УЧЕБНИКИ И УЧЕБНЫЕ ПОСОБИЯ ДЛЯ СТУДЕНТОВ
ВЫСШИХ УЧЕБНЫХ ЗАВЕДЕНИЙ
БИОХИМИЯ:
ЗАДАЧИ
И УПРАЖНЕНИЯ
для самостоятельной работы студентов
Под редакцией доктора биологических
наук, профессора А. С. Коничева
Рекомендовано УМО по специальностям педаго-
гического образования в качестве учебного посо-
бия для студентов высших учебных заведений,
обучающихся по специальности 050102.65
(032400) «Биология»
Москва «КолосС» 2007
УДК 577(075.8)
ББК 28.072я73
Б63
А в т о р ы: А С. Коничев, Т. А. Егорова, Г. А Севастьянова, С. М. Клу-
нова, Н. М. Кутузова, А П. Коничева
Редактор Н. В.Человская
Рецензент старший научный сотрудник Биологического фа-
культета МГУ им. М. В. Ломоносова О. Б. Грицай
Биохимия: задачи и упражнения (для самостоятельной рабо-
Б63 ты студентов)/А. С. Коничев, Т. А. Егорова, Г. А. Севастьяно-
ва и др.; Под ред. проф. А. С. Коничева. — М.: КолосС,
2007. — 140 с. — (Учебники и учеб, пособия для студентов
высш. учеб, заведений).
ISBN 978-5-9532-0582-5
Пособие содержит задачи и упражнения по курсу общей биохимии;
включены основные разделы: белки, ферменты, витамины, нуклеиновые
кислоты, углеводы, липиды, гормоны, биологическое окисление и биосин-
тез АТФ, взаимосвязь и регуляция обмена веществ. Представлена совре-
менная литература для подготовки докладов и рефератов по актуальным
проблемам биохимии.
Для студентов педагогических высших учебных заведений, может быть
использовано в средних учебных заведениях при изучении курсов обшей
биологии и органической химии.
УДК 577(075.8)
ББК 28.072я73
Оригинал-макет книги является собственностью издательства «КолосС»,
и его воспроизводство в любом виде, включая электронный,
без согласия издателя запрещено.
ISBN 978-5-9532-0582-5
© Издательство «КолосС», 2007
ПРЕДИСЛОВИЕ
Биохимия является одной из фундаментальных дисцип-
лин, обеспечивающих подготовку современных специалис-
тов в области биологии и химии. Значительное место в про-
фессиональной подготовке студентов по биохимии занимает
самостоятельная работа, для которой в основном и предназ-
начено данное учебное пособие. Содержащиеся в пособии
материалы развивают системный многоуровневый подход к
усвоению курса биохимии и способствуют оперативному
контролю и самоконтролю знаний. Авторы обладают мно-
голетним положительным опытом применения такого
подхода к обучению биохимии в нескольких педагогичес-
ких вузах с использованием ранее изданного ими посо-
бия «Сводные вопросы для подготовки студентов к безма-
шинному самоконтролю по курсу биохимии» (под ред.
проф. Ю. Б. Филипповича. — М.: изд-во МПГУ, 1996). Бур-
ный прогресс в биохимии в последнее десятилетие диктует
необходимость модернизации обучения, совершенствования
содержания и структуры учебных пособий. В соответствии с
широко распространенным в настоящее время модульным
(блочным) принципом изучения естественных дисциплин
курс общей биохимии разбивается на 9 тем, по каждой из
которых студент должен в начале занятия по данной теме
ответить на вопросы, содержащиеся в вариантах конт-
рольных заданий. Эти вопросы далее используются препо-
давателем при составлении контрольных работ, охватываю-
щих содержание двух-трех тем. Для студентов, имеющих вы-
сокий рейтинг успеваемости по всему курсу биохимии, от-
крывается возможность сдачи экзамена в форме рефератов,
которые они защищают перед студенческой группой в
присутствии ведущих преподавателей кафедры. Исходя из
этого пособие включает вопросы и задания по каждой
теме, ориентированные на определенные разделы базово-
3
го учебника (Филиппович Ю. Б. Основы биохимии. — М.:
Агар, 1999) и учебного пособия (Филиппович Ю. Б., Ко-
ничев А. С., Севастьянова Г. А., Кутузова Н. М. Биохи-
мические основы жизнедеятельности человека. — М.:
ВЛАДОС, 2005), а также варианты самопроверки знаний по
блокам изученного курса. Кроме того, в пособии дан при-
мерный перечень студенческих докладов по каждой теме
или группе тем со списком рекомендуемой современной мо-
нографической и журнальной литературы, а также отече-
ственных и зарубежных учебников, где эта тематика изложе-
на наиболее глубоко и удачно. В приложении содержится
ряд справочных материалов, которые могут быть полезны
при изучении литературных источников и подготовке тек-
стов докладов и рефератов.
Авторы выражают благодарность Д. Д. Девятникову,
А. Н. Ершову и Н. Р. Грохольской за помощь в оформлении
рукописи данного пособия.
ЧАСТЬ I
ЗАДАНИЯ ДЛЯ ПРОРАБОТКИ МАТЕРИАЛОВ
ИЗУЧЕННОГО ТЕМАТИЧЕСКОГО БЛОКА
Тема 1. АМИНОКИСЛОТЫ, ПЕПТИДЫ, БЕЛКИ
Задание 1.1. АМИНОКИСЛОТЫ И ПЕПТИДЫ
I.	Проработайте:
а)	по учебнику: Иванов В. Г., Горленко В. А., Гева О. Н.
Органическая химия. — М.: Мастерство, 2003, раздел Аминокисло-
ты, с. 275—293;
б)	по учебнику: Филиппович Ю. Б. Основы биохимии. — М.: Агар,
1999 (далее — Учебник);
в)	по учебному пособию: Филиппович Ю. Б., Коничев А. С., Севас-
тьянова Г. А., Кутузова Н. М. Биохимические основы жизнедеятель-
ности человека. — М.: ВЛАДОС, 2005 (далее — Учебное пособие) сле-
дующие разделы.
1. Аминокислотный состав белков: б) с. 38—45; в) с. 35—40.
2. Пептиды: б) с. 45—49; в) с. 40—47.
II.	Ответьте на следующие вопросы.
1.	Почему аминокислоты обладают амфотерными свойствами?
2.	В виде каких ионов существуют моноаминомонокарбоновые
аминокислоты в интервале значений pH от 4,0 до 9,0?
3.	Чем объясняются основные свойства лизина и кислотные
свойства аспарагиновой кислоты?
4.	Какие аминокислоты обладают измеримой буферной емкос-
тью при физиологических значениях pH тканей и органов (7,1—
7,4)?
5.	В какой области значений pH и почему находится изоэлект-
рическая точка: а) кислой; б) нейтральной; в) основной амино-
кислоты?
6.	Какие аминокислоты (кислые, основные или нейтральные)
преобладают в составе пептида, если изоэлектрическая точка его
лежит в слабокислой среде?
7.	В какой среде (кислой, нейтральной, щелочной) лежит изо-
электрическая точка следующих пептидов: а) СН)асп-гли-вал-
t<wc(OH); б) (\\)фен-ала-мет-глн(О\\у, в) {Н)цис-ала-иле-тир-цис-
асп(ОН)?
5
8.	Какой из пептидов: а) сер-глу-цис-тир-асп или б) вал-лиз-
мет-фен-тир будет обладать большей растворимостью в воде при
pH 7,0?
9.	Каков суммарный заряд пептидов: а) глутатиона восстанов-
ленного; б) (Н)мет-тре-вал-про-фен(ОН); в) (Н)иле-арг-лиз(ОН);
г) (Н)асн-про-тре-цис(ОН) — в кислой, нейтральной и щелочной
средах? Напишите в ионном виде формулы указанных пептидов.
10.	В каком направлении (катод, анод) будут перемещаться или
оставаться на старте в процессе электрофореза в кислой, нейт-
ральной и щелочной средах следующие пептиды: а) (Н)осл-вол-
три-лиз(0Н)', б) (Н)арг-иле-лиз-цис(ОН)-, в) (Н)глу-лиз-ала-
асл(ОН)? Напишите в ионном виде формулы указанных пептидов.
11.	В каком направлении будет перемещаться пептид (Н)л«з-
ала-гис-глу(ОН) в электрическом поле, если pH буферного раство-
ра: а) 4,6; б) 6,5; в) 11,0? (рА'ца.соон) = 2,1; p^(a-NH2)= 9,0; Р^зошэ)=
= 10,1; р^гис) = 6,0; рКХго) = 4,2).
12.	Как изменится электрофоретическая подвижность пептида
гли-сер-лиз-лей-арг-фен при pH 7,0, если: а) лиз заменить на гис
(рК-}(гису~ 6,0); б) гли заменить на глу?
13.	Совпадает ли направление движения в электрическом поле
двух пептидов при pH 7,0: а) лей-глу-гли', б) вал-глн-лиз?
III.	Напишите структурные формулы:
1)	протеиногенных аминокислот, обладающих: а) анионными;
б) катионными; в) гидрофобными радикалами;
2)	протеиногенных аминокислот, имеющих в своем составе:
а) серу; б) гетероциклическое кольцо; в) гидроксильную группу;
3)	оптических изомеров валина, изолейцина, фенилаланина и
триптофана;
4)	всех трипептидов, которые можно получить из следующих
аминокислот: а) аланин, пролин, гистидин; б) глицин, глутамино-
вая кислота, фенилаланин; в) аспарагин, серин, аргинин; дайте
названия полученным пептидам.
IV.	С использованием структурных формул всех компонентов осу-
ществите нижеперечисленные превращения:
NaOH (водн. р-р, / комн.)
1) а-аминопропиленовая кислота-[соляная кислота '•
2)	а-аминоизокапроновая кислота —> внутренняя соль кислоты;
3)	аспарагин->Л	,Б;
4)	2-бром-З-метилбутановая кислота--->
Cu(OH>2 (аммиачный р-р)
>Б;
6
5)	сн3-сн-соон-^сн3-сн—соон-^
nh2	он
-^сн3—сн—СООС2Н5;
ОН
6)	3-аминопропановая кислота '° >А -->Б NH3 >В;
7)	глутаминовая кислота 2РС1; >А 2^Нз »Б;
8)	гли-иле-тре CuSO4, NaOH
9)	цистеин*—>цистин;
мягкий
10)	а-аминоизовалериановая кислота—А--^1^3-» Б.
V. Напишите уравнения реакций в соответствии со схемой твердо-
фазного синтеза пептидов:
1)	посадки на полимер ЪОК-сер, БОК-асн, БОК-вол;
2)	конденсации БОК-ала и валилглицилполимера;
3)	конденсации на этапе синтеза последней пептидной связи в
пептиде (Н)вал-лей-гли(ОН);
4)	конденсации на этапе синтеза первой пептидной связи в
пептиде (Н)иле-гли-фен(ОН);
5)	деблокирования на этапе синтеза первой и последней пеп-
тидной связи в пептиде (Н)тир-ала-иле-цис(ОН)\
6)	деблокирования БОК-аланилглицилметионилполимера;
7)	отщепления пептида при терминировании процесса синтеза
(Н)ала-фен-гыс(ОН).
VI. Решите задачи.
1. Смесь глицина, лизина, и глутаминовой кислоты разделяли
методом электрофореза на бумаге при pH 6,0. Какая из аминокис-
лот: а) перемещалась к аноду; б) перемещалась к катоду; в) остава-
лась на старте, если изоэлектрическая точка глицина находится
при pH 5,97, лизина — при pH 9,74, глутаминовой кислоты — при
pH 3,22?
2. В форме каких ионов находятся аланин гистидин и аргинин
при значении pH 7,4 и 7,1, характерных для плазмы крови и меж-
клеточной жидкости соответственно, если pXj = 2,1; рА^ = 9,0;
Р^З(гис) = 6,0; рА^зрг) = 12,5?
7
Задание 1.2. СТРУКТУРА БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ
I. Проработайте: а) по Учебнику и б) по Учебному пособию следу-
ющие разделы.
1.	Доказательства пептидной теории строения белка: а) с. 51.
2.	Тонкое строение полипептидной цепи: а) с. 51—53; б) с. 47—
50.
3.	Первичная структура белка и методы ее определения: а) с. 54—
64, 130-131; б) с. 51-56.
4.	Видовая и мутационная вариабельность в аминокислотной
последовательности белков: а) с. 64—65; б) с. 56.
5.	Вторичная структура белковой молекулы — параметры
а-спирали; p-структура белковой молекулы: а) с. 65—68; б) с. 56—61.
6.	Надвторичная структура белков: а) с. 74—75, 81—82;
б) с. 65-67.
7.	Третичная структура белков: а) с. 68—76; б) с. 61—68; в том
числе доменная структура белков: а) с. 73; б) с. 63.
8.	Четвертичная структура белка: а) с. 76—78; б) с. 68—70.
II. Ответьте на следующие вопросы.
1.	Каковы доказательства полипептидной теории строения бел-
ковой молекулы?
2.	Что понимают под первичной структурой белка?
3.	В какой мере выяснена в настоящее время первичная струк-
тура белка?
4.	Какова последовательность операций, лежащая в основе рас-
шифровки первичной структуры белка традиционными метода-
ми?
5.	Какие ферменты используют при расшифровке первичной
структуры белка?
6.	В чем выражается видовая специфичность первичной струк-
туры инсулина и каковы вариации первичной структуры нормаль-
ного гемоглобина и гемоглобулина S человека?
7.	В чем проявляется принцип тождества и аналогии в первич-
ной структуре различных белков?
8.	Что понимают под вторичной структурой белковой молеку-
лы?
9.	Каково тонкое строение пептидной связи (длина связи, вид
сопряжения, копланарность, /и/юнс-конфигурация)?
10.	Какие типы конфигураций полипептидной цепи наиболее
часто встречаются среди белков?
11.	Каковы параметры а-спирали (шаг спирали, число амино-
кислотных остатков в витке, высота аминокислотного остатка, пе-
риод идентичности)?
12.	Что представляет собой p-структура полипептидной цепи?
8
Каким образом ориентированы водородные связи, стабилизи-
рующие а-спирали и 0-слои, относительно оси белковой моле-
кулы?
13.	На каких экспериментальных данных базируются работы, в
которых предсказана вторичная структура белков?
14.	Что понимают под надвторичной структурой?
15.	Каковы перечень и схематическое изображение основных
типов надвторичных структур белка (аа', РР', Р«Р', 00'а)?
16.	Что понимают под третичной структурой белка? Какие
виды взаимодействий поддерживают третичную структуру белко-
вой молекулы?
17.	Каков перечень аминокислот, радикалы которых участвуют
в образовании ковалентных, водородных, ионных связей и гидро-
фобных взаимодействий при формировании третичной структуры
белка?
18.	Что понимают поддоменом?
19.	Что называется фолдингом белков?
20.	Какова структурная роль молекулярных шаперонов в фор-
мировании пространственной организации белков?
21.	С какими изменениями пространственной структуры бел-
ков связано возникновение прионовых болезней?
22.	В чем заключается новизна представлений о природе ин-
фекционности, являющейся причиной возникновения прионовых
болезней?
23.	Что понимают под четвертичной структурой белка?
24.	Чем отличаются олигомерное и агрегированное состояния
от четвертичной структуры белка?
25.	Какие типы взаимодействий способствуют соединению
протомера в мультимер?
26.	Сколько субъединиц содержится в молекулах гемоглобина,
вируса табачной мозаики и лактатдегидрогеназы и каково их про-
странственное расположение?
27.	Какие взаимодействия возможны между радикалами ами-
нокислот: а) глу, тре, гис, сер, асп, тир-, б) асп, арг, иле, лей, фен,
алсР.
28.	Какие классы выделяют среди белков в соответствии с пред-
ставительством в составе их молекул а-спиралей и 0-слоев?
III.	Напишите структурные формулы нижеперечисленных соеди-
нений:
1)	(Н)лей-тре-глу-три-арг-фен(ОН);
2)	(]А)иле-ала-тир-фен-мет-асп-лиз(ОУ{)‘,
3)	пептидов, образующихся при действии на каждое из указан-
ных выше соединений трипсина и химотрипсина.
9
IV.	С использованием структурных формул всех компонентов осу-
ществите нижеперечисленные превращения:
1) (Н)ала - фен - гис - арг - мет -глу- л из(ОН)—
____)Л BiCN + H;O
2) (Н)лей - тре - асп - мет - три - бйл(ОН)—-ми”опегп№га—->
BrCN + HgO g,
3) (Н)ала-вал-цис-гис(ОН)
(Н)фен-арг-цис-сер(ОН)
НСООН2О2; ^А1
(NH4)2MoO4 а2
4) (Н)едл - тре-цис - асл(ОН)-  ^H?N=C-S- pH 8-9;/ -40 -с )
___>А—^->Б.
V. Решите задачи.
I.	Тетрапептид содержит остатки валина, пролина, аргинина и
глицина. В результате реакции тетрапептида с фенилизотиоциана-
том и последующего гидролиза промежуточного производного
пептида получен фенилтиогидантоин глицина; обработка пептида
трипсином дает два соединения, одно из которых окрашивается
нингидрином в сине-фиолетовый, а другое — в желтый цвет. Ка-
кова первичная структура тетрапептида?
2.	Какую конфигурацию имеет полиаспарагиновая кислота при
pH 7,0 и 12,0; б) полиаргинин при pH 7,0 и 12,0?
3.	Какие участки в полипептиде (Н)лиз-ала-глн-мет-ала-глу-
тир-гли-про-тре-фен-глу-(ала)5-гис(О1А) могут принять «-спи-
ральную конфигурацию при pH 7,0 и где могут располагаться точ-
ки его перегиба?
4.	Вычислите длину (в нм) полипептидной цепи, состоящей из
159 аминокислотных остатков при условии, что она спирализова-
на на 40 %.
5.	Определите долю спиральной конфигурации в белковой мо-
лекуле, содержащей 124 аминокислотных остатка, если ее длина
равна 40,2 нм.
6.	Белковая часть вируса табачной мозаики состоит из 2130
субъединиц с молекулярной массой 17 500 каждая. Вычислите об-
щую длину всех полипептидных цепей вирусной частицы, если
доля спиральной конфигурации каждой субъединицы равна 30 %.
7.	Какие взаимодействия возможны на контактных участках
10
субъединиц, содержащих аминокислоты: а) вал, тре, асп, три, лей,
арг; б) лиз, ала, гис, сер, глу, фен при формировании четвертичной
структуры белка?
8.	С какими из двух указанных ниже ненативных олигопепти-
дов будет с наибольшим сродством связываться (при pH 7,0) ша-
пероны Hsp 70: а) асн-арг-лей-лей-лей-тре-гли, б) глн-лиз-лей-сер-
мет-тир-ала!
9.	С помощью каких методов можно разделить на индивидуаль-
ные составляющие смесь белков, характеризующуюся следующим
значением молекулярных масс (Л/г, Da) и изоэлектрических точек
(ИЭТ) компонентов?
Белок	Л/, Da	ИЭТ
Миоглобин кашалота	17600	7,0
Гемоглобин человека	64500	6,8
Сывороточный альбумин человека	68500	4,9
Тема 2. ФЕРМЕНТЫ, КОФЕРМЕНТЫ И ВИТАМИНЫ
Задание 2.1. ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ И ТРАНСФЕРАЗЫ
I.	Проработайте:
а)	по Учебнику следующие разделы.
1.	Общие понятия о ферментах. Строение ферментов. Актив-
ный и регуляторный центры молекулы фермента (с. 95—102).
2.	Номенклатура и классификация ферментов (с. 114—129).
3.	Механизм действия ферментов. Роль витаминов как кофер-
ментов в каталитическом процессе (с. 102—105, 147—148, 161—
165, 170-171).
4.	Оксидоредуктазы, их характеристика (с. 117—123).
5.	Пиридинферменты, их коферменты НАД, НАДФ в окислен-
ной и восстановленной формах (с. 117—120).
6.	Флавинпротеины, их коферменты ФМН, ФАД в окисленной
и восстановленной формах (с. 119—121).
7.	Убихинонпротеины, их функции (с. 121—122). Цитохромы,
их классификация и функции (с. 121—128).
8.	Понятие об ансамбле оксидоредуктаз в дыхательной цепи
(с. 121-123).
9.	Трансферазы (с. 123—129). Подклассы трансфераз и их ко-
ферменты: фосфотрансферазы, аминотрансферазы, гликозилтранс-
феразы, ацилтрансферазы. Механизм реакции переаминирования
с участием витамина В6 (с. 124—127).
б)	по Учебному пособию следующие разделы.
1.	Строение и механизм действия ферментов (с. 79—87).
2.	Регуляция активности ферментов (с. 91—96).
3.	Водорастворимые витамины Bb В2, В3, В5, В6, С; их участие в
реакциях, катализируемых ферментами — оксидоредуктазами и
трансферазами (с. 126—128, 136—146).
II.	Ответьте на следующие вопросы.
1.	Какие важнейшие классы ферментов и их коферменты вы
знаете? Какие принципы положены в основу современной науч-
ной номенклатуры ферментов?
2.	Каков смысл четырех чисел, составляющих шифр каждого
индивидуального фермента?
3.	Какие соединения служат коферментами первичных дегид-
рогеназ (пиридинпротеинов) и вторичных дегидрогеназ (флавин-
протеинов)?
4.	Какова структура и функции убихинонов?
5.	Какова последовательность ферментов в оксидоредуктазном
ансамбле (дыхательной цепи митохондрий)?
6.	Каков перечень важнейших коферментов трансфераз? В ка-
ких процессах эти коферменты участвуют?
7.	Каков механизм реакции переаминирования с участием пи-
ридоксальфосфата в качестве кофермента?
8.	К какому из классов и подклассов следует отнести фермен-
ты, ускоряющие превращения:
а)	аспартат + пируват <—> аланин + оксалоацетат;
б)	глутамат + пируват <—> аланин + 2-оксоглутарат;
в)	a-D-глюкопираноза + аденозинтрифосфат <—> глюкозо-6-
фосфат + аденозиндифосфат;
г)	p-D-фруктофураноза + АТФ <—> фруктозо-6-фосфат +
АДФ;
д)	лактат + НАД+ <—> пируват + НАДН+Н+;
е)	оксалоацетат + НАДН+Н+ <—> малат + НАД+;
ОН
I
ж)	NH3 + СО2 + АТФ —H2N-C-O-P=O + АДФ;
II	I
О	ОН
з)	сахароза + Н3РО4 <—> глюкозо-1-фосфат + фруктоза;
и)	УДФ-глюкоза + фруктозо-6-фосфат <—> УДФ + сахарозо-6-
фосфат?
9.	Какие важнейшие оксидоредуктазы и фосфаттрансферазы
участвуют в реакциях детоксикации?
III.	Напишите структурные формулы нижеперечисленных соеди-
нений:
1)	НАД и НАДФ в окисленной и восстановленной формах;
12
2)	ФМН и ФАД в окисленной и восстановленной формах;
3)	пиридоксальфосфат и пиридоксаминфосфат;
4)	уридиндифосфатглюкоза;
5)	коэнзим А и ацетилкоэнзим А;
6)	холин и ацетилхолин;
7)	пантотеновая кислота;
8)	липоевая кислота в окисленной и восстановленной формах;
9)	аскорбиновая кислота в окисленной и восстановленной формах.
IV.	С использованием структурных формул всех субстратов и ко-
ферментов осуществите нижеперечисленные превращения, дайте сис-
тематические названия соответствующим ферментам и укажите их
класс и подкласс:
1)	лактат + НАД+ <—> пируват + НАДН+Н+;
2)	этанол + НАД+ <—> ацетальдегид + НАДН+Н+;
3)	глюкозо-6-фосфат + НАДФ+ -> 6-фосфоглюконо-5-лактон +
+ НАДФН+Н+;
4)	гликолат +ФМН + О2 -> глиоксилат + ФМН • Н2 + Н2О2;
5)	сукцинат + ФАД -> фумарат + ФАД • Н2;
6)	УДФ-глюкоза + глюкозо-6-фосфат -> УДФ +?;
7)	ацетил-КоА + глутамат -> HSKoA + N-ацетилглутамат;
8)	тирозин + 2-оксоглутарат <—> л-оксифенилпируват + ?;
9)	аспартат + пируват <—> аланин + ?;
10)	глутамат + оксалоацетат <—> 2-оксоглутарат + ?;
11)	сахароза + Н3РО4 <—> а,О-глюкопиранозо-1-фосфат + ?;
12)	глутамат -> а-кетоглутарат -> сукцинат -> фумарат -> малат.
V. Решите задачи.
1.	Рассчитайте молекулярную массу сукцинатдегидрогеназы, в
состав которой входит 8 атомов железа, при содержании послед-
него 0,22 %.
2.	Рассчитайте удельную активность карбоангидразы (Л/г =
= 30 кДа), гексокиназы (Л/г = 102 кДа) и альдолазы (Л/г = 160 кДа),
учитывая что их молекулярная активность равна 0,96 • 108; 1,7 • 104
и 4,2 • 105 соответственно.
3.	Определите удельную активность пируваткиназы (Л/г =
= 237 кДа) и цитохром С-редуктазы (Мг = 75 кДа), исходя из зна-
чений их молекулярной активности, равной 6 • 105 и 1,3 • 104 соот-
ветственно.
4.	Из 0,25 г моркови была приготовлена вытяжка каталазы в ко-
личестве 20 мл. Опыт проводили в течение 30 мин. Определите
активность фермента, содержащегося в 1 г моркови, если извест-
но, что количество распавшегося под действием каталазы Н2О2
соответствует 14,7 мл 0,1 н. раствора перманганата калия.
13
Задание 2.2. ГИДРОЛАЗЫ, ЛИАЗЫ, ИЗОМЕРАЗЫ И ЛИГАЗЫ
I. Проработайте: а) по Учебнику и б) по Учебному пособию следу-
ющие разделы.
1.	Общее понятие о коферментах, витаминах и их классифика-
ции: а) с. 147—150; б) с. 128—133.
2.	Строение и биологическая роль жирорастворимых витами-
нов А и D: а) с. 151-156; б) с. 128-133.
3.	Строение и биологическая роль в обмене веществ водора-
створимых витаминов Bj и В3: а) с. 159—163; б) с. 136—143.
4.	Механизм действия ферментов: а) с. 102—105; б) с. 87—88.
5.	Номенклатура и классификация ферментов: а) с. 114—117;
б) с. 96—98.
6.	Характеристика гидролаз, лиаз, лигаз и изомераз: а) с. 129—
138; б) с. 105-111.
II.	Ответьте на следующие вопросы.
1.	Каковы принципы номенклатуры и классификации витами-
нов?
2.	Какова роль витаминов A, D, В( и В3 в обмене веществ? К
чему приводит недостаток этих витаминов в организме человека?
3.	Какие ферменты относят к классу: а) гидролаз; б) лиаз; в) ли-
газ; г) изомераз?
4.	Какова специфичность действия пепсина, трипсина и химо-
трипсина на пептидные связи?
5.	Какова роль ограниченного протеолиза в образовании актив-
ных форм ферментов?
6.	Какова классификация протеиназ в соответствии с механиз-
мом их каталитического действия и строением активного центра?
7.	Какие витамины и их производные являются простетически-
ми группами карбоксилиаз кетокислот и аминокислот?
8.	Каковы основные этапы современной схемы механизма фер-
ментативного катализа?
9.	Каков механизм действия ферментов? Охарактеризуйте на
примере холинэстеразы.
10.	Какова сущность современных концепций, объясняющих
высокую эффективность биологического катализа?
11.	Какие природные катализаторы называются абзимами? Ка-
ковы перспективы их практического использования?
12.	Какие вещества называются рибозимами? Каково место ри-
бозимов в эволюции биологического катализа?
III.	Напишите структурные формулы:
1)	витаминов Ai, А2, D2, D3, Bj и В3;
2)	КоА;
3)	валиладенилата.
14
IV.	С использованием структурных формул всех компонентов осу-
ществите нижеперечисленные превращения:
1)	ретинол -> ретиналь;
2)	Р-каротин -> 2-ретинол (витамин AJ;
3)	эргостерол -> эргокальциферол; холестерол -> холекальци-
ферол;
4)	пировиноградная кислота тиами™|!роФосФат....> промежуточное
соединение---> оксиэтилтиаминпирофосфат + CQz;
5)	ацетилхолин ацетилхолинэстераза >?.
6)	лактоза + Н2О -> ?;
7)	цистеиновая кислота -> СО2 + ?;
8)	ацетилхолинэстераза диизопропилфгорфосфат )?
V. Напишите уравнения реакций, используя структурные формулы
субстратов, продуктов и, если нужно, коферментов, и определите
класс и подкласс энзимов, катализирующих нижеследующие превра-
щения:
1)	УДФ-глюкоза -> УДФ-галактоза;
2)	треонин -> глицин + ацетальдегид;
3)	аденозин + Н2О -> аденин + рибоза;
4)	АМФ + Н2О -> аденозин + Н3РО4;
5)	аденозин + Н3РО4 -» аденин + р,Е)-рибофуранозидо-1-фос-
фат;
6)	глутаминовая кислота + NH3 + АТФ -» глутамин + АДФ +
+ Н3РО4;
7)	фумаровая кислота + NH3 -> аспарагиновая кислота;
8)	аспарагин + Н2О -> аспарагиновая кислота + NH3;
9)	глутаминовая кислота -> у-аминомасляная кислота + СО2;
10)	NH3 + СО2 + АТФ -> АДФ + карбамилфосфат;
11)	пировиноградная кислота -> СО2 + ацетальдегид;
12)	пировиноградная кислота + СО2 + АТФ -> щавелевоуксус-
ная кислота + АДФ + Н3РО4;
13)	ацетил-КоА + глиоксиловая кислота -> малатоил-КоА;
14)	стеариновая кислота + HS-KoA + АТФ -> стеарил-КоА +
+ АМФ + пирофосфат;
15)	6-фосфоглюконо-8-лактон + Н2О -> 6-фосфоглюконовая
кислота;
16)	а,р-дегидростеарил-КоА + Н2О -> р-оксистеарил-КоА.
VI. Решите задачи.
1. Определите, в каком состоянии находится HS-группа цисте-
ина (рА'а = 8,33) и имидозольный радикал гистидина (рЛа = 7,12) в
15
молекуле пантотеинатсинтетазы в условиях оптимального pH (8,4)
действия этого фермента.
2. Рассчитайте удельную активность ацетилхолинэстеразы,
если 6 мг фермента за 30 с расщепляет 240 мкмоль ацетилхолина.
Тема 3. СТРУКТУРА, ФУНКЦИИ И ОБМЕН НУКЛЕИНОВЫХ
КИСЛОТ
Задание 3.1. СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ ДНК И РНК
I. Проработайте: а) по Учебнику и б) по Учебному пособию следу-
ющие разделы.
1.	Химический состав нуклеиновых кислот: а) с. 189—194;
б) с. 162-163.
2.	Молекулярная масса, содержание и локализация в клетке
ДНК и РНК: а) с. 194; б) с. 166.
3.	Виды ДНК и РНК: а) с. 195-196; б) с. 166-167.
4.	Строение структурных элементов нуклеиновых кислот:
а) с. 196-199; б) с. 164-165.
5.	Нуклеотидный состав ДНК и РНК: а) с. 199—203; б) с. 167—169.
6.	Первичная структура ДНК: а) с. 203—205; б) с. 169—171.
7.	Вторичная структура ДНК: а) с. 205—210; б) с. 171—175.
8.	Третичная структура ДНК: а) с. 210—211; б) с. 175, 177.
9.	Свойства ДНК: а) с. 211-212; б) с. 176.
10.	Структура и функции транспортных РНК: а) с. 213—218;
б) с. 178-180.
11.	Структура и функции рибосомных РНК: а) с. 218—220;
б) с. 180-183.
12.	Структура и функции матричных РНК: а) с. 220—223;
б) с. 183-185.
II. Ответьте на следующие вопросы.
1.	Какие вещества образуются при полном гидролизе нуклеи-
новых кислот?
2.	Чем отличаются нуклеозиды от нуклеотидов?
3.	Какие минорные азотистые основания встречаются в ДНК?
4.	При помощи каких связей нуклеотидные остатки соединены
в полинуклеотидные цепи?
5.	Каковы различия в химическом составе молекул ДНК и РНК?
6.	Каковы функции ДНК и РНК в клетке?
7.	Какие виды ДНК (исходя из локализации ее в клетке) извес-
тны в настоящее время?
8.	В чем состоит принцип комплементарное™ в строении
нуклеиновых кислот?
9.	В чем суть правил Чаргаффа?
16
10.	Каковы основные параметры (шаг, число пар нуклеотидных
остатков на виток, расстояние между нуклеотидными остатками
по высоте, диаметр, поперечник большой и малой борозд) двой-
ной спирали ДНК, находящейся в В-форме?
11.	Какие взаимодействия обеспечивают удержание взаимозак-
рученных дезоксирибонуклеотидных цепей в составе биспираль-
ной молекулы ДНК?
12.	Какие волокнисто-кристаллические структуры ДНК выяв-
лены в настоящее время?
13.	Какова классификация РНК и как она связана с локализа-
цией РНК в клетке?
14.	В какой мере в настоящее время выяснена первичная струк-
тура разных видов рРНК?
15.	Какую долю от клеточной РНК составляет рРНК? Сколько
существует видов рРНК? Чем они отличаются друг от друга? Ка-
ковы функции рРНК?
16.	Какую РНК называют матричной? Какова структура зрелой
мРНК эукариот?
17.	Какова молекулярная масса тРНК? Сколько нуклеотидных
остатков входит в состав тРНК? Каковы характерные черты ее
первичной, вторичной и третичной структур?
18.	Какие специфические нуклеопротеиновые комплексы изве-
стны в настоящее время?
III.	Напишите структурные формулы нижеперечисленных соеди-
нений:
1)	пурин (назовите гетероциклы, из которых он состоит; про-
нумеруйте атомы);
2)	таутомерные формы гуанина, урацила и цитозина;
3)	открытая и фуранозная формы D-рибозы и D-2-дезоксири-
бозы;
4)	5-метилцитозин, 5-оксиметилурацил, дигидроурацил, 6-N-
метилцитозин, 2-М-метилгуанин, гипоксантин, ксантин;
5)	дезокситимидин, аденозин, гуанозин, дезоксицитидин, ди-
гидроуридин, 5-метилцитидин, инозин, псевдоуридин, 2-М,1Ч-ди-
метилгуанозин, 7-метилгуанозин;
6)	нуклеотиды: фУ, Уф, фдТ, дТф, фдГф, А>ф, А(3',5')>Ф, ффА
(АДФ), фффГ (ГТФ), ффдЦ (дЦДФ); дайте их полные названия;
7)	тринуклеотид д(фЦфТфГ);
8)	фрагмент антикодоновой ветви тРНКвал из дрожжей:
фУфИфАфЦфАфЦ.
IV.	С использованием структурных формул всех компонентов осу-
ществите нижеперечисленные превращения:
1)	p-D-рибофураноза + гуанин -> ?;
2 КоничсвА. С. и др.
