА):
298
СТАДИИ ЦИКЛА КРЕБСА (5 СТАДИЯ)
5 стадия цикла Кребса (превращение сукцинил-КоА в сукцинат):
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА ФЕРМЕНТА ГДФ-СПЕЦИФИЧНОЙ
СУКЦИНИЛ-КОА-СИНТЕТАЗЫ В КОМПЛЕКСЕ С ГТФ
299
ОСОБЕННОСТИ ПРЕВРАЩЕНИЯ
СУКЦИНИЛ-КОА В СУКЦИНАТ
Вначале сукцинил-КоА фосфорилируется с высвобождением КоА, далее фосфатная
группа переносится на остаток гистидина в активном центре сукцинил-КоАсинтетазы, а сукцинат высвобождается; после этого фосфорильная группа переносится на нуклеозиддифосфат (НДФ, им могут быть АДФ или ГДФ) с образованием
нуклеозидтрифосфата (ATФ или ГТФ).
СТАДИИ ЦИКЛА КРЕБСА (6 СТАДИЯ)
6 стадия цикла Кребса (окисление сукцината до фумарата):
300
СУБЪЕДИНИЦЫ СУКЦИНАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ
СТАДИИ ЦИКЛА КРЕБСА (7 СТАДИЯ)
7 стадия цикла Кребса (гидратация фумарата до малата):
301
МЕХАНИЗМ ФУМАРАЗНОЙ РЕАКЦИИ
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА ФЕРМЕНТА ФУМАРАЗЫ
(ФУМАРАТГИДРАТАЗЫ)
302
СТАДИИ ЦИКЛА КРЕБСА (8 СТАДИЯ)
8 стадия цикла Кребса
(окисление малата до оксалоацетата):
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР МАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ
СО СВЯЗАННЫМ МАЛАТОМ (ВЫДЕЛЕН РОЗОВЫМ)
303
ПРЕВРАЩЕНИЕ ПИРУВАТА В АЦЕТИЛ-КОА
ПРОЦЕССЫ
ВОССТАНОВЛЕНИЯ
И ОКИСЛЕНИЯ
МОЛЕКУЛ НАД+ И
НАДН СООТВЕТСТВЕННО
304
ТРЕХМЕРНАЯ МОДЕЛЬ
ПИРУВАТДЕГИДРОГЕНАЗНОГО КОМПЛЕКСА
305
ПИРУВАТДЕГИДРОГЕНАЗНЫЙ КОМПЛЕКС
Е1 – пируватдегидрогеназа;
Е2 – дигидролипоилтрансацетилазе;
Е3 – дигидролипоилдегидрогеназа.
306
ЦИКЛ КРЕБСА (I–IV СТАДИИ)
307
ЦИКЛ КРЕБСА (V–VIII СТАДИИ)
308
ЭНЕРГЕТИКА ЦИКЛА КРЕБСА
Выход АТФ в цикле Кребса
Выход АТФ или
восстановленных
коферментов
−1 АТФ
Реакция
глюкоза → глюкозо-6-фосфат
фруктозо-6-фосфат → фруктозо-1,6бисфосфат
2 глицеральдегид-3-фосфат → 2 1,3бисфосфоглицерат
2 1,3-бисфосфоглицерат → 2 3фосфоглицерат
2 фосфоенолпируват → 2 пируват
2 пируват → 2 ацетил-КоА
2 изоцитрат → 2 α-кетоглутарат
2 α-кетоглутарат → 2 сукцинил-КоА
2 сукцинил-КоА → 2 сукцинат
2 сукцинат → 2 фумарат
2 малат → 2 оксалоацетат
Итого:
Суммарный
выход АТФ
−1
−1 АТФ
−1
2 НАДН
3 или 5
2 АТФ
2
2 АТФ
2 НАДН
2 НАДН
2 НАДН
2 АТФ (или 2 ГТФ)
2 ФАДH2
2 НАДН
30–32
2
5
5
5
2
3
5
Изменение энергии Гиббса на стадиях цикла Кребса
Стадии
ΔG'°,
кДж/моль
1
2
3
4
5
6
7
8
−32,2
13,3
−7,1
−33,5
−2,9
0
−3,8
29,7
ИССЛЕДОВАТЕЛЬ БИОЛОГИЧЕСКОГО ОКИСЛЕНИЯ
Альберт Сент-Дьёрдьи
(1893–1986 гг.)
1937 г. Нобелевская премия
по физиологии и медицине
309
ИССЛЕДОВАТЕЛЬ ЦИКЛА КРЕБСА
Ханс Адольф Кребс
(1900–1981 гг.)
1953 г. Нобелевская премия
по физиологии и медицине
ОБЩАЯ СХЕМА ЦИКЛА КРЕБСА
310
ОБРАТНЫЙ ЦИКЛ ТРИКАРБОНОВЫХ КИСЛОТ
Прерывистой линией показаны реакции, катализируемые ферментами,
отличными от ферментов прямого цикла
311
РЕАКЦИИ ЦИКЛА ТРИКАРБОНОВЫХ КИСЛОТ
(ЦИКЛ КРЕБСА)
ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫЙ ЦИКЛ ТРИКАРБОНОВЫХ КИСЛОТ
(ЦИКЛ АРНОНА)
312
СТРУКТУРА ФЕРМЕНТОВ ЦИКЛА ТРИКАРБОНОВЫХ
КИСЛОТ И ИХ ОБОБЩЁННАЯ РОЛЬ
313
СХЕМА ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ ЦИКЛА
ТРИКАРБОНОВЫХ КИСЛОТ И ЦИКЛА МОЧЕВИНЫ
(ЦИКЛ КРЕБСА – ГЕНЗЕЛЕЙТА)
АМИНОКИСЛОТЫ КАК РЕСУРС ДЛЯ СИНТЕЗА
КОМПОНЕНТОВ ЦИКЛА ТРИКАРБОНОВЫХ КИСЛОТ
314
ЗНАЧЕНИЕ ЦИКЛА ТРИКАРБОНОВЫХ КИСЛОТ
В КАТАБОЛИЗМЕ
315
ЗНАЧЕНИЕ ЦИКЛА ТРИКАРБОНОВЫХ КИСЛОТ
В АНАБОЛИЗМЕ
ЕСТЕСТВЕННАЯ РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ
ФЕРМЕНТОВ ЦИКЛА ТРИКАРБОНОВЫХ КИСЛОТ
ПО ПРИНЦИПУ ОБРАТНОЙ СВЯЗИ
316
БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ УГЛЕВОДОВ
СХЕМА ГЛИОКСИЛАТНОГО ЦИКЛА
317
МЕТАБОЛИЗМ ФРУКТОЗЫ
МЕТАБОЛИЗМ ГАЛАКТОЗЫ
318
ИССЛЕДОВАТЕЛЬ МЕТАБОЛИЗМА ЛАКТОЗЫ
Луис Федерико Лелуар
(1906–1987 гг.)
1967 г. Нобелевская премия по химии
СХЕМА МЕТАБОЛИЗМА ЛАКТОЗЫ
319
ПОДЖЕЛУДОЧНАЯ ЖЕЛЕЗА
320
БИОСИНТЕЗ ИНСУЛИНА
321
БИОСИНТЕЗ ИНСУЛИНА
ЭФФЕКТЫ ИНСУЛИНА
322
СОВРЕМЕННЫЕ ВОЗМОЖНОСТИ КОНТРОЛЯ
УРОВНЯ ГЛЮКОЗЫ В КРОВИ
УРОВЕНЬ ГЛЮКОЗЫ В КРОВИ
323
РЕГУЛЯЦИЯ ГЛЮКОЗЫ В КРОВИ
324
КОЛЕБАНИЯ УРОВНЯ ГЛЮКОЗЫ В КРОВИ
Гипогликемия
менее 3,3 ммоль/л
Норма
натощак:
3,3–5,5 ммоль/л;
после еды:
до 7,8 ммоль/л
325
Гипергликемия
натощак:
более 5,5 ммоль/л;
после еды:
более 7,8 ммоль/л
ИНСУЛИНОВЫЙ ОТКЛИК НА ПИЩУ
ПИЩА (УГЛЕВОДЫ, ЖИРЫ И БЕЛКИ)
КЛАССИФИКАЦИЯ ПИЩИ
326
ОСНОВНЫЕ ВИДЫ БРОЖЕНИЯ
ОБЩАЯ СХЕМА СПИРТОВОГО БРОЖЕНИЯ
327
ИССЛЕДОВАТЕЛЬ ВНЕКЛЕТОЧНОЙ ФЕРМЕНТАЦИИ
И ВЫДЕЛЕНИЯ ЗИМАЗЫ – СОВОКУПНОСТИ ФЕРМЕНТОВ
СПИРТОВОГО БРОЖЕНИЯ ДРОЖЖЕЙ
Эдуард Бухнер
(1860–1917 гг.)
1907 г. Нобелевская премия по химии
ДРОЖЖЕВЫЕ КЛЕТКИ ПОД МИКРОСКОПОМ
1
2
1 – под световым микроскопом; 2 – флюоресцентным микроскопом (краситель –
калькофлюор белый).
328
СТРОЕНИЕ ДРОЖЖЕВОЙ КЛЕТКИ
Схема строения клетки
Размножение почкованием
329
ИССЛЕДОВАТЕЛИ ПРОЦЕССА И ФЕРМЕНТОВ
СПИРТОВОГО БРОЖЕНИЯ
Артур Гарден
(1865–1940 гг.)
Ханс Карл Август Симон фон ЭйлерХельпин (1873–1964 гг.)
1929 г. Нобелевская премия по физиологии и медицине
330
ТРЕХМЕНАЯ СТРУКТУРА АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗЫ
ОБЩАЯ СХЕМА ПРОПИОНОВОКИСЛОГО БРОЖЕНИЯ
331
ОБЩАЯ СХЕМА МАСЛЯНОКИСЛОГО БРОЖЕНИЯ
332
ОБЩАЯ СХЕМА МОЛОЧНОКИСЛОГО БРОЖЕНИЯ
ОБЩАЯ СХЕМА ЩАВЕЛЕВОУКСУСНОГО БРОЖЕНИЯ
333
ПРОЦЕСС ДЫХАНИЯ
Анаэробное (без доступа кислорода) дыхание:
Гликолиз:
+
С6Н12O6 + 2АДФ + 2Н3РO4 + 2НАД → 2С3Н4O3 + 2АТФ + 2НАД∙Н + Н+ + 2Н2O.