17
2)	p,D-рибофураноза + урацил —> ?;
3)	P.D-дезоксирибофураноза + аденин -> ?;
4)	p.D-дезоксирибофураноза + тимин -» ?.
V. Решите задачи.
1.	Длина молекулы ДНК бактериофага ТЗ равна 14 мкм. Рас-
считайте ее молекулярную массу.
2.	Рассчитайте количество нуклеотидных пар в отрезке двойной
спирали ДНК длиною 1 мкм, находящейся в В-форме.
3.	В-форма кристаллической ДНК устойчива в условиях
97%-ной относительной влажности. Если влажность понизить до
76 %, то происходит резкий переход В-формы ДНК в А-форму.
Вычислите, на какую величину (в мкм) изменится длина фрагмен-
та ДНК, молекулярная масса которого равна 1 000 000 Да, если из
В-формы он перейдет в А-форму.
4.	Валиновая тРНК из дрожжей, первичная структура которой
расшифрована А. А. Баевым с сотр., содержит 77 нуклеотидных ос-
татков в молекуле. Акцепторный конец этой тРНК биспирализован
в наибольшей степени (содержит 7 пар нуклеотидных остатков).
В спирализованной области антикодоновой петли содержится 5 пар
нуклеотидов. Псевдоуридиловая петля также включает 5 пар
нуклеотидов, сочетающихся водородными связями. В биспирали-
зованной части дигидроуридиловой петли насчитывается 3 пары
нуклеотидных остатков. Рассчитайте доли (в %) нуклеотидных ос-
татков, находящихся в биспирализованных областях молекулы ва-
линовой тРНК и поддерживающих ее вторичную структуру.
5.	Фрагменты одной цепи ДНК имеют следующие последова-
тельности нуклеотидов: а) ГЦААТГАЦГГТ; б) ТТАГЦЦГАТТГА.
Какую нуклеотидную последовательность имеют комплементар-
ные фрагменты второй цепи той же молекулы?
6.	В представленном фрагменте ДНК определите и ограничьте
прямоугольником положение палиндрома:
АЦТТГААТТЦТТ
ТГААЦТТААГАА
Задание 3.2. ОБМЕН НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ
I.	Проработайте:
а)	по Учебнику следующие разделы.
1.	Распад нуклеиновых кислот. Ферменты деструкции ДНК:
дезоксирибонуклеазы, рибонуклеазы, рестриктазы (с. 223—231).
2.	Обмен нуклеозидфосфатов. Распад пуриновых и пиримиди-
новых оснований (с. 232—235).
18
3.	Биосинтез пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов
(с. 240-245, 235-240).
4.	Химизм реакции полимеризации полинуклеотидной цепи
ДНК и РНК (с. 246-247).
5.	Комплементарный принцип при формировании первичной
структуры нуклеиновых кислот (с. 247—249).
6.	Ферменты биосинтеза ДНК и белковые факторы репликации
(с. 249-253).
7.	Основные этапы биосинтеза ДНК (с. 253—256).
8.	Транскрипция РНК (с. 256—257).
9.	Процессинг пре-мРНК (с. 258—260).
б)	по Учебному пособию следующие разделы.
1.	Пути распада нуклеиновых кислот и нуклеозидфосфатов
(с. 185-192).
2.	Механизм биосинтеза нуклеозидфосфатов (с. 192—199).
3.	Механизм воспроизведения первичной структуры при био-
синтезе нуклеиновых кислот (с. 200—202).
4.	Ферменты биосинтеза ДНК (с. 202—203).
5.	Основные этапы репликации (с. 203—206).
6.	Репарация ДНК (с. 206—208).
7.	Биосинтез РНК (с. 209—212).
II.	Ответьте на следующие вопросы.
1.	Какие важнейшие дезоксирибонуклеазы и рибонуклеазы ка-
тализируют разрыв межнуклеотидных фосфодиэфирных связей в
молекулах ДНК и РНК?
2.	В чем суть начального этапа деструкции пуриновых и пири-
мидиновых нуклеотидов?
3.	Каковы основные этапы распада пиримидиновых основа-
ний? Назовите ферменты этого процесса.
4.	Какие ферменты катализируют распад пуриновых основа-
ний? Какими стадиями можно представить этот распад?
5.	Каковы основные этапы биосинтеза пуриновых и пиримиди-
новых нуклеотидов? Какие ферменты участвуют в этих процессах?
6.	Как осуществляется превращение рибонуклеозидфосфата в
дезоксирибонуклеозидфосфат в процессе сборки нуклеотидов?
7.	Какие соединения являются источниками амино- и метиль-
ных групп при превращении УТФ в ЦТФ и дУМФ в дТМФ?
8.	Каков механизм химической реакции при формировании
полинуклеотидной цепи?
9.	В чем суть воспроизведения первичной структуры при био-
синтезе нуклеиновых кислот?
10.	Какие ферменты и белковые факторы входят в состав реп-
ликативного аппарата при биосинтезе ДНК?
11.	Как можно охарактеризовать ферменты биосинтеза ДНК у
прокариот и эукариот?
2"
19
12.	В чем суть прерывистого механизма биосинтеза ДНК?
13.	Какова функция фермента праймазы? Какие компоненты
репликативного аппарата включают праймосома и реплисома?
14.	Как работает репликативная вилка?
15.	Чем отличаются процессы репликации у прокариот и эука-
риот?
16.	Каковы основные типы химических повреждений основа-
ний ДНК?
17.	Что понимают под термином «репарация ДНК»? Какие
ферменты участвуют в этом процессе?
18.	Что понимают под процессом обратной транскрипции? Ка-
кой фермент осуществляет данный процесс?
19.	Какой процесс называют транскрипцией?
20.	Что называют транскриптоном?
21.	Какова его структура у бактерий?
22.	Каковы строение и функции РНК-полимеразы прокариот?
23.	Каковы основные РНК-полимеразы и в чем состоит меха-
низм их действия у эукариот?
24.	В чем состоит суть процессинга пре-мРНК?
25.	Какова роль мяРНК в сплайсинге пре-мРНК?
III. Напишите структурные формулы нижеперечисленных соеди-
нений:
1)	инозин;
2)	инозин-5'-монофосфат;
3)	ксантин;
4)	ксантозин-5'-монофосфат;
5)	дигидроурацил;
6)	гипоксантин;
7)	аллантоин;
8)	аллантоиновая кислота;
9)	N-карбамил-р-аланин;
10)	карбамилфосфат;
11)	карбамиласпартат;
12)	дигидрооротовая кислота;
13)	оротовая кислота;
14)	мочевая кислота;
15)	мочевина;
16)	карбамиловая кислота;
17)	5-фосфорибозил-1-пирофосфат;
18)	фрагменты: фГфАфЦфТфТфЦфГфА, АЦУУГАГУ.
IV. С использованием структурных формул всех компонентов осу-
ществите нижеперечисленные превращения, назовите участвующие в
них ферменты:
1)	инозин-5'-монофосфат + NHj -> ?;
20
2)	инозин-5'-монофосфат + НАД+ + глутамин -» ?;
3)	инозин-5'-монофосфат + ГТФ + аспарагиновая кислота -> ?;
4)	гипоксантин + 5-фосфорибозил-1-пирофосфат -> ?;
5)	уридиловая кислота + ФАД -> ?;
6)	карбамилфосфат + аспарагиновая кислота + ФАД -> ?;
7)	аденозин-5'-монофосфат + Н2О -> инозин-5'-монофосфат +
+ NH3;
8)	аденин -> гипоксантин -> ксантин -> мочевая кислота;
9)	урацил -> дигидроурацил -> N-карбамил-р-аланин;
10)	оротовая кислота + 5-фосфорибозил-1-пирофосфат —>
-» оротидин-5'-фосфат + пирофосфат;
11)	аденозин-З'-фосфат -> аденозин -> инозин -» гипоксантин;
12)	У МФ -» ЦМФ -> ЦДФ -> ЦТФ;
13)	гуанозин-З'-фосфат -> гуанозин -> гуанин -» ксантин;
14)	карбамилфосфат -> карбамиласпарагиновая кислота ->
->дигидрооротовая кислота —>оротовая кислота -> оротидин-5'-фос-
фат -> уридин-5'-фосфат.
V. Решите задачи.
1.	Рассчитайте число нуклеотидных пар в отрезке двойной спи-
рали ДНК длиной 1,5 нм, находящегося: а) в a-форме; б) в р-фор-
ме.
2.	В составе рибосомы кишечной палочки содержится по одной
молекуле 23S рРНК, 16S рРНК и 5S рРНК. Рассчитайте процент-
ное соотношение трех видов РНК в рибосоме кишечной палочки.
3.	В мРНК содержание аденина, цитозина, гуанина и урацила
составляет 22, 27, 23 и 28 % соответственно. Рассчитайте нуклео-
тидный состав участка двуцепочечной ДНК, на котором был осу-
ществлен синтез данной мРНК.
4.	Определите нуклеотидную последовательность в олигорибо-
нуклеотидах, синтезированных с помощью РНК-полимеразы на
олигодезоксирибонуклеотидах следующей структуры:
а) АГЦГААЦГАЦГ; б) ЦГААГТЦГАЦ; в) ГГАЦАГГААГЦЦ.
5.	Одноцепочечный олигонуклеотид состава ТТАСГТ1ТГ был
использован в качестве затравки в ДНК-полимеразной реакции.
Определите отношение А/Т, Г/Ц, (А + Т)/(Г + Ц) во вновь синте-
зированном полинуклеотидном фрагменте после однократной
репликации.
6.	В клетках кишечной палочки суммарная зона транскрипции
23S рРНК (Мг = 1,1 • 106 Да) составляет 0,2 % от клеточной ДНК
(Мг = 3  109 Да). Другой тип РНК - 16S рРНК (Мг = 5,5 • 105 Да)
транскрибируется в зоне ДНК, не совпадающей с таковой для
транскрипции 23S рРНК, которая занимает 0,1 % от всей клеточ-
ной ДНК. Рассчитайте, сколько молекул обеих РНК может быть
синтезировано одновременно.
21
7.	Фрагмент ДНК — ЦГААТЦГТА был обработан: а) азотистой
кислотой; б) гидроксиламином. Какая нуклеотидная последова-
тельность возникнет после двух циклов его репликации?
8.	Укажите соединения, образующиеся в результате действия на
олигодезоксирибонуклеотиды фГфТфАфЦфГфТфЦфГф и
фТфГфАфТфГфАф: а) ДНКазы I и фосфодиэстеразы из селезен-
ки; б) ДНКазы II и фосфодиэстеразы змеиного яда.
9.	Какие соединения образуются в результате действия на олиго-
рибонуклеотиды ГфЦфЦфУфАфЦф и фУфГфАфГфАфАфЦфУ:
а) фосфодиэстеразы змеиного яда; б) панкреотической РНКазы;
в) РНКазы Т1; г) РНКазы Т2?
Тема 4. ОБМЕН АМИНОКИСЛОТ И БЕЛКОВ
I.	Проработайте:
а)	по Учебнику следующие разделы.
1.	Пути распада белков (с. 262—264). Ферменты гидролитичес-
кого распада пептидных связей в белках и пептидах, их классифи-
кация (с. 130—132).
2.	Превращение аминокислот по аминогруппе, по карбоксиль-
ной группе, по радикалу (с. 265—272).
3.	Конечные продукты распада аминокислот. Орнитиновый
цикл (с. 272—275).
4.	Новообразование аминокислот (с. 275—278).
5.	Строение и свойства рибосом (с. 285—288).
6.	Матричный механизм биосинтеза белков: инициация, элон-
гация, терминация. Посттрансляционная модификация белков
(с. 278-296).
7.	Кодирование биосинтеза белка (с. 296—298).
8.	Регуляция белкового синтеза (с. 301—304).
б)	по Учебному пособию следующие разделы.
1.	Распад белков и аминокислот (с. 215—222).
2.	Конечные продукты распада аминокислот (с. 222—225).
3.	Матричный механизм биосинтеза белков, активирование
аминокислот (с. 227—230). Рибосомы, их состав и строение
(с. 231-234).
4.	Процесс инициации (с. 235—237).
5.	Процессы элонгации и терминации (с. 238—239).
6.	Кодирование биосинтеза белка (с. 239—243).
7.	Посттрансляционная модификация белков (с. 243—244).
II.	Ответьте на следующие вопросы.
1.	Каковы строение и механизм действия протеасом?
2.	Какую роль играет убиквитин в протеолизе белков?
22
3.	Каковы основные пути превращения аминокислот?
4.	Какая из реакций превращения аминокислот по р-амино-
группе является наиболее важной и распространенной в приро-
де?
5.	Какие превращения аминокислот в организме осуществля-
ются по карбоксильной группе?
6.	Какие превращения аминокислот происходят с видоизмене-
нием радикалов?
7.	Каковы основные этапы орнитинового цикла?
8.	Каковы основные метаболические пути новообразования
аминокислот?
9.	Как осуществляется активный транспорт аминокислот через
биологические мембраны?
10.	Как и с помощью каких ферментов активируются амино-
кислоты при матричном биосинтезе белков?
11.	Каковы структура и функции рибосомы? Какие функцио-
нальные центры выделяют в транслирующей рибосоме?
12.	В чем суть процесса инициации трансляции в соответствии
с матричной гипотезой? Какая аминоацил-тРНК является иници-
ирующей?
13.	Какие белковые факторы участвуют в процессе инициации
трансляции?
14.	Что происходит в транслирующей рибосоме в процессе
элонгации?
15.	Как в рибосоме осуществляется терминация синтеза поли-
пептидной цепи?
16.	В чем состоят характерные особенности кода белкового
синтеза?
III. Напишите структурные формулы вышеперечисленных соеди-
нений:
1)	валиладенилат;
2)	аргиниладенилат;
3)	лейцил-тРНК;
4)	N-формилметионин-тРНК;
5)	глутамил-тРНК;
6)	продукты декарбоксилирования гистидина, лизина, тирози-
на, триптофана, аргинина, орнитина, глутаминовой и аспарагино-
вой кислот;
7)	продукты окислительного, восстановительного, гидролити-
ческого и внутримолекулярного дезаминирования аспарагиновой
кислоты;
8)	З-аденозил-Ь-метионин;
9)	N-формилметионил-лизил-серил-тирозин.
23
IV. С использованием структурных формул всех компонентов осу-
ществите нижеперечисленные превращения:
1)	L-глутамат <—> а-кетоглутарат;
2)	L-аспартат + а-кетоглутарат <—> ?;
3)	аргинин -> орнитин + ?;
4)	p-кетоизовалериат <—> валин;
5)	валин «—> валиладенилат;
6)	лизин + АТФ -> ?;
7)	лейцин —> лейциладенилат —> лейцил-тРНК; назовите фер-
мент, катализирующий эти превращения;
8)	фенилаланин -> тирозин -> п-оксифенилпируват;
9)	метионин -> S-аденозилметионин;
10)	аргинин -> орнитин —> путресцин;
11)	S-аденозилметионин + глицин -> N-метилглицин;
12)	NH3 + СО2 + АТФ -> карбамилфосфат; карбамилфосфат +
+ орнитин -> ?;
13)	цитруллин —> аргининянтарная кислота -» аргинин -»
-> мочевина;
14)	L-глутамат -> аминоглутаровая кислота -> а-кетоглутаровая
кислота;
15)	транспептидирование между N-формилметионил-тРНК и
валил-тРНК;
16)	транспептидирование между N-формилметионил-серил-
гистидил-тРНК и лейцил-тРНК;
17)	гомосерин -> цистатионин -> гомоцистеин -» метионин.
V. Решите задачи.
1.	Определите число молей АТФ образующегося в процессе
окисления серина до СО2, Н2О и мочевины при условии сопряже-
ния окисления с фосфорилированием АТФ.
2.	Фрагмент одной из цепей ДНК имеет последовательность
АТЦГГАЦААТГЦАТЦГГЦТАЦЦТЦ, считываемую по направле-
нию 5' -> 3'. Выделите аминокислотную последовательность соот-
ветствующей полипептидной цепи, синтезированной на мРНК,
транскрибированной с данного фрагмента ДНК.
3.	Используя данные о коде белкового синтеза, укажите воз-
можные варианты последовательности нуклеотидов во фрагменте
мРНК, ответственном за биосинтез пептида следующей первич-
ной структуры: ала-фен-лиз-арг-тир.
4.	Фиброин шелка тутового шелкопряда содержит 43,6 % гли-
цина, 29,7 аланина, 16,2 серина и 12,8 % тирозина. Исходя из этих
данных и пользуясь таблицей кода белкового синтеза, вычислите
содержание гуаниловых и уридиловых остатков в мРНК для син-
теза фиброина шелка.
5.	Как изменится первичная структура полипептида, кодируе-
24
мого фрагментом ДНК с последовательностью нуклеотидов
ГЦААТААГТТГАЦЦ, если из фрагмента удалить остатки гуанило-
вой кислоты?
6.	Рассчитайте число нуклеотидных остатков в РНК одного из
вирусов и ее относительную молекулярную массу, если в белковой
субъединице, кодируемой этой РНК, содержится 400 аминокис-
лотных остатков.
Тема 5. УГЛЕВОДЫ И ИХ ОБМЕН
Задание 5.1. РАСПАД СЛОЖНЫХ УГЛЕВОДОВ И ПРЕВРАЩЕНИЯ
МОНОСАХАРИДОВ
I. Проработайте: а) по Учебнику и б) по Учебному пособию следу-
ющие разделы.
I.	Пути распада полисахаридов и дисахаридов: а) с. 328—336;
б) с. 258-263.
2.	Превращения моносахаридов: а) с. 336—339; б) с. 263—266.
3.	Обмен глюкозо-6-фосфата: а) с. 339—351; б) с. 266—273.
II.	Ответьте на следующие вопросы.
1.	Посредством каких реакций осуществляется распад поли- и
дисахаридов в клетке?
2.	Какие виды амилаз существуют в природе? Каковы характер-
ные черты их действия (субстрат, тип расщепляемой связи, про-
дукт реакции)?
3.	Как называется фермент, осуществляющий фосфоролиз
гликогена? Каковы его основные характеристики (молекулярная
масса, субъединичная структура)?
4.	С помощью каких реакций происходит регуляция активнос-
ти фосфорилазы?
5.	Каково биологическое значение фосфорилирования свобод-
ных моносахаридов?
6.	Какие метаболические реакции приводят к образованию
глюкозо-6-фосфата?
7.	Как называется фермент, осуществляющий превращение
3-фосфоглицеринового альдегида в 1,3-дифосфоглицериновую
кислоту? Каковы его основные характеристики (молекулярная
масса, строение)?
8.	На каких ступенях дихотомического распада глюкозо-6-фос-
фата происходит образование АТФ?
9.	Какие реакции дихотомического распада глюкозо-6-фосфата
сопряжены с фосфорилированием, в результате которого расходу-
ется АТФ?
25
10.	Какие ферменты, принимающие участие в дихотомическом
распаде глюкозо-6-фосфата, относятся к классу: а) изомераз,
б) лиаз, в) трансфераз?
11.	Какие реакции изомеризации пентозофосфатов и гексозо-
фосфата характерны для апотомического распада глюкозо-6-фос-
фата?
12.	Каково значение дихотомического и апотомического путей
распада глюкозо-6-фосфата в обмене веществ?
III. Напишите структурные формулы нижеперечисленных соеди-
нений:
1)	глюкозо-1-фосфат;
2)	глюкозо-6-фосфат;
3)	глюкозо-1,6-дифосфат;
4)	фруктозо-6-фосфат;
5)	фруктозо-1,6-дифосфат;
6)	АТФ;
7)	ПВК;
8)	УДФ-глюкоза;
9)	рибозо-5-фосфат;
10)	рибулозо-5-фосфат;
11)	ксилулозо-6-фосфат;
12)	НАД+;
13)	надф+;
14)	а-мальтоза;
15)	р-мальтоза;
16)	3-фосфоглицериновый альдегид;
17)	1,3-дифосфоглицериновая кислота;
18)	фосфодиоксиацетон;
19)	фосфоенолпируват;
20)	6-фосфоглюконо-8-лактон.
ГУ. С использованием структурных формул всех компонентов осу-
ществите нижеперечисленные превращения:
1)	крахмал - .И^а, однократно,^ А + Б;
2)	амилоза глюкоамилаза, однократно > д + Б;
3)	гликоген ф^форилаза. однократно >А + Б;
4)	ГЛЮКОЗО-1-фосфат Ф^Фоглюкомутаза > ?.
5)	3-фосфоглицериновый альдегид —> 1,3-дифосфоглицерино-
вая кислота; назовите фермент, осуществляющий эту реакцию;
6)	3-фосфоглицериноваякислота-(-Ej-->A>Б-Е-3-»ПВК;на-
зовите промежуточные соединения и ферменты Ei, Ej и Ез;
26
Ei	E?
7)	D-фруктозо-б-фосфат (	> A —> фосфодиоксиацетон +
+ 3-фосфоглицериновый альдегид. Назовите соединение А и фер-
менты Еь Е2;
8)	Фосфодиоксиацетон 7-^-» А 1,3 -дифосфоглицериновая
кислота; назовите соединение А и ферменты Еь Е2;
-	глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа , „
9)	глюкозо-6-фосфат<. ..... .	•• >?;
Et Е?
10)	6-фосфоглюконолактон <	> А <..>	рибулозо-5-фосфат;
назовите соединение А и ферменты Еь Е2;
11)	а) АТФ+D-глюкоза ГЛ|°™аза >а + Б;
б)	АТФ + D-фруктоза ФР>™наза >а+Б;
в)	АТФ + D-манноза ма™наза >А + Б;
г)	АТФ + D-рибоза Рибокиназа >А + Б;
12)	а) УДФ-глюкоза <	..	>?;
,	глюкозофосфатизомераза , „
б)	g-D-глюкозо-б-фосфат <.. . ——..........>?;
\ _	_	_ ,	, рибозофосфатизомераза , „
в)	Р-рибозо-5-фосфат<=-- * *	>?;
. _	_	_ ,	рибулофосфатэпимераза
г)	Р-рибуттозл-у-фпсфат (	> ?;
ч т-х	, ,	, фосфоппокомугаза
д)	D-глюкозо-!-фосфат7	>?.
V. Решите задачи.
1.	Гликоген (15,2 г) метилировали, а затем полученный про-
дукт гидролизовали. В результате указанной обработки образова-
лось 8,9 ммоль 2,3-диметилглюкозы. Рассчитайте: а) долю остат-
ков глюкозы (в %), имеющих а-1,6-гликозидную связь; б) число
остатков глюкозы, приходящихся на одну а-1,6-гликозидную
связь; в) количество 2,3,6-триметилглюкозы (ммоль), образовав-
шейся в результате указанной обработки гликогена; г) число ос-
татков глюкозы в молекуле гликогена при относительной молеку-
лярной массе последнего, равной 1,8 • 106.
2.	Субстратом брожения служит глюкоза, меченная 14С по по-
ложению 1. Определите, в каком положении обнаруживается мет-
ка в продукте брожения — этаноле.
3.	Определите, в каком положении должна находиться метка в
исходной молекуле глюкозы для того, чтобы вся радиоактивность
27
14С обнаруживалась в виде 14СО2, выделяющегося при спиртовом
брожении.
Задание 5.2. ОБМЕН ПВК, ЦИКЛ ТРИ- И ДИКАРБОНОВЫХ КИСЛОТ,
БИОСИНТЕЗ УГЛЕВОДОВ
I. Проработайте: а) по Учебнику и б) по Учебному пособию следу-
ющие разделы.
1.	Обмен ПВК: а) с. 351-357; б) с. 273-278.
2.	Общая схема распада углеводов: а) с. 355—357; б) с. 278—279.
3.	Синтез углеводов: а) с. 357—369; б) с. 280—285.
4.	Компоненты дыхательной цепи митохондрий: а) с. 412.
5.	Энергетический баланс распада углеводов: а) с. 428—430;
б) с. 279-280.
II.	Ответьте на следующие вопросы.
1.	В чем состоит различие между гликолизом и гликогенолизом?
2.	Чем отличается гликолиз от спиртового брожения?
3.	Какова структура пируватдегидрогеназного комплекса?
4.	Какие коферменты принимают участие в окислительном де-
карбоксилировании ПВК?
5.	Какие конечные продукты образуются при гликолизе, глико-
генолизе, спиртовом брожении и окислительном декарбоксилиро-
вании ПВК?
6.	Какая стадия цикла три- и дикарбоновых кислот сопряжена с
ресинтезом ГТФ?
7.	Какие ферменты, принимающие участие в цикле три- и ди-
карбоновых кислот, относятся к классу: а) оксидоредуктаз; б) ли-
аз; в) лигаз?
8.	Каковы основные компоненты дыхательной цепи митохонд-
рий и какова их компоновка?
9.	Где локализованы точки фосфорилирования в дыхательной
цепи митохондрий?
10.	Каков энергетический эффект цикла три- и дикарбоновых
кислот?
11.	Каков энергетический эффект апотомического распада
глюкозо-6-фосфата?
12.	На каких этапах первичного биосинтеза углеводов и каким
образом синтезируется и расходуется АТФ?
13.	Каков тонкий механизм акцептирования СО2 при первич- •
ном биосинтезе углеводов?
III. Напишите структурные формулы нижеперечисленных соеди-
нений:
1)	молочная кислота;
28
2)	ПВК;
3)	тиаминпирофосфат;
4)	липоевая кислота;
5)	коэнзим А;
6)	ЩУК;
7)	а-кетоглугаровая кислота;
8)	лимонная кислота;
9)	quc-аконитовая кислота;
10)	фумаровая кислота;
11)	изолимонная кислота;
12)	янтарная кислота;
13)	яблочная кислота;
14)	цитрил-КоА;
15)	сукцинил-КоА;
16)	рибулозо-1,5-дифосфат;
17)	3-фосфоглицериновая кислота;
18)	УДФ-глюкоза;
19)	глюкозо-1-фосфат.
ГУ. С использованием структурных формул всех компонентов осу-
ществите нижеперечисленные превращения:
Е
1)	ПВК <—> молочная кислота; укажите фермент, осуществля-
ющий это превращение;
Е1 Еэ
2)	ПВК т->А (	>этанол; назовите соединение А и фер-
менты Ej и Ед;
3)	ПВК —> оксиэтилтиаминпирофосфат Ег > ацетилли-
поевая кислота Ез > ацетил-КоА; назовите ферменты и кофер-
менты, принимающие участие в этих превращениях;
.	аконитатпщратаза	аконитатгидратаза
4)	цитрату ~ А—
изоцитратдегидрогеназа
v (декарбоксилирующая) ч _
< —2 Б <	...	... . с В;
сукцинатдегидрогеназа „ . фумаратдегидратаза „ „
5)	янтарная кислота <~	-2А<~	' —
малатдегилрогеназа v п
<	'В;
изоцитратдегидрогеназа 2-оксоглугаратдегипро-
(декарбоксилирующая) , . геназный комплекс ,
6) изоцитрат <	— А <	-г Ь;
2-оксоглутаратдепшрогеназный комплекс,
7)	а-кетоглутароваякислота <
сукцинил-КоА-синтетаза
<	*Ь;
29
фосфоглицеральдегиддегидрогеназа
о, , ,	,	(НДД+-зависимая)
8)	3-фосфоглицериноваякислота;- - --------------------------- >?;
.	триозофосфатизомераза .
9)	3-фосфоглицериновыиальдегид-.    	>- А;
т
Б
|| фруктозо-1,6-дифосфатаза
I
I глюкозофосфатизомераза
глюкозо-6-фосфат
10)	a-D-глюкозо-1 -фосфат+Р-В-фруктоза<=*
сахарозоглюкозилтрансфераза, .	„
<	. .	• •	> А+Б;
11)	УДФ-глюкоза +О-фруктозо-6-фосфат <=»
УДФ-глюкоза:0-фруктоэо-6-
фосфат-2-глюкозилтрансфераза , .	„
<	~ '	> А + Б;
12)	УДФ-глюкоза + P-D-фрукгоза <=+
УДФ-глюкоза: О-фруктоза-2-глюкозилтрансфераза , .	„
<............  .	—.................. >А	+ Б;
13)	УДФ-глюкоза+О-глюкозо-6-фосфат<=*
УДФ-глюкоза:О-глюкозо-
6-фосфат-1-глюкозилтрансфераза , . . „
<	--------  - 	> А + Б;
14)	УДФ-галактоза + D-глюкоза < >
УДФ-галактоза:0-глюкоза-1-галактозилтрансфераза
.............................................. zzzA	+ Б.
V. Решите задачи.
1.	Определите число молекул АТФ, синтезированного при:
а) дихотомическом распаде глюкозо-6-фосфата до ПВК; б) спир-
товом брожении глюкозы; в) гликолизе; г) окислительном декар-
боксилировании ПВК; д) полном окислении 5 молекул глюкозы
по дихотомическому пути.
30
2.	Рассчитайте число молей АТФ, образующегося при: а) био-
логическом окислении малата в оксалоацетат; б) превращении
изолимонной кислоты в янтарную кислоту.
3.	Реакции, связанные с ассимиляцией углекислого газа расте-
ниями, были детально изучены с помощью радиоактивной метки.
Зеленый лист в течение короткого отрезка времени освещали в
присутствии II. 12 13 14СО2, а затем выделяли из него: а) глюкозо-6-фос-
фат; б) рибозо-5-фосфат; в) 3-фосфоглицериновый альдегид. От-
метьте, в каких позициях в указанных соединениях окажется мет-
ка.
Тема 6. ЛИПИДЫ И ИХ ОБМЕН
Задание 6.1. СТРОЕНИЕ И РАСПАД ЛИПИДОВ
I. Проработайте: а) по Учебнику и б) по Учебному пособию следу-
ющие разделы.
1.	Общая характеристика и классификация липидов: а) с. 370—
372; б) с. 286-288.
2.	Простые липиды: а) с. 372—381; б) с. 288—295.
3.	Сложные липиды: а) с. 381—387; б) с. 295—300.
4.	Обмен жиров: а) с. 387—395.
5.	Обмен липидов: б) с. 300—307.
6.	Обмен стеридов: а) с. 401—402; б) с. 311—312.
7.	Обмен фосфатидов: а) с. 405—408; б) с. 316—318.
II. Ответьте на следующие вопросы.
1. Какие группы простых липидов вам известны?
2. Какие группы сложных липидов вы можете назвать?
3. Какова структура и функции триглицеридов?
4. Чем отличаются растительные жиры от животных?
5. Каковы особенности состава и функции восков?
6. Каковы основные (канонические) функции липидов?
7. Чем отличаются стеролы от стеридов и каковы их основные
функции?
8. Какие соединения называются стероидами?
9. Какова структура фосфолипидов и их роль в построении
мембран клетки?
10. Какие функции липидов относят к неканоническим?
11. Каково строение и функции фосфоинозитидов?
12. Каковы особенности строения сфингофосфолипидов, ди-
ольных липидов и орнитинолипидов?
13. Каковы особенности строения и функции гликолипидов?
14. Какие липазы вам известны и как регулируется их актив-
ность?
31
15.	Какие виды окисления высших жирных кислот представле-
ны в природе и в чем состоят их различия?
16.	Каковы этапы (фазы) р-окисления высших жирных кислот
и их внутриклеточная локализация?
17.	Какие ферменты принимают участие в распаде фосфати-
дов?
18.	Какие соединения возникают при окислении стеридов?
III. Напишите структурные формулы нижеперечисленных соеди-
нений:
1)	пальмитостеароолеин;
2)	цис- и /ирснс-изомеры олеиновой кислоты;
3)	холестерол;
4)	пальмитохолестерид;
5)	тестостерон;
6)	эстрадиол;
7)	холевая кислота;
8)	фосфатидная кислота;
9)	лецитин, фосфатидилглицерин;
10)	монофосфоинозитид.
IV. С использованием структурных формул всех компонентов осу-
ществите нижеперечисленные превращения, укажите ферменты, в
них участвующие:
1)	стеаропальмитоолеин -» р-монопальмитин -» пальмитино-
вая кислота + глицерин;
2)	глицерин -> а-глицерофосфат —> диоксиацетонфосфат;
3)	пальмитиновая кислота -> пальмитил-КоА -> а,р-дегидро-
пальмитил-КоА -> р-оксипальмитил-КоА —> р-кетопальми-
тил-КоА —> ацетил-Ко А + миристил-КоА;
4)	пальмитохолестирид -> холестерол;
5)	лецитин-	) X	) у  У
--->а-глицерофосфохолин----> а-глицерофосфат;
6)	холин + ? -> ацетилхолин + HS-KoA;
7)	холин -» бетаинальдегид —> бетаин.
V. Решите задачи.
1.	Запасы жира в организме составляют около 15 % от массы
тела. В течение скольких дней голодания запасы жира могут обес-
печить энергозатраты организма при условии, что суточный рас-
ход энергии при голодании равен -11 ООО кДж, а распад 1 г жира
дает около 45 кДж? (Чиркин А. А. Практикум по биохимии. —
Минск: Новое знание, 2002.)
32
2.	Определите энергетическую эффективность (выраженную
числом молекул АТФ) полного распада тристеарина до СО2 и
Н2О, идущего в соответствии со схемой
nxtzTx Р-окисленне	т. цикл Кребса
ВЖК------------ацетил-КоА-------— СО2 + Н2О
Триглицерид
глицерин
3.	Рассчитайте содержание фосфора (в %) в лецитине, имеюще-
го в качестве ацильных остатков пальмитиновую кислоту.
Задание 6.2. БИОСИНТЕЗ ЛИПИДОВ
I. Проработайте: а) по Учебнику и б) по Учебному пособию следу-
ющие разделы.
1.	Обмен ацетил-КоА: а) с. 393—395; б) с. 305—307.
2.	Обмен пропионил-КоА: б) с. 307.
3.	Синтез высших жирных кислот: а) с. 395—398; б) с. 307—309.
4.	Синтез триглицеридов: а) с. 399—401; б) с. 309—311.
5.	Синтез стеролов и стеридов: а) с. 402—405; б) с. 312—313.
6.	Механизм биосинтеза фосфатидов: а) с. 408—410; б) с. 318—
320.
II. Ответьте на следующие вопросы.
1.	Чем отличается глиоксилевый цикл от цикла три- и дикарбо-
новых кислот?
2.	Каково доменное строение фермента ацетил-КоА-карбокси-
лазы?
3.	Какова роль цитрата и протеинкиназ в регуляции активности
ацетил-КоА-карбоксилазы?
4.	Сколько доменов и субдоменов входит в состав одной субъ-
единицы синтазы высших жирных кислот млекопитающих и ка-
ковы их функции?
5.	Какова последовательность реакций синтеза высших жирных
кислот?
6.	Какова роль HS-групп конденсирующего и ацил-перенося-
шего субдоменов синтазы ВЖК в процессе удлинения углеводо-
родных радикалов жирных кислот?
7.	Какое соединение является исходным для биосинтеза стеро-
лов?
3 КоничсвА. С н др.
33
III.	Напишите структурные формулы нижеперечисленных соеди-
нений:
1)	холинфосфат;
2)	гомоцистеин;
3)	сквален;
4)	пропионил-КоА;
5)	ацетоуксусная кислота.
IV.	С использованием структурных формул всех компонентов осу-
ществите нижеперечисленные превращения:
сукцинат
1)	изоцитрат -> глиоксилат -» малатил-КоА -> малат -> оксало-
ацетат;
2)	ацетил-КоА + АТФ + СО2 -» малонил-КоА + АДФ + Н3РО4;
3)	малонил-КоА -» р-кетобутирил-S-CD -> кротонил-S-CD ->
-> бутирил-S-CD (CD — субдомены синтазы высших жирных кис-
лот);
4)	2 стеарил-КоА + а-глицерофосфат -» фосфатидная кислота +
+ 2HS-KoA;
5)	фосфатидная кислота + Н2О -> диглицерид + Н3РО4;
6)	дистеарин + стеарил-КоА -> тристеарин + HS-KoA;
7)	р-окси-р-метилглутарил-КоА -» мевалоновая кислота;
8)	холин -» холинфосфат -> цитидинфосфатхолин;
9)	диглицерид + цитидинфосфатхолин -> лецитин + ЦМФ.
V.	Решите задачи.
1. Рассчитайте число молекул липидов в клетке Е. coli, если сред-
няя молекулярная масса липидов равна 700, а липиды составляют 2 %
общей сырой массы клетки этой бактерии, равной 2 • 10 2 г.
2. Сколько молекул АТФ необходимо для образования одной
молекулы тристеарина из глицерола и стеариновой кислоты? На-
пишите суммарное уравнение синтеза тристеарина.
Тема 7. БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ
I.	Проработайте:
а)	по Учебнику следующие разделы.
1.	История развития представлений о биологическом окисле-
нии (с. 411—416).
2.	Классификация процессов биологического окисления и их
локализация в клетке (с. 416—417).
3.	Свободное окисление (с. 417—419).
4.	Окисление, сопряженное с фосфорилированием АДФ
(с. 419-428).
34
5.	Энергетический баланс распада углеводов и триглицеридов
(с. 428-430).
б)	по Учебному пособию следующие разделы.
1.	Ферменты биологического окисления и их роль в биотранс-
формации ксенобиотиков и образовании АТФ (с. 111—119).
2.	Закономерности обмена энергии (с. 154—157).
3.	Биохимия мышечного сокращения (с. 400—402).
II.	Ответьте на следующие вопросы.
1.	Что подразумевают под биологическим окислением и каковы
его основные функции?
2.	Каков вклад А. Н. Баха и В. И. Палладина в развитие пред-
ставлений о биологическом окислении?
3.	Какова роль цитохромов и цитохромоксидазы в функциони-
ровании ансамбля ферментов дыхательной цепи?
4.	Чем отличаются первичные дегидрогеназы от вторичных?
5.	В чем состоит отличие оксидаз от оксигеназ?
6.	Каковы основные положения гипотезы В. А. Энгельгардта и
В. А. Белицера о сопряжении окисления с фосфорилированием?
7.	В чем принципиальное отличие окисления, сопряженного с
фосфорилированием АДФ, от свободного окисления?
8.	Чем отличается субстратное фосфорилирование от фосфори-
лирования АДФ на уровне электронтранспортной цепи и где в
клетке локализованы эти процессы?
9.	Какова роль цитохромов Р-450 и i5 в детоксикации ксеноби-
отиков?
10.	Какие активные формы кислорода вы знаете и какова роль
супероксиддисмутазы и каталазы в их нейтрализации?
11.	Каковы основные положения хемиосмотической гипотезы
П. Митчелла и каков вклад В. П. Скулачева в ее развитие?
12.	Какова последовательность расположения компонентов ды-
хательной цепи ферментов митохондрий?
13.	В какие блоки (комплексы) объединены компоненты цепи
переноса электронов в сопрягающей мембране митохондрий?
14.	Какие вещества (кофакторы) являются донорами протонов
и электронов для дыхательной цепи ферментов митохондрий?
15.	Как возникает градиент электрохимического потенциала
(ДцН+) и из каких величин он складывается?
16.	Каково строение АТФ-синтазы и какова ее роль в биосин-
тезе АТФ?
17.	В чем суть конформационной концепции образования АТФ
в АТФ-синтазе?
III.	Напишите структурные формулы:
1)	простетической группы убихинон-протеина;
з-	35
2)	семихинона (QH);
3)	гидрохинона (QH2);
4)	кофакторов первичных дегидрогеназ;
5)	креатинфосфата.
IV.	С использованием структурных формул всех компонентов на-
пишите уравнения реакций, катализируемых нижеперечисленными
ферментами:
1)	гликолатоксидаза;
2)	пирокатехаза;
3)	р-каротин-15,15'-оксигеназа;
4)	фенолгидроксилаза;
5)	цитохром Р-450-гидроксилаза;
6)	суреоксиддисмутаза.
Какие из этих ферментов относятся к диоксигеназам, а какие —
к монооксигеназам?
V. Решите задачи.
1.	Рассчитайте энергетический эффект (в молекулах АТФ):
а)	анаэробного окисления 5 молекул глюкозы в результате
гликолиза;
б)	окислительного декарбоксилирования 10 молекул пи-
ровиноградной кислоты;
в)	полного окисления 3 молекул ацетил-КоА в цикле три-
и дикарбоновых кислот;
г)	полного (аэробного) окисления 2 молекул глюкозы в
дихотомическом пути.
2.	Какая масса лимонной кислоты (в г) необходима для образо-
вания 6 молекул АТФ при условии ее полного окисления в цикле
три- и дикарбоновых кислот?
Тема 8. ГОРМОНЫ И ИХ РОЛЬ В ОБМЕНЕ ВЕЩЕСТВ
I.	Проработайте:
а)	по Учебнику следующие разделы.
1.	Номенклатура и классификация гормонов. Химическая клас-
сификация гормонов (с. 441—443).
2.	Стероидные гормоны. Строение и функциональная актив-
ность стероидных гормонов (с. 443—445).
3.	Механизм действия стероидных гормонов (с. 445—446).
4.	Биосинтез стероидных гормонов (с. 446—448).
5.	Пептидные гормоны. Структура и функции пептидных гор-
монов (с. 53, 60, 61, 64, 448—456).
6.	Механизм действия пептидных гормонов (с. 456—458).
36
7.	Особенности биосинтеза пептидных гормонов (с. 458—460).
8.	Прочие гормоны (с. 460—465).
9.	Применение гормонов (с. 465—467).
б)	по Учебному пособию следующие разделы.
1.	История развития учения о гормонах (с. 330—332).
2.	Общие представления об эндокринной системе человека
(с. 332-342).
3.	Классификация гормонов (с. 342).
4.	Структура и функции пептидных гормонов (с. 342—351).
5.	Механизм действия пептидных гормонов (с. 350—354).
6.	Биосинтез пептидных гормонов (с. 354—355).
7.	Строение и функции стероидных гормонов (с. 355—357).
8.	Механизм действия стероидных гормонов (с. 357—359).
9.	Биосинтез стероидных гормонов (с. 359—362).
10.	Гормоны — производные полиненасыщенных жирных кис-
лот (с. 362—364).
11.	Гормоны — производные аминокислот (с. 364—370).
II.	Ответьте на следующие вопросы.
1.	Каково строение эндокринной системы человека?
2.	Какова классификация гормонов? Какая классификация
гормонов лучше всего отражает их функции?
3.	Какие соединения имеют общее название кортикостероиды?
4.	Какова структура тестостерона и эстрадиола?
5.	Какие гормоны проявляют анаболическую активность?
6.	Какие фундаментальные процессы контролируют стероид-
ные гормоны?
7.	Каков механизм действия стероидных гормонов?
8.	Какова структурно-функциональная организация стероид-
ных рецепторов?
9.	Чем отличаются пути биосинтеза стероидных гормонов?
10.	Каковы структура и функции важнейших пептидных гормо-
нов?
11.	Каков механизм действия пептидных гормонов?
12.	Какова структура G-белков, связывающих гуаниловые нук-
леотиды?
13.	В чем состоит особенность биосинтеза пептидных гормо-
нов?
14.	Каков механизм биосинтеза адреналина и норадреналина?
15.	Каков механизм действия тироидных гормонов?
16.	Каковы особенности биосинтеза тироидных гормонов?
17.	Каков спектр действия простагландинов?
18.	Все ли модификации инсулина обладают биологической ак-
тивностью?
37
III. Напишите структурные формулы нижеперечисленных соеди-
нений:
1)	кортикостерон, 12-оксикортикостерон, альдостерон, тесто-
стерон, эстрадиол;
2)	тирозин, диоксифенилаланин, окситирамин, диоксифенил-
серин, норадреналин, адреналин;
3)	тиронин, тироксин, Ь-3,5,3'-трииодтиронин, Ь-3,3'-дииод-
тиронин;
4)	гетероауксин, гибберелловая кислота, кинетин, ювенильный
гормон III, экдистерон;
5)	простагландин Аь простагландин В2, простагландин С2, про-
стагландин D2;
6)	тиролиберин (пироглу-гис-про-^Н2), лютеинизирущий гор-
мон (пироглу-гис-три-сер-тир-гли-лей-арг-про-гли), окситоцин
(цис-тир-иле-глн-асн-цис-про-лей-гли-^^)-
>—S----------S—1
- IV. С использованием структурных формул всех компонентов,
указанием ферментов и побочных продуктов реакций осуществите
нижеперечисленные превращения:
1)	ацетил-КоА -> р-кетобутирил-КоА -> р-окси-р-метилглута-
рил-КоА -> мевалоновая кислота;
2)	мевалоновая кислота -> фосфомевалоновая кислота -> пиро-
фосфомевалоновая кислота -> изопентилпирофосфат -> диметил-
аллилпирофосфат -> геранилпирофосфат —> фарнезилпирофосфат —>
-> сквален;
3)	холестерол -> прогестерон -> 11-дезоксикортикостерон ->
-> кортикостерон -> альдостерон;
4)	прогестерон -> 17-оксипрогестерон -> андростерон -> тесто-
стерон;
5)	прогестерон -> 17-оксипрогестерон -»17-оксикортикостерон;
6)	АТФ -> цАМФ, ГГФ -> цГМФ;
7)	тирозин -> диоксифенилаланин -> окситирамин -> норадре-
налин -> адреналин;
8)	диоксифенилаланин -> диоксифенилсерин -> норадреналин —>
-> изопропиладреналин.
V. Решите задачи.
1.	В надпочечниках за сутки образуется 0,35 мг альдостерона,
что составляет 1,5 % от общего количества кортикостероидов. Рас-
считайте массу кортикостерона и 17-оксикортикостерона, если
известно, что их доля в суммарной массе кортикостероидов со-
ставляет 75 %.
2.	Рассчитайте массовую долю (в %) кислорода в молекуле эст-
радиола и в молекуле тестостерона. Какой из названных гормонов
является более окисленным соединением?
38
3.	Содержание адреналина в мозговом слое надпочечников че-
ловека составляет 0,05 % от массы надпочечников. Рассчитайте
количество адреналина в надпочечниках, если известно, что со-
держание норадреналина в них равно 0,005 % и составляет
0,5 мг.
4.	Рассчитайте суточную потребность в иоде, если известно, что
в сутки у человека синтезируется I мг тироксина.
Тема 9. ВЗАИМОСВЯЗЬ И РЕГУЛЯЦИЯ ОБМЕНА ВЕЩЕСТВ
I. Проработайте по Учебнику следующие разделы.
1.	Взаимосвязь и регуляция обмена веществ (с. 468—481).
2.	Регуляторные белки (с. 84—85).
3.	Другие биологически активные соединения (с. 174—177).
4.	Общее понятие об обмене веществ и энергии в организме
(с. 178-188).
5.	Механизм биосинтеза пиримидиновых оснований (саморегу-
ляция) (с. 239—240).
6.	Регуляция белкового синтеза (с. 301—303).
7.	Регуляция активности фосфорилаз (с. 334—336).
8.	Регуляторная роль фруктозо-2,6-дифосфата (с. 242, рис. 112).
9.	Инозитфосфолипиды (с. 384).
10.	Гликолипиды (с. 385—387).
11.	Регуляция активности липаз (с. 388).
12.	Механизм действия пептидных гормонов (с. 456—459).
II. Ответьте на следующие вопросы.
1.	Какие уровни регуляции обмена веществ выделяют, исходя
из методических соображений?
2.	Каковы элементы метаболического уровня регуляции обмена
веществ?
3.	Какие вещества называют ключевыми метаболитами? В чем
состоит их роль в регуляции обмена веществ?
4.	Какова роль антивитаминов, антигормонов в регуляции об-
мена веществ? Приведите примеры.
5.	Какое значение имеют протеинкиназы в регуляции обмена
веществ?
6.	Какова роль Са2+ в метаболитном уровне регуляции обмена
веществ?
7.	Какое значение имеют множественные формы ферментов
для регуляции обменных процессов в организме? Как возникают
различные формы ферментов?
8.	Какова роль белков — репрессоров, корепрессоров и индук-
торов — в регуляции транскрипции?
39
9.	Какое значение имеют ядерно-цитоплазменные отношения в
формировании ферментативного аппарата митохондрий и хло-
ропластов?
10.	Каковы виды посттрансляционной модификации белков?
Приведите примеры.
11.	В чем заключаются регуляторные функции негистоновых
белков хроматина?
12.	Каковы механизмы участия белков и пептидов в переносе
веществ через мембраны?
13.	Какое участие информатины и информосомы принимают в
регуляции реализации генетической информации в клетке?
14.	Какова роль макромолекулярных взаимодействий в регуля-
ции обмена веществ?
15.	Какие вещества называют телергонами? На каком уровне
регуляции обмена веществ они действуют?
16.	Что представляет собой энхансеры и сайленсоры и какова
их роль в регуляции обмена веществ?
17.	Какие вещества называют вторичными посредниками и ка-
кова их роль в регуляции обменных процессов?
18.	Какие воздействия оказывают пуромицин, левомицетин и
эритромицин на биосинтез белков?
III.	Приведите структурные формулы следующих соединений:
1)	цАМФ;
2)	цГМФ;
3)	фосфатидилинозит-4,5-дифосфат;
4)	диацилглицерин;
5)	инозит-1,4,5-трифосфат;
6)	р-ацетопиридин;
7)	p-пиридинсульфоновая кислота;
8)	D-циклосерин;
9)	бомбикол;
10)	цитраль.
IV.	С использованием необходимых структурных формул, схем и
рисунков осуществите нижеперечисленные регуляторные процессы:
1)	фосфоинозитидный путь регуляции обмена веществ;
2)	регуляция синтеза пиримидиновых нуклеотидов;
3)	репрессия и дерепрессия оперонов;
4)	созревание и перенос мРНК из ядра в цитоплазму;
5)	аденилирование глутаминсинтетазы;
6)	АДФ-рибозилирование белков;
7)	фосфорилирование и дефосфорилирование гистонов;
8)	котрансляционное гликозилирование белков;
9)	регуляция биосинтеза белков на оперонном уровне;
40
10)	регуляция активности гликогенфосфорилазы при посред-
стве каскада протеинкиназных и протеинфосфатазных реакций;
11)	регуляция активности киназы фосфорилазы Ь;
12)	регуляция концентрации ключевого метаболита дихотоми-
ческого распада углеводов — фруктозо-1,6-дифосфата при посред-
стве фруктозо-2,6-дифосфата;
13)	регуляция активности липаз по аденилатциклазному меха-
низму;
14)	активация аденилатциклазы при посредстве а-субъединицы
С5-белка.
V. Решите задачи.
1.	Определите количество глутаминовой кислоты (в г), которая
может образоваться в организме человека в результате потребле-
ния 100 г виноградного сахара при условии полного превращения
продуктов его распада в а-кетоглутаровую кислоту и ее последую-
щего преобразования в глутамат при участии аспартатаминотранс-
феразы.
2.	Какую долю (в %) составляют 2 участка промотора, необхо-
димые для прикрепления к нему РНК-полимеразы в одном из
оперонов кишечной палочки, если каждый из этих участков со-
держит 6 нуклеотидных пар, а общий размер промотора равен
0,04 кбаз?
3.	Рассчитайте массу вторичного посредника, передающего
гормональный сигнал протеинкиназе С при условии, что на его
образование израсходован 1 моль фосфатидилинозит -4,5-дифос-
фата, содержащего 2 остатка пальмитиновой кислоты.
ЧАСТЬ II
ВАРИАНТЫ КОНТРОЛЬНЫХ ЗАДАНИЙ
Тема 1. АМИНОКИСЛОТЫ, ПЕПТИДЫ, БЕЛКИ
Задание 1.1. АМИНОКИСЛОТЫ И ПЕПТИДЫ
1.1.1.
1.	Составьте схемы взаимодействий а-аминопропионовой кис-
лоты:
а)	с водным раствором щелочи при комнатной температуре;
б)	с соляной кислотой;
в)	с гидроксидом меди(П) в щелочной среде.
2.	Напишите схему деблокирования БОК-глицилвалилгисти-
дилполимера в процессе твердофазного синтеза пептида.
3.	Напишите в ионном виде формулу восстановленного глута-
тиона и определите его заряд в нейтральной среде.
1.1.2.
1.	В виде какого иона существует а-аминоизокапроновая кис-
лота в интервале значений pH от 4,0 до 9,0? Как еще называется
эта аминокислота?
2.	Составьте схему стадии конденсации БОК-а/ш и валилгли-
цилполимера в процессе твердофазного синтеза пептида.
3.	Напишите в ионном виде формулу пептида гли-ала-асп-про-
три и определите направление движения его в электрическом
поле (анод, катод, на старте) в нейтральной среде.
1.1.3.
1.	Осуществите схему превращений:
уксусная кислота	> X NHa > Y снз1 (избыток), >
2.	Составьте схему твердофазного синтеза пептида ала-лей.
3.	Укажите, в какой среде (кислая, нейтральная, щелочная) на-
ходится изоэлектрическая точка пептида глу-ала-вал-цис.
1.1.4.
1.	Объясните наличие у лизина основных свойств.
2.	Составьте схему отщепления от носителя пептида гли-фен-
тир в процессе терминации твердофазного синтеза.
42
3.	Как изменится электрофоретическая подвижность при
pH 2,0 пептида (Н)гис-гли-ала-три-лиз-вал-цис(ОН'), если лиз за-
менить на асп в составе данного пептида?
1.1.5.
1.	Напишите уравнение реакции, объясняющее химизм биуре-
товой реакции с пептидом (Н)гли-три-про-мет-ала-тир(ОН).
2.	Приведите схему посадки на полимер БОК-т/ш в процессе
твердофазного синтеза пептида.
3.	Напишите в ионном виде формулу пептида асн-глу-вал-арг и
укажите суммарный заряд его молекулы в кислой среде.
1.1.6.
1.	Осуществите превращение:
глутаминовая кислота —х —NH3 > Y.
2.	Приведите схему синтеза пептида гли-лей по Меррифилду.
3.	Укажите, в какой среде (кислая, нейтральная, щелочная)
находится изоэлектрическая точка пептида (Н)фен-гли-цис-про-
аси(ОН).
1.1.7.
1.	Какой из двух пептидов будет взаимодействовать с Са2+:
а) (Н)гли-асп-фен-глу-вал(1^Н.2)', бУ^ала-лиз-лей-арг-гли^Иг)^
Приведите соответствующее уравнение реакции.
2.	Составьте схему деблокирования БОК-аланилвалилполимера
в процессе твердофазного синтеза пептида.
3.	Напишите в ионном виде формулу пептида (Н)глу-три-тре-
про-вал(ОН) и укажите его суммарный заряд в слабокислой и ней-
тральной средах.
1.1.8.
1.	Напишите уравнение реакции образования дикетопиперази-
на аланина.
2.	Приведите схему отщепления пептида гли-ала-гис в процессе
терминации синтеза его твердофазным методом.
3.	Напишите в ионном виде формулу цис-гли-лей-тир-цис-глу
'—S-----------------------------------------------S—-I
пептида и определите, в какой среде (кислая, нейтральная, щелоч-
ная) лежит изоэлектрическая точка данного пептида.
1.1.9.
1. Осуществите превращения:
аспарагин —> А
2с2н5он е
сухой HC1
43
2. Составьте схему твердофазного синтеза пептида лей-три.
3. Совпадает ли направление движения в электрическом поле
при pH 7,0 двух пептидов: а) лей-глу-гли\ б) вал-глн-лиз!
1.1.10.
1.	Чем объяснить кислые свойства аспарагиновой кислоты?
2.	Приведите схему стадии конденсации на этапе синтеза пос-
ледней пептидной связи в пептиде вал-иле-гли твердофазным ме-
тодом.
3.	Напишите в ионном виде формулу пептида глн-асп-про-лиз и
определите подвижность пептида в электрическом поле (анодная,
катодная, на старте) в щелочной среде.
1.1.11.
1.	Осуществите схему превращений:
валин '° > дикетопиперазин мягкийгидролиз > дипептид.
2.	Составьте схему посадки на полимер БОК-глутамина в про-
цессе твердофазного синтеза пептида.
3.	Напишите в ионном виде формулу пептида цис-тре-вал-про-
три. Каков суммарный заряд пептида в нейтральной и щелочной
средах?
1.1.12.
1.	Напишите уравнение взаимодействия пептида гли-вал-сер с
щелочным раствором сульфата меди.
2.	Приведите схему заключительной стадии отщепления пепти-
да в процессе терминации твердофазного синтеза глутатиона.
3.	В какой области pH (кислая, нейтральная, щелочная) нахо-
дится изоэлектрическая точка пептидов ала-глу-тир и лей-глн-
ушз(МН2)? Обоснуйте ответ.
1.1.13.
1.	Осуществите превращения:
уксусная кислота  а2(М > X	у ^"^ннпщрид > z
2.	Приведите схему деблокирования на этапе образования вто-
рой пептидной связи в процессе синтеза пептида гис-асн-вал твер-
дофазным методом.
3.	В каком направлении (катод, анод) будет двигаться или оста-
ваться на старте в нейтральной и щелочной средах пептид фен-гис-
mpifl
1.1.14.
1.	Напишите формулы оптических изомеров изолейцина и ва-
лина. Отметьте стереоизомеры L-ряда.
44
2.	Приведите схему реакции конденсации на этапе образования
первой пептидной связи в процессе твердофазного синтеза пепти-
да вал-глн-фен.
3.	Как изменится электрофоретическая подвижность пептида
(Н)лиз-асп-вал-тре-три-глу(ОН) при pH 12,0, если асп заменить
на арг!
1.1.15.
1.	В форме каких ионов находятся аминокислоты гистидин и
аргинин при значении pH 7,1, характерном для межклеточной
жидкости?
2.	Приведите реакцию отщепления пептида в процессе терми-
нации твердофазного синтеза вал-три-мет.
3.	Напишите в ионном виде формулу пептида тре-иле-про-лиз и
определите его суммарный заряд в кислой среде.
1.1.16.
1.	Осуществите схему превращений:
аспарагиновая кислота 2мольРС15 > д NHs > Б.
2.	Приведите схему твердофазного синтеза пептида иле-ала.
3.	Напишите в ионном виде формулу глутатиона восстановленно-
го и определите его суммарный заряд в кислой и щелочной средах.
1.1.17.
1.	Напишите уравнение биуретовой реакции с дипептидом
фен-ала.
2.	Составьте схему конденсации на этапе синтеза второй пеп-
тидной связи в процессе синтеза мет-три-иле тердофазнам мето-
дом.
3.	Как изменится электрофоретическая подвижность пептида
гли-тре-лиз-ала-лиз-тир при pH 7,0, если гли заменить на глу в со-
ставе данного пептида?
1.1.18.
1.	Осуществите схему превращений:
2-бромпропановая кислота—NH3 >А—аммиачнь1йР-РСи(он)2 >g
2.	Приведите реакцию отщепления пептида в процессе твердо-
фазного синтеза мет-три-тир.
3.	В какой области pH (кислая, нейтральная, щелочная) нахо-
дится изоэлектрическая точка пептида гис-вал-глн-леи!
1.1.19.
1.	Какие продукты реакции образуются при нагревании а-ала-
нина и р-аланина?
45
2.	Приведите схему реакции деблокирования на этапе синтеза
второй пептидной связи в процессе синтеза вал-мет-иле твердо-
фазным методом.
3.	В каком направлении (катод, анод) будут двигаться или оста-
ваться на старте в кислой и нейтральной средах пептиды: а) ала-
вал-глу и б) цис-асп-леи!
1.1.20.
1.	Осуществите схему превращений:
CH3CH(NH2)-COOH СНз-СНОН-СООН
—Цсн3снон-со-ос2н5.
2.	Приведите схему твердофазного синтеза пептида (Н)вол-
ола(ОН).
3.	Напишите в ионном виде формулу пептида асн-про-тир-
гис-арг и определите его суммарный заряд в нейтральной среде.
Задание 1.2. СТРУКТУРА БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ
1.2.1.
1.	Приведите уравнения реакций, иллюстрирующих схему воз-
действия BrCN на пептид тре-вал-мет-сер-гли.
2.	Вычислите длину полипептидной цепи лизоцима куриного
яйца, содержащего 129 аминокислотных остатков и имеющего
долю спиральной конфигурации 35 %.
3.	Какие взаимодействия возможны на контактных участках
субъединиц белка, содержащих триптофан, глутаминовую кисло-
ту, аланин, лейцин и лизин?
1.2.2.
1.	Укажите пептиды, образующиеся при воздействии химо-
трипсина на пептид с первичной структурой мет-глу-фен-арг-
три-гли-лиз-тир-про-ала.
2.	Определите долю спиральной конфигурации белковой моле-
кулы, содержащей 124 аминокислотных остатка и имеющей длину
полипептидной цепи, равную 40 нм.
3.	Укажите все типы взаимодействий, поддерживающих тре-
тичную структуру молекулы белка за счет параллельно идущих
фрагментов глу-вал-лей-цис-тир и арг-фен-вал-цис-гис полипеп-
тидной цепи.
1.2.3.
1.	Какие соединения образуются при воздействии трипсина на
пептид с первичной структурой гли-иле-арг-мет-тре-лиз-аргЧ
46
2.	В клетке кишечной палочки содержится 10б молекул белка со
средней молекулярной массой 4000. Вычислите общую длину всех
полипептидных цепей, находящихся в одной клетке кишечной
палочки, если полипептидные цепи имеют а-конфигурацию.
3.	Перечислите аминокислоты, радикалы которых участвуют в
гидрофобных взаимодействиях при формировании третичной
структуры белка (эффект «жирной капли»). Приведите схемы воз-
никновения гидрофобных взаимодействий, используя структур-
ные формулы соответствующих аминокислот.
1.2.4.
1.	Какие соединения возникнут, если пептид лиз-ала-глу-мет-
сер-тир обработать карбоксипептидазой, а образовавшиеся фраг-
менты обработать затем бромцианом?
2.	Какую конфигурацию имеет полилизин при pH 7,0 и 12,0?
3.	Что понимают под доменом белковой молекулы?
1.2.5.
1.	Как расположены водородные связи, стабилизирующие «-спи-
раль и p-структуру белков?
2.	Приведите уравнения реакций, иллюстрирующих схему
определения N-концевой аминокислоты в пептиде
ала-гли- (NH~СН—СО)„—ОН фенилтиогидантоиновым методом.
R
3.	Приведите схемы возможных взаимодействий, возникающих
на контактных участках субъединиц белка между радикалами ала-
нина, гистидина, треонина, изолейцина и аспарагиновой кисло-
ты.
1.2.6.
1.	Укажите соединения, образующиеся при воздействии трип-
сина на пептид лиз-асп-гли-ала-глу-тре.
2.	Что называется фолдингом белков? Какова структура и роль
в фолдинге молекулярных шаперонов?
3.	Какие взаимодействия поддерживают третичную структуру
молекулы белка за счет контактов радикалов аминокислот во
фрагменте:
асп-гис-арг-цис-лей
тир-тре-глу-цис-ала!
1.2.7.
1.	Приведите уравнение реакции, иллюстрирующее воздей-
ствие надмуравьиной кислоты на фрагмент белка: лей-вал-цис-гли
тир-цис-асп.
47
2.	Вычислите длину (в нм) полипептидной цепи, содержащей
211 аминокислотных остатков, если: а) вся цепь целиком пред-
ставляет собой а-спираль; б) цепь полностью вытянута.
3.	Приведите схемы возможных взаимодействий между радика-
лами треонина, изолейцина, глутаминовой кислоты, триптофана,
лейцина и лизина, участвующих в формировании контактных уча-
стков субъединиц белка.
1.2.8.
1.	Какие соединения образуются при воздействии химотрипси-
на на полипептид, имеющий первичную структуру: ала-лиз-глу-
глу-фен-гли-мет -тир-триЧ
2.	Приведите крайние структуры (полярную и неполярную) для
пептидной связи. Отметьте длину, вид сопряжения, копланар-
ность и /иралс-конфигурацию пептидной связи.
3.	Приведите схемы всех возможных взаимодействий, возника-
ющих на контактных участках субъединиц белка при формирова-
нии его четвертичной структуры между радикалами аспарагино-
вой кислоты, треонина, тирозина и аргинина.
1.2.9.
1.	Какие соединения образуются, если пептид лей-гис-арг-мет-
фен-иле обработать аминопептидазой, а полученный фрагмент об-
работать затем бромцианом?
2.	Какую конфигурацию имеет полиглутаминовая кислота при
pH 7,0 и 2,0?
3.	Охарактеризуйте четвертичную структуру гемоглобина. Ука-
жите число и тип субъединиц, их молекулярную массу и взаимное
расположение субъединиц в пространстве.
1.2.10.
1.	Приведите уравнение реакции, иллюстрирующее определе-
ние N-концевой аминокислоты в пептиде opa-(NH— СН~ СО)Л -три
и
ферментативным методом.
2.	С какими из двух указанных ниже ненативных олигопепти-
дов будет с наибольшим сродством связываться (при pH 7,0) ша-
перон Hsp70: а) асн-арг-лей-лей-лей-тре-гли\ б) глн-лиз-лей-мет-
тир-ала!
3.	Что понимают под четвертичной структурой белка и его аг-
регированным и олигомерным состояниями?
1.2.11.
1.	Приведите уравнение реакции разрушения дисульфидного
48
мостика во фрагменте белка:
вал-цис-гли
I
фен-цис-ала.
2.	Белковая часть вируса табачной мозаики состоит из 2130 субъ-
единиц с молекулярной массой 17 500 каждая. Вычислите общую
длину всех полипептидных цепей, если доля спиральной конфи-
гурации в них равна 30 %.
3.	Укажите все взаимодействия, поддерживающие третичную
I структуру молекулы белка за счет контакта радикалов аминокис-
лот во фрагменте:
цис-глу-иле-сер
цис-лиз-ала-асп.
1.2.12.
1.	Перечислите основные параметры а-спирали (шаг спирали,
число аминокислотных остатков в витке, высота аминокислотного
остатка, период идентичности).
2.	Приведите уравнения реакций, иллюстрирующих схему
определения N-концевой аминокислоты в пептиде
гли-ала- (NH—СН—СО)„—ОН фенилтиогидантоиновым методом.
R
3.	Перечислите классы белков, выделяемые в соответствии с
представительством и взаимным расположением в составе их мо-
лекул а-спиралей и р-слоев.
1.2.13.
1.	Укажите, какие основные соединения получатся при воздей-
ствии трипсина на пептид сер-тир-глу-фен-арг-три-гли-лиз-вал.
2.	Вычислите длину (в нм) полипептидной цепи миоглобина,
содержащего 159 аминокислотных остатков и имеющего долю
спиральной конфигурации, равную 75 %.
3.	Перечислите аминокислоты, радикалы которых участвуют в
формировании третичной структуры белка. Приведите схему об-
разования водородных связей между радикалами серина, аспара-
гиновой кислоты и гистидина.
1.2.14.
1.	Приведите уравнения реакций, иллюстрирующих схему оп-
ределения N-концевой аминокислоты в пептиде гис-тре-асп-
лей-мет при участии аминопептидазы.
2.	Полипептидная цепь белка на одних участках имеет
а-спиральную форму, а на других принимает р-конфигура-
цию. Рассчитайте, какую часть молекулы (в %) занимают
а-спиральные участки, если белок содержит 210 аминокислот-
4 Kohh icd А. С. и др.	49
ных остатков, а длина контура полипептидной цепи составля-
ет 5,06 • 10-6 см.
3.	Укажите все взаимодействия, поддерживающие третичную
структуру молекулы белка, возникающие при контакте двух фраг-
ментов полипептидной цепи:
-глу-иле-вал -лей-цис-тир-
-арг-ала-три-фен-цис-гис-.
1.2.15.
1.	Укажите, какие соединения получатся при воздействии
трипсина на пептид ала-ала-арг-глу-лиз-фен-иле.
2.	Лактатдегидрогеназа состоит из четырех субъединиц с моле-
кулярной массой 3500 каждая (311 аминокислотных остатков в
субъединице). В структуре каждой субъединицы имеются 8 «-спи-
ральных участков, содержащих 109 аминокислотных остатков.
Рассчитайте степень спирализации, характерную для лактатдегид-
рогеназы.
3.	Приведите схемы всех возможных взаимодействий на кон-
тактных участках субъединиц белка между радикалами глутамино-
вой кислоты, серина, гистидина и лизина.
1.2.16.
1.	Приведите уравнения реакций, иллюстрирующих схему оп-
ределения С-концевой аминокислоты в пептиде гли-лей-тре-мет
ферментативным методом.
2.	Какую конфигурацию имеет полиаргинин при pH 7,0 и 13,0?
3.	Приведите схемы всех возможных взаимодействий на кон-
тактных участках субъединиц белка между радикалами валина, ти-
розина, фенилаланина, аргинина, аспарагиновой кислоты и ала-
нина.
1.2.17.
1.	Укажите, какие соединения получатся при воздействии хи-
мотрипсина на пептид, имеющий первичную структуру асп-тре-
гис-три-фен-ала-мет-гли-арг.
2.	Определите долю спиральной конфигурации белковой моле-
кулы, содержащей 438 аминокислотных остатков и имеющей дли-
ну полипептидной цепи 42,3 нм.
3.	Перечислите аминокислоты, радикалы которых участвуют в
образовании водородных связей при формировании третичной
структуры белка.
1.2.18.
1.	Охарактеризуйте общие закономерности в чередовании ами-
нокислотных остатков в белках.
50
2.	Составьте две крайние структуры (полярную и неполярную)
пептидной связи. Отметьте длину, вид сопряжения, копланар-
ность и транс-конфигурацию пептидной связи.
3.	Приведите схемы образования ковалентных связей, стабили-
зирующих третичную структуру белковой молекулы.
1.2.19.
1.	Какие соединения образуются при воздействии трипсина на
пептид тир-цис-лиз-ала-арг-арг-гли!
2.	Полипептидная цепь белка на одних участках имеет а-спи-
ральную форму, на других принимает p-конформацию. Рассчи-
тайте, какую часть молекулы (в %) занимают а-спиральные участ-
ки, если белок содержит 138 аминокислотных остатков, а длина
контура полипептидной цепи составляет 42 нм.