Цикл Кребса:
+
ацетил-КоА + 3Н2O + 3НАД + ФАД + АДФ + H3PO4 → КоА + 2СO2 + 3НАД∙Н + Н+ +
+ ФАД∙Н2 + АТФ.
Суммарная реакция анаэробного дыхания (гликолиза, окислительного декарбоксилирования и цикла Кребса):
С6Н12O6 + 6Н2O + 10НАД + 2ФАД → 6СO2 + 4АТФ + 10НАД∙Н + Н+ + 2ФАД∙Н2.
Аэробное (кислородное) дыхание:
С6Н12О6 + 6O2 + 6Н2O + 38АДФ + 38Н3РО4 → 6СO2 + 12Н2O + 38АТФ.
334
ТРЕХМЕРНЫЕ СТРУКТУРЫ БЕЛКОВ-ФЕРМЕНТОВ –
КОМПОНЕНТОВ ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ
ПЕРЕНОСА ЭЛЕКТРОНОВ
порфирин
цитохром С
цитохром Р450
цитохром f
335
ОБЩАЯ СХЕМА ТКАНЕВОГО ДЫХАНИЯ
Этапы: 1. Образование ацетил-КоА.
2. Окисление ацетил-КоА в цикле Кребса.
3. Энергетический – передача электронов и протонов по дыхательной цепи ферментов на кислород и образование воды.
ВОССТАНОВЛЕНИЕ КОФЕРМЕНТА Q (УБИХИНОНА ИЛИ Q)
ДО УБИХИНОЛА ФОРМЫ (QH2)
336
НАДН-ДЕГИДРОГЕНАЗНЫЙ КОМПЛЕКС
(КОМПЛЕКС I ИЛИ НАДН-УБИХИНОН-ОКСИДОРЕДУКТАЗА)
НАДН-убихинон-оксидоредуктаза
серым цветом показана внутренняя мембрана митохондрии; сверху – митохондриальный матрикс, снизу – межмембранное пространство.
Поверхность комплекса I, демонстрация формы «старого башмака»
337
ЭЛЕКТРОН-ТРАНСПОРТНАЯ ЦЕПЬ КОМПЛЕКСА I
Серые стрелочки – маловероятный
или ныне не существующий путь
переноса
ИССЛЕДОВАТЕЛЬ ДЫХАТЕЛЬНЫХ ФЕРМЕНТОВ
Отто Генрих Варбург
(1883–1970 гг.)
1931 г. Нобелевская премия
по физиологии и медицине
338
ОБЩАЯ СХЕМА СИНТЕЗА АТФ
(ХЕМИОСМОТИЧЕСКАЯ ГИПОТЕЗА П. Д. МИТЧЕЛЛА)
1) дыхательная цепь получает электроны от НАДН и ФАДН2 (т. е. она окисляет
восстановленные формы этих коферментов);
2) конечным окислителем в этих реакциях является молекула О2, получается вода;
3) одновременно с переносом электронов от НАДН и ФАДН2 на О2 происходит
перенос протонов (Н+) через внутреннюю мембрану митохондрий; таким образом,
Н+ накапливаются в межмембранном пространстве митохондрий;
4) накопившиеся протоны могли бы перейти обратно в матрикс, но этому мешает
внутренняя мембрана митохондрии;
5) фермент АТФсинтаза образует специальный канал для протонов, по которому
они могут пройти обратно в матрикс;
6) одновременно с переходом Н+ в матрикс происходит синтез АТФ (окислительное фосфорилирование).
ПЕРВООТКРЫВАТЕЛЬ ХЕМИООСМОТИЧЕСКОГО
МЕХАНИЗМА СИНТЕЗА АТФ
Питер Деннис Митчелл
(1920–1992 гг.)
1978 г. Нобелевская премия по химии
339
ОСОБЕННОСТИ ПРОЦЕССА ОКИСЛИТЕЛЬНОГО
ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ
Электрон-транспортная цепь митохондрий является местом проведения окислительного фосфорилирования у эукариот; НАДН и сукцинат, образовавшиеся в ходе
цикла трикарбоновых кислот, окисляются, и их энергия передаётся АТФ-синтазе, которая за её счёт синтезирует АТФ.
340
ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ:
КОМПЛЕКС I (НАДН-УБИХИНОН-ОКСИДОРЕДУКТАЗА ИЛИ
НАДН-ДЕГИДРОГЕНАЗА)
Снизу располагается митохондриальный матрикс, а сверху – межмембранное пространство.
341
ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ:
КОМПЛЕКС II (СУКЦИНАТ-УБИХИНОН-ОКСИДОРЕДУКТАЗА)
ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ:
ПРОСТРАНСТВЕННАЯ
СТРУКТУРА ETF-QОКСИДОРЕДУКТАЗЫ
342
ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ:
РАБОТА КОМПЛЕКСА III (ЦИТОХРОМ-BC1-КОМПЛЕКС):
Q-ЦИКЛ
ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ:
КОМПЛЕКС IV: ЦИТОХРОМ С-ОКСИДАЗА
343
ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ:
ТРЕХМЕРНАЯ МОДЕЛЬ АТФ-СИНТАЗЫ
344
ИССЛЕДОВАТЕЛИ ФЕРМЕНТАТИВНОГО СИНТЕЗА АТФ
Пол Делос Бойер
(1918–2018 гг.)
Джон Эрнест Уокер
(1941 г.р.)
1997 г. Нобелевская премия по химии
345
ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ
МЕМБРАНЫ МИТОХОНДРИИ
346
ГЛИЦЕРОЛФОСФАТНЫЙ ЧЕЛНОЧНЫЙ МЕХАНИЗМ
1 – превращение дигидроксиацетонфосфата в глицерол-3-фосфат с помощью фермента глицеролфосфатдегидрогеназы. В этой реакции окисляется НАДH, клетка получает НАД+; 2 – перемещение глицерол-3-фосфата в межмембранное пространство митохондрий; 3 – митохондриальная дегидрогеназа превращает глицерол-3фосфат в дигидроксиацетонфосфат; электроны и протоны принимает кофермент
ФАД; 4 – дигидроксиацетонфосфат возвращается в цитоплазму клетки.
347
МАЛАТ-АСПАРТАТНЫЙ ЧЕЛНОЧНЫЙ МЕХАНИЗМ
1 – оксалоацетат принимает два электрона и протона и превращается в малат – катализирует реакцию цитоплазматическая малатдегидрогеназа. НАД+ идёт на реакции гликолиза, а малат попадает в матрикс митохондрий; для этого нужен белок переносчик, который транспортирует малат в матрикс, а альфа-кетоглутарат в
межмембранное пространство; 2 – малат превращается в оксалоацетат с помощью
малатдегидрогеназы, при этом электроны и протоны переносятся на НАД+; образуется оксалоацетат и НАДH; 3 – оксалоацетат превращается в аспартат с помощью
реакции трансаминирования; катализатор реакции – митохондриальная аспартатаминотрансфераза; аспартат попадает в цитоплазму с помощью белка переносчика;
при этом глутамат попадает в матрикс; 4 – аспартат переходит в оксалоацетат с помощью цитоплазматической аспартатаминотрансферазы.
348
ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
СХЕМА КИСЛОРОДНОГО ЭТАПА КЛЕТОЧНОГО ДЫХАНИЯ
349
СХЕМАТИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА АНТЕННОГО
КОМПЛЕКСА ФОТОСИСТЕМ
350
СВЕТОВАЯ И ТЕМНОВАЯ ФАЗЫ ФОТОСИНТЕЗА
351
ТЕМНОВАЯ ФАЗА ФОТОСИНТЕЗА
352
ОБЩАЯ СХЕМА ФОТОСИНТЕЗА
353
СТАДИЯ РЕГЕНЕРАЦИИ ЦИКЛА КАЛЬВИНА
вещества и их части выделены цветами: зеленый – альдозы, принимающие углерод, розовый – кетозы-доноры трехуглеродных групп, желтый – части кетоз,
оставшиеся после пожертвования двухуглеродных кетогрупп, выделены оранжевым; ферменты также выделены: альдолазы фиолетовым цветом и транскетолазы красным.
ИССЛЕДОВАТЕЛЬ ЦИКЛА КАЛЬВИНА
Мелвин Эллис Кальвин (Калвин)
(1911–1997 гг.)
1961 г. Нобелевская премия по химии
354
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
РИБУЛОЗОБИСФОСФАТКАРБОКСИЛАЗЫ
(РИБУЛОЗОБИСФОСФАТКАРБОКСИЛАЗА/ОКСИГЕНАЗА,
РИБУЛЁЗОБИФОСФАТКАРБОКСИЛАЗА/ОКСИГЕНАЗА,
RIBULOSE-1,5-BISPHOSPHATE CARBOXYLASE/OXYGENASE,
RUBISCO), РУБИСКО – ФЕРМЕНТ (КФ 4.1.1.39)
Белым и серым цветами показаны большие цепи, синим и оранжевым – малые; две
большие цепи (одна белая и одна серая) объединены в димер.
355
СХЕМА ФОТОСИСТЕМЫ I
(ПЛАСТОЦИАНИН-ФЕРРЕДОКСИН-ОКСИДОРЕДУКТАЗА)
Структурно-функциональная организация комплекса ФСI (ССКI не показаны): P700
(П700) – специальная пара; А0 – хлорофилл а695; A1 – филлохинон; Fx, Fa, Fb – железосерные кластеры (не показана пара дополнительных хлорофиллов а).
356
ТРЕХМЕРНЫЕ МОДЕЛИ ФОТОСИСТЕМЫ I
Растительная фотосистема I
Фотосистема I цианобактерий
357
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА ПЛАСТОЦИАНА
Общий вид
Активный центр
358
СТРУКТУРА ФЕРРЕДОКСИНА
Трехмерная структура ферредоксина-1
Fe2S2-кластер ферредоксина
Fe3S4-кластер ферредоксина
Fe4S4- и Fe3S4-кластеры ферредоксина
359
СХЕМА ФОТОСИСТЕМЫ II (H2OПЛАСТОХИНОНОКСИДОРЕДУКТАЗА)
Структурно-функциональная организация комплекса ФСII: (Mn)4 – Mn-содержащий
кластер; Tyrz – тирозин-161 белка D1; Tyrd – тирозин-161 белка D2; P680 (П680) –
специальная пара; cytb559 – цитохром b559; Chlz, Chld – сопровождающие хлорофиллы а; β-Car – β-каротин; Qa, Qb – пластохиноны; пунктиром обозначен циклический поток электронов.