3.	Охарактеризуйте четвертичную структуру вируса табачной
мозаики. Укажите число, молекулярную массу субъединиц и вза-
имное расположение в пространстве субъединиц белка и молекул
РНК.
1.2.20.
1.	Какие аминокислоты являются концевыми в пептиде, со-
ставленном из остатков тир, про, гли и ала, если при обработке его
карбоксипептидазой возникает аланин, а при взаимодействии
пептида с фенилизотиоцианатом и последующем гидролизе полу-
чен фенилтиогидантоин глицина?
2.	Что понимают по надвторичной структурой белка? Приведи-
те схематические изображения надвторичных структур: аа', РР',
РаР', РР'а.
3.	Сколько субъединиц чаще всего составляют четвертичную
структуру белков? Охарактеризуйте четвертичную структуру лак-
татдегидрогеназы.
Тема 2. ФЕРМЕНТЫ, КОФЕРМЕНТЫ И ВИТАМИНЫ
Задание 2.1. ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ И ТРАНСФЕРАЗЫ
2.1.1.
1.	К какому классу и подклассу относятся ферменты, ускоряю-
щие превращения: а) аспартат + пируват <—> аланин + оксалоаце-
тат; б) УДФ-глюкоза + D-фруктозо-б-фосфат -» УДФ + сахарозо-
6-фосфат?
2.	Напишите структурную формулу уридиндифосфатглюкозы и
укажите, в каких реакциях участвует данный кофермент.
3.	Напишите уравнение реакции с использованием структур-
ных формул соединений:
аспартат + 2-оксоглутарат -> глутамат + оксалоацетат.
4*
51
Определите класс и подкласс и дайте систематическое название
фермента, ускоряющего данную реакцию.
2.1.2.
1.	К какому классу и подклассу относятся ферменты, ускоряю-
щие превращения: а) L-глутамат + ПВК-> 2-оксоглутарат + L-ала-
нин; б) a-D-глюкопираноза + АТФ <—» глюкозо-6-фосфат + АДФ?
2.	Напишите структурную формулу флавинмононуклеотида в
окисленной и восстановленной формах и укажите, в каких реак-
циях участвует данный кофермент.
3.	Приведите уравнения реакций превращения аспарагиновой
кислоты в процессе переаминирования с 2-оксоглутаратом при
участии пиридоксальфермента до стадии образования пиридокса-
минфермента и соответствующей кислоты.
2.1.3.
1.	К какому из классов относятся ферменты, ускоряющие превра-
щения: а) фруктозо-1,6-дифосфат -> фосфодиоксиацетон + 3-фос-
фоглицериновый альдегид; б) триптофан <—> триптамин + СО2?
2.	Напишите структурные формулы окисленной и восстанов-
ленной форм никотинамидадениндинуклеотидфосфата.
3.	Напишите уравнение реакции с использованием структур-
ных формул соединений: глутамат + пируват <—> аланин + 2-ок-
соглутарат.
Определите класс и подкласс и дайте систематическое название
фермента, ускоряющего данную реакцию.
2.1.4.
1.	Напишите структурную формулу восстановленной формы
никотинамидадениндинуклеотида.
2.	Напишите уравнение реакции с использованием структур-
ных формул соединений:
УДФ-глюкоза+фруктозо-6-фосфат <—> УДФ + сахарозо-6-фосфат.
Определите класс и подкласс и дайте систематическое название
фермента, ускоряющего данную реакцию.
3.	Рассчитайте молекулярную массу фермента, в состав кото-
рого входит 4 атома железа, при содержании последнего 0,23 %
[4(Fe) = 56].
2.1.5.
1.	К какому классу и подклассу относятся ферменты, ускоряю-
щие превращения: а) аланин + 2-оксоглутарат <—> глутамат + пи-
руват; б) глутамат + NH3 + АТФ —> АДФ + Н3РО4 + глутамин?
2.	Приведите схему передачи электронов по цитохромной сис-
теме на кислород.
3.	Напишите уравнение реакции с использованием структур-
52
ных формул соединений: аспартат + Н2О + НАД+ -> оксалоацетат +
+ NH3 + НАДН + Н+.
2.1.6.
1.	К какому классу и подклассу относится фермент, ускоряю-
щий процесс: тирозин + 2-оксоглутарат глутамат + п-оксифе-
нилпируват?
Напишите уравнение этой реакции с использованием струк-
турных формул соединений.
2.	Напишите структурные формулы окисленной и восстанов-
ленной форм ФАД.
3.	Составьте схему превращений, указав ферменты, ускоряю-
щие соответствующие этапы:
2-оксоглугарат + аланин -» глутарат -> у-аминомасляная кислота.
2.1.7.
1.	Напишите уравнение реакции с использованием структур-
ных формул соединений: глицеральдегид-3-фосфат + Н3РО4 +
+ НАД+ -> 1,3-дифосфоглицерат + НАДН + Н+.
Определите класс и подкласс и дайте систематическое название
фермента, ускоряющего данную реакцию.
2.	Напишите структурную формулу коэнзима А и укажите, в
каких реакциях он участвует.
3.	Приведите с использованием структурных формул соедине-
ний последовательность реакций переаминирования глутамино-
вой кислоты с оксалоацетатом до стадии образования пиридокса-
минфермента и соответствующей кислоты.
2.1.8.
1.	Назовите ферменты, ускоряющие нижеследующие реакции и
определите, к какому классу и подклассу следует отнести каждый
из них: а) АТФ + ПВК + СО2 -> АДФ + Н3РО4 + оксалоацетат;
б) а-О-глюкопиранозид-р-П-фруктофуранозид + Н2О -> a-D-
глюкопираноза + p-D-фруктофураноза.
2.	Напишите структурную формулу простетической группы ци-
тохрома С.
3.	Напишите уравнение реакции с использованием структур-
ных формул соединений: глутамат + пируват —> аланин + 2-оксо-
глутарат.
Определите класс и подкласс и дайте систематическое название
фермента, ускоряющего эту реакцию.
2.1.9.
1.	Напишите уравнение реакции с использованием структур-
ных формул соединений:
тирозин + 2-оксоглутарат <—> п-оксифенилпируват + глутамат.
53
Определите класс и подкласс и дайте систематическое название
фермента, ускоряющего данную реакцию.
2.	Напишите структурную формулу никотинамидадениндинук-
леотида в окисленной и восстановленной формах.
3.	Рассчитайте молекулярную массу фермента, если в состав его
простатической группы входит 8 атомов железа, при содержании
последнего 0,5 % [Аг (Fe) = 56].
2.1.10.
1.	Напишите структурные формулы окисленной и восстанов-
ленной форм НАДФ.
2.	Приведите в виде схемы процесс передачи водорода от суб-
страта к кислороду с помощью первичных и вторичных дегидроге-
наз.
3.	Напишите уравнение реакции с использованием структур-
ных формул соединений:
НАДФН + Н+ + окисленный глутатион НАДФ+ + 2 молеку-
лы восстановленного глутатиона.
Определите класс и подкласс и дайте систематическое название
фермента, ускоряющего эту реакцию.
2.1.11.
1.	К какому классу и подклассу следует отнести фермент, уско-
ряющий превращения: а) малат + НАД+ <—> оксалоацетат +
+ НАДН+Н+; б) глутамат + пируват <—> аланин + 2-оксоглутарат?
2.	Приведите в виде схемы процесс передачи водорода через
убихинон по дыхательной системе на кислород.
3.	Напишите уравнение реакции с использованием структур-
ных формул соединений:
УДФ-глюкоза + фруктозо-6-фосфат <—> УДФ + сахарозо-6-
фосфат.
Назовите фермент, ускоряющий эту реакцию.
2.1.12.
1.	К какому классу относятся ферменты, ускоряющие превра-
щения: а) фосфодиоксиацетон <—> 3-фосфоглицериновый альде-
гид; б) аспартат + ПВК -> аланин + оксалоацетат?
2.	Какова последовательность расположения цитохромов в ци-
тохромной системе, входящей в митохондриальную дыхательную
цепь?
3.	Напишите уравнение реакции с использованием структур-
ных формул соединений:
УДФ-глюкоза + D-фруктозо-б-фосфат <—> УДФ + сахарозо-6-
фосфат.
Определите класс и подкласс и дайте систематическое название
фермента, ускоряющего эту реакцию.
54
2.1.13.
1.	Напишите структурную формулу простатической группы ци-
тохрома С.
2.	Напишите уравнение реакции с использованием структур-
ных формул соединений:
глюкоза + АТФ <—> АДФ + D-глюкозо-б-фосфат.
Определите класс и подкласс и дайте систематическое название
фермента, ускоряющего данную реакцию.
3.	Напишите уравнение реакции с использованием структур-
ных формул соединений:
глутамат + пируват <—> аланин + 2-оксоглутарат.
Определите класс и подкласс и дайте систематическое название
фермента, ускоряющего эту реакцию.
2.1.14.
1.	К какому классу относятся ферменты, ускоряющие превра-
щения:
а)	аспартат + ПВК -> аланин + оксалоацетат;
б)	a-D-глюкопираноза + АТФ <—> глюкозо-6-фосфат + АДФ?
2.	Напишите структурную формулу коэнзима А и укажите, в
каких реакциях он участвует. Приведите пример.
3.	Напишите уравнение реакции с использованием структур-
ных формул соединений: глицеральдегид-3-фосфат + Н3РО4 +
+ НАД+ -> 1,3-дифосфоглицерат + НАДН + Н+.
Определите класс и подкласс и дайте систематическое название
фермента, ускоряющего эту реакцию.
2.1.15.
1.	Приведите пример реакции, катализируемой фосфотрансфе-
разой.
2.	Напишите уравнение реакции с использованием структур-
ных формул соединений: сукцинат + ФАД -> фумарат + ФАД • Н2.
Определите класс и подкласс и дайте систематическое название
фермента, ускоряющего эту реакцию.
3.	Напишите структурные формулы коферментов — пиридок-
сальфосфата и пиридоксаминфосфата.
2.1.16.
1.	Приведите уравнения реакций переаминирования аспараги-
новой кислоты с пируватом до стадии образования пиридокса-
минфермента и соответствующей кетокислоты.
2.	Напишите структурные формулы окисленной и восстанов-
ленной форм флавинмононуклеотида.
3.	Напишите уравнение реакции с использованием структур-
ных формул соединений: ацетил-КоА + аспартат -> HS-KoA +
+ N-ацетиласпартат.
55
Определите класс и подкласс и дайте систематическое название
фермента, ускоряющего эту реакцию.
2.1.17.
1.	К какому классу относятся ферменты, ускоряющие превра-
щения: а) галактоза + АТФ —> АДФ + D-галактозо-б-фосфат;
б) лактат + НАД+ -» пируват + НАДН+Н+?
2.	Напишите структурные формулы окисленной и восстанов-
ленной форм ФАД.
3.	Напишите уравнение реакции с использованием структур-
ных формул соединений: глицеральдегид-3-фосфат + Н3РО4 +
+ НАД+ -> 1,3-дифосфоглицерат + НАДН + Н+.
Определите класс и подкласс и дайте систематическое название
фермента, ускоряющего эту реакцию.
2.1.18.
1.	Напишите уравнение реакции, ускоряемой гликозилтранс-
феразой.
2.	К какому классу относятся ферменты, ускоряющие превра-
щения: а) малат + НАД+«—> НАДН + Н+ + ?; б) аланин + 2-ок-
соглутарат «—> пируват + ?.
3.	Рассчитайте молекулярную массу дегидротатдегидрогеназы,
в состав которого входит 2 атома железа, при содержании послед-
него 0,18 % [Д. (Fe) = 56].
2.1.19.
1.	К какому классу и подклассу относится фермент, ускоряю-
щий превращение:
ОН
NH3 + СО2 + АТФ — H2N—С—О—Р=О + АДФ.
II I
О он
2.	Перечислите важнейшие коферменты трансфераз.
3.	Приведите с использованием структурных формул соедине-
ний последовательность реакций переаминирования глутамино-
вой кислоты с оксалоацетатом до стадии образования пиридокса-
минфермента и соответствующей кислоты.
2.1.20.
1.	Составьте превращения в соответствии со схемой: аспараги-
новая кислота —> оксалоацетат —> сукцинат —> фумарат —> малат.
2.	Напишите структурные формулы дегидроаскорбиновой
(ДЕГАК) и дигидроаскорбиновой (ДИГАК) кислот.
3.	Какие соединения служат коферментами первичных дегид-
рогеназ? Напишите их структурные формулы.
56
Задание 2.2. ГИДРОЛАЗЫ. ЛИАЗЫ, ИЗОМЕРАЗЫ И ЛИГАЗЫ
2.2.1.
1.	Напишите формулу витамина D2. Охарактеризуйте роль ви-
тамина D2 в обмене веществ.
2.	Приведите уравнения реакций, иллюстрирующих каталити-
ческое действие карбоксилаз кето- и аминокислот. Какие витами-
ны являются простетическими группами карбоксилиаз кето- и
аминокислот?
3.	Составьте схему образования изолейциладенилата. К какому
классу и подклассу относится энзим, катализирующий данный
процесс?
2.2.2.
1.	Приведите формулу витамина В3. Охарактеризуйте роль ви-
тамина В3 в обмене веществ.
2.	Напишите уравнение реакции, катализируемой липазой.
3.	Напишите уравнения представленных ниже реакций и опре-
делите класс и подкласс энзимов, катализирующих эти превраще-
ния: а) УДФ-глюкоза -> УДФ-галактоза; б) аденозин + НгО ->
-> аденин + D-рибоза.
2.2.3.
1.	Приведите схему превращения дегидроаскорбиновой кисло-
ты в дигидроаскорбиновую кислоту. Укажите роль витамина С в
обмене веществ.
2.	Представьте уравнение реакции, катализируемой С-С-лиа-
зой (декарбоксилазой).
3.	Напишите уравнения приведенных ниже реакций и опреде-
лите класс и подкласс энзимов, катализирующих эти превраще-
ния: а) p-D-фруктозо-1,6-дифосфат + Н2О -> p-D-фруктозо-б-
фосфат + Н3РО4; б) ацетил-КоА + глиоксилевая кислота -»
-> HOOC-CHOH-CH2-CO~SKoA.
2.2.4.
1.	Приведите формулу витамина D3. Охарактеризуйте роль ви-
тамина D3 в обмене веществ.
2.	Приведите уравнения реакций, катализируемых амидазами
(глутаминазой и уреазой).
3.	Напишите уравнения приведенных ниже реакций и опреде-
лите класс и подкласс энзимов, катализирующих эти превраще-
ния: а) пируват —> СО2 + ацетальдегид; б) пировиноградная кис-
лота + СОг + АТФ -> щавелевоуксусная кислота + АДФ + Н3РО4.
57
2.2.5.
1.	Представьте схематично реакцию декарбоксилирования пи-
рувата с участием тиаминпирофосфата.
2.	Напишите уравнение реакции, катализируемое пептида-
зой.
3.	Напишите уравнения приведенных ниже реакций и опреде-
лите класс и подкласс энзимов, катализирующих эти превраще-
ния:
Н Н2
а) НООС-С-С -СООН
NH
n^v-N
V 1 '>
ft N~рибозилфосфат
АМФ + фумаровая кислота;
б)	фумаровая кислота + NH3 аспарагиновая кислота.
2.2.6.
1.	Приведите формулу коэнзима А. Укажите роль коэнзима А в
обмене веществ.
2.	Составьте уравнение реакции карбоксилирования пирувата,
катализируемой С-С-лигазой.
3.	Напишите уравнения приведенных ниже реакций и опреде-
лите класс и подкласс энзимов, катализирующих эти превраще-
ния: а) глутаминовая кислота + NH3 + АТФ глутамин + АДФ +
+ Н3РО4; б) рибофлавин + АТФ -> ФМН + АДФ.
2.2.7.
1.	Приведите схему превращения эргостерола в эргокальцифе-
рол.
2.	Приведите уравнение реакции, катализируемой гидролиазой
(С-О-лиазой).
3.	Определите класс и подкласс энзимов, катализирующих ни-
жеследующие превращения:
а)	С17Н35СООН + HSKoA + АТФ -» Ci7H35CO~SKoA + АМФ +
+ ФФ;
Н
б)	СН3СО ~ SKoA +	—СООН
ох
— НООС— СНОН - CH2CO~SKoA.
58
2.2.8.
1.	Напишите формулу витамина С. Охарактеризуйте роль вита-
мина С в обмене веществ.
2.	Приведите уравнение реакции синтеза пантотеновой кисло-
ты, катализируемой углерод-азот-лигазой.
3.	Напишите уравнения приведенных ниже реакций и опреде-
лите класс и подкласс энзимов, катализирующих эти превраще-
ния:
а)	6-фосфоглюконо-5-лактон + Н2О 6-фосфоглюконовая кислота;
б)	Ci5H31CH=CH— CO~SKoA + Н20-*
— С15Н31—CH— CH2CO~SKoA.
он
2.2.9.
1.	Представьте схему превращения холестерола в вита-
мин D3.
2.	Приведите уравнение реакции, катализируемой изомера-
зой.
3.	Напишите уравнения реакций декарбоксилирования тирози-
на и щавелевоуксусной кислоты. Какие ферменты катализируют
данные превращения?
2.2.10.
1.	Изобразите формулу витамина В3. Охарактеризуйте роль ви-
тамина В3 в обмене веществ.
2.	Приведите уравнение реакции, катализируемой аспартат-ам-
миак-лиазой (углерод-азот-лиазой);
3.	Напишите уравнения приведенных ниже реакций и опреде-
лите класс и подкласс энзимов, катализирующих эти превраще-
ния: а) аргинин —> мочевина + орнитин; б) аланин + АТФ -> ала-
ниладенилат + пирофосфат.
2.2.11.
1.	Приведите формулу витамина, являющегося простетической
группой карбоксилиаз (декарбоксилиаз) кетокислот.
2.	Приведите уравнение реакции, иллюстрирующее каталити-
ческое воздействие фосфатазы.
3.	Напишите уравнения приведенных ниже реакций и опреде-
лите класс и подкласс энзимов, катализирующих эти превраще-
ния:
а)	ацетил-КоА + глиоксиловая кислота —> НООС—СНОН—
- CH2CO~SKoA;
59
б)	цитруллин + аспарагиновая кислота + АТФ АМФ + ФФ +
+ НООС—СН—(СН2)3—NH—С =N—CH— СН2 — СООН +
NH2	NH2	СООН
+ НООС—СН—(СН2)3—NH—С=О.
NH2	nh2
2.2.12.
1.	Приведите схему обмена витамина А при участии его в акте
зрения.
2.	Охарактеризуйте классификацию протеиназ в соответствии с
механизмом их каталитического действия и строением активного
центра.
3.	Напишите уравнения приведенных ниже реакций и опреде-
лите класс и подкласс энзимов, катализирующих эти превраще-
ния:
а)	пировиноградная кислота + СО2 + АТФ щавелевоуксусная
кислота + АДФ + Н3РО4;
б)	NH3 + СО2 + АТФ — АДФ + NH2 —С—О—РО3Н.
О
2.2.13.
1.	Приведите формулу витамина А. Охарактеризуйте роль вита-
мина А в обмене веществ.
2.	Напишите уравнение реакции синтеза ацетил-КоА, катали-
зируемой C-S-лигазой.
3.	Напишите уравнения приведенных ниже реакций и опреде-
лите класс и подкласс энзимов, катализирующих эти превраще-
ния: а) метионин + АТФ -> S-аденозил-метионин + Н3РО4 + пи-
рофосфат; б) АМФ + АТФ -> 2 АДФ.
2.2.14.
1.	Приведите схему превращения тиамина в тиаминпирофос-
фат, протекающего в присутствии АТФ.
2.	Приведите уравнения реакций, иллюстрирующие каталити-
ческое действие а- и р-гликозидаз.
3.	Напишите уравнения приведенных ниже реакций и опреде-
лите класс и подкласс энзимов, катализирующих эти превраще-
ния:
а)	а-глицерофосфат + Н2О -> глицерин + Н3РО4;
60
б)	НООС— СН=С —СН2 — СООН + Н2О —
СООН
— НООС- СН- СН - СН2 - СООН.
ОН СООН
2.2.15.
1.	Напишите уравнение реакции превращения ретинола в рети-
наль.
2.	Приведите схему превращения комплексов ES ES' в ходе
действия холинэстеразы.
3.	Напишите уравнения приведенных ниже реакций и опреде-
лите класс и подкласс энзимов, катализирующих эти превраще-
ния:
a)	a-D—этилглюкозид + Н2О D-глюкоза + этанол;
б)	НОН2С—СН—СООН—Н2С=С— СООН + Н2О.
ОРО3Н	ОРО3Н
2.2.16.
1.	Напишите формулу витамина Вр Охарактеризуйте роль ви-
тамина В] в обмене веществ.
2.	Приведите схему превращения протрипсина в трипсин в
присутствии энтеропептидазы. К какому подклассу пептидогид-
ролаз относится трипсин?
3.	Напишите уравнения представленных ниже реакций и ука-
жите класс и подкласс энзимов, катализирующих эти превраще-
ния:
а)	глюкозо-6-фофат фруктозо-6-фосфат;
б)	глутаминовая кислота „„ >?
“^-'^2
2.2.17.
1.	Составьте схему превращения каротина в ретинол (вита-
мин А).
2.	Приведите уравнение синтеза аланиладенилата, катализиру-
емого углерод-кислород-лигазой.
3.	Напишите уравнения реакций гидролиза мальтозы и лакто-
зы. Какие ферменты катализируют данные превращения (укажите
класс и подкласс)?
2.2.18.
1.	Напишите формулу витамина, являющегося простетической
группой карбоксилиаз (декарбоксилаз) аминокислот.
61
2.	Приведите уравнение реакции превращения a-D-глюкозы в
P-D-глюкозу, катализируемой альдозомутаротазой.
3.	Напишите уравнения представленных ниже реакций и опре-
делите класс и подкласс энзимов, катализирующих эти превраще-
ния:
а) аргинин Н2° > орнитин + мочевина;
Q НООС —СН—(СН2)3—NH—С =N — CH—СН2 — СООН —
NH2	NH2 СООН
—►аргинин + фумаровая кислота.
2.2.19.
1.	Напишите формулу витамина А2. Укажите роль этого вита-
мина в обмене веществ.
2.	Составьте схему превращения комплексов ES' -> ЕР в актив-
ном центре холинэстеразы.
3.	Напишите уравнения представленных ниже реакций и опре-
делите класс и подкласс энзимов, катализирующих эти превраще-
ния: а) фумаровая кислота яблочная кислота + Н2О;
б) уридин + Н2О урацил + p-D-рибоза.
2.2.20.
1.	Приведите формулу запасной формы витамина Ai (сложного
эфира ретинола и пальмитиновой кислоты). Укажите роль вита-
мина Ai в обмене веществ.
2.	Приведите уравнение реакции синтеза щавелевоуксусной
кислоты, катализируемой углерод-углерод-лигазой.
3.	Определите класс и подкласс ферментов, катализирующих
превращения: а) УМФ + АТФ УДФ + АДФ; б) треонин гли-
цин + ацетальдегид.
Тема 3. СТРУКТУРА, ФУНКЦИИ И ОБМЕН НУКЛЕИНОВЫХ
КИСЛОТ
Задание 3.1. СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ ДНК И РНК
3.1.1.
1.	Какие вещества образуются при полном кислотном гидроли-
зе нуклеиновых кислот?
2.	Напишите структурную формулу фрагмента ДНК
д(фЦфТфГфА).
3.	Перечислите функции рРНК.
62
3.1.2.
1.	Напишите структурные формулы открытой и фуранозной
форм p-D-рибозы. Осуществите превращение с использованием
структурных формул исходных компонентов: p-D-рибофураноза +
+ урацил А.
2.	В чем суть правил Чаргаффа?
3.	Каков порядок молекулярных масс тРНК? Какое в среднем
число нуклеотидных остатков содержат тРНК?
3.1.3.
1.	Напишите структурные формулы следующих соединений:
а) 5-метилцитозин; б) дезоксиаденозин; в) Г > ф. Укажите, к како-
му классу соединений каждое из них относится.
2.	Перечислите взаимодействия, которые обеспечивают удер-
жание взаимозакрученных дезоксирибонуклеотцдных цепей в
биспиральной молекуле ДНК.
3.	Рассчитайте молекулярную массу ДНК фага <рх174, если дли-
на двухцепочечной репликативной формы ее составляет 2,0 мкм.
3.1.4.
1.	Перечислите постоянно встречающиеся в составе нуклеино-
вых кислот гетероциклические основания. Отметьте, какие из них
являются производными пурина, какие — производными пирими-
дина. Напишите структурные формулы пуриновых производных.
2.	Какую последовательность оснований в ДНК называют па-
линдромом? В представленном фрагменте ДНК определите и ог-
раничьте прямоугольником положение палиндрома:
-фАфЦфТфТфГфАфАфТфТфЦфТфТф-
-фТфГфАфАфЦфТфТ фАфАфГфАфАф-
3.	Назовите шесть постоянно встречающихся участков в моле-
кулах тРНК.
3.1.5.
1.	Напишите возможные таутомерные формы цитозина.
2.	Из каких трех главных компонентов построены нуклеотиды?
Напишите структурные формулы следующих нуклеотидов: а) фГ;
б) дфГ; в) У > ф. Дайте полное название каждого из них.
3.	Укажите вид РНК, первичная структура которого в настоя-
щее время установлена в массовом порядке.
3.1.6.
1.	Напишите структурные формулы следующих соединений:
а) 5-метилдезоксицитидин; б) псевдоуридин; в) дТф.
2.	Каково наиболее существенное отличие вторичной структу-
ры ДНК и РНК?
63
3.	Перечислите общие закономерности, присущие первичной
структуре тРНК.
3.1.7.
1.	Укажите, с какими из нижеперечисленных оснований (гуа-
нин, ксантин, 5-оксиметилцитозин) цитозин будет сочетаться во-
дородными связями. Составьте схему образования водородных
связей между цитозином и соответствующими основаниями.
2.	Дайте краткую характеристику вторичной структуры тРНК.
3.	Что такое плазмиды (эписомы)?
3.1.8.
1.	Напишите формулы возможных таутомерных форм гуанина
и урацила.
2.	Чем отличается химический состав молекул ДНК от такового
молекул РНК?
3.	Составьте обобщенную структурную формулу тРНК.
3.1.9.
1.	Напишите структурные формулы следующих соединений:
а) дигидроуридин; б) риботимидин; в) дЦф.
2.	Приведите классификацию ДНК в зависимости от места ее
локализации в клетке.
3.	Какую часть нуклеотидных звеньев тРНК составляют минор-
ные нуклеотиды и какова их функция?
3.1.10.
1.	Напишите структурные формулы следующих соединений:
а) Аф; б) ффА; в) фАф; г) А > ф.
Дайте полное название каждого соединения.
2.	Посредством каких связей нуклеотидные остатки соединены
в полинуклеотидные цепи?
3.	Охарактеризуйте расположение ветвей и акцептирующего
конца тРНК в пространстве (третичная структура тРНК).
3.1.11.
1.	Напишите структурные формулы следующих соединений:
а) инозин; б) 2-№,Ы-диметилдезоксигуанозин; в) фффА.
2.	Укажите, какие из перечисленных пар оснований: А-Т, А-У,
Г-Ц, Г-5МЦ, Г-А способны сочетаться водородными связями.
3.	Какая ветвь в тРНК называется антикодоновой?
3.1.12.
1.	Напишите структурную формулу пурина. Назовите гетеро-
циклы, из которых он состоит и пронумеруйте атомы.
64
2.	Фрагмент одной цепи ДНК имеет следующую последова-
тельность нуклеотидов: ГЦААТГГГЦТАТ. Какую нуклеотидную
последовательность имеет комплементарный фрагмент второй це-
почки той же молекулы?
3.	Напишите структурную формулу дигидроуридиловой ветви
тРНК*6” из пшеницы: фАфГфДфДфГфГфГ (Д — дигидроуридин).
3.1.13.
1.	Напишите структурные формулы следующих соединений:
а) риботимидин; б) дфТ; в) дфТф; г) дфффТ.
2.	Какие два типа ДНК по соотношению входящих в них гете-
роциклических оснований представлены в природе?
3.	Каковы функции ДНК и РНК в клетке?
3.1.14.
1.	Напишите структурную формулу фрагмента фУИАЦ антико-
доновой ветви тРНК8371 из дрожжей.
2.	Длина молекулы ДНК кишечной палочки составляет
ПООмкм. Определите число нуклеотидных пар в составе клеточ-
ной ДНК этой бактерии.
3.	Перечислите конформационные состояния ДНК в клетке и
отметьте биологическую значимость каждого из них.
3.1.15.
1.	Напишите структурные формулы следующих соединений:
а) уридин; б) Уф; в) фУ; г) фффУ.
2.	Фрагмент одной цепи ДНК имеет последовательность нуклео-
тидов ГЦТ(5МЦ)АГГАТ. Какую нуклеотидную последователь-
ность имеет комплементарный фрагмент второй цепочки той же
молекулы?
3.	Перечислите основные виды РНК. Подчеркните те, которые
в своем названии отражают локализацию их в клеточном содержи-
мом.
3.1.16.
1.	Напишите структурные формулы следующих соединений:
а) гуанозин; б) фГ; в) дГф; г) Г2'ф.
2.	Рассчитайте число нуклеотидных пар в отрезке двойной спи-
рали ДНК длиной 1 мкм, находящейся в В-форме.
3.	Какую долю от клеточной РНК составляет рРНК? Сколько
существует видов рРНК? Чем они отличаются друг от друга?
3.1.17.
1.	Напишите формулы таутомерных форм гуанина.
2.	Составьте схему образования водородных связей в паре гете-
роциклических оснований А-Т.
5 Коничсв А. С. и др
65
3.	Охарактеризуйте молекулярную массу, нуклеотидный состав,
содержание в клетке двух видов нуклеиновых кислот — ДНК и
РНК.
3.1.18.
1.	Напишите структурную формулу тринуклеотида ГфАфУ > ф.
2.	Каковы основные параметры двойной спирали ДНК (число
пар нуклеотидных остатков на виток, расстояние между нуклео-
тидными остатками по высоте спирали, диаметр двойной спира-
ли, шаг спирали), находящейся в р-форме?
3.	Какая РНК называется матричной?
3.1.19.
1.	Напишите структурную формулу фрагмента Т\/ЦГА ветви
универсального нуклеотида тРНКсеР из дрожжей.
2.	Составьте схему образования водородных связей в паре гете-
роциклических оснований А-У.
3.	Перечислите известные в настоящее время специфические
нуклеопротеиновые комплексы.
3.1.20.
1.	Напишите формулы таутомерных форм тимина и цитозина.
2.	Составьте схему образования водородных связей в паре гете-
роциклических оснований Г-Ц.
3.	Представьте обобщенную модель вторичной структуры
тРНК. Назовите сходные участки.
Задание 3.2. ОБМЕН НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ
3.2.1.
1.	Какие соединения образуются при действии панкреатической
РНКазы на олигорибонуклеотид ЦфУфАфЦфГфАфАфУфГфУфУф?
2.	Каким путем и с помощью каких ферментов осуществляется
превращение аденина в мочевую кислоту?
3.	В чем суть процесса инициации репликации ДНК? Какие
ферменты и белковые факторы принимают в нем участие?
3.2.2.
1.	Какие соединения образуются в результате совместного дей-
ствия на олигодезоксирибонуклеотид АфТфАфАфГфГфЦфТфЦфГф:
а)	ДНКазы I и фосфодиэстеразы змеиного яда;
б)	ДНКазы II и фосфодиэстеразы из селезенки?
2.	Осуществите превращение с использованием структурных
формул всех компонентов:
мочевая кислота + —'^2^Н2° > А И20 > Б.
66
3.	Как происходит наращивание одноцепочечной полимераз-
ной цепи в процессе биосинтеза ДНК? Приведите схему процесса.
3.2.3.
1.	Какие соединения образуются в результате действия РНКазы
Т1 на олигорибонуклеотид ЦфЦфАфАфГфГфУфГфАфАфГфЦф?
2.	Напишите уравнения реакций с использованием структур-
ных формул компонентов. Укажите, к какому классу и подклассу
следует отнести ферменты, ускоряющие данные процессы:
а)	СН2-О-®
СНОН	+ УДФ—* 3-фосфоглицерат + УТФ;
О=СО-®
б)	АМФ + НОН -»инозинмонофосфат + NH3.
3.	Из каких соединений строится пуриновый цикл?
3.2.4.
1.	Фрагмент ДНК — ЦГААТЦТГАЦГА — был обработан:
а) азотистой кислотой; б) гидроксиламином. Какая нуклеотидная
последовательность возникнет после двух циклов его реплика-
ции?
2.	Напишите структурные формулы следующих соединений:
а) инозин; б) гипоксантин; в) ксантин; г) дигидроурацил.
3.	Осуществите превращения с использованием структурных
формул всех компонентов:
урацил+ .^»>A-S%E.
3.2.5.
1.	Какие соединения образуются при действии панкреатичес-
кой РНКазы на олигорибонуклеотид фУфАфГфЦфУфЦфГфА?
2.	Напишите уравнения реакций и укажите ферменты, катали-
зирующие эти процессы:
а)	уридин + Н3РО4 -» урацил + р-рибозо-1-фосфат;
б)	уридин + НАДН + Н+ -> дигвдроурцдин + НАД+;
в)	уридиловая кислота + ФАД —> ?
3.	Перечислите важнейшие ферменты, участвующие в процессе
репликации ДНК.
3.2.6.
1.	Какие соединения образуются в результате действия панкреа-
тической рибонуклеазы и РНКазы Т2 на олигорибонуклеотид
АфУфАфАфЦфУфЦфАфАфГфА?
5’
67
2.	Напишите уравнения реакций, используя структурные фор-
мулы компонентов:
а)	УМФ -» ЦМФ;
б)	гуанозин + Н2О -» ксантозин + NH3;
в)	оротовая кислота + 5-фосфорибозил-1-пирофосфат ?.
3.	В чем состоит отличие пре-мРНК от мРНК?
3.2.7.
1.	К какому классу принадлежат ферменты, участвующие в
превращении: а) аденина в гипоксантин; б) гипоксантина в ксан-
тин?
2.	Напишите структурные формулы следующих соединений:
а) аллантоин; б) аллантоиновая кислота; в) карбамиласпарагино-
вая кислота; г) инозин-5'-фосфат.
3.	Осуществите превращения с использованием структурных
формул всех компонентов: урацил +	—> А —Нг°- > Б.
—НДЦ
3.2.8.
1.	Напишите уравнения реакций с использованием структур-
ных формул компонентов и назовите ферменты, катализирующие
данные процессы: а) ГТФ + Н2О -» гуанин + рибозо-5'-фосфат + пи-
рофосфат; б) цитидин + Н2О -» уридин + NH3.
2.	Перечислите ферменты и белковые факторы, участвующие в
процессе образования репликационной вилки.
3.	Напишите структурные формулы соединений: а) инозин;
б) уридин-5'-фосфат; в) мочевая кислота; г) аллантоиновая кисло-
та; д) карбамиласпарагиновая кислота.
3.2.9.
1.	Какие соединения образуются в результате совместного дей-
ствия ДНКазы II и фосфодиэстеразы из селезенки на олигодезок-
сирибонуклеотиды: а) ТфАфТфТфГфЦфТфАфАфЦф; б) фАфТф-
ГфГфЦфАфФф?
2.	Напишите уравнения реакций с использованием структур-
ных формул компонентов и назовите ферменты, катализирующие
данные процессы: а) аденозин-5'-монофосфат + Н2О -> ?; б) ура-
цил + НАДН+Н+ -» дигидроурацил + НАД+.
3.	Напишите структурные формулы соединений: а) дигидро-
уридин; б) аллантоин; в) ксантин; г) дигидрооротовая кислота;
д) карбамиловая кислота.
3.2.10.
1.	Каковы основные этапы биосинтеза уридинмонофосфата и
какие ферменты участвуют в этом процессе?
2.	Какие соединения образуются в результате совместного дей-
68
ствия ДНКазы II и фосфодиэстеразы из селезенки на олигодезок-
сирибонуклеотиды: а) ТффТфАфГфЦфТфЦфАф; б) АфАфЦфГ-
фАфАфТфТфА?
3.	Рассчитайте число нуклеотидных пар в отрезке двойной спи-
рали ДНК длиной 1,5 нм, находящегося: а) в a-форме; б) в р-форме.
3.2.11.
1.	Напишите уравнение реакции с использованием структур-
ных формул компонентов и назовите ферменты, катализирующие
данный процесс: 5-фосфорибозил-1 -пирофосфат + оротовая кис-
лота ?
2.	Составьте схему распада цитозина с указанием ферментов,
катализирующих соответствующие этапы процесса.
3.	В мРНК содержание аденина, цитозина, гуанина и урацила
составляет 22, 27, 23 и 28 % соответственно. Рассчитайте нуклео-
тидный состав участка двуцепочечной ДНК, на котором был осу-
ществлен синтез данной мРНК.
3.2.12.
1.	Гидролиз каких фосфодиэфирных связей в ДНК ускоряют
ферменты ДНКаза I и ДНКаза II? Приведите примеры.
2.	Каким путем и с помощью каких ферментов осуществляется
превращение урацила в р-аланин, NH3 и СО2?	___
3.	Одноцепочечный олигонуклеотид состава ТТАЦГГТТГ был
использован в качестве затравки в ДНК-полимеразной реакции.
Определите отношение Г/Ц, (А + Т)/(Г + Ц) во вновь синтезирован-
ном полинуклеотидном фрагменте после однократной репликации.
3.2.13.
1.	Дайте характеристику рестриктаз. Приведите примеры их
действия.
2.	Одноцепочечный олигонуклеотид состава ТТЦАГТГ был ис-
пользован в качестве затравки в ДНК-полимеразной реакции в
присутствии всех четырех дНТФ. Определите отношение А/Т, Г/Ц,
(А + Т)/(Г + Ц) во вновь синтезированном полинуклеотидном
фрагменте после однократной репликации.
3.	Напишите уравнения реакций с использованием структур-
ных формул компонентов и назовите ферменты, катализирующие
эти процессы:
а)	уридин + Н3РО4 -> урацил + р-рибозо-1 -фосфат;
ОН
I
б)	NH3 + С02 + АТФ — АДФ + H2N -С-О-Р=О.
О ОН
69
3.2.14.
1.	Какие соединения образуются при действии панкреатичес-
кой РНКазы и РНКазы Т2 на следующие олигорибонуклеотиды:
а) АфЦфЦфЦфГфГфУфУфУфАфАфУф; б) фАфЦфЦфЦфГфГфУ-
фУфУфАфАфУфЦф?
2.	Напишите структурные формулы соединений: а) инозин;
б) ксантин; в) дигидроурацил; г) оротовая кислота.
3.	Осуществите следующие превращения: а) гуанозин-З'-моно-
фосфат + Н2О -> гуанозин + Н3РО4; б) гуанозин -» гуанин ксан-
тин -» мочевая кислота.
3.2.15.
1.	Какие компоненты входят в состав праймосомы? Какова
роль праймосомы в репликации ведомой цепи ДНК?
2.	Используя структурные формулы, напишите уравнение реак-
ции и укажите фермент, катализирующий процесс: 5-фосфорибо-
зил-1'-пирофосфат + оротовая кислота -> 1-оротидин-5'-фосфат +
+ пирофосфат.
3.	Какие соединения образуются в результате действия на оли-
горибонуклеотид: фГфАфУфГфАфАфЦфУфГфЦф: а) РНКазы Т1;
б) панкреатической РНКазы?
3.2.16.
1.	Какой процесс катализирует РНК-зависимая ДНК-полиме-
раза? В чем его суть?
2.	В клетках Е. colt суммарная зона транскрипции 23S рРНК
(Afr = 1,1 • 106 Да) составляет 0,2 % от клеточной ДНК (Afr = 3 • 109 Да).
Другой тип РНК — 16S рРНК (А/г = 5,5 • 105 Да) транскрибируется
в зоне ДНК, не совпадающей с таковой для транскрипции 23S
рРНК, которая занимает 0,1 % от всей клеточной ДНК. Рассчи-
тайте, сколько молекул обеих РНК может быть синтезировано од-
новременно.
3.	Напишите уравнения реакций с использованием структур-
ных формул всех компонентов:
а) гуанин + Н2О -> ксантин + NH3; б) ксантин + SO2 -» мочевая
кислота.
3.2.17.
1.	Дайте краткую характеристику РНК-полимеразы Е. coli (А/г,
субъединичный состав, функции субъединиц).
2.	Напишите уравнения реакций с использованием структур-
ных формул компонентов и назовите ферменты, катализирующие
эти процессы: а) аденозин + Н2О -» аденин + рибоза; б) урацил +
+ НАДН + Н+ -> дигидроурацил + НАД+; в) инозин-5'-монофос-
фат + ГТФ + аспарагиновая кислота ?.
70
3.	Одноцепочечный олигонуклеотид состава ЦАТТГГТ был ис-
пользован в качестве затравки в ДНК-полимеразной реакции в
присутствии всех четырех дНТФ. Определите отношение А/Т, Г/Ц,
(А + Т)/(Г + Ц) во вновь синтезированном полинуклеотидном
фрагменте после однократной репликации.
3.2.18.
1.	Напишите структурные формулы следующих соединений:
а) ксантозин-5'-монофосфат; б) карбамиласпарагиновая кислота;
в) мочевая кислота.
2.	Определите нуклеотидную последовательность участков мо-
лекулы РНК, синтезированной с помощью РНК-полимеразы,
если затравка ДНК имела следующие нуклеотидные фрагменты:
а) АЦТАГААТАТЦ; б) ТТАЦАГГТАГЦГ.
3.	Осуществите превращения с использованием структурных
формул всех компонентов: а) УМФ -> ЦМФ -» ЦДФ -» ЦТФ;
б) урацил -» дигидроурацил —> N-карбамил-р-аланин.
3.2.19.
1.	Напишите структурные формулы нижеследующих соедине-
ний: а) карбамилфосфат; б) инозин-5'-монофосфат; в) аллантои-
новая кислота.
2.	Какие соединения образуются при действии на олигорибо-
нуклеотид: а) АфТфТфГфГфЦфАфАф ДНКазы I и фосфодиэсте-
разы змеиного яда; б) АфУфАфАфЦфУфУфГфУф панкреатичес-
кой фосфодиэстеразы?
3.	Напишите уравнения реакций с использованием структур-
ных формул всех компонентов: а) a-D-глюкопираноза + АТФ ->
a-D-глюкопиранозо-б-фосфат + АДФ; б) УТФ + a-D-галакто-
зо-1-фосфат —> пирофосфат + УДФ-галактоза; в) аденозин-5-фос-
фат + НгО -» ?
3.2.20.
1.	Рассчитайте число нуклеотидных пар в отрезке биспираль-
ной структуры ДНК длиной 10 нм, находящегося: а) в а-форме;
б) в р-форме.
2.	Используя структурные формулы, напишите уравнение реак-
ции и укажите фермент, катализирующий данный процесс:
5'-фосфорибозил-Г-пирофосфат + глутамин -> 5'-фосфорибо-
зиламин + глутамат + пирофосфат.
3.	Напишите структурные формулы следующих соединений:
а) аллантоин; б) карбамиласпарагиновая кислота; в) оротовая кис-
лота; г) инозин-5'-монофосфат.
71
Тема 4. ОБМЕН АМИНОКИСЛОТ И БЕЛКОВ
4.1.
1.	Напишите уравнение реакции образования аргиниладенила-
та. Назовите фермент, катализирующий этот процесс.
2.	Напишите уравнения реакций и укажите ферменты, их ката-
лизирующие: а) аспартат + АТФ + NH3 -> АДФ + Н3РО4 + ?; б) глу-
тамат + пируват <—> аланин + ?.
3.	Перечислите основные пути превращения аминокислот по
а-аминогруппе.
4.2.
1.	Напишите уравнение реакции образования лизиладенилата.
Назовите фермент, катализирующий этот процесс.
2.	Напишите уравнения реакций и укажите ферменты, их ка-
тализирующие: а) аргинин + Н2О -> орнитин + мочевина; б) метио-
нин + АТФ -> S-аденозилметионин + Н3РО4 + пирофосфат.
3.	Каковы характерные особенности кода белкового синтеза?
4.3.
1.	Назовите соединения, образующиеся при декарбоксилирова-
нии гистидина и тирозина. Напишите уравнения соответствую-
щих реакций.
2.	Напишите уравнения реакций и укажите ферменты, их ката-
лизирующие: а) глутамат + АТФ + NH3 -» АДФ + Н3РО4 + глута-
мин; б) серин + ацетил-КоА —> О-ацетилсерин + КоА; в) О-аце-
тилсерин + H2S —> цистеин + уксусная кислота.
3.	Приведите структурную формулу N-формилметионил-тРНК.
4.4.
1.	Напишите уравнение реакции образования лейциладенила-
та. Назовите фермент, ускоряющий этот процесс.
2.	Напишите структурные формулы следующих соединений:
а) Б-аденозил-Ь-метионин; б) путресцин; в) кадаверин.
3.	Напишите уравнение реакции транспептидирования между
N-формилметионил-тРНК и аланил-тРНК. Какие соединения
при этом образуются и в каких функциональных центрах рибосо-
мы они локализованы?
4.5.
1.	Напишите структурные формулы следующих соединений:
а) валил-тРНК; б) гистамин; в) кадаверин; г) триптамин.
2.	Напишите уравнения реакций и укажите ферменты, их ката-
лизирующие: а) аргинин + АТФ -» пирофосфат + аргиниладени-
72
лат; б) а-кетоизовалериановая кислота + аланин <—> пируват + ва-
лин; в) глутамат + оксалоацетат <—> а-кетоглутарат + аспартат.
3.	Назовите основные компоненты структуры 30S и 50S субчас-
тиц рибосомы прокариот.
4.6.
1.	Представьте структурную формулу лейциладенилат-тРН К.
2.	Осуществите превращения с использованием структурных
формул всех компонентов: а) метионин + АТФ —> S-аденозил ме-
тионин; б) S-аденозилметионин + H2NCH2COOH-> саркозин
(N-метилглицин).
3.	Какие белковые факторы необходимы для инициации белко-
вого синтеза у прокариот в соответствии с матричной гипотезой?
4.7.
1.	Напишите структурные формулы соединений: а) лизиладе-
нилат; б) лизиладенилат-тРНК.
2.	Напишите уравнение реакции транспептидирования между
N-формилметионил-лейцил-серил-тРНК и валил-тРНК. В каких
функциональных центрах рибосомы локализованы вновь образу-
ющиеся соединения? Как изменяется их локализация в процессе
транслокации?
3.	Осуществите следующие вращения с использованием струк-
турных формул всех компонентов: NH3 + СО2 + АТФ —>? —> цит-
руллин —> аргининянтарная кислота.
4.8.
1.	Какие белковые факторы необходимы для осуществления
биосинтеза белковой молекулы на стадии элонгации у бактерий в
соответствии с матричной гипотезой?
2.	Осуществите превращения с использованием структурных
формул всех компонентов: гомосерин цистатионин -> гомоцис-
теин метионин.
3.	Перечислите основные метаболические пути новообразова-
ния аминокислот.
4.9.
1.	Напишите уравнения реакций декарбоксилирования аргини-
на и орнитина. Назовите ферменты, катализирующие эти процес-
сы.
2.	Каковы характерные особенности кода белкового синтеза?
3.	Осуществите превращения с использованием структурных
формул всех компонентов: аргинин -> орнитин -> путресцин.
4.10.
1.	Расшифруйте механизм реакции переаминирования амино-
73
кислот с кетокислотами при участии пиридоксальфосфата в каче-
стве кофермента аминотрансфераз.
2.	Напишите уравнения реакций с использованием структур-
ных формул соединений: а) лейцин лейциладенилат; б) лейци-
ладенилат лейцил-тРНК.
Назовите фермент, катализирующий эти превращения.
3.	Какие белковые факторы необходимы для инициации белко-
вого синтеза у бактерий в соответствии с матричной гипотезой?
4.11.
1.	Напишите уравнения реакций декарбоксилирования аспара-
гиновой и глутаминовой кислот. Назовите ферменты, катализиру-
ющие этот процесс.
2.	Приведите структурную формулу N-формилметионил-тРНК.
3.	Напишите уравнение реакции транспептидирования между
N-формилметионил-тРНК и аспартил-тРНК. Какие соединения
при этом образуются и в каких функциональных центрах рибосо-
мы они локализованы?
4.12.
1.	Напишите структурные формулы: а) метиониладенилата;
б) изолейциладенозинового конца лейцил-тРНК.
2.	Перечислите белковые факторы, необходимые для инициа-
ции трансляции у прокариот в соответствии с матричной гипоте-
зой биосинтеза белка.
3.	Напишите уравнение реакции транспептидирования между
N-формилметионил-валил-аспарагил-тРНК и лизил-тРНК. В ка-
ких функциональных центрах рибосомы локализованы вновь об-
разовавшиеся соединения? Как изменяется их локализация в про-
цессе транслокации?
4.13.
1.	Какие белковые факторы необходимы для осуществления
процесса терминации белкового синтеза у бактерий в соответ-
ствии с матричной гипотезой?
2.	Приведите все химические реакции, характерные для орни-
тинового цикла: a) NH3 + СО2 + АТФ -> карбамилфосфат; б) кар-
бамилфосфат + орнитин -» цитруллин; в) цитруллин + аспараги-
новая кислота + АТФ -> аргининянтарная кислота; г) аргининян-
тарная кислота -» аргинин + фумаровая кислота; д) аргинин -> ор-
нитин + мочевина.
3.	Перечислите важнейшие ферменты, катализирующие гидро-
лиз внутренних связей белков и пептидов.
4.14.
1.	Приведите примеры превращения аминокислот с видоизме-
нением радикалов.
74
2.	Осуществите превращения и укажите ферменты, участвую-
щие в них: глутамат -> глутамин 5-глутамин (альдегид) -> орни-
тин.
3.	Напишите структурные формулы соединений: а) сериладе-
нилат; б) аденозиновый фрагмент N-формилметионил-тРНК.
4.15.
1.	Из каких этапов складывается процесс элонгации синтеза
белковой молекулы в бактериальной клетке в соответствии с мат-
ричной гипотезой?
2.	Напишите уравнения реакций с использованием структур-
ных формул всех компонентов и укажите ферменты, их катализи-
рующие: а) тирозин —> тирамин; б) триптофан—> триптамин;
в) пируват + NH3 + НАДН + Н+ -»аланин + НАД+ + HjO.
3.	Используя данные о коде белкового синтеза, укажите воз-
можные варианты последовательностей нуклеотидных остатков во
фрагменте мРНК, ответственном за биосинтез вазопрессина.
4.16.
1.	Напишите структурную формулу сериладенилата.
2.	Используя структурные формулы, осуществите превращения
и укажите ферменты, катализирующие эти реакции: фенилала-
нин —> тирозин —> п-оксифенилпировиноградная кислота.
3.	В чем суть процесса инициации синтеза полипептидной
цепи у прокариот в соответствии с матричной гипотезой биосин-
теза белка? Какая рибосома называется транслирующей?
4.17.
1.	Напишите структурные формулы соединений: а) валиладе-
нилат; б) тирозил-тРНК.
2.	Осуществите превращения и укажите ферменты, катализиру-
ющие отдельные стадии: орнитин -> цитруллин -> аргининосук-
цинат -> аргинин -> орнитин + мочевина.
3.	Каковы основные пути деструкции аминокислот?
4.18.
1.	Напишите уравнение реакции переаминирования аспараги-
новой кислоты с пируватом при участии пиридоксальфосфата в
качестве кофермента аминотрансфераз.
2.	Приведите последовательность реакций образования моче-
вины в орнитиновом цикле с указанием ферментов, катализирую-
щих отдельные стадии процесса.
3.	Представьте структуру аденозинового конца молекулы N-фор-
милметионил-тРНК.
75
4.19.
1.	В чем состоит специфичность действия трипсина и химо-
трипсина?
2.	Приведите примеры реакций превращения аминокислот по
радикалу.
3.	Осуществите превращения с использованием структурных
формул всех компонентов: фенилаланин -» тирозин -» п-оксифе-
нилпируват.
4.20.
1.	Приведите примеры реакции превращения аминокислот по
а-аминогруппе.
2.	Каковы характерные особенности кода белкового синтеза?
3.	Осуществите превращения и укажите ферменты, катализиру-
ющие отдельные стадии: а) цистеин цистеиновая кислота та-
урин; б) L-глутамат <—»иминоглутаровая кислота <—> а-кетоглу-
таровая кислота.
Тема 5. УГЛЕВОДЫ И ИХ ОБМЕН
Задание 5.1. РАСПАД СЛОЖНЫХ УГЛЕВОДОВ И ПРЕВРАЩЕНИЯ
МОНОСАХАРИДОВ
5.1.1.
1.	Какая амилаза расщепляет а-1,6-гликозидные связи в моле-
куле крахмала?
2.	Составьте общую схему механизма действия фосфоглюкому-
тазы (не используя структурные формулы).
3.	Перечислите лиазы, принимающие участие в дихотомичес-
ком распаде глюкозо-6-фосфата. Составьте соответствующие
уравнения реакций.
5.1.2.
1.	К какому классу и какому подклассу ферментов относятся
амилазы?
2.	Напишите начальную реакцию превращения глюкозо-6-фос-
фата при его распаде по апотомическому пути.
3.	Составьте схему превращения 3-фосфоглицериновой кисло-
ты в ПВК. Назовите ферменты, принимающие участие в этом пре-
вращении.
5.1.3.
1.	Составьте суммарное уравнение реакции фосфоролиза ами-
лозы.
76
2.	Перечислите изомеразы, принимающие участие в дихотоми-
ческом распаде глюкозо-6-фосфата.
3.	Напишите структурные формулы исходных соединений и продук-
тов реакции АТФ + D-рибоза АТФ^рибозо^-фосфотрансфераза > х + Y
5.1.4.
1.	Какие амилазы расщепляют а-1,4-гликозидные связи в мо-
лекуле крахмала или олигосахаридов?
2.	Составьте суммарное уравнение двух реакций, одна из кото-
рых ускоряется фосфоглицеринальдегиддегидрогеназой, другая —
фосфоглицераткиназой, если субстратом для первого фермента
является 3-фосфоглицериновый альдегид, субстратом для второ-
го — 1,3-дифосфоглицериновая кислота.
3.	Составьте схему превращения глюкозо-6-фосфата во фрукто-
зо-1,6-дифосфат. Назовите ферменты, принимающие участие в
этом превращении.
5.1.5.
1.	Напишите уравнение реакции гидролиза и фосфоролиза
мальтозы. Назовите ферменты, катализирующие эти реакции.
2.	Напишите уравнение реакции, ускоряемой фосфоглицерат-
фосфомутазой. При каком пути распада глюкозо-6-фосфата имеет
место эта реакция?
3.	Укажите реакции, катализируемые изомеразами, при апото-
мическом распаде глюкозо-6-фосфата.
5.1.6.
1.	Составьте схему фосфоролитического отщепления остатка
глюкозы от молекулы гликогена под действием фосфорилазы.
2.	Укажите киназные реакции, происходящие при дихотоми-
ческом распаде глюкозо-6-фосфата и приводящие к образованию
АТФ.
3.	Выразите структурными формулами превращение: УДФ-глю-
коза —> УДФ-галактоза.
Назовите фермент, осуществляющий это превращение.
5.1.7.
I.	Какие виды амилаз существуют в природе?
2.	Назовите фермент, ускоряющий реакцию: фруктозе-1,6-ди-
фосфат + Н20 —> фруктозо-6-фосфат + Н3РО4.
Укажите место этой реакции в обмене глюкозо-6-фосфата.
3.	Составьте схему превращения 2-фосфоглицериновой кисло-
ты в ПВК. Назовите ферменты, принимающие участие в этом пре-
вращении.
77
5.1.8.
1.	Напишите уравнения реакций гидролиза и фосфоролиза са-
харозы. Назовите ферменты, катализирующие эти реакции.
2.	Составьте схему превращения P-D-фруктозо-б-фосфата в
3-фосфоглицериновый альдегид. Назовите ферменты, принимаю-
щие участие в этом превращении.
3.	Выразите структурными формулами превращение: глюко-
зо-1-фосфат <—> глюкозо-6-фосфат.
Назовите фермент, катализирующий эту реакцию.
5.1.9.
1.	Представьте в виде схемы механизм действия глюкоамилазы.
2.	Составьте схему превращения глюкозо-6-фосфата в 6-фос-
фоглюконовую кислоту. Назовите ферменты, его осуществляю-
щие.
3.	Выразите структурными формулами превращение: фосфоди-
оксиацетон <—> 3-фосфоглицериновый альдегид.
Назовите фермент, осуществляющий это превращение.
5.1.10.
1.	Назовите фермент, осуществляющий фосфоролиз гликогена,
и дайте ему краткую характеристику.
2.	Представьте в виде схемы дегидрогеназную реакцию в дихо-
томическом распаде глюкозо-6-фосфата.
3.	Напишите структурные формулы продуктов и исходных со-
единений реакции:
АТФ + D-фруктоза АТФгВ-фруктозо^-фосфтрансфера^ > х + у
Каково биологическое значение фосфорилирования свободных
моносахаридов?
5.1.11.
1.	Составьте схему однократного гидролитического действия
Р-амилазы на амилозу.
2.	Напишите уравнение реакции дихотомического распада
фруктозо-1,6-дифосфата, катализируемой альдолазой.
3.	Выразите структурными формулами превращение: D-рибо-
зо-5-фосфат<—> Е)-рибулозо-5-фосфат.
Назовите фермент, катализирующий эту реакцию.
5.1.12.
1.	Составьте схему превращения фосфорилазы а в фосфорилазу
b под действием фосфатазы фосфорилазы и реактивацию фосфо-
рилазы b под действием киназы фосфорилазы.
2.	Составьте уравнение реакции, ускоряемой фосфофруктоки-
казой.
78
3.	Напишите уравнение реакции распада глюкозо-6-фосфата
по дихотомическому пути, катализируемой енолазой.
5.1.13.
1.	Напишите уравнения реакций углеводного обмена, в кото-
рых образуется глюкозо-6-фосфат.
2.	Выразите структурными формулами превращение: D-рибу-
лозо-5-фосфат <—> D-ксилулозо-У фосфат.
Назовите фермент, осуществляющий это превращение.
3.	Составьте суммарное уравнение реакции апотомического
распада глюкозо-6-фосфата.
5.1.14.
I.	Какой фермент лимитирует скорость распада глюкозо-6-
фосфата по дихотомическому пути?
2.	Составьте схему превращения 3-фосфоглицеринового альде-
гида в 1,3-дифосфоглицериновую кислоту.
3.	Напишите структурные формулы продуктов реакции и ис-
ходных соединений в приведенном уравнении реакции:
АТФ+D-манноза ._м—таза- ->х+Y.
Каково биологическое значение фосфорилирования свободных
моносахаридов?
5.1.15.
1.	Напишите уравнение начальной реакции превращения глю-
козо-6-фосфата в дихотомическом пути его распада.
2.	Составьте уравнение реакции однократного действия фосфо-
рилазы на гликоген.
3.	Напишите структурные формулы продуктов и исходных со-
единений реакции:
АТФ + глюкоза глюкоктаза > х + Y.
5.1.16.
1.	Напишите уравнение реакции окисления D-глюкозо-б-фос-
фата в 6-фосфоглюконо-5-лактон, используя структурные форму-
лы субстрата, кофермента и продукта реакции.
2.	Составьте уравнение реакции, катализируемой триозофосфат-
изомеразой.
3.	Укажите значение распада глюкозо-6-фосфата в процессах
жизнедеятельности.
5.1.17.
1.	Как называется фермент, осуществляющий превращение
3-фосфоглицеринового альдегида в 1,3-дифосфоглицериновую
79
кислоту? Дайте краткую характеристику этому ферменту (молеку-
лярная масса, строение).
2.	Укажите реакцию апотомического распада глюкозо-6-фос-
фата, катализируемую изомеразой, в которой в качестве субстрата
используется гексозофосфат.
3.	Составьте суммарное уравнение превращения глюкозы в ПВК.
5.1.18.
1.	Назовите субстраты и продукты дегидрогеназных реакций
апотомического распада глюкозо-6-фосфата.
2.	Укажите киназную реакцию гликогенолиза, в результате ко-
торой расходуется АТФ.
3.	Напишите уравнения реакций превращения 1,3-фосфогли-
цериновой кислоты в 2-фосфоенолпируват. Назовите ферменты,
принимающие участие в этом превращении.
5.1.19.
1.	Назовите субстрат и продукт дегидрогеназной реакции дихо-
томического распада глюкозо-6-фосфата.
2.	Каким образом глюкозо-6-фосфат превращается в рибулозо-
5-фосфат? Составьте схему этого превращения, назовите метабо-
литы и ферменты.
3.	Выразите структурными формулами превращение: глюкозо-
6-фосфат -»фруктозо-6-фосфат.
Назовите фермент, катализирующий эту реакцию.
5.1.20.
1.	Каков механизм действия фосфоглюкомутазы при превраще-
нии глюкозо-1-фосфата в глюкозо-6-фосфат?
2.	Выразите структурными формулами превращение: УДФ-глю-
коза -> УДФ-галактоза.
Назовите фермент, осуществляющий это превращение.
3.	Составьте уравнение реакции превращения 6-фосфоглюко-
но-5-лактона в 6-фосфоглюконовую кислоту. Назовите фермент.
Укажите, к какому классу ферментов он относится.
Задание 5.2. ОБМЕН ПВК, ЦИКЛ ТРИ- И ДИКАРБОНОВЫХ КИСЛОТ,
БИОСИНТЕЗ УГЛЕВОДОВ
5.2.1.
1.	Каков энергетический эффект цикла три- и дикарбоновых
кислот?
2.	Напишите уравнение реакции превращения пировиноград-
ной кислоты в молочную кислоту. Укажите фермент, осуществля-
ющий это превращение.
80
3.	Напишите уравнение реакции, используя структурные фор-
мулы указанных соединений и продуктов реакции:
a-D-маннозо-1 -фосфат +
+ГГФ ГТФ:от мая нозо-1 -фосфат-гуанилзьтгрансфераза X + Y
5.2.2.
1.	Перечислите дегидрогеназные реакции, происходящие в
процессе спиртового брожения. Отметьте субстрат, продукты ре-
акций, ферменты, катализирующие эти реакции.
2.	Напишите уравнение реакции конденсации, имеющее место
в цикле три- и дикарбоновых кислот.
3.	Напишите структурные формулы продуктов и исходных со-
единений в реакции:
a-D-глюкозо-1 -фосфат +
+Р-О-фруКТ03а ^харозоглюкозилтрансфераза, > х + у
5.2.3.
1.	Составьте схему окислительного декарбоксилирования ПВК.
Перечислите ферменты, осуществляющие этот процесс.
2.	Напишите уравнения реакций цикла три- и дикарбоновых
кислот, ускоряемые аконитатгидратазой.
3.	Рассчитайте число молей АТФ, образующихся в результате
превращения янтарной кислоты в ЩУК.
5.2.4.
1.	В чем состоит различие между гликолизом и гликогеноли-
зом?
2.	Укажите дегидрогеназные реакции, происходящие в цикле
три- и дикарбоновых кислот. Отметьте субстрат, продукт реакции
и фермент, катализирующий эту реакцию. Ответ дайте в форме
таблицы.
3.	Напишите структурные формулы продуктов реакции и ис-
ходных соединений в приведенном уравнении реакции:
УДФ-глюкоза + D-фруктозо-б-фосфат - Е > X+Y,
где Е — УДФ-глюкоза:О-фруктозо-6-фосфат-2-глюкозилтрансфе-
раза.
5.2.5.
1.	Напишите уравнения реакций превращения янтарной кис-
лоты в ЩУК. Укажите ферменты, принимающие участие в этом
превращении.
2.	Составьте схему переноса оксиэтильной группы от тиамин-
6 Коничев А. С. и др.	81
пирофосфата на липоевую кислоту в процессе окислительного де-
карбоксилирования ПВК.
3.	Составьте схему превращения 3-фосфоглицеринового альде-
гида в глюкозо-6-фосфат в процессе первичного биосинтеза угле-
водов.
5.2.6.
1.	Составьте суммарное уравнение реакций гликолиза.
2.	Напишите уравнения реакций превращения изолимонной
кислоты в сукцинил-КоА. Назовите ферменты, необходимые для
этого превращения.
3.	На каком этапе первичного биосинтеза углеводов и каким
образом расходуется АТФ?
5.2.7.
1.	Дайте краткую характеристику мультиэнзимному комплексу,
осуществляющему окислительное декарбоксилирование ПВК
(молекулярная масса, количество субъединиц, коферменты).
2.	Определите число молекул АТФ, синтезированного при гли-
колизе, если в реакцию вовлекается одна молекула глюкозы.
3.	Напишите структурные формулы продуктов реакции и ис-
ходных соединений в приведенном уравнении реакции:
УДФ-глюкоза+p-D-фрукгоза —X + Y,
где Е — УДФ-глюкоза:О-фруктоза-2-глюкозилтрансфераза.
5.2.8.
1.	Составьте суммарное уравнение реакции спиртового броже-
ния.
2.	Каков тонкий механизм акцептирования СО2 при первичном
биосинтезе углеводов?
3.	Рассчитайте число молей АТФ, образующегося при окисле-
нии малата в ЩУК, сопряженном с фосфорилированием АДФ.
5.2.9.
1.	Напишите уравнение реакции переноса ацетильной группы
ацетиллипоевой кислоты на KoA-SH. Назовите фермент, осуще-
ствляющий эту реакцию.
2.	Какая стадия цикла три- и дикарбоновых кислот сопряжена с
синтезом ГТФ? Составьте схему этого процесса.
3.	Напишите уравнение реакции превращения лимонной кис-
лоты в 1<мс-аконитовую кислоту.
5.2.10.
1.	Какие реакции отличают гликолиз от спиртового брожения?
82
2.	Рассчитайте число молекул АТФ, образующегося при пре-
вращении а-кетоглутаровой кислоты в янтарную кислоту.
3.	Составьте суммарное уравнение реакции окислительного де-
карбоксилирования ПВК.
5.2.11.
1.	Составьте суммарное уравнение реакций цикла три- и дикар-
боновых кислот.
2.	Рассчитайте число молекул АТФ, образующегося при дихо-
томическом распаде молекулы глюкозо-6-фосфата до ПВК, если
процесс идет в аэробных условиях.
3.	Напишите структурные формулы продуктов реакции и ис-
ходных соединений в приведенном уравнении реакции:
УДФ-глюкоза + D-глюкозо-б-фосфат —Е > X + У,
где Е — УДФ-глюкоза:О-глюкозо-6-фосфат-1 -гликозилтрансфераза.
5.2.12.
1.	Какие конечные соединения образуются при гликолизе и
спиртовом брожении?
2.	Рассчитайте число молей АТФ, образующегося при превра-
щении а-кетоглутаровой кислоты в фумаровую кислоту.
3.	Напишите уравнение реакции декарбоксилирования ПВК,
протекающей при участии тиаминпирофосфата.
5.2.13.
1.	Определите число молекул АТФ, синтезированного при
спиртовом брожении одной молекулы глюкозы.
2.	Составьте схему превращения а-кетоглутаровой кислоты в
янтарную кислоту. Назовите ферменты, принимающие участие в
этом превращении.
3.	Напишите структурные формулы продуктов реакции и ис-
ходных соединений в приведенном уравнении реакции:
УДФ-глюкоза+гликоген Е > X + Y,
где Е — УДФ-глюкоза:гликоген-а-4-гликозилтрансфераза.
5.2.14.
1.	Рассчитайте число молей АТФ, образующегося при превра-
щении янтарной кислоты в яблочную кислоту.
2.	Укажите дегидрогеназную реакцию, происходящую в про-
цессе гликолиза. Отметьте субстрат, продукт реакции и фермент,
катализирующий эту реакцию.
3.	Напишите уравнение реакции превращения 3-фосфоглице-
риновой кислоты в 3-фосфоглицериновый альдегид в процессе
первичного биосинтеза углеводов.
6"
83
5.2.15.
1.	Какие конечные соединения образуются при гликолизе и
окислительном декарбоксилировании ПВК?
2.	Перечислите ферменты, принимающие участие в цикле три-
и дикарбоновых кислот и относящиеся к классу оксидоредуктаз.
3.	Определите число молекул АТФ, синтезированного при пол-
ном окислении 5 молекул глюкозы по дихотомическому пути.
5.2.16.
1.	Перечислите ферменты, принимающие участие в цикле три-
и дикарбоновых кислот и относящиеся к классу лиаз.
2.	Определите число молекул АТФ, синтезированного при
окислительном декарбоксилировании одной молекулы ПВК.
3.	Напишите уравнение реакции, осуществляемой сукцинатде-
гидрогеназой.
5.2.17.
1.	Представьте схему превращения ПВК в процессе спиртового
брожения. Назовите ферменты.
2.	Каков энергетический эффект полного окисления глюкозы
по апотомическому пути?
3.	Составьте схему превращения лимонной кислоты в изоли-
монную в цикле три- и дикарбоновых кислот. Укажите ферменты,
принимающие участие в этом превращении.
5.2.18.
1.	Определите число молекул АТФ, синтезированного при пол-
ном окислении одной молекулы глюкозы по дихотомическому
пути.
2.	Укажите, на каких этапах цикла три- и дикарбоновых кислот
осуществляются реакции декарбоксилирования. Составьте соот-
ветствующие уравнения реакций.
3.	Какую реакцию катализирует а-1,4-глюканветвящий фер-
мент?
5.2.19.
1.	Напишите уравнение реакции цикла три- и дикарбоновых
кислот, катализируемой ферментом, относящимся к классу лигаз.
2.	Рассчитайте число молей АТФ, образующегося при полном
окислении моля ацетил-КоА в цикле три- и дикарбоновых кислот.