СТРУКТУРА ДИМЕРА ФОТОСИСТЕМЫ II ИЗ
ЦИАНОБАКТЕРИИ THERMOSYNECHOCOCCUS ELONGATUS
360
ОБЩАЯ СХЕМА ФОТОСИНТЕЗА
361
ОБЩАЯ СХЕМА ФОТОСИНТЕЗА
СРАВНЕНИЕ ГЕМА И ХЛОРОФИЛЛА
362
МЕХАНИЗМ БЕСХЛОРОФИЛЛЬНОГО
ФОТОСИНТЕЗА ГАЛОБАКТЕРИЙ
363
КЛАССИФИКАЦИЯ ИОННЫХ КАНАЛОВ
364
ИССЛЕДОВАТЕЛИ ИОННЫХ КАНАЛОВ
Эрвин Неэр
(1944 г.р.)
Берт Закман
(1942 г.р.)
1991 г. Нобелевская премия по физиологии и медицине
365
ХИМИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА И РОЛЬ ХОЛЕСТЕРИНА
366
ФОНД ХОЛЕСТЕРОЛА В ОРГАНИЗМЕ, ПУТИ ЕГО
ИСПОЛЬЗОВАНИЯ И ВЫДЕЛЕНИЯ В ТЕЧЕНИЕ СУТОК
ОТ ЖИРА В РАЦИОНЕ – ДО ХОЛЕСТЕРИНА В КРОВИ
367
ЛИПИДОГРАММА
ЛПНП – липопротеиды низкой плотности; ЛПВП – липопротеиды высокой плотности;
ЛПОНП – липопротеиды очень низкой плотности.
ЭНДОГЕННЫЙ И ЭКЗОГЕННЫЙ ХОЛЕСТЕРИН
368
СТЕРОИДОГЕНЕЗ У ЧЕЛОВЕКА
ОБЩАЯ СХЕМА БИОСИНТЕЗА СТЕРОИДНЫХ ГОРМОНОВ
369
ИССЛЕДОВАТЕЛЬ СТЕРИНОВ
Адольф Отто Рейнгольд Виндаус
(1876–1959 гг.)
1928 г. Нобелевская премия по химии
СХЕМА БИОСИНТЕЗА МИНЕРАЛОКОРТИКОИДОВ
370
СХЕМА БИОСИНТЕЗА ГЛЮКОКОРТИКОИДОВ
СХЕМА БИОСИНТЕЗА ГЕСТОГЕНОВ
371
СХЕМА БИОСИНТЕЗА АНДРОГЕНОВ
СХЕМА БИОСИНТЕЗА ЭСТРОГЕНОВ
372
ИССЛЕДОВАТЕЛИ ПОЛОВЫХ ГОРМОНОВ
Адольф Фридрих Йохан Бутенандт
(1903–1995 гг.)
Леопольд Ружичка
(1887–1976 гг.)
1939 г. Нобелевская премия по химии
373
ЙОДСОДЕРЖАЩИЕ ГОРМОНЫ ЩИТОВИДНОЙ ЖЕЛЕЗЫ
БИОСИНТЕЗ ТИРЕОИДНЫХ ГОРМОНОВ
374
ПУТИ ИСПОЛЬЗОВАНИЯ ЖИРА,
ПОСТУПАЮЩЕГО С ПИЩЕЙ
ЖК – жирные кислоты; ТАГ – триацилглицеролы; ЛПОНП – липопротеины очень низкой плотности; ЛПЛ – фермент липопротеинлипаза; АпоС2 – липопротеин плазмы
крови, активирующий липопротеинлипазу.
Плазма крови:
1 – после голодания;
2 – после еды.
375
Синтез хиломикронов
в стенке кишечника
СХЕМАТИЧЕСКОЕ ПРЕДСТАВЛЕНИЕ
ТРАНСПОРТНОЙ СИСТЕМЫ ЛИПИДОВ
Апо – аполипопротеин; БПФЛ – белок, переносящий фосфолипиды; БПЭХС – белок, переносящий эфиры холестерина; ЛВП – липопротеины высокой плотности;
ЛНП – липопротеины низкой плотности; ЛОНП – липопротеины очень низкой
плотности; ЛПЛ – липопротеиновая липаза; ЛПП – липопротеины промежуточной
плотности; ЛХАТ – лецитин-холестерин-ацилтрансфераза: ПЛ – печеночная липаза; СЖК – свободные жирные кислоты; ТГ – триглицериды; ХС – холестерин; ЭЛ –
эндотелиальная липаза.
376
ОБЩАЯ СХЕМА ОБМЕНА ЛИПОПРОТЕИНОВ
ЛОНП – липопротеины очень низкой плотности; ЛНП – липопротеины низкой
плотности; ЛПП – липопротеины промежуточной плотности; ЛВП – липопротеины
высокой плотности.
УПРОЩЕННАЯ СХЕМА ОБМЕНА ЛИПОПРОТЕИДОВ
ЛПНП – липопротеины
низкой плотности
ЛПВП – липопротеины
высокой плотности
377
СХЕМА ЭНТЕРОГЕПАТИЧЕСКОЙ
ЦИРКУЛЯЦИИ ЖЕЛЧНЫХ КИСЛОТ
378
ЭМУЛЬГИРОВАНИЕ ЖИРОВ ЖЕЛЧНЫМИ КИСЛОТАМИ
ОБЩАЯ СХЕМА ЭМУЛЬГИРОВАНИЯ
379
СХЕМА ЭМУЛЬГИРОВАНИЯ ЖИРОВ
380
ТРЕХМЕРНЫЕ СТРУКТУРНЫЕ МОДЕЛИ ФЕРМЕНТОВ
ЛИПАЗЫ И ЛИПОКИСГЕНАЗЫ
Трехмерная структура
липазы
Трехмерная структура
липоксигеназы
381
ЭМУЛЬГИРОВАНИЕ ЖИРА В КИШЕЧНИКЕ
382
ИССЛЕДОВАТЕЛИ ХОЛЕСТЕРИНА И ЖИРНЫХ КИСЛОТ
Конрад Эмиль Блох
(1912–2000 гг.)
Феодор Феликс Конрад Линен
(1911–1979 гг.)
1964 г. Нобелевская премия по физиологии и медицине
383
СХЕМА КАТАБОЛИЗМА ТРИАЦИЛГЛИЦЕРОЛОВ
триацилглицеролы
липазыы
жирные кислоты
глицерол
-окисление
синтез
липидов
глицерофосфат
ацетил-КоА
фосфоглицериновый
альдегид
синтез
холестерина
АТФ
цикл
Кребса
синтез
жирных
кислот
АТФ
синтез
гликогена
обмен углеводов
(стадия гликолиза)
синтез
глицерина
Схема бетаокисления жиров
ЦТК – цикл трикарбоновый
кислот (цикл Кребса).
384
ГЛИЦЕРИН ЧЕРЕЗ ГЛИЦЕРИН-3-ФОСФАТ
ПРЕВРАЩАЕТСЯ В ДИГИДРОКСИАЦЕТОНФОСФАТ,
КОТОРЫЙ ЗАТЕМ МОЖЕТ ВСТУПАТЬ
В РЕАКЦИИ ГЛИКОЛИЗА
АКТИВАЦИЯ ЖИРНОЙ КИСЛОТЫ В ЦИТОПЛАЗМЕ
385
СХЕМА АКТИВАЦИИ ЖИРНОЙ КИСЛОТЫ
И ОСНОВНОГО ВАРИАНТА ЕЕ ДАЛЬНЕЙШЕГО
ОКИСЛЕНИЯ – МИТОХОНДРИАЛЬНОГО БЕТА-ОКИСЛЕНИЯ
386
ОКИСЛЕНИЕ НЕНАСЫЩЕННЫХ ЖИРНЫХ КИСЛОТ
ОКИСЛЕНИЕ ЖИРНЫХ КИСЛОТ С НЕЧЕТНЫМ
КОЛИЧЕСТВОМ АТОМОВ УГЛЕРОДА
387
ПЕРОКСИСОМАЛЬНОЕ БЕТА-ОКИСЛЕНИЕ
АЛЬФА-ОКИСЛЕНИЕ В ПЕРОКСИСОМАХ
388
РАБОТА ФИТАНОИЛ-КОА-ДИОКСИГЕНАЗЫ
ПРИ АЛЬФА-ОКИСЛЕНИИ В ПЕРОКСИСОМАХ
ОМЕГА-ОКИСЛЕНИЕ ЖИРНЫХ КИСЛОТ
389
СХЕМА СИНТЕЗА
ТРИГЛИЦЕРОЛОВ
УПРОЩЕННАЯ СХЕМА СИНТЕЗА ПАЛЬМИТАТА –
16-УГЛЕРОДНОЙ ЖИРНОЙ КИСЛОТЫ
390
СИНТЕЗ КЕТОНОВЫХ ТЕЛ
РАСПАД КЕТОНОВЫХ ТЕЛ (БЕТА-ГИДРОКСИБУТИРАТА
И АЦЕТОАЦЕТАТА, СИРЕНЕВЫЙ НА СХЕМЕ)
391
СХЕМА КАТАБОЛИЗМА БЕЛКОВ И АМИНОКИСЛОТ
Белки
Ферментативный гидролиз
Аминокислоты
Биосинтез белков, ферментов,
гормонов, БАВ
Распад в клетках (реакции дезаминирования и
декарбоксилирования)
NH3
Кетокислоты
Синтез жирных кислот
Мочевина, глутамин,
аммонийные соли
Цикл
Кребса
РЕАКЦИЯ ТРАНСАМИНИРОВАНИЯ
(ПЕРЕАМИНИРОВАНИЯ)
392
РЕАКЦИЯ ТРАНСАМИНИРОВАНИЯ
(ПЕРЕАМИНИРОВАНИЯ) ПОСТАДИЙНО
393
ОРНИТИНОВЫЙ ЦИКЛ ИЛИ ЦИКЛ МОЧЕВИНЫ
Метаболиты: 1 – орнитин; 2 – карбамоилфосфат; 3 – цитруллин; 4 – аргининоянтарная кислота; 5 – фумаровая кислота; 6 – аргинин; 7 – мочевина.
394
ОРНИТИНОВЫЙ ЦИКЛ (ЦИКЛ МОЧЕВИНЫ) ПОСТАДИЙНО
(1 И 2 СТАДИИ)
1-я стадия: синтез карбамоилфосфата
2-я стадия: реакция орнитин-карбамоилтрансферазы
395
ОРНИТИНОВЫЙ ЦИКЛ (ЦИКЛ МОЧЕВИНЫ) ПОСТАДИЙНО
(3–5 СТАДИИ)
3-я стадия: реакция аргинино-сукцинатсинтетазы
4-я стадия: реакция аргинино-сукцинатлиазы
5-я стадия: реакция аргиназы
396
ТРЕХМЕРНАЯ МОДЕЛЬ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ
ФЕРМЕНТА АРГИНАЗЫ
Упрощенная модель
Подробная модель
397
ВЗАИМОСВЯЗЬ ЦИКЛА КРЕБСА И ЦИКЛА МОЧЕВИНЫ
катализирует реакцию:
CO(NH2)2 + H2O → CO2 + 2NH3
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
УРЕАЗЫ
398
СХЕМА С ПРЕДШЕСТВЕННИКАМИ
РАЗНЫХ АМИНОКИСЛОТ
Синий цвет – производные промежуточных соединений цикла Кребса, желтокрасный цвет – гликолиза.
399
ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ
РЕАКЦИЯ ТРАНСАМИНИРОВАНИЯ С УЧАСТИЕМ
ПИРИДОКСАЛЬФОСФАТА
400
РОЛЬ ШИКИМАТНОГО ПУТИ В СИНТЕЗЕ ТИРОЗИНА
И ФЕНИЛАЛАНИНА
401
СИНТЕЗ ТИРОЗИНА ИЗ ФЕНИЛАЛАНИНА
Упрощенная схема
Подробная схема
402
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
ФЕНИЛАЛАНИНГИДРОКСИЛАЗЫ
Общий вид
Активный центр
403
РЕАКЦИЯ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ АМИНОКИСЛОТ
Декарбоксилирование – отщепление карбоксильной группы в виде молекулы углекислого газа.
РЕАКЦИЯ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ ГИСТИДИНА
Воздействия гистамина:
1) расширяет сосуды (вызывает гиперемию, гипертермию);
2) обеспечивает приток крови (и соответственных лейкоцитов к месту воспаления,
травмы, укуса и т. д.), т. е. участвует в воспалительных реакциях;
3) является медиатором боли;
4) усиливает секрецию соляной кислоты в желудке;
5) вызывает аллергические реакции.
РЕАКЦИЯ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ
ГЛУТАМИНОВОЙ КИСЛОТЫ
ГАМК – тормозной нейромедиатор центральной нервной системы.
404
РЕАКЦИЯ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ
АСПАРАГИНОВОЙ КИСЛОТЫ
β-аланин – структурный компонент пантотеновой кислоты и дипептидов мышечной
ткани – карнозина и анзерина.
РЕАКЦИЯ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ ТРИПТОФАНА
РЕАКЦИЯ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ ЦИСТЕИНА
Тиоэтиламин – входит в состав КоА;
Таурин:
1) структурный компонент парных желчных кислот, участвует в переваривании и
всасывании липидов;
2) обладает антиоксидантным действием.
405
СИНТЕЗ КАТЕХОЛАМИНОВ
ТКАНЕВЫЙ ОБМЕН АМИНОКИСЛОТ
406
ПУТИ БИОСИНТЕЗА ЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ
407
СИНТЕЗ КРЕАТИНА
ОБМЕН АММИАКА
408
ОБМЕН ЖЕЛЕЗА В ОРГАНИЗМЕ
409
РАСПРЕДЕЛЕНИЕ ЖЕЛЕЗА В ОРГАНИЗМЕ
ТРЕХМЕРНАЯ МОДЕЛЬ ФЕРРИТИНА
410
ТРЕХМЕРНАЯ МОДЕЛЬ ФЕРРИТИНА
Общий вид
Поперечный разрез
411
ПОРЯДОК БИОХИМИЧЕСКОЙ ТРАНСФОРМАЦИИ
БИЛИРУБИНА В ОРГАНИЗМЕ ЧЕЛОВЕКА
1. Биливердин
2. Билирубин
3. Глюкуронид билирубина
4. Уробилиноген
5. Стеркобилиноген
6. Стеркобилин
СХЕМА МЕТАБОЛИЗМА
ГЕМА
412
ОБЩАЯ СХЕМА МЕТАБОЛИЗМА БИЛИРУБИНА
413
БИОСИНТЕЗ ГЕМА: СТАДИИ 1–3
Этап 1: конденсация аминолевулината в порфобилиноген
Этап 2: образование гидроксиметилбилана
Этап 3: циклизация гидроксиметилбилана в уропорфириноген III
ферменты: 1 – порфобилиногенсинтаза или АЛК-дегидратаза (КФ 4.2.1.24); 2 –
гидроксиметилбилансинтаза или порфобилиноген дезаминаза (КФ 2.5.1.61); 3 –
уропорфириноген III синтазы (КФ 4.2.1.75).
414
БИОСИНТЕЗ ГЕМА: СТАДИИ 4–6
Этап 4: образование копропорфириногена III
Этап 5: превращения копропорфириногена III в протопорфириноген IX
Этап 6: окисление протопорфириногена IX в протопорфирин IX
Ферменты: 4 – уропорфириноген III декарбоксилаза (КФ 4.1.1.37); 5 – копропорфириноген III оксидазы (КФ 1.3.3.3); 6 – протопорфириноген IX оксидазы (КФ 1.3.3.4).
415
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА ПОРФОБИЛИНОГЕНСИНТАЗЫ
ИЛИ АЛК-ДЕГИДРАТАЗЫ (КФ 4.2.1.24)
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
УРОПОРФИРИНОГЕН III СИНТАЗЫ (КФ 4.2.1.75)
416
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
КОПРОПОРФИРИНОГЕН III ОКСИДАЗЫ (КФ 1.3.3.3)
417
БИОСИНТЕЗ ГЕМА: СТАДИЯ 7
Этап 7: образование гема из протопорфирина IX
Фермент: 7 – феррохелатаза (КФ 4.98.1.1).
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА ФЕРРОХЕЛАТАЗЫ (КФ 4.98.1.1)
418
ГИДРОЛИЗ НУКЛЕОПРОТЕИНОВ
КАТАБОЛИЗМ ПУРИНОВЫХ АЗОТИСТЫХ ОСНОВАНИЙ
419
КАТАБОЛИЗМ ПИРИМИДИНОВЫХ
АЗОТИСТЫХ ОСНОВАНИЙ
СИНТЕЗ ПИРИМИДИНОВЫХ АЗОТИСТЫХ ОСНОВАНИЙ
420
БИОСИНТЕЗ ПИРИМИДИНОВЫХ АЗОТИСТЫХ ОСНОВАНИЙ
421
РЕГУЛЯЦИЯ БИОСИНТЕЗА ПИРИМИДИНОВ
ПРОИСХОЖДЕНИЕ АТОМОВ, ИЗ КОТОРЫХ СОСТОЯТ
ПУРИНОВЫЕ ОСНОВАНИЯ
1 – глицин; 2 – формиат; 3 – глютамин; 4 – аспарагиновая кислота; 5 – НСО3–.
422
СИНТЕЗ ПУРИНОВЫХ АЗОТИСТЫХ ОСНОВАНИЙ
СХЕМА ПУРИНОВОГО ОБМЕНА
423
БИОСИНТЕЗ ВИТАМИНА D
Примечание: УФВ ультрафиолетовые лучи В-типа.
424
СИНТЕЗ ВИТАМИНА D
ПРИРОДНЫЕ ИСТОЧНИКИ ВИТАМИНА D
425
ВИТАМИНЫ
ВИТАМИН D
426
РЕАКЦИИ МЕЛАНОИДИНООБРАЗОВАНИЯ
(РЕАКЦИИ МАЙАРА, САХАРОАМИННАЯ РЕАКЦИЯ)
Схема реакций перегруппировки Амадори
и преобразование их продуктов в меланоидины
Примеры продуктов реакции меланоидинообразования
427
ИССЛЕДОВАТЕЛЬ РЕАКЦИИ
МЕЛАНОИДИНООБРАЗОВАНИЯ – ФРАНЦУЗСКИЙ ХИМИК
И ВРАЧ Л. К. МАЙАР
Луи Камиль Майар
(04.02.1878–12.05.1936 гг.)
Примеры реакции
мелаидинообразования
СХЕМА ОБРАЗОВАНИЯ МЕЛАНОИДИНОВ
Восстанавливающие
Аминокислоты и
сахара
пептиды
Окислительно-восстановительные реакции
взаимодействия:
фурфурол, оксиметилфурфурол, и др.; альдегиды: ацетальдегид, изовалерьяновый альдегид и др.
меланоидины
428
ОБЩАЯ СХЕМА ОБМЕНА ВЕЩЕСТВ
429
ОБЩАЯ СХЕМА ОБМЕНА ВЕЩЕСТВ
Примечание: *за исключением белков, жиров, углеводов, экскрементов.
430
ОБЩИЙ ПУТЬ КАТАБОЛИЗМА
Общий путь катаболизма включает: окислительное
декарбоксилирование пирувата с образованием ацетил-коэнзима А,
цикл трикарбоновых кислот и окислительное фосфорилирование
(цепь переноса электронов + АТФ-синтаза)
КРАТКО ОБ ОБМЕНЕ ВЕЩЕСТВ
431
ЧАСТЬ IV. МОЛЕКУЛЯРНАЯ БИОЛОГИЯ
432
ПОЛОЖЕНИЕ МОЛЕКУЛЯРНОЙ БИОЛОГИИ
В СИСТЕМЕ БИОЛОГИЧЕСКИХ ДИСЦИПЛИН
ЦЕНТРАЛЬНАЯ ДОГМА МОЛЕКУЛЯРНОЙ БИОЛОГИИ
1 – ДНК репликация (редупликация); 2 – транскрипция; 3 – обратная транскрипция;
4 – РНК репликация; 5 – трансляция; 6 – прямая трансляция.