3.	Напишите структурные формулы продуктов и исходных со-
единений в реакции:
УДФ-глюкоза + D-фруктозо-б-фосфат Е X + Y,
где Е — УДФ-глюкоза:П-фруктозо-6-фосфат-2-глюкозилтрансфе-
раза.
84
5.2.20.
1.	Перечислите коферменты, принимающие участие в окисли-
тельном декарбоксилировании ПВК.
2.	Рассчитайте число молей АТФ, образующегося при превра-
щении изолимонной кислоты в янтарную кислоту.
3.	Напишите структурные формулы продуктов и исходных со-
единений реакции:
УДФ-галактоза + D-глюкоза - Е > X + Y,
где Е — УДФ-галактоза:П-глюкозо-1-галактозилтрансфераза.
Тема 6. ЛИПИДЫ И ИХ ОБМЕН
Задание 6.1. СТРОЕНИЕ И РАСПАД ЛИПИДОВ
6.1.1.
1.	Перечислите основные группы фосфолипидов. Напишите
формулу фосфатидной кислоты.
2.	Напишите уравнения реакций в соответствии со схемой:
глицерин	>Х
глицерофосфатдегидрогеназа
*У.
3.	Каков энергетический эффект (выраженный в молекулах
АТФ) полного окисления 1 моль стеариновой кислоты до СО2 и
Н2О?
6.1.2.
1.	Напишите структурную формулу холевой кислоты. Каково ее
биологическое значение?
2.	Олеиновая кислота разрушается путем р-окисления. Напи-
шите уравнения реакций ступенчатого ферментативного распада
олеиновой кислоты. Назовите метаболиты и ферменты, катализи-
рующие эти реакции.
3.	Напишите уравнение реакции превращения холина в аце-
тилхолин. Назовите фермент, катализирующий эту реакцию.
6.1.3.
1.	Приведите структурную формулу фосфатидилинозит-4,5-ди-
фосфата и укажите его функции в обмене веществ.
2.	Каковы основные этапы распада «-глицерофосфата до аце-
тил-КоА?
3.	Напишите уравнения реакций в соответствии со схемой:
серин декаРбоксилиР°вание ч х метилиР°вание ч холин
85
6.1.4.
1.	Какова роль ненасыщенных жирных кислот в организме?
Напишите формулы важнейших представителей этой группы ве-
ществ.
2.	Сколько молекул ацетил-КоА образуется при распаде три-
пальмитина?
3.	Напишите уравнение следующей реакции:
гомоцистеин+бетаин teP146”1?-) метионин +
+N,N -диметилглицин.
6.1.5.
1.	Напишите структурную формулу женского полового гормо-
на.
2.	Осуществите цепочку превращений с указанием ферментов,
катализирующих эти реакции:
p-моностеарин стеариновая кислота стеарил-КоА.
3.	Каков энергетический эффект (выраженный в молекулах
АТФ) превращения 1 моль глицерина в диоксиацетонфосфат в
процессе распада липидов?
6.1.6.
1.	Приведите уравнение реакции гидролиза фосфатидилино-
зит-4,5-дифосфата под действием фосфолипазы С.
2.	Осуществите цепочку превращений по схеме:
Р-оксистеарил-КоА —> p-кетостеарил-КоА -> пальмитил-КоА.
Назовите ферменты и промежуточные продукты реакций.
3.	Напишите формулу цис- и /иранс-изомеров олеиновой кислоты.
6.1.7.
1.	Молекулы нейтральных жиров могут содержать три различ-
ные жирные кислоты. Напишите формулу такого триглицерида.
2.	Сравните энергетический эффект (выраженный в молекулах
АТФ) при окислении стеариновой и пальмитиновой кислоты при
условии, что образующийся ацетил-КоА окисляется до СО2 и
Н2О.
3.	Напишите уравнения реакций в соответствии со схемой:
ос-глицерофосфохолин а-фосфоглицерин -> глицерин.
6.1.8.
1.	Напишите формулу цис- и /пранс-изомеров арахидоновой
кислоты СН3-(СН2)4-(СН=СН-СН2)4-СН2-СН2-СООН.
2.	Каков энергетический эффект (выраженный в молекулах
АТФ) полного окисления 1 моль глицерина до СО2 и Н2О?
86
3.	Напишите уравнения реакций с указанием ферментов в со-
ответствии со схемой: серинфосфатид -> диглицерид -» глицерин.
6.1.9.
1.	Чем отличаются растительные жиры от животных?
2.	Определите энергетический эффект (выраженный в молеку-
лах АТФ) полного распада 1 молекулы стеариновой кислоты до
СО2 И Н2О.
3.	Приведите реакцию превращения бетаинальдегида в бетаин.
Назовите фермент.
6.1.10.
1.	В чем состоит отличие простых липидов от сложных?
2.	Напишите в виде схемы реакции Р-окисления высших жир-
ных кислот.
3.	Напишите уравнения реакций, протекающих в соответствии
со схемой:
кефалин Ф^фолипазаВ > х
фосфатидатфосфогидропаза
*У.
6.1.11.
1.	Приведите примеры структурных формул стеролов, стеридов
и стероидов. Назовите продукты гидролиза стеарохолестерида.
2.	Напишите уравнения гидролиза тристеарина до р-моностеа-
рина. Укажите фермент, катализирующий эту реакцию.
3.	Осуществите цепочку превращений и укажите ферменты, ка-
тализирующие эти реакции: а, Р-дигидропальмитил-КоА -» р-ок-
сипальмитил-КоА -> р-кетопальмитил-КоА.
6.1.12.
1.	Перечислите неканонические функции липидов.
2.	Осуществите цепочку превращений с указанием ферментов,
катализирующих эти реакции: а-глицерофосфат -> фосфодиокси-
ацетон -> 3-фосфоглицериновый альдегид.
3.	Каков энергетический эффект (выраженный в молекулах
АТФ) распада дипальмитина до ацетил-КоА?
6.1.13.
1.	Каково значение липидов в построении биологических мем-
бран? Напишите структурные формулы лецитина и серинфосфа-
тида.
2.	Линолевая кислота разрушается путем р-окисления. Напи-
шите уравнения реакций ступенчатого ферментативного распада
линолевой кислоты. Назовите метаболиты и ферменты, катализи-
рующие реакции.
87
3.	Напишите уравнение реакции в соответствии со схемой:
серинфосфатид Д^р60*™ > х
6.1.14.
1.	Напишите уравнение реакции превращения пальмитостеаро-
олеина в пальмитодистеарин.
2.	Дайте общую характеристику липидов и приведите их клас-
сификацию.
3.	Напишите структурную формулу фосфатидилинозитола и
укажите его роль в обмене веществ.
6.1.15.
1.	Какова структура восков? Приведите примеры.
2.	Осуществите цепочку превращений с указанием ферментов,
катализирующих эти реакции: лецитин -> фосфатидная кислота ->
-> диглицерид -> глицерин.
3.	Каким образом осуществляется регуляция активности липаз?
Ответ дайте в виде схемы.
6.1.16.
1.	Напишите структурную формулу мужского полового гормо-
на.
2.	Напишите уравнение реакции гидролиза трипальмитина до
р-монопальмитина. Укажите фермент, катализирующий эту реак-
цию.
3.	Каков энергетический эффект (выраженный в молекулах
АТФ) окисления двух молекул глицерина до ацетил-КоА?
6.1.17.
1.	Напишите структурную формулу серинфосфатида. Обо-
значьте лиофобную и лиофильную часть молекулы.
2.	Напишите уравнение реакции гидролиза пальмитохолесте-
рида. Назовите фермент, катализирующий эту реакцию, и продук-
ты реакции.
3.	Напишите формулу моногалактозилдиацилглицерина. К ка-
кой группе липидов относится данное соединение?
6.1.18.
1.	Какие жирные кислоты чаше всего встречаются в триацил-
глицеролах человека? Напишите их формулы.
2.	Подсчитайте энергетический эффект (выраженный в моле-
кулах АТФ) распада стерида по схеме:
пальмитохолестерид -нон-> пальмитат---> ацетил-КоА.
88
3.	Осуществите цепочку превращений с указанием ферментов:
лецитин диглицерид —> глицерин.
6.1.19.
I.	Напишите формулу цитидиндифосфохолина и охарактери-
зуйте его роль в биосинтезе фосфатидов.
2.	Подсчитайте энергетический эффект (выраженный в моле-
кулах АТФ) следующих превращений:
р-оксипальмитил-КоА -Р-окисле™е-_> ацетил-КоА ЦШС1Кребса > СО2 +
+ Н2О.
3.	Осуществите цепочку превращений с указанием ферментов,
катализирующих реакции: а-глицерофосфат фосфодиоксиаце-
тон -> 3-фосфоглицериновый альдегид.
6.1.20.
1.	Какова структура и биологическая роль восков? Приведите
примеры растительных и животных восков.
2.	Осуществите цепочку превращений по схеме с указанием
ферментов, катализирующих эти реакции: Р-монопальми-
тил-КоА -> пальмитиновая кислота —> пальмитил-КоА.
3.	Каков энергетический эффект (выраженный в молекулах
АТФ) окисления двух молекул стеариновой кислоты до аце-
тил-КоА?
Задание 6.2. БИОСИНТЕЗ ЛИПИДОВ
6.2.1.
1.	Осуществите превращения в соответствии со схемой: стеари-
новая кислота -» стеарил-КоА -> стеарохолестерид.
2.	Напишите уравнения реакций синтеза малонил-КоА из аце-
тил-КоА.
3.	Какие липиды участвуют в регуляции обмена веществ?
6.2.2.
1.	Напишите уравнение реакции: р-окси-р-метилглутарил-КоА->
-»мевалоновая кислота.
2.	Приведите суммарное уравнение синтеза пальмитиновой
кислоты.
3.	Опишите, как взаимодействуют конденсирующий и ацилпе-
реносящий субдомены синтазы высших жирных кислот.
6.2.3.
1.	Напишите уравнения реакций синтеза мевалоновой кислоты
из ацетил-КоА. Какова роль мевалоновой кислоты в биосинтезе
стеролов?
89
2.	Напишите уравнения реакций в соответствии со схемой: ма-
латоил-КоА -» малат -> оксалоацетат.
Укажите ферменты.
3.	Какова структура (число и субдоменная организация поли-
пептидных цепей) синтазы высших жирных кислот млекопитаю-
щих?
6.2.4.
1.	Напишите в виде схемы основные пути образования и ис-
пользования ацетил-КоА в обмене липидов.
2.	Напишите уравнение реакции превращения «-глицерофос-
фата в фосфатидилмонопальмитин. Назовите фермент.
3.	Какова роль HS-группы конденсирующего и ацилперенося-
шего субдоменов синтазы ВЖК в процессе элонгации цепей жир-
ных кислот?
6.2.5.
1.	Какое значение в обмене липидов имеет превращение аце-
тил-КоА в ацетоуксусную кислоту?
2.	Напишите суммарное уравнение реакции биосинтеза мирис-
тиновой кислоты.
3.	Напишите уравнение реакции с использованием структур-
ных формул:
диглицерид + цитидинфосфатхолин -> лецитин + ЦМФ.
6.2.6.
1.	Каким путем синтезируются фосфатидные кислоты и какова
их роль в биосинтезе триглицеридов и фосфатидов?
2.	Напишите уравнения реакций превращения р-кетобутириль-
ного радикала в p-оксибутирильный. На каком домене синтазы
ВЖК осуществляется данная реакция?
3.	Посредством каких реакций осуществляется регенерация
HS-KoA из ацетил-КоА? Приведите соответствующие уравнения
реакций.
6.2.7.
1.	Напишите уравнения реакций превращения капронильного
радикала в каприльный в процессе биосинтеза пальмитиновой
кислоты синтазой ВЖК.
2.	Напишите уравнение реакции синтеза кефалина из ПДФ-ко-
ламина и других необходимых реагентов.
3.	Какова роль протеинкиназ и цитрата в реакции активности
ацетил-КоА-карбоксилазы?
90
6.2.8.
1.	Напишите уравнения реакций превращения миристинового
радикала в пальмитиновый в ходе синтеза стеариновой кислоты
синтазой ВЖК.
2.	Какое значение имеет мембранный перенос липидов и како-
ва роль белков в этом процессе?
3.	Напишите формулу мевалоновой кислоты.
6.2.9.
1.	Опишите строение кетоновых тел и их биологическое значе-
ние.
2.	Напишите уравнения реакций синтеза пальмитодистеарина
из а-глицерофосфата. Назовите ферменты.
3.	Какие домены входят в состав ацетил-КоА-карбоксилазы?
6.2.10.
1.	Приведите уравнения реакций биосинтеза коламинфосфати-
да через фосфатидную кислоту и укажите ферменты, катализиру-
ющие эти реакции.
2.	Как из глиоксилевой кислоты в организме может образовать-
ся оксалоацетат? Приведите уравнения реакций и назовите фер-
менты.
3.	Какова роль домена тиоэстеразы в синтазе высших жирных
кислот?
6.2.11.
1.	Напишите уравнение реакции синтеза малонил-КоА из аце-
тил-КоА. Охарактеризуйте фермент, катализирующий данную ре-
акцию.
2.	Напишите уравнения реакций образования тристеарина из
фосфатидной кислоты.
3.	Как из глиоксилевой кислоты в организме может образовать-
ся малат? Приведите уравнения реакций.
6.2.12.
1.	Напишите полные уравнения реакций биосинтеза серинфос-
фатида. Укажите ферменты, ускоряющие эти процессы.
2.	Как построена синтаза высших жирных кислот млекопитаю-
щих? Сколько доменов и субдоменов входит в состав этого энзи-
ма?
91
3.	Осуществите цепочку превращений с указанием ферментов:
ацетил-КоА -» p-кетобутирил-КоА -> Р-окси-р-метилглута-
рил-КоА.
6.2.13.
1.	Напишите уравнения реакций биосинтеза а,а-дипальмито-
Р-стеарина с использованием р-моноглицерида.
2.	Перечислите домены, входящие в состав ацетил-КоА-кар-
боксилазы.
3.	Осуществите цепочку превращений с указанием ферментов:
холин -> холинфосфат —> цитидинфосфатхолин.
6.2.14.
1.	Напишите уравнение реакции превращения холестерола в
ацилхолестерол. Назовите фермент.
2.	Охарактеризуйте строение и роль ацилпереносящего субдо-
мена в составе синтазы высших жирных кислот печени птиц.
3.	Какова роль глиоксилевого цикла во взаимосвязи углеводов
и липидов? Ответ подтвердите соответствующими реакциями.
6.2.15.
1.	Приведите суммарное уравнение реакции биосинтеза стеа-
риновой кислоты.
2.	Напишите серию реакций, происходящих при превращении
цитрата в глиоксалат. Назовите ферменты.
3.	Каково строение ацетил-КоА-карбоксилазы и ее роль в об-
мене липидов?
6.2.16.
1.	Осуществите цепочку превращений:
мевалоновая кислота ме~"""iX Ф^Фомевалонаткиназа^,
2.	Напишите уравнение реакции, катализируемой изоцитрат-
лиазой.
3.	Какова внутриклеточная локализация синтеза высших жир-
ных кислот?
6.2.17.
1.	Сколько молекул АТФ необходимо для образования тристеа-
рина из глицерина и стеариновой кислоты? Напишите суммарное
уравнение биосинтеза тристеарина.
2.	Какова роль глиоксилевого цикла во взаимосвязи обмена уг-
леводов и липидов?
3.	Опишите, как взаимодействуют конденсирующий и ацилпе-
реносящий домены в процессе синтеза высших жирных кислот.
92
6.2.18.
1.	HS-KoA необходим для активирования высших жирных кис-
лот. Укажите пути его высвобождения в организме животных и
напишите соответствующие уравнения реакций.
2.	Каким образом ЦТФ принимает участие в синтезе серинфос-
фатида? Приведите уравнение реакции с указанием фермента.
3.	Осуществите следующие ферментативные превращения:
Ц«с-аконитат ^итатгидратаза > х
изоцитратлиаза у
6.2.19.
1.	Опишите различия в биосинтезе триглицеридов и фосфати-
дов.
2.	Напишите уравнение реакции синтеза малонил-КоА из аце-
тил-КоА. Охарактеризуйте фермент, катализирующий данную ре-
акцию.
3.	Приведите схему реакций, осуществляемых в восстанавлива-
ющем домене (домене II) синтазы высших жирных кислот. Назо-
вите соответствующие субдомены.
6.2.20.
1.	Напишите формулы витаминов, участвующих в обмене ли-
пидов. Укажите кофакторы, в состав которых они входят.
2.	Какова роль ацилпереносящего субдомена в синтезе ВЖК?
Каково строение ацилпереносящей «руки» этого субдомена?
3.	Осуществите цепочку превращений:
моноглицеридацил- диглицеридацил-
Р-монопальмитин------^ансфер-^--> X	> Y.
Тема 7. БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ
7.1.
1.	Напишите формулу ФМН.
2.	Укажите последовательность расположения компонентов
комплекса III электротранспортной цепи митохондрий. Укажите
название этого комплекса.
3.	Перечислите ферменты, осуществляющие детоксикацию ак-
тивных форм кислорода.
7.2.
1.	Какие мембраны называются сопрягающими и каковы осо-
бенности их химического состава?
2.	Напишите уравнение реакции, катализируемой супероксид-
дисмутазой.
93
3.	Сколько молекул АТФ может синтезироваться сопряженно с
полным окислением 2 молекул глюкозы в процессе дихотомичес-
кого пути распада?
7.3.
1.	Приведите пример реакции субстратного фосфорилирования
с использованием структурных формул всех компонентов.
2.	Укажите места локализации процессов свободного окисле-
ния в клетке.
3.	Перечислите компоненты фактора F( протонной АТФазы.
7.4.
1.	Приведите суммарное уравнение полного окисления глюко-
зы по апотомическому пути.
2.	Напишите структурную формулу семихинона.
3.	Чем отличаются монооксигеназы от диоксигеназ? Перечис-
лите субстраты диоксигеназ.
7.5.
1.	Напишите структурную формулу ФАД - Н2.
2.	Какова роль цитохрома Р450 в детоксикации ксенобиоти-
ков?
3.	Приведите названия блоков (комплексов) ферментов дыха-
тельной цепи митохондрий.
7.6.
1.	Напишите структурную формулу простетической группы
убихинон-протеина.
2.	Сколько молекул АТФ может синтезироваться сопряженно с
превращением 2 молекул янтарной кислоты в оксалоацетат в цик-
ле три- и дикарбоновых кислот?
3.	Напишите суммарное уравнение реакции полного окисления
глюкозы по дихотомическому пути.
7.7.
1.	Какие соединения называются макроэргическими? Приве-
дите примеры макроэргических соединений нуклеотидной и не-
нуклеотидной природы.
2.	Напишите структурную формулу гидрохинона (QH2).
3.	Какое соединение является основным поставщиком прото-
нов и электронов в дыхательную цепь ферментов митохондрий?
7.8.
1.	Напишите уравнение реакции, катализируемой фенолгид-
роксилазой.
94
2.	В каких процессах используется энергия, выделяющаяся при
распаде макроэргических соединений?
3.	Напишите уравнение реакции, катализируемой каталазой.
7.9.
1.	Напишите уравнение реакции превращения фенилаланина в
тирозин и приведите название соответствующего фермента.
2.	Представьте в виде формулы субъединичный состав сопряга-
ющего фактора (Fj) АТФ-синтазы. В каких субъединицах этого
фактора, по современным представлениям, осуществляется синтез
АТФ?
3.	Сколько молекул АТФ может синтезироваться сопряженно с
превращением 1 молекулы изолимонной кислоты в фумаровую
кислоту в цикле три- и дикарбоновых кислот?
7.10.
1.	Напишите уравнение реакции с использованием структур-
ных формул всех компонентов:
креатинфосфат + АДФ -> ?.
2.	Приведите схему передачи электронов в дыхательной цепи
ферментов митохондрий с участием цитохромов.
3.	Чем отличается окисление, сопряженное с фосфорилирова-
нием АДФ, от свободного окисления?
7.11.
1.	Напишите уравнение реакции, катализируемой пирокатеха-
зой.
2.	Приведите в виде схемы план строения молекулы миозина.
Какая область молекулы этого белка обладает способностью свя-
зывать и расщеплять АТФ?
3.	В каких процессах используется энергия, высвобождающаяся
в результате свободного окисления?
7.12.
1.	Назовите ферменты цикла три- и дикарбоновых кислот, от-
носящиеся к классу оксидоредуктаз.
2.	Напишите уравнение реакции с использованием структур-
ных формул:
1,3-дифосфоглицерат + АДФ -» 3-фосфоглицерат + АТФ.
3.	Приведите пример реакции свободного окисления, катали-
зируемой монооксигеназой.
7.13.
1.	Чем отличаются первичные дегидрогеназы от вторичных де-
гидрогеназ? Приведите пример реакции, катализируемой первич-
ной дегидрогеназой, коферментом которой является НАДФ.
95
2.	Какие ферменты называют электроназами? Какова последо-
вательность их расположения в дыхательной цепи ферментов ми-
тохондрий?
3.	Перечислите компоненты, входящие в комплекс II дыхатель-
ной цепи ферментов митохондрий. Приведите название этого
комплекса.
7.14.
1.	Изобразите в виде схемы блочную структуру дыхательной
цепи ферментов митохондрий; укажите на ней этапы, сопряжен-
ные с синтезом АТФ.
2.	Назовите известные вам биохимические процессы, в которых
используется энергия макроэргических связей ГТФ.
3.	Какие ферменты называют терминальными оксидазами?
7.15.
1.	Охарактеризуйте строение, место расположения и роль уби-
хинона в дыхательной цепи ферментов.
2.	Сколько молекул АТФ может синтезироваться сопряженно с
полным окислением 2 молекул ацетил-КоА в цикле три- и дикар-
боновых кислот?
3.	Используя структурные формулы, осуществите следующие
превращения и назовите ферменты их катализирующие:
7.16.
1.	Сколько молекул АТФ может синтезироваться сопряженно с
передачей 2 электронов по электронтранспортной цепи митохон-
дрий?
2.	Напишите схему реакции, катализируемой супероксиддис-
мутазой.
3.	Напишите уравнение реакции, используя структурные фор-
мулы:
фосфоенол-ПВК + АДФ -> АТФ + ПВК.
7.17.
1.	Напишите структурную формулу флавинмононуклеотида.
2.	Сколько молекул АТФ может синтезироваться сопряженно с
превращением 1 молекулы 2-оксоглутаровой кислоты в яблочную
кислоту в цикле три- и дикарбоновых кислот?
3.	Назовите все известные вам активные формы кислорода.
96
7.18.
1.	Какова роль цитохрома Р450 детоксикации ксенобиотиков?
2.	Представьте в виде схемы (рисунка) строение сопрягающего
фактора (Fj) АТФ-синтазы.
3.	Какие ферменты относятся к терминальным оксидазам?
7.19.
1.	Напишите структурную формулу ФМН • Нг-
2.	Сколько молекул АТФ может синтезироваться сопряженно с
превращением 2 молекул янтарной кислоты в щавелевоуксусную
кислоту в цикле три- и дикарбоновых кислот?
3.	Перечислите основные постулаты хемиосмотической гипоте-
зы П. Митчелла.
7.20.
1.	Напишите структурную формулу семихинона.
2.	Приведите названия блоков (комплексов) ферментов дыха-
тельной цепи митохондрий.
3.	В каких процессах используется энергия, высвобождающаяся
в результате свободного окисления?
Тема 8. ГОРМОНЫ И ИХ РОЛЬ В ОБМЕНЕ ВЕЩЕСТВ
8.1.
1.	Осуществите цепочку превращений на начальном этапе био-
синтеза стероидных гормонов (с указанием ферментов):
ацетил-КоА -» 0-кетобутирил-КоА —> р-окси-р-метилглута-
рил-КоА —> мевалоновая кислота.
2.	Представьте каскад реакций синтеза норадреналина из тиро-
зина.
3.	Перечислите классы гормонов.
8.2.
1.	Приведите уравнения реакций в соответствие со следующей
схемой и назовите ферменты, их катализирующие:
холестерол -> прогестерон -> 11 -Дезоксикортикостерон —>кор-
тикостерон —> альдостерон.
2.	Приведите структурные формулы промежуточных соедине-
ний при синтезе адреналина из тирозина.
3.	Каков механизм действия пептидных гормонов?
8.3.
1.	Напишите структурные формулы тестостерона и эстрадиола.
Какие функции выполняют данные гормоны?
7 Кон имев А. С. и др.
97
2.	Дайте характеристику G-белков. Какую функцию они вы-
полняют?
3.	Осуществите цепочку превращений:
тирозин —> диоксифенилаланин —> окситирамин —> норадрена-
лин —>адреналин.
8.4.
1.	Перечислите важнейшие пептидные гормоны.
2.	Напишите формулы соединений, возникающих при превра-
щении диоксифенилаланина в адреналин.
3.	Напишите структурные формулы цАМФ и цГМФ. Какую
функцию выполняют эти соединения?
8.5.
1.	Осуществите цепочку превращений при биосинтезе стероид-
ных гормонов (с указанием ферментов):
мевалоновая кислота -э фосфомевалоновая кислота —> пиро-
фосфомевалоновая кислота —> изопентилпирофосфат.
2.	Напишите структурные формулы простагландина А] и В2.
3.	Каков механизм действия стероидных гормонов?
8.6.
1.	Перечислите ферменты, активность которых проявляется в
фосфорилированном состоянии.
2.	Приведите схему механизма действия пептидных гормонов.
3.	Напишите структурную формулу L-тироксина.
8.7.
1.	Напишите уравнения реакций биосинтеза сквалена из мева-
лоновой кислоты. Назовите ферменты.
2.	Какие соединения относятся к вторичным посредникам? На-
пишите структурные формулы этих соединений.
3.	Каков механизм действия тироидных гормонов?
8.8.
1.	Осуществите цепочку превращений:
прогестерон -> 17-оксипрогестерон -»андростерон -»тестосте-
рон.
2.	Назовите ферменты, осуществляющие превращения:
АТФ -> цАМФ; ГТФ -> цГМФ.
3.	Какова функция рилизинг-факторов?
8.9.
1.	Напишите структурные формулы адреналина и норадренали-
на. Какие функции выполняют данные гормоны?
98
2.	Какова структура и функции инсулина?
3.	Осуществите цепочку превращений:
прогестерон -> 17-оксипрогестерон —> 17-оксикортикостерон.
8.10.
1.	Перечислите стероидные и пептидные гормоны, обладаю-
щие анаболической активностью.
2.	Каковы функции простагландинов?
3.	Напишите структурную формулу тиролиберина.
8.11.
1.	Осуществите цепочку превращений:
тирозин -> диоксифенилаланин —> диоксифенилсерин.
2.	Перечислите важнейшие функции пептидных гормонов.
3.	Напишите структурную формулу гетероауксина. Какое прак-
тическое применение находит этот гормон?
8.12.
1.	Напишите структурную формулу ауксинов а и Ь.
2.	Каков механизм действия инсулина?
3.	Осуществите цепочку превращений с указанием ферментов:
изопентилпирофосфат —> диметилаллилпирофосфат -> гера-
нилпирофосфат —> фарнезилпирофосфат —> сквален.
8.13.
1.	Напишите структурные формулы простагландинов Сг и D2.
2.	Дайте характеристику рецептора инсулина.
3.	Осуществите цепочку превращений:
диоксифенилаланин —>диоксифенилсерин -> норадреналин —>
—>изопропиладреналин.
8.14.
1.	Напишите структурную формулу опиоидного пептида мет-
энкефалина.
2.	Какова ключевая реакция в биосинтезе тироидных гормо-
нов? Приведите ее.
3.	Каков спектр действия простагландинов?
8.15.
1.	Перечислите важнейшие функции стероидных гормонов.
2.	Напишите структурные формулы гормонов насекомых (юве-
нильный гормон III и экдистерон).
3.	Каковы особенности биосинтеза пептидных гормонов?
7*
99
Тема 9. ВЗАИМОСВЯЗЬ И РЕГУЛЯЦИЯ ОБМЕНА ВЕЩЕСТВ
9.1.
1.	Составьте схему, иллюстрирующую роль белков-репрессо-
ров, корепрессоров и индукторов в регуляции транскрипции.
2.	Приведите структурную формулу диацетилглицерина.
3.	Какие вещества относят к группе телергонов? На каком
уровне осуществляется регуляция обмена веществ при их посред-
стве?
9.2.
1.	Какие соединения образуются при воздействии фосфолипа-
зы С на фосфатидилинозит-4,5-дифосфат? Приведите соответ-
ствующее уравнение реакции.
2.	Представьте в виде схемы регуляцию активности липаз.
3.	Какова роль ЦТФ и АТФ в регуляции синтеза пиримидино-
вых нуклеотидов?
9.3.
1.	Приведите схему регуляции активности гликогенфосфорила-
зы при участии протеинкиназ и протеинфосфатаз.
2.	Напишите структурную формулу бомбикола.
3.	Перечислите уровни регуляции обмена веществ.
9.4.
1.	Какое значение имеют ядерно-цитоплазменные отношения в
формировании молекул ферментов митохондрий и хлоропластов?
2.	Какова структурная формула цитраля?
3.	Приведите схему фосфоинозитидного пути регуляции обме-
на веществ.
9.5.
1.	Приведите схему АДФ-рибозилирования ферментов. Какой
фермент катализирует данное превращение?
2.	Какова структурная формула D-циклосерина?
3.	Какую роль играют негистоновые белки в регуляции обмена
веществ?
9.6.
1.	Какие белки и пептиды участвуют в переносе веществ через
мембрану?
2.	Приведите структурную формулу цГМФ.
3.	Напишите схему аденилирования белков. Как отражается
аденилирование на активности глутаминсинтетазы?
100
9.7.
1.	Какова роль белково-нуклеиновых взаимодействий в регуля-
ции обмена веществ?
2.	Напишите структурную формулу инозит-1,4,5-трифосфата.
3.	Приведите схему репрессии и дерепрессии оперона.
9.8.
1.	Какое значение имеют множественные формы ферментов
для регуляции обмена веществ в организме? Приведите примеры
ферментов, обладающих множественными формами.
2.	Каковы функции фитонцидов и фитоалексинов?
3.	Приведите схему процесса регуляции биосинтеза белков на
оперонном уровне.
9.9.
1.	Перечислите элементы метаболитного уровня регуляции об-
мена веществ.
2.	Каково строение Р-ацетопиридина? Какова роль этого со-
единения в регуляции обмена веществ?
3.	Приведите схему созревания и переноса мРНК из ядра в ци-
топлазму клетки. Отметьте роль белково-нуклеиновых взаимодей-
ствий в этом процессе.
9.10.
1.	Какие вещества называют вторичными посредниками? При-
ведите примеры с указанием роли конкретного вторичного по-
средника в реализации гормонального сигнала в клетке.
2.	Какова структура бомбикола?
3.	Приведите схемы фосфорилирования и дефосфорилирова-
ния гистонов. Какое значение имеют эти процессы для регуляции
обмена веществ?
9.11.
1.	Какова роль Са2+ в регуляции обмена веществ на метаболит-
ном уровне?
2.	Какова структура p-пиридинсульфоновой кислоты? Какое
значение имеет это соединение в регуляции обмена веществ?
3.	Приведите схему регуляции активности киназы фосфорилазы Ь.
9.12.
1.	Какова роль белково-липидных взаимодействий в регуляции
обмена веществ?
2.	Какова структура цАМФ? Какие ферменты контролируют
содержание цАМФ в клетке?
3.	Какова классификация, структура и функции G-белков?
101
9.13.
1.	Составьте схему котрансляционного гликозилирования бел-
ков.
2.	Как построен цГМФ?
3.	Что представляют собой энхансеры и сайленсоры и какова
их роль в регуляции обмена веществ?
9.14.
1.	Что представляют собой информатины и информасомы? Ка-
кова их роль в регуляции обмена веществ?
2.	Напишите структурную формулу цАМФ. Вторичным посред-
ником каких гормонов является данное соединение?
3.	Приведите схему регуляции активности протеиназ путем их
посттрансляционной модификации.
9.15.
1.	Какова роль белок-белковых взаимодействий в регуляции
обмена веществ на клеточном уровне?
2.	Какова структурная формула цитраля? Какова его роль в ре-
гуляции обмена веществ?
3.	Приведите схему активации аденилатциклазы при посред-
стве G-белков.
9.16.
1.	Деятельность каких гормонов реализуется при посредстве
G-белков?
2.	Как построен ЦТФ? Регулятором активности какого фер-
мента является это соединение?
3.	Какое значение имеет ограниченный протеолиз в регуляции
обмена веществ? Приведите примеры ферментов, активность ко-
торых регулируется посредством ограниченного протеолиза.
9.17.
1.	Приведите схему регуляции концентрации фруктозо-1,6-ди-
фосфата при участии фруктозо-2,6-дифосфата.
2.	Каково строение [3-ацетопиридина? Какова роль данного со-
единения в регуляции обмена веществ?
3.	Какие вещества называют ключевыми метаболитами? При-
ведите их формулы.
9.18.
1.	Используя структурные формулы, приведите примеры телер-
гонов, оказывающих воздействие на поведение насекомых.
2.	Перечислите виды посттрансляционной модификации бел-
ков.
102
3.	Изобразите в виде схемы процессы репрессии и дерепрессии
оперонов.
9.19.
1.	Кс.кие воздействия оказывают пуромицин, левомицитин и
эритромицин на биосинтез белков? На какие другие важнейшие
процессы обмена веществ способны воздействовать антибиотики?
Приведите примеры.
2.	Как построен диацетилглицерин? Активатором какого энзи-
ма является данное соединение?
3.	Что представляет собой ретроингибирование? Приведите
примеры.
9.20.
1.	Приведите схему фосфоинозитидного пути регуляции обме-
на веществ.
2.	Какова роль негистоновых белков в регуляции обмена ве-
ществ?
3.	Какова структурная формула Р-пиридинсульфоновой кисло-
ты? К какой группе биоактивных соединений относится это веще-
ство?
ЧАСТЬ III
ТЕМЫ СТУДЕНЧЕСКИХ ДОКЛАДОВ И РЕФЕРАТОВ
С ПЕРЕЧНЕМ ОСНОВНЫХ ЛИТЕРАТУРНЫХ
ИСТОЧНИКОВ
ТЕМА 1. АМИНОКИСЛОТЫ, ПЕПТИДЫ, БЕЛКИ
ЗАДАНИЕ 1.1. АМИНОКИСЛОТЫ И ПЕПТИДЫ
1.	Кислотно-основные свойства аминокислот и пептидов
1.	Лбе X. Роль гистидинсодержащих соединений как внутрикле-
точных протонных буферных компонентов мышц позвоночных//
Биохимия, 2000. — Т. 65 — В. 7 — С. 891—900.
2.	/шохмлшя/Под ред. Е. С. Северина. — М.: ГЭОТАР-МЕД,
2005.-784 с.
3.	Степанов В. М. Молекулярная биология. Структура и функ-
ции белков. — М.: Наука, 2005. — 334 с.
4.	Шульц Г., Ширмер Р. Принципы структурной организации
белков. — М.: Мир, 1982. — 354 с.