433
ЦЕНТРАЛЬНАЯ ДОГМА МОЛЕКУЛЯРНОЙ БИОЛОГИИ
434
ОБЩАЯ СХЕМА БИОСИНТЕЗА БЕЛКА
435
ОСНОВНЫЕ ЭТАПЫ БИОСИНТЕЗА БЕЛКА
БИОСИНТЕЗ БЕЛКА В РИБОСОМЕ
436
БИОСИНТЕЗ БЕЛКА В РИБОСОМЕ
1 – малая субъединица рибосомы; 2 – м-РНК; 3 – т-РНК; 4 – аминокислоты; 5 –
большая субъединица рибосомы.
437
БИОСИНТЕЗ БЕЛКА
438
СХЕМА СИНТЕЗА БЕЛКА РИБОСОМОЙ
439
СИНТЕЗ БЕЛКА (ТРАНСЛЯЦИЯ) ПОД МИКРОСКОПОМ
440
СИНТЕЗ БЕЛКА – ТРАНСЛЯЦИЯ
441
ОБЩАЯ СХЕМА ТРАНСКРИПЦИИ РНК
442
ОБЩАЯ ДЛЯ
ПРО- И ЭУКАРИОТ
СХЕМА СТАДИЙ
ТРАНСКРИПЦИИ
Серым обозначен участок
ДНК с синим промотором,
зелёным – нарождающаяся РНК.
443
ТРАНСКРИПЦИЯ
(фотография под трансмиссионным
электронным микроскопом)
444
ОБЩАЯ СХЕМА ТРАНСЛЯЦИИ
Инициация. 1. Узнавание стартового кодона (AUG), сопровождается присоединением тРНК аминоацилированной метионинов (М) и сборкой рибосомы из большой
и малой субъединиц.
Элонгация. 2. Узнавание текущего кодона соответствующей ему аминоацил-тРНК
(комплементарное взаимодействие кодона иРНК и антикодона тРНК увеличено).
3. Присоединение аминокислоты, принесённой тРНК, к концу растущей полипептидной цепи. 4. Продвижение рибосомы вдоль матрицы, сопровождающееся высвобождением молекулы тРНК. 5. Аминоацилирование высвободившейся молекулы тРНК соответствующей ей аминоацил-тРНК-синтетазой. 6. Присоединение следующей молекулы аминоацил-тРНК, аналогично стадии (2). 7. Движение рибосомы
по молекуле иРНК до стоп-кодона (в данном случае UAG).
Терминация. Узнавание рибосомой стоп-кодона сопровождается (8) отсоединением
новосинтезированного белка и в некоторых случаях (9) диссоциацией рибосомы.
445
СТРОЕНИЕ ГЕНОВ У ПРОКАРИОТ
1-е
U
C
A
G
Генетический код молекулы и-РНК
2-е
U
C
A
G
UUU
UCU
UAU
UGU
Phe
Tyr
UUC
UCC
UAC
UGC
Ser
UUA
UCA
UAA
UGA
Leu
**
UUG
UCG
UAG
UGG
CUU
CCU
CAU
CGU
His
CUC
CCC
CAC
CGC
Leu
Pro
CUA
CCA
CAA
CGA
Gln
CUG
CCG
CAG
CGG
AUU
ACU
AAU
AGU
Asn
AUC
Ile
ACC
AAC
AGC
Thr
AUA
ACA
AAA
AGA
Lys
AUG
Met*
ACG
AAG
AGG
GUU
GCU
GAU
GGU
Asp
GUC
Val
GCC
GAC
GGC
Ala
GUA
GCA
GAA
GGA
Glu
GUG
Val*
GCG
GAG
GGG
3-е
Cys
**
Trp
Arg
Ser
Arg
Gly
U
C
A
G
U
C
A
G
U
C
A
G
U
C
A
G
Нуклеозиды: A (А) – аденозин; G (Г) – гуанозин; C (Ц) – цитозин; U (У) – уридин; аминокислоты: Phe – фенилаланин, Leu – лейцин, Ile – изолейцин, Met – метионин, Val –
валин, Ser – серин, Pro – пролин, Thr – треонин, Ala – аланин, Tyr – тирозин, His – гистидин, Gln – глутамин, Asn – аспарагин, Lys – лизин, Asp – аспарагиновая кислота,
Glu – глутаминовая кислота, Cys – цистеин, Trp – триптофан, Arg – аргинин, Gly –
глицин; * – начало трансляции; ** – конец трансляции.
446
ГЕНЕТИЧЕСКИЙ КОД МОЛЕКУЛЫ И-РНК
447
БИОСИНТЕЗ АМИНОАЦИЛ-ТРНК
ИССЛЕДОВАТЕЛИ, РАСШИФРОВАВШИЕ
ГЕНЕТИЧЕСКИЙ КОД
Маршалл Уоррен
Ниренберг
(1927–2010 гг.)
Роберт Уильям Холли
(1922–1993 гг.)
Хар Гобинд Корана
(1922–2011 гг.)
1968 г. Нобелевская премия по физиологии и медицине
448
ИССЛЕДОВАТЕЛЬ ПРОЦЕССА РЕПЛИКАЦИИ
Алфред Дей Херши
(1908–1997 гг.)
1969 г. Нобелевская премия
по физиологии и медицине
ИССЛЕДОВАТЕЛИ ПРОЦЕССА РЕПЛИКАЦИИ
Макс Людвиг Хеннинг Дельбрюк
(1906–1981 гг.)
Сальвадор Эдуард Лурия
(1912–1991 гг.)
1969 г. Нобелевская премия по физиологии и медицине
449
ОБЩАЯ СХЕМА ТРАНСКРИПЦИИ
450
БИОСИНТЕЗ М-РНК
Транскрипция м-РНК
Структура фермента бета-ДНК-полимераза (ДНК-полимераза II)
451
ДНК-ПОЛИМЕРАЗА II (БЕТА-ДНК-ПОЛИМЕРАЗА)
Общий вид
Активный центр
452
ИССЛЕДОВАТЕЛИ СИНТЕЗА НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ
(РНК, ДНК)
Артур Корнберг
(1918–2007 гг.)
Северо Очоа де Альборнос
(1905–1993 гг.)
1959 г. Нобелевская премия по физиологии и медицине
453
ТЕЛОМЕРАЗА (ОБРАТНАЯ ТРАНСКРИПТАЗА)
Общий вид
Активный центр
Механизм действия
454
ИССЛЕДОВАТЕЛИ ОБРАТНОЙ ТРАНСКРИПЦИИ
Говард Мартин Темин
(1934–1994 гг.)
Дейвид Балтимор
(1938 г.р.)
Ренато Дульбекко
(1914–2012 гг.)
1975 г. Нобелевская премия по физиологии и медицине
455
ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ ВИРУСА ВИЧ
Строение вируса ВИЧ
Модель вируса ВИЧ
1 – две нити РНК; 2 – ферменты (р66 (RT) обратная транскриптаза (ревертаза), р11
(IN) интеграза, р32 (Р) протеаза); структурные белки: 3 – р24 (СА) ядерный Ag (внутренняя оболочка), 4 – р17 (МА) матриксный Ag; 5 – липидная оболочка (внешняя,
формируется из оболочки клетки человека при выходе новых вирусов почкованием с
вкраплением белков клетки хозяина); рецепторный комплекс: 6 – gp41 (TV) трансмембранный гликопротеин, 7 – gp120 (SU) рецепторный гликопротеин.
456
ВИРУС ВИЧ ПОД МИКРОСКОПОМ
Неинфицированная
клетка лейкоцита
Инфицированная клетка
лейкоцита
457
ПРОНИКНОВЕНИЕ ВИЧ В КЛЕТКУ ЛЕЙКОЦИТА
458
ИССЛЕДОВАТЕЛИ ВИЧ
Франсуаза Барре-Синусси
(1947 г.р.)
Люк Антуан Монтанье
(1932–2022 гг.)
2008 г. Нобелевская премия по физиологии и медицине
459
ЖИЗНЕННЫЙ ЦИКЛ РЕТРОВИРУСА
1 – проникновение в клетку и утрата мембранной оболочки;
2 – утрата капсида;
3 – обратная транскриптаза;
4 – вирусная РНК;
5 – интеграза;
6 – свежесозданная вирусная ДНК.
460
ЖИЗНЕННЫЙ ЦИКЛ ВИЧ
Упрощенный жизненный цикл ВИЧ
Подробный жизненный цикл ВИЧ
461
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
ХЕЛИКАЗЫ RUVA ESCHERICHIA COLI
Трехмерная структура хеликазы
Сканирующая электронная
микрофотография Escherichia
coli
462
СТРУКТУРА ДНК-ГИРАЗЫ
Общая структура
Схема каталитического цикла ДНК-гиразы
463
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА ДНК-ГИРАЗЫ
ИССЛЕДОВАТЕЛЬ МОЛЕКУЛЯРНЫХ
ПРОЦЕССОВ ТРАНСКРИПЦИИ
Роджер Дэвид Корнберг
(1947 г.р.)
2006 г. Нобелевская премия по химии
464
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА РИБОНУКЛЕАЗЫ
Структура рибонуклеазы А (КФ 3.1.27.5)
Структура рибонуклеазы Н (КФ 3.1.26.4)
465
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА РИБОНУКЛЕАЗЫ
Структура рибонуклеазы III (КФ 3.1.26.3)
Структура рибонуклеазы L
466
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА РИБОНУКЛЕАЗЫ
Структура рибонуклеазы Т1 (КФ 3.1.27.3) Aspergillus oryzae
Структура димерной рибонуклеазы T:
Зелёным и синим цветами показаны отдельные мономеры фермента в комплексе
с ДНК (показана оранжевым цветом).
467
ИССЛЕДОВАТЕЛИ РИБОНУКЛЕАЗЫ А
Кристиан Бемер
Анфинсен
(1916–1995 гг.)
Станфорд Мур
(1913–1982 гг.)
Уильям Говард Стайн
(1911–1980 гг.)
1972 г. Нобелевская премия по химии
468
ИССЛЕДОВАТЕЛИ КАТАЛИТИЧЕСКОЙ
АКТИВНОСТИ РИБОНУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ
Томас Роберт Чек
(1947 г.р.)
Сидни Олтмен
(1939–2022 гг.)
1989 г. Нобелевская премия по химии
469
ИССЛЕДОВАТЕЛИ МЕХАНИЗМОВ
ВОССТАНОВЛЕНИЯ МОЛЕКУЛ ДНК
Томас Роберт Линдал
(1938 г.р.)
Пол Модрич
(1946 г.р.)