2.	Электронная структура пептидной группы
1.	Кнорре Д. Г., Мызина С.Д. Биологическая химия. — М.: Выс-
шая школа, 2002. — 478 с.
2.	Коничев А. С., Севастьянова Г. А. Молекулярная биология. —
М.: Академия, 2003. — 400 с.
3.	Попов Е. М. Структурная организация белка. — Т. 3. — М.:
Наука, 1997.— 604 с.
4.	Степанов В. М. Молекулярная биология. Структура и функ-
ции белков. — М.: Наука, 2005. — 334 с.
5.	Шульц Г., Ширмер Р. Принципы структурной организации
белков. — М.: Мир, 1982. — 354 с.
3.	Принципы структурной организации пептидов
1.	Попов Е. М. Структурная организация белка. — Т. 3. — М:
Наука, 1997. — 604 с.
2.	Рис Э., Стернберг М. Введение в молекулярную биологию. От
клеток к атомам. — М.: Мир, 2002. — 142 с.
3.	Шайтан К. В., Терешкина К. Б. Молекулярная динамика бел-
ков и пептидов. — М.: Ойкос, 2004. — 105 с.
4.	Биологические функции аминокислот
1.	Барабой В. А. Биологические функции, метаболизм и меха-
низм действия селена//Успехи современной биологии, 2004. —
Т. 124.-№2.-С. 154-168.
104
2.	Гомазков О. А. Общие физиологические механизмы воздей-
ствия глутамата на центральную нервную систему//Успехи физио-
логических наук, 2004. — Т. 35. — № 1. — С. 20—42.
3.	Исаев Н.К., Андреева Н.А., Стелъмашук Е. В., Зоров Д. Б.
Роль митохондрий в механизмах токсического воздействия глута-
мата//Биохимия, 2005. — Т. 70. — В. 6 — С. 741—750.
4.	Кузнецов В. В., Шевякова Н. И. Пролин при стрессе//Физио-
логия растений, 1999 — Т. 46. — № 2 — С. 321—336.
5.	Кулинский В. И. Нейротрансмиттеры и головной мозг//Соро-
совский образовательный журнал, 2001. — Т. 7. — № 6 — С. 11—16.
6.	Шапиро Я. С. Биологическая химия. — СПб.: ЭЛБИ-СПб,
2004. - 368 с.
5.	Биологическая роль природных пептидов
а)	Глутатион
1.	Смирнова Г. В., Октябрьский О. Н. Глутатион у бактерий//
Биохимия, 2005. — Т. 70. — В. 11 — С. 1459—1473.
б)	Карнозин
1.	Болдырев А. А. Проблемы и перспективы исследования био-
логической роли карнозина//Биохимия, 2000. — Т. 65. — В. 7. —
С. 884-890.
2.	Болдырев А. А. Карнозин. Биологическое значение и возмож-
ности применения в медицине. — М.: изд-во МГУ, 1998. — 318 с.
3.	Галант С., Семенова М. Л., Юнева М. О. Карнозин как потен-
циальное средство против старения//Биохимия, 2000. — Т. 65. —
В. 7.-С. 1018-1021.
4.	Матсукура Т, Танака X. Применение комплекса L-карнози-
на с цинком в медицине//Биохимия, 2000. — Т. 65. — В. 7 —
С. 961-980.
5.	Холлидей Р., МакФарланд Г. А. Роль карнозина в поддержании
жизнедеятельности клеток//Биохимия, 2000. — Т. 65. — В. 7. —
С. 991-997.
в)Р~Казоморфины
1.	Гомазков О. А. Нейротропная активность опиоидных пепти-
дов пищевого происхождения р-казоморфинов//Успехи физиоло-
гических наук, 2004. — Т. 35. — № 1. — С. 83—101.
2.	Гомазков О. А. Нейротрофические и ростовые функции моз-
га: регуляторная специфика и терапевтический потенциал//Успе-
хи физиологических наук, 2004. — Т. 36. — № 2. — С. 22—40.
г)	Регуляторные пептиды
1.	Ашмарин И. П., Королева С. В. Закономерности взаимодей-
ствия и функционирования континуума нейропептидов (на пути к
единой концепции)//Вестник РАМН, 2002. — № 6. — С. 40—52.
2.	Хавинсон В. X, Малинин В. В. Механизмы геропротекторного
действия пептидов//Бюллетень экспериментальной биологии и
медицины, 2002. — Т. 133. — № 1. — С. 4—10.
105
3.	Хавинсон В. X, Анисимов В. Н. Пептидные биорегуляторы и
старение. — СПб.: Наука, 2003. — 223 с.
4.	Хавинсон В. X., Кветная Т. В. Регуляторные пептиды и гомео-
стаз//Российский химический журнал, 2005. — Т. 49. — № 1. —
С. 112-117.
5.	Хавинсон В. X., Анисимов С. В., Малинин В. В и др. Пептидная
регуляция генома и старение. — СПб: Российская книжная пала-
та, 2005 —151 с.
д)	Миелопептиды
1. Петров Р. В., Михайлова А. А., Фонина Л. А., Степаненко Р. Н.
Миелопептиды. — М.: Наука, 2001. — 180 с.
6. Свойства аналогов природных пептидов
1. Попов Е.М. Структурная организация белка. — М.: Наука,
1997.-Т. 3-604 с.
7. Пептидомика — новое направление постгеномных технологий
1. Карелин А. А., Иванов В. Т. Пептидомика — новые направле-
ния постгеномных технологий//Вестник РАН, 2005. — Т. 75. —
№2.-С. 139-148.
2. Кубинъи Г. В поисках новых соединений — лидеров для созда-
ния лекарств//Российский химический журнал, 2006. — Т. 4.—
№2.-С. 5-17.
Задание 1.2. СТРУКТУРА БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ
1. Эволюция белков
1.	Вельков В. В. Новые представления о молекулярных механиз-
мах эволюции: стресс повышает генетическое разнообразие//Мо-
лекулярная биология, 2002. — Т. 36. — № 2. — С. 277—285.
2.	Зорин Н.А., Зорина В. Н., Зорина Р. М. Эволюция белков се-
мейства макроглобулинов//Журнал эволюционной биохимии и
физиологии, 2006. — Т. 42. — № 1. — С. 91—94.
3.	Ратнер В. А. Молекулярная эволюция//Соросовский образо-
вательный журнал, 1998. — Т. 4 — № 3. — С. 41—47.
4.	Тиходеев О. И. Молекулярные механизмы макроэволюции//
Журнал общей биологии, 2005. — Т. 66. — № 1. — С. 13—27.
5.	Челиа В., Бланделл Т. Количественная оценка структурных и
функциональных ограничений аминокислотных замен при эво-
люции белков//Биохимия, 2005. — Т. 70. — № 8. — С. 1013—1020.
6.	Шульц Г., Ширмер Р. Принципы структурной организации
белков. — М.: Мир, 1982. — 354 с.
7.	Рис Э., Стернберг М. Введение в молекулярную биологию. От
клеток к атомам. — М.: Мир, 2002. — 142 с.
2.	Надвторичный уровень организации белков
1.	Биохимия/Х\ор ред. Е. С. Северина — М.: ГЭОТАР-МЕД,
2005. - 784 с.
106
2.	Коничев А. С., Севастьянова Г. А. Молекулярная биология. —
М.: Академия, 2003. — 400 с.
3.	Леднева Р. К., Алексеевский А. В., Васильев С. А. и др. Струк-
турные аспекты взаимодействия гомеооменов с ДНК//Молеку-
лярная биология, 2001. — Т. 35. — № 5. — С. 764—777.
4.	Шульц Г., Ширмер Р. Принципы структурной организации
белков. — М.: Мир, 1982. — 354 с.
3.	Доменный уровень структурной организации белков
1.	Богданов К). Ф. Сходство доменной организации белков у
филогенетически далеких организмов как основа консервативнос-
ти мейоза//Онтогенез, 2004. — Т. 35. — № 6. — С. 415—423.
2.	Марков А. В., Куликов А. М. Гомологичные белковые домены
в надцарствах Archaea//Известия РАН (серия биологическая),
2005. - № 4. - С. 389-400.
3.	Наградова Н. К. Пространственный обмен доменами в гомо-
олигомерных белках//Биохимия, 2002. — Т. 67. — В. 8. — С. 1013—
1025.
4.	Турутина В. П., Ласкин А. А., Кудряшов Н. А. и др. Идентифи-
кация скрытой периодичности в аминокислотной последователь-
ности белковых семейств//Биохимия, 2006. — Т. 71. — В. 1.—
С. 26-41.
5.	Шатаева Л. К, Ряднова И. Ю., Хавинсон В. X. Исследование
информационной ценности олигопептидных блоков в регулятор-
ных пептидах и белках//Успехи современной биологии, 2002. —
Т. 122. — №3. — С. 281-288.
4.	Гетеромультидоменные белки
1.	Гусев Н. Б. Внутриклеточные Са-связывающие белки//Соро-
совский образовательный журнал, 1998. — Т. 4. — № 5. — С. 2—16.
2.	Канышкова Т. Г., Бунева Т. Г., Невинский Г. А. Лактоферин и
его биологические функции//Биохимия, 2001. — Т. 66. — В. 1.—
С. 5-13.
3.	Коничев А. С., Севастьянова Г. А. Молекулярная биология. —
М.: Академия, 2003. — 400 с.
4.	Степанова В. В., Ткачук В. А. Урокиназа как мультидомен-
ный белок и полифункциональный регулятор клеток//Биохимия,
2002. - Т. 67. - В. 1. - С. 127-138.
5.	Терентьев А. А., Молдогазиева Н. Т. Структурно-функцио-
нальное картирование а-фетопротеина. //Биохимия, 2006. —
Т.71.-В. 2.-С. 157-172.
5.	Фолдинг белков
1.	Березовский И.Н., Трифонов Э. Н. Эволюционные аспекты
структуры и фолдинга белков//Молекулярная биология, 2001. —
Т. 35. - № 2. - С. 278-284.
2.	Колб В. А. Котрансляционное сворачивание белков//Молеку-
лярная биология, 2001. — Т. 35. — № 4. — С. 682—690.
107
3.	Маркосян К. А., Курганов Б. Н. Фолдинг, неправильный фол-
динг и агрегация белков. Образование телец включения//Биохи-
мия, 2004. - Т. 69. - В. 9. - С. 1196-1212.
4.	Птицин О. Б., Финкельштейн А. В., Добсон К. М. Самооргани-
зация белковых структур — мост между физикой и биологией//
Молекулярная биология, 1999. — Т. 33. — № 6. — С. 1012—1015.
5.	Хан Р. X., Хан Ф. Модели фолдинга белков в качестве катали-
заторов в живой природе//Биохимия, 2002. — Т. 67. — В. 5. —
С. 624-630.
6.	Молекулярные шапероны в фолдинге белков
1.	Айрих Л. Г., Курочкина Л. П., Месянжинов В. В. Шапероноза-
висимый фолдинг основного белка капсида бактериофага Т4//
Биохимия, 2002. — Т. 67. — В. 7 — С. 982—989.
2.	Евстигнеева 3. Г., Соловьева Н. А., Сидельникова Л. И. Струк-
тура и функции шаперонов и шаперонинов//Прикладная биохи-
мия и микробиология, 2001. — Т. 37. — № 1. — С. 5—18.
3.	Коничев А. С., Севастьянова Г. А. Молекулярная биология. —
М.: Академия, 2003. — 400 с.
4.	Мартин И. Фолдинг белка, протекающий с участием шапе-
рониновой системы GroEL/GroESZ/Биохимия, 1998. — Т. 63. —
В. 4. - С. 444-452.
7.	Болезни, связанные с нарушением фолдинга белков
1.	Байрамов В. М., Мальцев А. В., Каминский Ю. Г. и др. Обра-
зование и роль р-амилоидных пептидов при амилоидозе в ней-
роне//Биоорганическая химия, 2006. — Т. 32. — № 3. — С. 243—
248.
2.	Власова М.А., Машковский С. А. Молекулярное взаимодей-
ствие сывороточного амилоида А острой фазы: возможное участие
в патогенезе злокачественных опухолей//Биохимия, 2006. —
Т.71.-В. 10.-С. 1301-1311.
3.	Лосано А., Калиа С. Новые подходы к лечению болезни Пар-
кинсона//В мире науки, 2005. — № 10. — С. 54—61.
4.	Макаров В. В., Смирнов А. М. Уроки прионовой «эпопеи» в
Европе — от биотехногенной катастрофы до большой политики//
Аграрная Россия, 2001. — № 3. — С. 15—20.
5.	Маркина Н.В. Прионы//Химия и жизнь, 2005. — № 3. —
С. 9-11.
6.	Прузинер С. Диагностика коровьего бешенства//В мире на-
уки, 2004. — № 10. — С. 44—51.
7.	Panuc Е. Г. Белок и жизнь. — М.: МИЛТА ГИТ, 2003. — 262 с.
8.	Стереохимический код
1.	Коничев А. С., Севастьянова Г. А. Молекулярная биология. —
М.: Академия, 2003. — 400 с.
2.	Попов Е. М. Структура и функции белка. — М.: Наука,
2000. - 482 с.
108
3.	Попов Е. М. Структурная организация белка. — М.: Наука,
1997.-Т. 3.-604 с.
4.	Березовский И. Н., Трифонов Э. Н. Протеомный код//Молеку-
лярная биология, 2002. — Т. 6. — № 2. — С. 315—319.
9.	Протеомика — новое направление посттеномных технологий
1.	Андерсон Н.Л., Балкере Г. Белковые микрочипы//В мире на-
уки, 2002. - № 11 - С. 14-15.
2.	Громов П. С., Целис Ч. Э. От геномики к протеомике//Моле-
кулярная биология, 2000. — Т. 34. — № 4. — С. 597—611.
3.	Ивахно С., Корнелюк А. Количественная протеомика и ее
применение в системной биологии//Биохимия, 2006. — Т. 71.—
В. 10.-С. 1312-1327.
4.	Киселев Л. Л. Геномика, протеомика, биоинформатика. Что
далыпе?//Онтогенез, 2000. — Т. 31. — № 3. — С. 235—236.
10.	Защитные белки
1.	Альберте Б., БрейД., Льюис Дж. и др. Молекулярная биология
клетки. — М.: Мир, 1994. — Т. 3. — 504 с.
2.	Биохимия/Пор ред. Е. С. Северина. — М.: ГЭОТАР-МЕД,
2005.-784 с.
3.	Галактионов В. Г. Иммунология. — М.: РИЦ МДК, 2000. —
486 с.
4.	Глас Р. Защита от ретровируса//В мире науки, 2006. —
№ 7. - С. 38-45.
5.	Ройт А., Бростофф Дж., Мейл Д. Иммунология. — М.: Мир,
2000. - 581 с.
6.	Степанов В. М. Молекулярная биология. Структура и функ-
ции белков. — М.: Наука, 2005. — 334 с.
11.	Сократительные белки
1.	Волков Н. И., Нессэн Э. Н., Осипенко А. А., Корсун С. Н. Био-
химия мышечной деятельности. — Киев.: Олимпийская литерату-
ра, 2000. — 502 с.
2.	Гусев Н. Б. Молекулярные механизмы мышечного сокраще-
ния//Соросовский образовательный журнал, 2000. — Т. 6. —
№ 8. - С. 24-32.
3.	Гусев Н. Б. Движение немышечных клеток и реорганизация
актиновых микрофиламентов//Соросовский образовательный
журнал, 2001. — Т. 7. — № 7. — С. 9—16.
4.	Клячко Н. Л. Биологическая подвижность и полимеризация
актина//Соросовский образовательный журнал, 2000. — Т. 6. —
№ 10. - С. 5-9.
5.	Филиппович Ю. Б., Коничев А. С., Севастьянова Г. А., Кутузо-
ва Н. М. Биохимические основы жизнедеятельности человека. —
М.: ВЛАДОС, 2005. - 407 с.
6.	Марри Р., ГреннерД., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия челове-
ка.-М.: Мир, 2004. - Т. 2. - 414 с.
109
7.	Элиот В., Элиот Д. Биохимия и молекулярная биология. —
М.: МАИК/НАУКА — интерпериодика, 2002. — 446 с.
12.	Регуляторные белки
1.	Коничев А. С., Севастьянова Г. А. Молекулярная биология. —
М.: Академия, 2003. — 400 с.
2.	Ляшенко А. А., Уваров В. Ю. К вопросу о систематике цитоки-
нов//У спехи современной биологии, 2001. — Т. 121. — № 6. —
С. 589-603.
3.	Молекулярная биология: структура и биосинтез нуклеиновых
кислот/Под ред. А. С. Спирина. — М.: Высшая школа, 1990. —
352 с.
4.	Самарин С. Н. Белки семейства WASP — универсальные по-
средники между цитоскелетом и сигнальными путями клетки//
Биохимия, 2005. - Т. 70. - № 12 - С. 1587-1592.
5.	Ченцов Ю. С. Введение в клеточную биологию.—М.: Академ-
книга, 2004, — С. 112—117.
13.	Полипептидные факторы роста
1.	Гомазков О. А. Нейротрофические и ростовые факторы мозга:
регуляция, специфика и терапевтический потенциал//Успехи фи-
зиологических наук, 2005. — Т. 36. — № 2. — С. 22—40.
2.	Колычев А. П. Инсулиноподобные факторы роста в филогене-
зе позвоночных. Сравнительный анализ структурных особеннос-
тей домена UPP П//Журнал эволюционной биохимии и физиоло-
гии, 2005. - Т. 41. - № 6. - С. 473-489.
3.	Стойка Р. С., Панчук Р. Р., Стойка Б. Р. Полипептидные
факторы роста в процессах эмбрионального развития и опухоле-
вого роста//Онтогенез, 2004. — Т. 35. — № 4. — С. 254—272.
4.	Фильченков А. А., Стойка Р. С., БыкорезА. И. Трансформиру-
ющие факторы роста. — Киев: Наук. Думка, 1994. — 290 с.
Тема 2. ФЕРМЕНТЫ, КОФЕРМЕНТЫ И ВИТАМИНЫ
Задание 2.1. ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ И ТРАНСФЕРАЗЫ
1.	Изоферменты и проблемы геронтологии
1.	Брумберг В., Певзнер Л. Нейрохимия изоферментов. — Л.: На-
ука, 1997.
2.	Растинг Р.Л. Что такое старость?//В мире науки, 1993,—
№ 2-3.
3.	Березов Т. Т. Применение ферментов в медицине//Соросов-
ский образовательный журнал, 1996. Т. 2. — № 3. — С. 23—27.
4.	Наградова Н. К. Каталитические антитела//Соросовский об-
разовательный журнал, 1996. — Т. 2. — № 8. — С. 23—31.
ПО
2. Роль ферментов в адаптации организмов к стрессовым воздей-
ствиям
1.	Егорова Т. А. Биохимические механизмы адаптации организ-
мов к стрессовым воздействиям. — М.: Прометей, 2004.
2.	Соколовский В. Ю., Белозерская Т.А. Действие стрессоров на
дифференциальную экспрессию генов в ходе развития Neurospora
crassa//YcnexH биологической химии, 2000. — Т. 40. — С. 85—152.
3.	Скулачев В. П. Кислород и явления запрограммированной
смерти//Биохим. общ-во РАН. Баховские чтения. — М.: Издатель-
ство МГУ, 2000. - С. 1—38.
3.	Ферменты и здоровье
1.	Слинкин М.А., Власик Т. Н. Митохондриальные антитела для
терапии: особенности строения и принципы применения//Мате-
риалы II съезда общества биотехнологов России. — М., 2004. —
С. 30-42.
2.	Крынецкий Е. Ю. Полиморфизм ферментов, участвующих в
метаболизме лекарственных средств//Молекулярная биология,
1996. - Т. 30. - В. 1. - С. 33-42.
3.	Березов Т. Т. Применение ферментов в медицине//Соросов-
ский образовательный журнал, 1996. — Т. 2. — № 3. — С. 23—27.
4.	Каталитические антитела
1.	Наградова Н. К. Каталитические антитела//Соросовский об-
разовательный журнал, 1996. — Т. 2. — № 8. — С. 23—31.
2.	Глик Б., Пастернак Дж. Молекулярная биотехнология: прин-
ципы и применение/Под ред. Н. К. Янковского. — М.: Мир,
2002. - С. 96-102.
3.	Раптпнер В. А. Молекулярная эволюция//Соросовский обра-
зовательный журнал, 1998. — Т. 4. — № 3. — С. 41—47.
4.	Современная биотехнология. Мифы и реальность/Сост. Ю. Н. Ел-
дышев. — М.: Тайдекс Ко, 2004. — 200 с.
Задание 2.2. ГИДРОЛАЗЫ, ЛИАЗЫ, ИЗОМЕРАЗЫ И ЛИГАЗЫ
1.	Функциональная роль витаминов и коферментов
1.	Горбачев В. В., Горбачев В. Н. Витамины. Микро- и макроэле-
менты. — Минск: Интерпрессервис, 2002. — 542 с.
2.	Девис М., Остин Дж., Патридж Д. Витамин С. — М.: Мир,
1999. -176 с.
3.	Зубаиров Д. М. Витамины свертывания крови//Соросовский
образовательный журнал, 2001. — Т. 7. — № 9. — С. 9—13.
4.	Лани Я. К. Рентгеновская кристаллография бактериородопси-
на и его фотоинтермедиатов: расшифровка механизмов протонного
транспорта//Биохимия, 2001. — Т. 66. — В. 11. — С. 1447—1482.
5.	Ливанова Н. Б., Чеботарева Н. А., Еронина Т. Б, Курганов Б.Н.
111
Пиридоксаль-5'-фосфат как каталитический и конформационный
кофактор мышечной гликогенфосфорилазы ^//Биохимия, 2002. —
Т.67.-В. 10.-С. 1317-1324.
6.	Малахов Л. Г., Белоновская О. С. Витамины. — М.: МГАВ-
МиВ, 2004. - 43 с.
7.	Яблонски Н., Чаплин Дж. Эволюция цвета кожи//В мире на-
уки, 2003. - №2. - С. 52-59.
2.	Альтернативные ферменты
а)	А б з и м ы
1.	Габибов А. Г., Фрибуле А., Тома Д. и др. Антитела — протеазы:
подходы к индукции каталитического ответа//Биохимия, 2002. —
Т. 67. - В. 10. - С. 1413-1427.
2.	Коничев А. С., Севастьянова Г. А. Молекулярная биология. —
М.: Академия, 2003. — 400 с.
3.	Наградова Н. К. Каталитические антитела//Соросовский об-
разовательный журнал, 1996. — Т. 2. — № 8. — С. 23—31.
4.	Степанов В. М. Молекулярная биология. Структура и функ-
ции белков. — М.: Наука, 2005. — 334 с.
5.	Хомутов Р. М. О путях создания пиридоксаль-5'-фосфат-за-
висимых каталитических антител//Биохимия, 2002. — Т. 67. —
№ 10.-С. 1312-1316.
б)	Гибридозимы
1.	Власов В. В., Сальников В. В., Зенкова М. А. Химические РНКазы//
Молекулярная биология, 1998. — Т. 32. — № 1. — С. 54—61.
2.	Коничев А. С., Севастьянова Г. А Основные термины молеку-
лярной биологии. — М.: КолосС, 2006. — 188 с.
в)	Рибозимы
1.	Велц Р., Шмидт К., Мюллер С. Моделирование и синтез рибо-
зимов//Молекулярная биология, 2000. — Т. 34. — В. 6. — С. 1090—
1096.
2.	Женодарова С. М. Нуклеозимы и минизимы//Молекулярная
биология, 2000. — Т. 32. — В. 3. — С. 401—409.
3.	Спирин А. С. Мир РНК и его эволюция//Молекулярная био-
логия, 2005. - Т. 39. - № 4. - С. 550-556.
4.	Коничев А. С., Севастьянова Г. А. Молекулярная биология. —
М.: Академия, 2003. — 400 с.
3.	Конформационные аспекты каталитического действия аспар-
татных протеиназ
1.	Андреева Н. С. Как особенности трехмерной структуры ас-
партатных протеиназ определяют их свойства//Биоорганическая
химия, 2003. - Т. 29. - № 5. - С. 453-456.
2.	Варфоломеев С.Д. Химическая энзимология. — М.: Акаде-
мия, 2005. — 480 с.
3.	Варфоломеев С.Д., Упоров И. В., Федоров Е. В. Биоинформа-
тика и молекулярное моделирование в химической энзимологии.
112
Активные центры гидролаз//Биохимия, 2002. — Т. 64. — В. 10. —
С. 1328-1340.
4.	Попов Е. М. Структура и функции белка. — М.: Наука,
2000. - 482 с.
4.	Механизм ферментативного гидролиза пептидной связи серино-
выми протеиназами
1.	Антонов В.К. Химия протеолиза. — М.: Наука, 1991. — 504 с.
2.	Попов Е. М. Структура и функция белка. — М.: Наука,
2000. - 482 с.
3.	Степанов В. М. Молекулярная биология. Структура и функ-
ции белков. — М.: Наука, 2005. — 334 с.
5. Структура и механизм каталитического действия отдельных
представителей гидролаз, лиаз, лигаз и изомераз
1.	Бойер П.Д. На пути каталитического механизма АТФ-синте-
тазы//Биохимия, 2001. — Т. 66. — В. 10. — С. 1312—1322.
2.	Варфоломеев С.Д. Химическая энзимология. — М.: Акаде-
мия, 2005. — 480 с.
3.	Красиков В. В., Карелов Д. В., Фирсов Л. М. а-Глюкозидазы//
Биохимия, 2001. — Т. 66. — В. 3. — С. 332—348.
4.	Милъготина Е. И, Ворошина Т. Л., Честухина Г. Г. Глутамил-
эндопептидаза: структура, функции, практическое использова-
ние//Биоорганическая химия, 2003. — Т. 29. — № 6. — С. 563—576.
5.	Рабинович М.Л., Мельник М. С., Колобова А. В. Структура и
механизм действия целлюлолитических ферментов//Биохимия,
2002. - Т. 67. - В. 8. - С. 1026-1050.
6.	Степанов В. М. Молекулярная биология. Структура и функ-
ции белков. — М.: Наука, 2005. — 334 с.
6.	Селективный протеолиз как механизм контроля качества белка
1.	Абрамова Е. Б., Шарова Н. П, Карпов В. Л. Протеосома: разру-
шать, чтобы жить//Молекулярная биология, 2002. — Т. 36. —
№5.-С. 461-476.
2.	Дунаевский Я. А., Белозерский М. А. О Нобелевской премии по
химии за 2004 г. Механизм АТФ-зависимой деградации белков с
участием убиквитина//Биохимия, 2005. — Т. 70. — В. 3. — С. 359—
360.
3.	Кудряшова Н. Ю. «Поцелуй смерти» или регулируемая дегра-
дация белков//Биология в школе, 2005. — № 4. — С. 13—16.
4.	Лузиков В. Н. Контроль качества белка: белки и органеллы//
Биохимия, 2002. — Т. 67. — № 2. — С. 205—219.
5.	Ротанова Т. В., Абрамова Е. Б., Шарова Н. П. От парадокса к
Нобелевской премии//Биологические мембраны, 2005. — Т. 22. —
№2,-С. 151-156.
6.	Старкова Н. Н., Королева Е. П., Ротанова Т. В. Внутрикле-
точный протеолиз. Становление селективной деградации белков//
Биоорганическая химия, 2000. — Т. 26. — № 2. — С. 83—86.
8 Коничев А. С. и др.
113
7.	Пептидогидролазы в реализации и регуляции клеточных функций
1.	Дериан С. К., Демиано Б. П., Д'Андре М. Р., Андраде-Гордон П.
Регуляция тромбином клеточных функций через рецепторы, рас-
щепляемые протеиназами: применение для терапии//Биохимия,
2002. - Т. 67. - В. 2. - С. 66—76.
2.	Мосолов В. В., Валуева Т. А. Участие протеолитических фер-
ментов во взаимодействии растений с фитопатогенными микро-
организмами//Биохимия, 2006. —Т. 31. — В. 8. — С. 1034—1042.
3.	Немова Н. И., Бондарева Л. А. Протеолитические фермен-
ты. — Петрозаводск: Карельский НЦ РАН, 2005. — 91 с.
4.	Струкова С. М. Тромбин — регулятор процессов воспаления
и репарации тканей//Биохимия, 2001. — Т. 66. — В. 1. — С. 14—27.
5.	Струкова С. М, Ткачук В. А. Протеиназы системы свертыва-
ния крови и фибринолиза как клеточные регуляторы//Биохимия,
2002. - Т. 67. - В. 1. - С. 3-4.
6.	Фильченков А. А. Каспазы: регуляторы апоптоза и других кле-
точных функций//Биохимия, 2003. — Т. 68. — В. 4. — С. 453—468.
7.	Хасигов П. 3., Подобед О. В., Кцоева С. А. и др. Металлопроте-
иназы матрикса нормальных тканей человека//Биохимия, 2001. —
Т.66.-В.2-С. 167-179.
8.	Яровая Г. А., Блохина Т. Б., Пешкова Е.А. Контактная систе-
ма. Новые представления о механизмах активации и биорегулиру-
ющих функциях//Биохимия, 2002. — Т. 67. — В. 2 — С. 16—19.
8.	Белковые ингибиторы ферментов
1.	Баскова И. П., Завалова Л. Л. Ингибиторы протеолитических
ферментов медицинской пиявки {Hirn do medicinalis)//Биохимия,
2001. - Т. 66. - В. 7 - С. 809-883.
2.	Дунаевский Я. М., Элпидина Е. Н., Винокуров К. С., Белозер-
ский М. А. Ингибиторы протеиназ: использование для повышения
устойчивости растений к патогенам и вредителям//Молекулярная
биология, 2005. — Т. 39. — № 4. — С. 702—708.
3.	Клунова С. М., Ярыгин Д. В. Внутриклеточный протеолиз и
его регуляция у насекомых. — М.: МПГУ, 2001. — 104 с.
4.	Мосолов В. В., Валуева Т. А. Участие протеолитических фер-
ментов и их ингибиторов в защите растений//Прикладная биохи-
мия и микробиология, 2001. — Т. 37. — № 2. — С. 131—140.
5.	Стикс Г. Очередная атака на СПИД//В мире науки, 2006. —
№ 2. - С. 62—65.
6.	Стикс Г. Молочные реки//В мире науки, 2006. — № 2. —
С. 62—65.
7.	Proteosome inhibitors in Cancer Therapy (Adams J., ed.) —
N. J. Human Press, Totowa, 2004. — 313 p.
9.	Ферменты в медицине
1.	Клиническая биохимия/Под ред. В. А. Ткачука. — М.: ГЭО-
ТАР-МЕД, 2004.-512 с.
114
2.	Коссинский Ю.А., Пырков Т. В., Луценко С. В., Ефремов Р. Т.
Предсказание структуры комплексов белок — лиганд: от компью-
терной модели к биологической функции//Российский химичес-
кий журнал, 2006. — Т. 50. — № 2. — С. 36—52.
3.	МоссД. В., Bammepeopdm П.Дж. Энзимология и медицина. —
М.: Медицина, 1978. — 287 с.
4.	Пирузян Л. А. Медико-биологические аспекты метаболичес-
кого портретирования//Доклады РАН, 2001. — № 1. — С. 129.
5.	Пирузян Л. А., Суханов В. А., Калинина Е. В., СапринА. Н. Ме-
таболический паспорт человека — основа новой стратегии в фар-
макологии//Известия РАН (сер. биологическая), 2005. — № 4. -
С. 389-400.
Тема 3. СТРУКТУРА, ФУНКЦИИ И ОБМЕН НУКЛЕИНОВЫХ
КИСЛОТ
Задание 3.1. СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ ДНК И РНК
1. Геносистематика и молекулярная эволюция
1.	Антонов А. С. Геносистематика: от Э. Чаргаффа и А. Н. Бело-
зерского до наших дней//Молекулярная биология, 2005. —
Т. 39.-В.4.— С.581-589.
2.	Ратнер В. А. Молекулярная эволюция//Соросовский образо-
вательный журнал, 1998. — Т. 4. — В. 3. — С. 41—47.
3.	Ратнер В. А. Молекулярная эволюция. Современное есте-
ствознание/Энциклопедия в Ют. — М.: МАГИСТР-ПРЕСС,
2000. - Т. 2. - С. 63-68.
2.	Секвенирование ДНК (тесты с использованием ДНК)
1.	Чемерис А. В., Ахунов Э.Д., Вахитов В. А. Секвенирование
ДНК. - М.: Наука, 1999. - 410 с.
2.	Франк-Каменецкий М.Д. Век ДНК. — М.: КДУ, 2004. — 240 с.
3.	Кларк Д., Рассел Л. Молекулярная биология: простой и зани-
мательный подход. — М.: Компания КОНД, 2004. — 472 с.
4.	Коничев А. С., Севастьянова Г. А. Молекулярная биология. —
М.: Академия, 2005. — 400 с.
5.	Черч Дж. Каждому — по геному//В мире науки, 2006. —
№ 4. - С. 30-40.
6.	Глик Б., Пастернак Дж. Молекулярная биотехнология.
Принципы и применение. — М.: Мир, 2002. — 589 с.
7.	Жимулев И. Ф. Общая и молекулярная генетика. — Новоси-
бирск: изд-во Сиб. унив., 2003. — 479 с.
8.	Хофман Э. Что может дать медицине секвенирование генома
человека?//Биохимия, 2001. — Т. 66. — В. 10. — С. 1415—1429.
9.	Киселев Л. Л. Геном человека и биология XXI века//Вестник
РАН, 2000. - Т. 70. - В. 5. - С. 412-424.
8*
115
3.	Метилирование ДНК, его биологическое значение
1.	Ванюшин Б. Ф. Метилирование адениновых остатков в ДНК
эукариот//Молекулярная биология, 2005. — Т. 39. — В. 4. — С. 557—
566.
2.	Ванюшин Б. Ф. Энзиматическое метилирование. ДНК-эпиге-
нетический контроль за генетическими функциями клетки//Био-
химия, 2005. - Т. 70. - В. 5. - С. 598-611.
3.	Холлидей Р. Метилирование ДНК и эпигенотипы//Биохи-
мия, 2005. - Т. 70. - В. 5. - С. 612-617.
4.	Дерфлер В. О биологическом значении метилирования ДНК//
Биохимия, 2005. — Т. 70. — В. 5. — С. 618—640.
5.	Вольпе П. Язык метилирования в геномике эукариот//Биохи-
мия, 2005. - Т. 70. - В. 5. - С. 708-721.
6.	Бурьянов Я. И., Шевчук Т. В. ДНК-метилтрансферазы и
структурно-функциональная специфичность модификации эука-
риотических ДНК//Биохимия, 2005. — Т. 70. — В. 5. — С. 885—
899.
7.	Шиф М. Метилирование и деметилирование ДНК как мише-
ни для противораковой терапии//Биохимия, 2005. — Т. 70. —
В. 5.— С. 651-669.
8.	Киселева Н. П., Киселев Ф. Л. Деметилирование ДНК и кан-
церогенез//Биохимия, 2005. —Т. 70. — В. 7. — С. 900—911.