2015 г. Нобелевская премия по химии
470
Азиз Санджар
(1946 г.р.)
ИССЛЕДОВАТЕЛИ РЕСТРЕКЦИОННЫХ ФЕРМЕНТОВ
Вернер Арбер
(1929 г.р.)
Даниел Натанс
(1928–1999 гг.)
Хамилтон
Отанел Смит
(1931 г.р.)
1978 г. Нобелевская премия по физиологии и медицине
471
ИССЛЕДОВАТЕЛИ РНК-ИНТЕРФЕРЕНЦИИ
Эндрю Захари Файер
(1959 г.р.)
Крейг Камерон Мелло
(1960 г.р.)
2006 г. Нобелевская премия по физиологии и медицине
472
РНК-ИНТЕРФЕРЕНЦИЯ
473
РЕПЛИКАЦИЯ ПО ТИПУ
КАТЯЩЕГОСЯ КОЛЬЦА У ПРОКАРИОТ
Репликация по типу катящегося кольца приводит к образованию множества копий
исходной кольцевой молекулы нуклеиновой кислоты.
474
ДВУНАПРАВЛЕННАЯ РЕПЛИКАЦИЯ
КОЛЬЦЕВОЙ ХРОМОСОМЫ БАКТЕРИЙ
ВЗАИМОСВЯЗЬ ОБМЕНА ГЛАВНЫХ
КЛАССОВ ОРГАНИЧЕСКИХ СОЕДИНЕНИЙ
Липиды
Высшие
жирные
кислоты
Углеводы
Глицерин
ПВК
Ацетил-КоА
ЩУК
Белки
Аминокислоты
Нуклеиновые
кислоты
Нуклеотиды
СО2С1-NH3
фрагменты
Цикл
Кребса
ОБМЕННЫЕ ПРОЦЕССЫ ЖИВОГО ОРГАНИЗМА
475
ЧАСТЬ V. ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ БИОХИМИЯ
476
СХЕМА ГАЗООБМЕНА В ОРГАНИЗМЕ
477
ГАЗООБМЕН В АЛЬВЕОЛАХ ЛЁГКИХ
478
СХЕМА ПРИСОЕДИНЕНИЯ КИСЛОРОДА
К ГЕМУ ГЕМОГЛОБИНА
479
АНАТОМИЯ ЖЕЛУДОЧНО-КИШЕЧНОГО ТРАКТА ЧЕЛОВЕКА
1 – ротовая полость:
2 – нёбо,
3 – глотка,
4 – язык,
5 – зубы;
6 – слюнные железы:
7 – подъязычная железа,
8 – подчелюстная железа,
9 – околоушная железа;
10 – глотка;
11 – пищевод;
12 – печень;
13 – желчный пузырь;
14 – общий желчный проток;
15 – желудок;
16 – поджелудочная железа;
17 – проток поджелудочной железы;
18 – тонкая кишка:
19 – двенадцатиперстная кишка,
20 – тощая кишка,
21 – подвздошная кишка;
22 – аппендикс;
23 – ободочная кишка:
24 – поперечная ободочная кишка,
25 – восходящая ободочная кишка,
26 – слепая кишка,
27 – нисходящая ободочная кишка,
28 – сигмовидная ободочная кишка,
29 – прямая кишка;
30 – анус.
480
ОСОБЕННОСТИ ПРОЦЕССА ПИЩЕВАРЕНИЯ
В ОРГАНИЗМЕ ЧЕЛОВЕКА
481
ИССЛЕДОВАТЕЛЬ ПРОЦЕССОВ ПИЩЕВАРЕНИЯ
Иван Петрович Павлов
(1849–1936 гг.)
1904 г. Нобелевская премия
по физиологии и медицине
ВОЗНИКНОВЕНИЕ УСЛОВНЫХ ПИЩЕВЫХ РЕФЛЕКСОВ
Камера для исследования
условных пищевых рефлексов
собаки
Схема выработки пищевого условного рефлекса собаки
482
ПРОДУКТЫ ПИТАНИЯ
СОВМЕСТИМОСТЬ ВИТАМИНОВ И МИНЕРАЛОВ
483
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА ПЕПСИНА
484
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА ТРИПСИНОГЕНА
Общий вид
Активный центр
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА ТРИПСИНА
485
ПРОТЕИНАЗЫ ПОДЖЕЛУДОЧНОГО СОКА
ВЛИЯНИЕ ПИТАНИЯ НА УРОВЕНЬ ХОЛЕСТЕРИНА
И РАЗВИТИЕ АТЕРОСКЛЕРОЗА СОСУДОВ
486
ГНИЕНИЕ БЕЛКОВ В КИШЕЧНИКЕ
ПРОДУКТЫ ГНИЕНИЯ (РАЗЛОЖЕНИЯ)
БЕЛКОВЫХ ВЕЩЕСТВ
аммиак
индол
487
скатол
СТРУКТУРА ТИПИЧНОГО ХИМИЧЕСКОГО СИНАПСА
А – терминаль; В – синапсическая
щель; С – дендрит; 1 – постсинаптическая мембрана; 2 – электрозависимый канал Са2+; 3 – синаптический пузырек (везикула); 4 –
нейромедиатор; 5 – насос обратного захвата; 6 – рецептор.
СТРУКТУРА ТИПИЧНОГО ЭЛЕКТРИЧЕСКОГО СИНАПСА
(ЭФАПСА)
Основные элементы электрического синапса (эфапса):
а – коннексон в закрытом состоянии; b – коннексон в открытом состоянии; с – коннексон, встроенный в мембрану; d – мономер коннексина, е – плазматическая
мембрана; f – межклеточное пространство; g – промежуток в 2–4 нанометра в
электрическом синапсе; h – гидрофильный канал коннексона.
488
РАЗЛИЧНЫЕ ВАРИАНТЫ РАСПОЛОЖЕНИЯ
ХИМИЧЕСКИХ СИНАПСОВ
ОСНОВНЫЕ ТИПЫ НЕЙРОМЕДИАТОРОВ
489
ИССЛЕДОВАТЕЛИ ХИМИЧЕСКИХ СИНАПСОВ
И НЕЙРОМЕДИАТОРОВ
Генри Халлетт Дейл
(1875–1968 гг.)
Отто Лёви
(1873–1961 гг.)
1936 г. Нобелевская премия по физиологии и медицине
490
ИССЛЕДОВАТЕЛИ ИММУНИТЕТА
Илья Ильич Мечников
(1845–1916 гг.)
Пауль Эрлих
(1854–1915 гг.)
1908 г. Нобелевская премия по физиологии и медицине
491
ОСНОВНЫЕ ЭТАПЫ ФАГАЦИТОЗА
1 – связывание рецепта лейкоцита и микроба; 2 – образование фагосомы внутри
лейкоцита; 3 – фагосома и лизосома образуют фаголизосому; 4 – переваривание
микроба; 5 – выделение микробных продуктов.
КЛАССИФИКАЦИЯ И ВНЕШНИЙ ВИД ЛЕЙКОЦИТОВ
492
ОБЩАЯ СХЕМА ФАГОЦИТОЗА ЛЕЙКОЦИТАМИ
ЛЕЙКОЦИТ
(ФАГОЦИТ)
ЗАГЛАТЫВАЕТ И
ПЕРЕВАРИВАЕТ
БАКТЕРИЮ
493
КЛАССИФИКАЦИЯ ИММУНИТЕТА
ОСНОВНЫЕ КОМПОНЕНТЫ И КИНЕТИКА РЕАКЦИИ
ВРОЖДЕННОГО И АДАПТИВНОГО ИММУНИТЕТА
494
КЛЕТКИ ИММУННОЙ СИСТЕМЫ
495
ОБЩАЯ ИММУННАЯ СХЕМА ЗАЩИТЫ ОРГАНИЗМА
496
ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ
ИММУНОГЛОБУЛИНОВ (АНТИТЕЛ)
1 – Fab; 2 – Fc; 3 – тяжелая цепь; 4 – легкая цепь; 5 – антиген-связывающий участок;
6 – шарнирный участок.
497
3D-МОДЕЛИ ИММУНОГЛОБУЛИНА
498
ОСОБЕННОСТИ КЛАССИФИКАЦИИ
ИММУНОГЛОБУЛИНОВ (АНТИТЕЛ)
499
ОСОБЕННОСТИ РЕАЛИЗАЦИИ
ГУМОРАЛЬНОГО ИММУНИТЕТА
500
ИССЛЕДОВАТЕЛИ СТРУКТУРЫ АНТИТЕЛ
Родни Роберт Портер
(1917–1985 гг.)
Джералд Морис Эдельман
(1929–2014 гг.)
1972 г. Нобелевская премия по физиологии и медицине
501
ИССЛЕДОВАТЕЛИ МОНОКЛОНАЛЬНЫХ АНТИТЕЛ
Нильс Кай Ерне
(1911–1994 гг.)
Георг (Жорж
Жан Франц) Кёлер
(1946–1995 гг.)
Сесар Мильштейн
(1927–2002 гг.)
1984 г. Нобелевская премия по физиологии и медицине
502
СХЕМА ПОЛУЧЕНИЯ МОНОКЛОНАЛЬНЫХ АНТИТЕЛ
503
СТРУКТУРА ПРОКАРИОТИЧЕСКОГО ОПЕРОНА ГЕНОВ,
КОДИРУЮЩИХ БЕЛОК
У/Г – усилитель/глушитель, ОП – оператор, ПР – промоутер, Н – начало, О – остановка, Т – терминатор;
1) регуляторная последовательность контролирует, когда происходит экспрессия
множества кодирующих белок областей (красный);
2) области промотора, оператора и энхансера (желтый) регулируют транскрипцию
гена в мРНК;
3) нетранслируемые области мРНК (синие) регулируют трансляцию в конечные
белковые продукты.
СОЗДАТЕЛЬ МОДЕЛИ ОПЕРОНА – МОЛЕКУЛЯРНОЙ
РЕГУЛЯЦИИ ГЕНОВ
Франсуа Жакоб
(1920–2013 гг.)
1965 г. Нобелевская премия по физиологии и медицине
504
СОЗДАТЕЛИ МОДЕЛИ ОПЕРОНА – МОЛЕКУЛЯРНОЙ
РЕГУЛЯЦИИ ГЕНОВ
Андре Мишель Львов
(1902–1994 гг.)
Жак Люсьен Моно
(1910–1976 гг.)
1965 г. Нобелевская премия по физиологии и медицине
505
ОБЩАЯ СХЕМА ТИПИЧНОГО ОПЕРОНА
МОЛЕКУЛЯРНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ ГЕНА ЛАКТОЗЫ
1 – РНК-полимераза; 2 – репрессор; 3 – промотор; 4 – оператор; 5 – лактоза; 6 –
lacZ; 7 – лейси; 8 – lacA;
ген, по сути, отключен; лактоза не ингибирует репрессор, поэтому репрессор связывается с оператором, что препятствует связыванию РНК-полимеразы с промотором и выработке лактазы; итог: ген включен; лактоза ингибирует репрессор,
позволяя РНК-полимеразе связываться с промотором и экспрессировать гены, которые синтезируют лактазу; в конце концов, лактаза переваривает всю лактозу,
пока не останется ни одной, которая могла бы связываться с репрессором; затем
репрессор связывается с оператором, останавливая выработку лактазы.
506
ОБЩАЯ КЛАССИФИКАЦИЯ ГОРМОНОВ
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ГОРМОНОВ
ИССЛЕДОВАТЕЛЬ МЕХАНИЗМА ДЕЙСТВИЯ ГОРМОНОВ
Эрл Уилбур Сазерленд-младший
(1915–1974 гг.)
1971 г. Нобелевская премия
по физиологии и медицине
507
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ГОРМОНОВ
СТЕРОИДНОЙ ПРИРОДЫ
МЕХАНИЗМ МЕМБРАНО-ЦИТОЗОЛЬНОГО ДЕЙСТВИЯ
ГОМОНОВ (АДЕНИЛАТЦИКЛАЗНЫЙ)
508
АДЕНИЛАТЦИКЛАЗНАЯ СИСТЕМА
МЕТАБОЛИЗМ ЦИКЛИЧЕСКОГО АДЕНОЗИН-3,5МОНОФОСФАТА (ЦАМФ)
509
КЛАССИФИКАЦИЯ СИГНАЛЬНЫХ МОЛЕКУЛ
Сигнальная молекула – это молекула, которая передает информацию от одной клетки к другим клеткам.
ДЕЙСТВИЕ СИГНАЛЬНЫХ МОЛЕКУЛ НА КЛЕТКУ
ПЕРЕДАЧА ИНФОРМАЦИИ С ПОМОЩЬЮ
СИГНАЛЬНОЙ МОЛЕКУЛЫ
510
ТРАНСПОРТ ЧЕРЕЗ КЛЕТОЧНУЮ МЕМБРАНУ
Билипидный слой мембраны
способен пропускать жирорастворимые продукты и задерживать
водоратворимые продукты
ДЕЙСТВИЕ ВОДОРАСТВОРИМЫХ
И ЖИРОРАСТВОРИМЫХ СИГНАЛЬНЫХ МОЛЕКУЛ
511
СТРОЕНИЕ РЕЦЕПТОРА, СВЯЗАННОГО С G-БЕЛКОМ
СТРОЕНИЕ G-БЕЛКОМ
Состоит из 3 субъединиц: альфа, бета и гаммы; с помощью
альфа-субъединицы соединяется с рецептором ГДФ/ГТФ
512
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ АДЕНИЛАТЦИКЛАЗНОЙ СИСТЕМЫ
(1–4 ЭТАПЫ)
513
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ АДЕНИЛАТЦИКЛАЗНОЙ СИСТЕМЫ
(5–7 ЭТАПЫ)
514
ОБЩАЯ СХЕМА МЕХАНИЗМА ДЕЙСТВИЯ
АДЕНИЛАТЦИКЛАЗНОЙ СИСТЕМЫ (1–7 ЭТАПЫ)
АМПЛИФИКАЦИЯ СИГНАЛА
515
ГТФ-АЗНАЯ АКТИВНОСТЬ G-БЕЛКА
СНИЖЕНИЕ АКТИВНОСТИ ВТОРИЧНОГО
МЕССЕНДЖЕРА – ЦАМФ
ДЕФОСФОРИЛИРОВАНИЕ ФЕРМЕНТОВ И БЕЛКОВ
516
СНИЖЕНИЕ КОНЦЕНТРАЦИИ АДРЕНАЛИНА В КРОВИ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕТА-АДРЕНОРЕЦЕПТОРА
517
ДЕСЕНСИБИЛИЗАЦИЯ БЕТА-АДРЕНОРЕЦЕПТОРА
СИГНАЛЬНЫЕ МОЛЕКУЛЫ, КОТОРЫЕ АКТИВИРУЮТ
АДЕНИЛАТЦИКЛАЗНУЮ СИСТЕМУ
518
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ИНОЗИТОЛФОСФАТНОЙ СИСТЕМЫ
(1–5 ЭТАПЫ)
519
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ИНОЗИТОЛФОСФАТНОЙ СИСТЕМЫ
(6 И 7 ЭТАПЫ)
ОБЩАЯ СХЕМА МЕХАНИЗМА ДЕЙСТВИЯ
ИНОЗИТОЛФОСФАТНОЙ СИСТЕМЫ (1–8 ЭТАПЫ)
520
АКТИВАЦИЯ КАЛЬЦИЕВОГО НАСОСА
КАЛЬМОДУЛИНОМ С КАЛЬЦИЕМ
СИГНАЛЬНЫЕ МОЛЕКУЛЫ, КОТОРЫЕ ДЕЙСТВУЮТ
ЧЕРЕЗ ИНОЗИТОЛФОСФАТНУЮ СИСТЕМУ
521
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА КАЛЬМОДУЛИНА
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА КАЛЬМОДУЛИНА
Общий вид
Активный центр
522
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА КАЛЬМОДУЛИНА
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ КАЛЬМОДУЛИНА
523
СТРОЕНИЕ РЕЦЕПТОРА ИНСУЛИНА
АКТИВАЦИЯ РЕЦЕПТОРА ИНСУЛИНА
524
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ СУБСТРАТА
ИНСУЛИНОВОГО РЕЦЕПТОРА
АКТИВАЦИЯ ФОСФАТИДИЛИНОЗИТОЛ-4,5-ДИФОСФАТ-3КИНАЗЫ ПРИ ПРИСОЕДИНЕНИИ IRS-1
525
ОБРАЗОВАНИЕ ВТОРОГО МЕССЕНДЖЕРА –
ФОСФАТИДИЛИНОЗИТОЛ-3,4,5-ТРИФОСФАТА
АКТИВАЦИЯ ПРОТЕИНКИНАЗЫ В
526
ЭФФЕКТЫ ПРОТЕИНКИНАЗЫ В
ДЕЙСТВИЕ ИНСУЛИНА НА КЛЕТКУ
527
СВЯЗЫВАНИЕ IRS-1 С БЕЛКАМИ
ДЕЙСТВИЕ ИНСУЛИНА НА КЛЕТОЧНОЕ ЯДРО
528
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ РЕЦЕПТОРОВ
ЯДЕРНЫЕ РЕЦЕПТОРЫ
529
ИССЛЕДОВАТЕЛИ G-БЕЛКОВ И СИГНАЛЬНОЙ
ТРАНСДУКЦИИ КЛЕТКИ
Мартин Родбелл
(1925–1998 гг.)
Альфред Гудман Гилман
(1941–2015 гг.)
1994 г. Нобелевская премия по физиологии и медицине
530
ИССЛЕДОВАТЕЛИ РЕЦЕПТОРОВ,
СВЯЗАННЫХ С G-БЕЛКАМИ
Брайан Кобилка
(1955 г.р.)
Роберт Джозеф Лефковиц
(1943 г.р.)
2012 г. Нобелевская премия по химии
531
ПЕРВООТКРЫВАТЕЛЬ NA+/K+-АТФАЗЫ
Роджер Дэвид Корнберг
(1918–2018 гг.)
1997 г. Нобелевская премия по химии
СХЕМА ДЕЙСТВИЯ NA+/K+-АТФАЗЫ
532
НАТРИЙ-КАЛИЕВАЯ АДЕНОЗИНТРИФОСФАТАЗА
533
ЧАСТЬ VI. СУПРАМОЛЕКУЛЯРНАЯ
(НАДМОЛЕКУЛЯРНАЯ) ХИМИЯ
534
СУПРАМОЛЕКУЛЯРНЫЕ АНСАМБЛИ
Мембрана
535
ТИПОВЫЕ НАДМОЛЕКУЛЯРНЫЕ СТРУКТУРЫ
ОРГАНИЧЕСКИХ СОЕДИНЕНИЙ
Молекулярное кольцо Борромео
Катенасы
Криптанды
Краун-эфиры
Ротаксаны
Сферанд
Полиротаксаны
536
СОЗДАТЕЛИ НАДМОЛЕКУЛЯРНОЙ
(СУПРАМОЛЕКУЛЯРНОЙ) ХИМИИ
Жан-Мари Лен
(1939 г.р.)
Чарлз Джон Педерсен
(1904–1989 гг.)
Доналд Джеймс Крам
(1919–2001 гг.)
1987 г. Нобелевская премия по химии
537
ОСОБЕННОСТИ ХИМИЧЕСКОГО
СТРОЕНИЯ КРАУН-ЭФИРОВ
– углерод (C),
– водород (H),
– кислород (O),
538
– йод (I).
ОСОБЕННОСТИ ХИМИЧЕСКОГО СТРОЕНИЯ КРИПТАНДОВ
– углерод (C),
(Na).
– водород (H),
– кислород (O),
539
– азот (N),
– натрий
ОСОБЕННОСТИ ХИМИЧЕСКОГО СТРОЕНИЯ РОТАКСАНОВ
540
ОСОБЕННОСТИ ХИМИЧЕСКОГО
СТРОЕНИЯ КОЛЬЦА БОРРОМЕО
541
ОСОБЕННОСТИ ХИМИЧЕСКОГО СТРОЕНИЯ
МОЛЕКУЛЯРНЫХ УЗЛОВ
542
ОСОБЕННОСТИ ХИМИЧЕСКОГО СТРОЕНИЯ
МОЛЕКУЛЯРНОЙ ПЕНТАГРАММЫ
543
ОСОБЕННОСТИ ХИМИЧЕСКОГО СТРОЕНИЯ
МОЛЕКУЛЯРНОЙ ГЕКСАГРАММЫ
544
ОСОБЕННОСТИ ХИМИЧЕСКОГО СТРОЕНИЯ
ЦИКЛОДЕКСТРИНОВ
α-ЦД
β-ЦД
γ-ЦД
Особенности строения циклодекстринов (ЦД)
Структура включения молекул йода («гостя»)
во внутреннюю полость молекулы ЦД («хозяина»)
545
ПРИЛОЖЕНИЕ
546
ПЕРИОДИЧЕСКАЯ СИСТЕМА ХИМИЧЕСКИХ ЭЛЕМЕНТОВ
Д. И. МЕНДЕЛЕЕВА
547
РАЗРАБОТЧИК ПЕРИОДИЧЕСКОЙ СИСТЕМЫ
ХИМИЧЕСКИХ ЭЛЕМЕНТОВ
Дмитрий Иванович Менделеев (1834–1907 гг.)
1862 г. Демидовская премия
548
ТАБЛИЦА РАСТВОРИМОСТИ КИСЛОТ,
ОСНОВАНИЙ И СОЛЕЙ В ВОДЕ
ЭЛЕКТРОХИМИЧЕСКИЙ РЯД НАПРЯЖЕНИЙ МЕТАЛЛОВ
549
ОКРАСКА ИНДИКАТОРОВ В РАЗНЫХ СРЕДАХ
ОКРАСКА ОСНОВНЫХ ИНДИКАТОРОВ
В РАЗЛИЧНЫХ СРЕДАХ
550
ШКАЛА рН
РЯД ЭЛЕКТРООТРИЦАТЕЛЬНОСТИ
ХИМИЧЕСКИХ ЭЛЕМЕНТОВ
551
СПИСОК РЕКОМЕНДУЕМОЙ ЛИТЕРАТУРЫ
1. Анисимов, А. А. Основы биохимии / А. А. Анисимов. – М. : Высшая
школа, 1986. – 551 с.
2. Березов, Т. Т. Биологическая химия : учебник / Т. Т. Березов,
Б. Ф. Коровкин. – 3-е изд. – М. : Медицина, 1998. – 704 с.
3. Боєчко, Ф. Ф. Біологічна хімія / Ф.Ф. Боєчко. – Київ : Вища школа,
1995. – 536 с.
4. Гидранович, В. И. Биохимия : учебное пособие / В. И. Гидранович,
А. В. Гидранович. – Минск : ТетраСистемс, 2010. – 528 с.
5. Губич, О. И. Структурная биохимия : учеб. пособие / О. И. Губич
[и др.]. – Минск : БГУ, 2012. – 311 с.
6. Гудвин, Т. Введение в биохимию растений: в 2-х т. / Т. Гудвин,
Э. Мерсер. – М. : Мир, 1986.
7. Биологическая химия / Н. В. Дуденко, Л. Ф. Павлоцкая, М. В. Кривоносов, Р.И. Кратенко. – Харьков: Прапор, 1999. – 320 с.
8. Збарский, Б. И. Биологическая химия / Б. И. Збарский, И. И. Иванов, С. Р. Мардашев. – Ленинград : Медицина, 1972. – 582 с.
9. Калинин, Ф. Л. Справочник по биохимии / Ф. Л. Калинин, В. П. Лобов, В. А. Жидков. – Киев : Наукова думка, 1971. – 1021 с.
10. Кнорре, Д. Г. Биологическая химия / Д. Г. Кнорре, С. Д. Мызина. –
М. : Высшая школа, 2000. – 479 c.
11. Кольман, Я. Наглядная биохимия : пер. с нем. / Я. Кольман,
К.-Г. Рем. – М. : Мир, 2000. – 469 с.
12. Кучеренко, М. Є. Біохімія : пiдручник / М. Є. Кучеренко, Р. П. Виноградов, Ю. Д. Бабенюк. – Київ : Либідь, 1995. – 464 с.
13. Кретович, В. Л. Биохимия растений : учеб. / В. Л. Кретович. –
М. : Высш. шк., 1986. – 503 с.
14. Ленинджер, А. Основы биохимии: в 3-х т. ; пер. с англ. / А. Ленинджер. – М., 1985.
15.
Атлас:
иерархическая
структура белковых
веществ /
В. В. Литвяк, Н. Д. Лукин, Л. Б. Кузина [и др.]. – М. : ФЛИНТА, 2023. – 297
с. – ISBN 978-5-9765-5238-8. – Текст: электронный.
16.
Атлас:
морфология
полисахаридов
/
В. В.
Литвяк,
Г. Х. Оспанкулова, Д. А. Шаймерденова [и др.]. – Астана : ТОО «EDIGE»,
2016. – 335 с.
17. Биохимия человека: в 2 томах / Р. Марри, Д. Греннер, П. Мейес,
В. Родуэлл; пер. с англ. – М. : Мир, 1993. – 799 с. ; Т. 1. – 384 с. ; Т. 2. –
415 с.
18. Нечаев, А. П. Пищевая химия / А. П. Нечаев, С. Е. Траубенберг,
А. А. Кочеткова. – СПб. : ГИОРД, 2003. – 640 с.
19. Николаев, А. Я. Биологическая химия / А. Я. Николаев. – М. :
ООО «Мединформагенство», 2004. – 566 с.
552
20. Пилипенко, Л. М. Биологична химия. Опорный конспект лекций /
Л. М. Пилипенко, Л. В. Капрельянц. – Одесса : ПК «ЭВРОТОЙЗ», 2007. –
136 с.
21. Углеводы в пищевых продуктах / М. О. Полумбрик, В. В. Литвяк,
З. В. Ловкис, В. Н. Ковбаса. – Минск : ИВЦ Минфина, 2016. – 592 с.
22. Проскурина, И. К. Биохимия : учеб. пособие для студ. высших
учеб. заведений / И. К. Проскурина. – М., 2003. – 240 с.
23. Страйер, Л. Биохимия : в 3-х т. ; пер. с англ. / Л. Страйер. – М.,
1984.
24. Уилсон, Дж. Молекулярная биология клетки : сб. задач ; пер. с
англ. / Дж. Уилсон, Т. Хант. – М., 1994. – 520 с.
25. Филиппович, Ю. Б. Основы биохимии : учебник для химических и
биологических специальностей педагогических университетов и институтов / Ю. Б. Филиппович. – М. : Агар, 1999. – 512 с.
26. Чиркин, А. А. Биохимия : учебное руководство / А. А. Чиркин,
Е. О. Данченко. – М. : Мед. лит., 2010. – 624 с.
27. Биохимия / В. Г. Щербаков, В. Г. Лобанов, Т. Н. Прудников,
А. Д. Минакова ; под ред. В.Г. Щербаков. – 3-е изд., испр. и доп. –
СПб. : ГИОРД, 2005. – 472 с.
28. Элиот, В. Биохимия и молекулярная биология : пер. с англ. /
В. Элиот, Д. Эллиот. – М. : МАИК «Наука/Интерпериодика», 2002. –
444 с.
553
Владимир Владимирович ЛИТВЯК
НАГЛЯДНАЯ БИОХИМИЯ
В СХЕМАХ, РИСУНКАХ И ТАБЛИЦАХ
УЧЕБНО-МЕТОДИЧЕСКОЕ ПОСОБИЕ
Зав. редакцией литературы по химии, пищевой биотехнологии
и технологии продуктов питания Т. В. Карпенко
Корректор В. А. Иутин
Выпускающий Е. С. Шумская
ЛР № 065466 от 21.10.97
Гигиенический сертификат 78.01.10.953.П.1028
от 14.04.2016 г., выдан ЦГСЭН в СПб
Издательство «ЛАНЬ»
lan@lanbook.ru; www.lanbook.com
196105, Санкт-Петербург, пр-кт Ю. Гагарина, д. 1, лит. А.
Тел./факс: (812) 336-25-09, 412-92-72.
Бесплатный звонок по России: 8-800-700-40-71
Подписано в печать 03.10.25.
Бумага офсетная. Гарнитура Школьная. Формат 6084 1/8.
Печать офсетная/цифровая. Усл. п. л. 69,50.
Отпечатано в полном соответствии с качеством
предоставленного оригинал-макета в АО «Т8
Издательские Технологии». 109316, г. Москва,
Волгоградский пр-кт, д. 42, к. 5.
ГДЕ КУПИТЬ
ДЛЯ ОРГАНИЗАЦИЙ:
Для того, чтобы заказать необходимые Вам книги,
достаточно обратиться в любую из торговых компаний
Издательского Дома «ЛАНЬ»:
по России и зарубежью
«ЛАНЬ1ТРЕЙД»
192029, Санкт1Петербург, ул. Крупской, 13
тел.: (812) 412185178, 412114145, 412185182
тел./факс: (812) 412154193
e1mail: trade@lanbook.ru
ICQ: 44618691967
www.lanpbl.spb.ru/price.htm
в Москве и в Московской области
«ЛАНЬ1ПРЕСС»
109263, Москва, 71ая ул. Текстильщиков, д. 6/19
тел.: (499) 178165185
e1mail: lanpress@lanbook.ru
в Краснодаре и в Краснодарском крае
«ЛАНЬ1ЮГ»
350901, Краснодар, ул. Жлобы, д. 1/1
тел.: (861) 274110135
e1mail:lankrd98@mail.ru
ДЛЯ РОЗНИЧНЫХ ПОКУПАТЕЛЕЙ:
интернет1магазин
Издательство «Лань»: http://www.lanbook.com
магазин электронных книг
Global F5
http://globalf5.com/
Èçäàòåëüñòâî
«ËÀÍÜ»
ÅÑÒÅÑÒÂÅÍÍÎÍÀÓ×ÍÀß
ËÈÒÅÐÀÒÓÐÀ
ÄËß ÂÛÑØÅÉ ØÊÎËÛ
Мы издаем новые
и ставшие классическими учебники
и учебные пособия по общим
и общепрофессиональным
направлениям подготовки.
Большая часть литературы
издательства «ЛАНЬ»
рекомендована Министерством образования
и науки РФ и используется вузами
в качестве обязательной.
Мы активно сотрудничаем
с представителями высшей школы,
научно%методическими советами
Министерства образования и науки РФ,
УМО по различным направлениям
и специальностям по вопросам грифования,
рецензирования учебной литературы
и формирования перспективных планов издательства.
Наши адреса и телефоны:
РФ, 196105, Санкт%Петербург, пр. Юрия Гагарина, 1
(812) 336%25%09, 412%92%72
www.lanbook.com