4.	Повреждения первичной структуры ДНК и их причины
1.	Свердлов Е.Д. Очерки современной молекулярной генетики.
Очерк 7. Болезни генома и новая молекулярная генетика. Часть I//
Молекулярная генетика, микробиология и вирусология, 1998. —
№ 2. - С. 3-28.
2.	Коничев А. С., Севастьянова Г. А. Молекулярная биология. —
М.: Академия, 2005. — 400 с.
3.	Шарова Н. П. Как клетка восстанавливает поврежденную
ДНК//Биохимия, 2005. - Т. 70. - В. 3. - С. 341-359.
5.	Полиморфизм двойной спирали ДНК
1.	Уотсон Дж. Д. Двойная спираль. Воспоминания об открытии
структуры ДНК. — Ижевск: НИЦ, Регулярная и хаотическая ди-
намика, 2001. —144 с.
2.	Франк-Каменецкий М.Д. Век ДНК. — М.: КДУ, 2004.—
240 с.
3.	Зенгер В. Принципы структурной организации нуклеиновых
кислот. — М.: Мир, 1987. — 584 с.
4.	Щелкина А. К, Борисова О. Ф., Лившиц М.А., Джовин Т. М.
Параллельная ДНК с природными последовательностями основа-
ний//Молекулярная биология, 2003. — Т. 37. — В. 2. — С. 255—
265.
5.	Коничев А. С., Севастьянова Г. А. Молекулярная биология. —
М.: Академия, 2005. — 400 с.
116
6.	Суперспирализация ДНК и топоизомеразы
1.	Франк-Каменецкий М. Д. Век ДНК. — М.: КДУ, 2004. — 240 с.
2.	Якубовская Е.А., Габибов А. Г. Топоизомеразы. Механизм из-
менения топологии ДНК//Молекулярная биология, 1999.
Т. 33. - В. 3. - С. 368-384.
3.	Коничев А. С., Севастьянова Г. А. Молекулярная биология. —
М.: Академия, 2005. — 400 с.
4.	Рис Э., Стернберг М. От клеток к атомам. Иллюстрированное
введение в молекулярную биологию. — М.: Мир, 2002. — 142 с.
7.	Нанотехнология ДНК
1.	Нейдрием С. Нанотехнология и двойная спираль//В мире на-
уки, 2004. - № 9. — С. 22-31.
8.	Концепция «Мир РНК»
2.	Спирин А. С. Мир РНК и его эволюция//Молекулярная био-
логия, 2005. - Т. 39. - В. 4. - С. 550-556.
3.	Коничев А. С., Севастьянова Г. А. Молекулярная биология. —
М.: Академия, 2005. — 400 с.
4.	Рис Э., Стернберг М. От клеток к атомам. Иллюстрированное
введение в молекулярную биологию. — М.: Мир, 2002. — 142 с.
5.	Копылов А. М. Еще один шаг к «миру РНК»//Биохимия,
1995. - Т. 60. - В. 1. - С. 159-161.
6.	Гринстейн Б., Гринстейн А. Наглядная биохимия («экзамен
на отлично»)/Пер. с англ. — М.: ГЭОТАР-МЕДИЦИНА, 2000. —
119 с.
7.	Кузнецов В. В. РНК-интерференция. Использование метода
для создания нокаутных организмов и клеточных линий (обзор)//
Биохимия, 2003. - Т. 68. - В. 10. - С. 1301-1317.
8.	Вильгельм А. Э., Чумаков С. П., Прасолов В. С. Интерференция
РНК: биология и перспективы применения в биомедицине и био-
технологии//Молекулярная биология, 2006. — Т. 40. — № 3. —
С. 387-403.
9.	Иванов П. А., Надеждина Е. С. Стрессовые гранулы: РНП-со-
держащие цитоплазматические тельца, возникающие в ответ на
стресс. Состав и механизмы формирования//Молекулярная био-
логия, 2006. - Т. 40. - В. 6. - С. 937-944.
10.	Чуриков Н.А. Молекулярные механизмы эпигенетики//
Биохимия, 2005. — Т. 70. — В. 4. — С. 493—513.
11.	Рогаев Е. И. Малая РНК в развитии и заболеваниях мозга
человека//Биохимия, 2006. — Т. 71. — В. 1. — С. 127—131.
12.	Зверева М. Э., Шпанченко О. В., Донцова О. А., Богданов А. А.
Структура и функция тмРНК (10Sa РНК)//Молекулярная биоло-
гия, 2000. - Т. 34. - В. 6. - С. 1081-1089.
9.	Упаковка ДНК в хромосомах
1.	Альберте Б., БрейД., Льюис Дж. и др. Молекулярная биология
клетки. — В 3 т. — М.: Мир, 1994. — Т. 2. — 539 с.
117
2.	Сингер М., Берг П Гены и геномы. — М.: Мир, 1998. — Т. 1. —
С. 49-52.
3.	Рис Э., Стернберг М. От клеток к атомам. Иллюстрированное
введение в молекулярную биологию. — М.: Мир, 2002. — С. 82—84.
4.	Кленов М. С., Гвоздев В. А. Формирование гетерохроматина:
роль коротких РНК и метилирования ДНК//Биохимия, 2005. —
Т. 70. - № 11. - С. 1445-1458.
5.	Поляков В. Ю., Зацепина О. В., Киреев И. И. и др. Структурно-
функциональная модель митотической хромосомы//Биохимия,
2006. - Т. 71. - В. 1. - С. 6-16.
6.	Разин С. В. Пространственная организация эукариотического
генома и работа эпигенетических механизмов//Генетика, 2006. —
Т. 42. - В. 12. - С. 1605—1614.
7.	Фиорини А., Гувейя Ф. С., Фернандес М. А. Участки, ассоции-
рованные с матриксом (скаффолдом), и внутренние изгибы ДНК//
Биохимия, 2006. — Т. 71. — В. 5. — С. 598—606.
10.	ДНК органелл
1.	Альберте Б., Брей Д., Льюис Дж. и др. Молекулярная биология
клетки. — М.: Мир, 1994. — Т. 1. — С. 485—501.
2.	СингерМ.,БергП. Геныигеномы, — М.:Мир, 1998. —Т. 2,—391 с.
3.	Коничев А. С., Севастьянова Г. А. Молекулярная биология. —
М.: Академия, 2005. — 400 с.
4.	Юрина Н.П., Одинцова М. С. Общие черты организации гено-
ма хлоропластов. Сравнение с геномами про- и эукариот//Моле-
кулярная биология, 1992. — Т. 26. — В. 4. — С. 757—771.
11.	Полимеразная цепная реакция (амплификация ДНК) и сферы
ее применения
1.	Франк-Каменецкий М. Д. Век ДНК. — М.: КДУ, 2004. — 240 с.
2.	Глик Б., Пастернак Дж. Молекулярная биотехнология.
Принципы и применение. — М.: Мир, 2002. — 589 с.
3.	Жимулев И. Ф. Общая и молекулярная генетика. — Новоси-
бирск: изд-во Сиб. унив., 2003. — 479 с.
4.	Патрушев Л. И. Генетическая и белковая инженерия. —
Т. 1. — М.: Наука, 2004. — 526 с.
5.	Янковский Н. К. Молекулярно-генетические методы в руках
детектива или опыт исследования останков семьи последнего рос-
сийского императора//Соросовский образовательный журнал,
1996. - Т. 2. - № 2. - С. 21-27.
Задание 3.2. ОБМЕН НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ
1.	Нуклеозимы и минизимы
1.	Молекулярная биология. Структура и биосинтез нуклеиновых
кислот/Под ред. А. С. Спирина. — М: Высшая школа, 1990. —
С. 260-317.
118
2.	Женодарова С. М. Нуклеозимы и минизимы: новые данные//
Молекулярная биология, 2000. — Т. 34. — В. 6. — С. 401—409.
3.	Велц Р., Шмидт К., Мюллер С. Моделирование и синтез рибо-
зимов//Молекулярная биология, 2000. — Т. 34. — В. 6. — С. 1090—
1096.
4.	Чек Т. РНК как фермент//В мире науки, 1987. — №1.—
С. 28-36.
5.	Раптнер В. А. Молекулярная эволюция//Соросовский обра-
зовательный журнал, 1998. — Т. 2. — № 3. — С. 41—47.
2.	Теломеры и старение клеток
1.	Блокбери Е.Х. Теломера и теломераза//Биохимия, 1997.—
Т.62.-В. 11.-С. 1400-1406.
2.	Куренова Е. В., Мейсон Д. М. О функциях теломер//Биохи-
мия, 1997. - Т. 62. - В. 11. - С. 1453-1466.
3.	Макнайт Т.Д., Фитцжералъд М. С., ШиппенД. Е. Теломеры и
теломеразы растений//Биохимия, 1997. — Т. 62. — В. 11. — С. 1432—
1441.
4.	Роберт К., Мойзи С. Теломера человека//В мире науки,
1991.-№ 10.-С. 34-38.
5.	Осивац X. Д, Хаманн А. Реорганизация ДНК и биологическое
старение//Биохимия, 1997. — Т. 62. — В. 11. — С. 1442—1452.
6.	Георгиев Г. П., Мельникова Л. С. Различные механизмы регу-
ляции длины теломер//Молекулярная биология, 2000. — Т. 34. —
В. 5. - С. 743-752.
7.	Самуилов В. Д., Олескин А. В., Лагунова Е. М. Программируе-
мая клеточная смерть//Биохимия, 2000. — Т. 65. — В. 8. —
С. 1029-1046.
3.	Устранение повреждений в процессе репликации ДНК
1.	Альберте Б., БрейД., Льюис Дж. и др. Молекулярная биология
клетки. — М.: Мир, 1994. — С. 287—298.
2.	Краевский А. А. Химические реакции, катализируемые ДНК-
полимеразами//Биоорганическая химия. — М., 2000. — Т. 26. —
В. 1.-С. 4-11.
3.	Рыхлевская А. И., Кузнецова С. А. Моно- и бифункциональ-
ные ДНК-гликозилазы, участвующие в репарации окислительных
повреждений в ДНК//Молекулярная биология, 1998. — Т. 32. —
В. 5. - С. 757-772.
4.	Ланцов В. А. Репарация ДНК и канцерогенез: универсальные
механизмы репарации у про- и эукариот и последствия их по-
вреждения у человека//Молекулярная биология, 2000. — Т. 34. —
В. 6.-С. 1007-1024.
5.	Сайфер В. Н. Репарация генетических повреждений//Соро-
совский образовательный журнал, 1997. — Т. 3. — № 8. — С. 4—13.
6.	Коничев А. С., Севастьянова Г. А. Молекулярная биология. —
М.: Академия, 2003. — С. 204—222.
119
7.	Михайлов В. С. ДНК-полимеразы эукариот//Молекулярная
биология, 1999. — Т. 33. — В. 4. — С. 567—580.
4.	Биосинтез ДНК на РНК-матрице (обратная транскрипция)
1.	Раптнер В. А. Молекулярная эволюция//Соросовский обра-
зовательный журнал, 1998. — Т. 4. — № 3. — С. 41—47.
2.	Коничев А. С., Севастьянова Г. А. Молекулярная биология. —
М.: Академия, 2003. — С. 204—222.
3.	Альберте Б., БрейД., Льюис Дж. и др. Молекулярная биология
клетки. — М.: Мир, 1994. — С. 287—298.
4.	Иванов В. А., Ильин Ю. В. Обратные транскриптазы и их био-
логическая роль//Молекулярная биология, 1995. — Т. 29. — В. 2. —
С. 258-271.
5.	Лебедев Ю. Б. Эндогенные ретровирусы: возможная роль в
функционировании клеток человека//Молекулярная биология,
2000. - Т. 34. - В. 4. - С. 635-645.
5.	Как гены контролируют развитие клеток
1.	Патрушев Л. И. Экспрессия генов. — М.: Наука, 2000.—
С. 65-92.
2.	Коничев А. С., Севастьянова Г. А. Молекулярная биология. —
М.: Академия, 2003. — С. 180—196.
3.	Корочкин Л. И. Как гены контролируют развитие клеток//Соро-
совский образовательный журнал, 1996. — Т. 2. — № 1. — С. 17—22.
4.	Сингер М., Берт П. Гены и геномы. — М.: Мир, 1998. — 401 с.
6. Старение организма — особая биологическая функция
1.	Рыхлевская А. И., Кузнецова С. А. Моно- и бифункциональ-
ные ДНК-гликозилазы, участвующие в репарации окислительных
повреждений в ДНК//Молекулярная биология, 2000. — Т. 34. —
В. 6.-С. 1007-1024.
2.	Хофман Э. Что может дать медицине секвинирование генома
человека?//Биохимия, 2001. — Т. 66. — В. 10. — С. 1415—1429.
3.	Ланцов В. А. Репарация ДНК и канцерогенез: универсальные
механизмы репарации у про- и эукариот и последствия их по-
вреждения у человека//Молекулярная биология, 2000. — Т. 34. —
В. 6. - С. 1007-1024.
4.	Баранов В. С. Молекулярная диагностика, превентивная ме-
дицина и генная терапия//Молекулярная биология, 2000. —
Т. 34. - В. 4. - С. 684-695.
5.	Георгиев П. Г., Мельникова Л. С., Канн Т. Г. Различные меха-
низмы регуляции длины теломер//Молекулярная биология,
2000. - Т. 34. - В. 5. - С. 743-752.
6.	Элиот В., Элиот Д. Биохимия и молекулярная биология. —
М.: НИИ Биомед. Химии РАМН, 1999. — С. 10—12.
7.	Самуилов В.Д., Олескин А. В., Лагунова Е. М. Программируе-
мая клеточная смерть//Биохимия, 2000. — Т. 65. — В. 8. —
С. 1029-1046.
120
7.	Строение РНК-полимераз
1.	Никифоров В. Г. Структурно-функциональное исследование
РНК-полимеразы (1962—2001 )//Молекулярная биология, 2002. —
Т. 36.-В. 2.-С. 197-207.
2.	Спирин А. С. РНК-полимераза как молекулярная машина//
Молекулярная биология, 2002. — Т. 36. — В. 2. — С. 208—215.
3.	Шематорова Е. К., Шпаковский Г. В. Структура и функции
ядерной ДНК-зависимой РНК-полимеразы//Молекулярная био-
логия, 2002. — Т. 36. — В. 1. — С. 2—36.
Тема 4. ОБМЕН АМИНОКИСЛОТ И БЕЛКОВ
1.	Каталитически активные антитела (абзимы)
1.	Элиот В., Элиот Д. Биохимия и молекулярная биология. —
М.: НИИ Биомед. Химии РАМН, 1999. - С. 15-36.
2.	Наградова Н. К. Каталитически активные антитела//Соросов-
ский образовательный журнал, 1996. — Т. 2. — № 8. — С. 18—31.
3.	Филиппович Ю. Б. Основы биохимии. — М.: Агар, 1999. —
512 с.
4.	Коничев А. С., Севастьянова Г. А. Молекулярная биология. —
М.: Академия, 2003. — С. 196—322.
5.	Вельц Р., Шмидт К., Мюллер С. Моделирование и синтез ри-
бозимов//Молекулярная биология, 2000. — Т. 34. — В. 5. —
С.1090.
2.	Кодон-антикодоновое взаимодействие в процессе элонгации
трансляции
1.	Филиппович Ю. Б. Основы биохимии. — М.: Агар, 1999. — 512 с.
2.	Спирин А. С. Регуляция трансляции мРНК-связывающими
факторами у высших эукариот//Успехи биологической химии,
1996.-Т. 36.-С.3-48.
3.	Степанов В. М. Молекулярная биология/Под ред. акад.
А. С. Спирина. — М.: Высшая шкала, 1996. — 335 с.
3.	Специфические активаторы трансляции
1.	Спирин А. С. Регуляция трансляции мРНК-связывающими
факторами у высших эукариот//Успехи биологической химии,
1996.-Т. 36.-С. 3-48.
2.	Степанов В. М. Молекулярная биология. Структура и функ-
ции белков. — М.: Высшая школа, 1996. — 302 с.
3.	Спирин А. С. Молекулярная биология. Структура рибосомы и
биосинтез белка. — М.: Высшая школа, 1986. — С. 196—220.
4.	Специфические ингибиторы трансляции
1.	Мосолов В. В. Новое о природных ингибиторах протеолити-
ческих ферментов//Биоорганическая химия, 1998. — Т. 24. —
№ 5. - С. 322-340.
121
2.	Элиот В., Элиот Д. Биохимия и молекулярная биология. —
М.: НИИ Биомед. Химии РАМН, 1999. - С. 22-32.
3.	Скулачев В. П. Старение организма — особая биологическая
функция, а не результат поломки сложной живой системы: биохи-
мические основы гипотезы Вейсмана//Биохимия, 1997. — Т. 62. —
В. 11.-С. 1394-1399.
5.	Патология обмена белков
1.	Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия челове-
ка. -Т. 1. - М.: Мир, 1993. - С. 299-355.
2.	Филиппович Ю. Б. Основы биохимии. — М.: Агар, 1999. —
512с.
3.	Скулачев В. П. Старение организма — особая биологическая
функция, а не результат поломки сложной живой системы: биохи-
мические основы гипотезы Вейсмана//Биохимия, 1997. — Т. 62. —
В. 11.-С. 1394-1399.
4.	Самуилов В.Д., Олескин А. В., Лагунова Е. М. Программируе-
мая клеточная смерть//Биохимия. — М., 2000. — Т. 65. — В. 8. —
С. 1029-1046.
5.	Тер-Аванесян М.Д., Кушнаров В. В. Прионы: инфекционные
белки с генетическими свойствами//Биохимия, 1999.— Т. 64. —
В. 12. - С. 1638-1647.
6.	Стрессовые белки
1.	Егорова Т. А. Биологические механизмы адаптации орга-
низмов к стрессовым воздействиям. — М.: Прометей, 2004. —
С. 1-62.
2.	Войников В. К., Рудиковский А. В. Белки теплового шока куль-
туры кукурузы//Физиология растений, 1990. — Т. 33. — № 2. —
С. 221-225.
3.	Соколовский В. Ю., Белозерская Т.А. Действие стрессоров на
дифференциальную экспрессию генов в ходе развития
Neurospora crassa//Ycnexn биологической химии, 2000. — Т. XL. —
С. 85-152.
4.	Гусев Н. Б., Богачева Н. В., Марстон С. Б. Структура и свой-
ства малых белков теплового шока (sHsp) и их взаимодействие с
белками цитоскелета//Биохимия, 2002. — Т. 67. — В. 5. —
С. 613—623.
5.	Евгеньев М. Б., Гарбуз Д. Г., Зацепина О. Г. Белки теплового
шока: функции и роль в адаптации к гипертермии//Онтогенез,
2005. - Т. 36. - № 4. - С. 265-273.
6.	Колесниченко А. В. Характеристика белков низкотемператур-
ного стресса//Физиология растений, 2002. — Т. 47. — № 5. —
С. 624-630.
7.	Маргулис Б. А., Гужова И. В. Белки стресса в эукариотичес-
кой клетке//Цитология, 2002. — Т. 42. — № 4. — С. 323—342.
122
Тема 5. УГЛЕВОДЫ И ИХ ОБМЕН
Задание 5.1. РАСПАД СЛОЖНЫХ УГЛЕВОДОВ
И ПРЕВРАЩЕНИЯ МОНОСАХАРИДОВ
1. Гликопротеины
1. Овчинников Ю.А. Биоорганическая химия. — М.: Просвеще-
ние, 1987. - С. 470-476, 503-508.
2. Мембранные углеводы
1. Альберте Б., БрейД., Льюис Дж. и др. Молекулярная биология
клетки. — М.: Мир, 1994. — Т. 1. — С. 377—379.
3.	Полимерные углеводы — основы синтеза лекарственных препа-
ратов нового поколения
1.	Кочетков Н. К. Строение и синтез полисахаридов//Вестник
АН, 1995. - Т. 65. - В. 8. - С. 730-738.
4.	Углеводы в клеточном узнавании
1.	Шарон Н., Лис X. Углеводы в клеточном узнавании//В мире
науки, 1993.-№ 2/3.-С. 104-113.
5.	Лектины
1. Игнатов В. В. Углеводоузнающие белки — лектины//Соросов-
ский образовательный журнал, 1997. — Т. 3. — № 2. — С. 14—20.
2. Лахтин В. М. Молекулярная организация лектинов//Моле-
кулярная биология, 1994. — Т. 28. — В. 2. — С. 245—273.
6.	К-антигены бактерий — капсульные полисахариды
1.	Оводов Ю. С. К-антигены бактерий. Строение К-антигенов
бактерий//Биохимия, 2006. — Т. 71. — В. 9. — С. 1155—1174.
2.	Оводов Ю. С. К-антигены как основа вакцин против патоген-
ных бактерий//Биохимия, 2006. — Т. 71. — В. 9. — С. 1175—1182.
7.	Арабиногалактановые белки
1.	Румянцева Н. И. Арабиногалактановые белки: участие в росте
и морфогенезе растений//Биохимия, 2005. — Т. 70. — В. 10. —
С. 1301-1317.
8.	Механизм трансмембранного переноса глюкозы в клетки
1.	Линхард Г. Э., Слот Я. У., Джеймс М. М. Как клетки поглоща-
ют глюкозу//В мире науки, 1992. — В. 3. — С. 22—28.
2.	Николаев А. Я., Осипов Е. В. Биохимия инсулинзависимого
сахарного диабета. Биохимические основы патологических про-
цессов/Под ред. Е. С. Северина. — М.: Медицина, 2000. — С. 115—
179.
3.	Лиу Л.Д., Хе А. Б., Лиу К.Д. и др. Протеинкиназа Сж и по-
требление глюкозы//Биохимия, 2006. — Т. 71. — В. 7. — С. 869—
875.
4.	Gould G. W., Holman G. D. The glucose transporter family:
structure, function and tissue-specific expression//Biochem J., 1993. —
V.295.-P. 329-341.
123
9.	Пространственная организация ферментов гликолиза
1.	Курганов Б. И., Сугробова Н. П., Мильман Л.С. Надмолекуляр-
ная организация ферментов гликолиза//Молекулярная биология,
1986.-Т. 20.-В. 1.-С. 41-51.
2.	Ливанова Н. Б. Особенности четвертичной структуры и регу-
ляторных свойств изозимов киназы фосфорилазы//Успехи биоло-
гической химии, 1988. — Т. 28. — С. 44—65.
3.	Акопян А., Назарян К. Построение модели взаимодействия
гликолитических ферментов методом молекулярной динамики//
Биохимия, 2006. — Т. 71. — В. 4. — С. 464—470.
4.	Курганов Б. И., Любарев А. Е. Гипотетическая структура ком-
плекса ферментов гликолиза//Молекулярная биология, 1988. —
Т. 22. - В. 6. - С. 1605-1613.
Задание 5.2. ОБМЕН ПВК, ЦИКЛ ТРИ- И ДИКАРБОНОВЫХ КИСЛОТ,
БИОСИНТЕЗ УГЛЕВОДОВ
1. Пространственная организация ферментов углеводного обмена
1.	Гольдштейн Б.Н., Корнилов В. В. Управляемая симметрией
динамика мультиферментных комплексов. Модель пируватдегид-
рогеназного комплекса из Е. со////Молекулярная биология,
1988. - Т. 22. - В. 2. - С. 538-547.
2.	Любарев А. Е., Курганов Б. И. Гипотетическая структура ком-
плекса ферментов цикла трикарбоновых кислот//Молекулярная
биология, 1987. - Т. 21. - В. 5. - С. 1286-1296.
3.	Любарев А. Е., Курганов Б. И. Принципы пространственно-
временной организации клеточного метаболизма//Успехи совре-
менной биологии, 1989. — Т. 108. — В. 1. — С. 20—28.
2.	Цикл лимонной кислоты и его амфиболическая роль
1.	Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия челове-
ка. - М.: Мир, 2004. - Т. 2. - С. 172-180.
2.	Гринстейн Б., ГринстейнА. Наглядная биохимия («экзамен на
отлично»)/Пер. с англ. — М.: ГЭОТАР-МЕД, 2000. — 119 с.
3.	Эллиот В., Эллиот Д. Биохимия и молекулярная биология. —
М.: НИИ Биомед. химии РАМН, 2002. — 352 с.
3.	Глюконеогенез
1.	Гринстейн Б., Гринстейн А. Наглядная биохимия («экзамен на
отлично»)/Пер. с англ. — М.: ГЭОТАР-МЕД, 2000. — 119 с.
2.	Эллиот В., Эллиот Д. Биохимия и молекулярная биология. —
М.: НИИ Биомедицинской химии РАМН, 2002. — 352 с.
4.	Регуляция метаболизма углеводов в клетке
1.	Марри Р., Греннер Д., Мейес И., Родуэлл В. Биохимия челове-
ка. - М.: Мир, 2004. - Т. 1. - С. 212-224.
2.	Кендыш И. Н. Регуляция углеводного обмена. — М.: Медици-
на, 1985. - 272 с.
124
3.	Эллиот В., Эллиот Д. Биохимия и молекулярная биология. —
М.: НИИ Биомед. химии РАМН, 2002. — С. 129—148.
4.	Лиу Ж., Жанг И.В., Чанг И.Ш., Фанг Ф. Д. Роль цитоскелета в
регуляции метаболизма глюкозы//Биохимия, 2006. — Т. 71.—
В. 5. - С. 592-597.
5.	Биохимические основы патологии обмена углеводов
1. Биохимические основы патологических процессов/Под ред.
Е. С. Северина. — М.: Медицина, 2000. — С. 98—120.
6. Биохимия инсулинзависимого сахарного диабета
2. Биохимические основы патологических процессов/Под ред.
Е. С. Северина. — М.: Медицина, 2000. — С. 155—208.
7.	Биологическое действие этанола
1.	Зезеров Е. Г. Алкоголизм: В кн. «Биохимические основы па-
тологических процессов»/Под ред. Е.С. Северина. — М.: Медици-
на, 2000.-С. 211-228.
2.	Метаболизм этанола в печени. Биохимия/Под ред. Е. С. Се-
верина. — М.: ГЭОТАР-МЕД, 2004. — С. 631—635.
8.	Обезвреживание токсических веществ в организме человека
1.	Механизмы обезвреживания ксенобиотиков, биотрансформа-
ция лекарственных веществ. Биохимия/Под ред. Е.С. Северина. —
М.: ГЭОТАР-МЕД, 2004. - С. 616-631.
2.	Эллиот В., Эллиот Д. Биохимия и молекулярная биология. —
М.: НИИ Биомед. химии РАМН, 2002. — 352 с.
9.	Фотосинтез
1.	Кулаева О. Н. Хлоропласт и его полуавтономность в клетке//
Соросовский образовательный журнал, 1997. — Т. 3. — № 7. —
С. 2-9.
2.	Дайзенхофер И., Михель X. Фотосинтетический реакционный
центр пурпурной бактерии. — М.: Знание, 1990. — С. 3—24.
3.	Тихонов А. Н. Фотосинтез. Современное естествознание/Эн-
циклопедия: в Ют. — М.: МАГИСТР-ПРЕСС, 2000. — Т.2. —
С. 280-287.
4.	Романова А. К. Рибулозо-1,5-бифосфаткарбоксилаза (оксиге-
наза)//Успехи биологической химии, 1991. — Т. 32. — С. 87—113.
5.	Эллиот В., Эллиот Д. Биохимия и молекулярная биология. —
М.: НИИ Биомед. химии РАМН, 2002. — С. 153—160.
10.	Хемосинтез
1.	Хемосинтез/Под ред. М. В. Иванова. — М.: Наука, 1989.—
256 с.
Тема 6. ЛИПИДЫ И ИХ ОБМЕН
1. Строение и функции сфинголипидов
1.	Биохимия/Под ред. Е. С. Северина. — М.: ГЕОТАР-МЕД,
2006.-781 с.
125
2.	Комов В. П., ШведоваВ. Н. Биохимия. —М.: Дрофа, 2004. — 640 с.
3.	Ипатова О. М., Торховская Т. И., Захарова Т. С., Халилов Э. М.
Сфинголипиды и клеточная сигнализация: участие в апоптозе и
атерогенезе//Биохимия, 2006. — Т. 71. — В. 7. — С. 882—893.
4.	Дятловицкая Э. В., Кандаба А. Г. Сфинголипиды в метастази-
ровании и ангиогенезе опухолей//Биохимия, 2006. — Т. 71.—
В. 4. - С. 437-444.
2.	Простагландины как биологические регуляторы
1.	Варфоломеев С. Д. Простагландины — новый тип биологичес-
ких регуляторов//Соросовский образовательный журнал, 1996. —
Т. 2. - №1.-С. 40-47.
2.	Васъковский В. В. Липиды//Соросовский образовательный
журнал, 1997. — Т. 3. — № 3. — С. 32—37.
3.	Когтева Г. С., Безуглов В. В. Ненасыщенные жирные кислоты
как эндогенные биорегуляторы//Биохимия, 1998. — Т. 63. —
В. 1.-С. 6-15.
4.	Губин О. И., Шолух М. В. Биохимия простагландинов груп-
пы А//Биохимия, 2003. — Т. 1. — В. 3. — С. 301—304.
3.	Строение, состав, генезис и эволюция биологических мембран
1.	Северин Е.С., Алейникова Т.Л., Осипов Е. В. Биохимия. —
М.: Медицина, 2000. — 168 с.
2.	Геннис Р. Биомембраны. Молекулярная структура и функ-
ции. — М.: Мир, 1997. — 622 с.
3.	Кольман Я., Рем К.-Г. Наглядная биохимия. — М.: Мир, 2004. —
469 с.
4.	Транспорт веществ через биологические мембраны
1.	Антонов В. Ф. Мембранный транспорт//Соросовский обра-
зовательный журнал, 1997. — Т. 3. — № 6. — С. 6—14.
2.	Антонов В. Ф. Липидные поры: стабильность и проницае-
мость мембран//Соросовский образовательный журнал, 1998. —
Т.4. - № 10. - С. 10-17
3.	Барсуков Л. И. Липосомы//Соросовский образовательный
журнал, 1998. — Т. 4. — № 10. — С. 2—9.
4.	Alberts В., Johnson F., Lewis J. Molecular Biology of the Cell/4th
ed. N.-Y: Garland Publishing, 2002.
5.	Патология липидного обмена: желчнокаменная болезнь, ате-
росклероз и др.
1.	Биохимические основы патологических процессов/Под ред.
Е. С. Северина. — М.: Медицина, 2000. — 300 с.
2.	Петухов В. А. Желчнокаменная болезнь и синдром наруше-
ния пищеварения. — М.: ВЕДИ, 2003. — 128 с.
3.	Петухов В. А. Липидный дистресс-синдром (диагностика и
принципы лечения). — М.: ВЕДИ, 2003. — 88 с.
4.	Карабасова М. А. Патологические состояния, связанные с на-
рушениями обмена липидов. Атеросклероз/В кн.: Элементы пато-
126
логической физиологии и биохимии. — М.: Издательство МГУ,
1997. - С. 18-53.
5.	Климов А. Н., Никульчева Н. Г. Липиды, липопротеины и ате-
росклероз. — СПб.: Питер, 1995. — 298 с.
Тема 7. БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ
1.	Строение и функции протонной АТФазы
1.	Жарова Т. В., Виноградов А.Д. Протон-транслоцирующая
АТФ-синтетаза Paracoccus denitrificans: АТФ-гидролазная актив-
ность//Биохимия, 2003. — Т. 68. — В. 10. — С. 1370—1381.
2.	Виноградов А.Д. Митохондриальная АТФ-синтезирующая
машина: пятнадцать лет спустя//Биохимия, 1999.— В. 11. —
С. 1444-1456.
3.	Скулачев В. П. Законы биоэнергетики//Соросовский образо-
вательный журнал, 1996. — Т. 2. — № 3. — С. 4—10.
4.	Berg J. В., Tymoczko J. L., Stryer L. Biochemistry. — N.-Y.:
Freman and Co., 2000.
5.	Nelson D. L., Cox M. M. Lehninger Principles of Biochemistry/
H. Freemaned, 4th ed. — N.-Y.: Ferman and Co., 2004. — 1100 p.
2.	Активные формы кислорода и антиоксидантные системы
1.	Скулачев В. П. Кислород в живой клетке: добро и зло//Соро-
совский образовательный журнал, 1996. — Т. 2. — № 3. — С. 4—10.
2.	Рогожин В. В. Пероксидаза как компонент антиоксидантной
системы живых организмов. — СПб.: ГИОРД, 2004. — 198 с.
3.	Петюшкина О. Ю., Фетисова Е. К., Лямзаев К. Г. и др. Перок-
сид водорода, образуемый внутри митохондрий, участвует в пере-
даче апоптозного сигнала от клетки к клетке//Биохимия, 2006. —
Т.71.-В. 1.-С. 75-84.
4.	Кобляков В. А. Цитохром Р-450 в опухолях и в процессе кае-
церогенеза//Биохимия, 1995. — Т. 60 — В. 11. — С. 1747—1764.
Тема 8. ГОРМОНЫ И ИХ РОЛЬ В ОБМЕНЕ ВЕЩЕСТВ
1. Биологическая роль пептидных гормонов
1.	Овчинников Ю.А. Биоорганическая химия. — М.: Просвеще-
ние, 1987.-С.261-264.
2.	Филиппович Ю. Б. Основы биохимии. — М.: Агар, 1999.—
512 с.
3.	Гомазков О. А. Функциональная биохимия регуляторных
пептидов. — М.: Наука, 1993. — 159 с.
4.	Гомазков О. А. Физиологически активные пептиды. Справоч-
ное руководство ИМГМ. — М.: Наука, 1995. — 144 с.
127
5.	Гомазков О. А. Мозг и нейропептиды. Справ.-информац. из-
дание. — М., 1997. — 170 с.
6.	Горелова Е. А., Кутузова Н. М., Филиппович Ю. Б. Влияние
опиоидных пептидов на некоторые биохимические параметры
крови крыс//Научные труды МПГУ. Серия: Естеств. наук. — М.:
Прометей, 2002. — С. 277—279.
2.	Эндогенные регуляторные олигопептиды
1.	Ашмарин И. П., Каменская М.А. Нейропептиды в синапти-
ческой передаче/Итоги науки и техники (Физиология человека и
животных). — М: ВИНИТИ, 1988. — Т. 34. — С. 71—78.
2.	Ашмарин И. П., Каразеева Е. П. Нейрохимия/Под ред. И. П. Аш-
марина, П. В. Стукалова. — М: НИИ Биомед. химии РАМН,
1996. - С. 296-333.
3.	Замятнин А. А. Компьютерная биохимия эндогенных регуля-
торных олигопептидов//Успехи биологической химии, 1996. —
Т. 36.-№2.-С. 87-112.
4.	Замятнин А. А. Биохимические проблемы олигопептидной
регуляции//Биохимия, 2004. — Т. 69. — В. 11. — С. 1565—1573.
3.	Структура антибактериальных и антивирусных олигопептидов
1.	Ашмарин И. П., Каразеева Е. П., Ляпина Л. А. и др. Регулятор-
ная активность простейших пролинсодержащих пептидов PG,
GP, PGP и GPGG и возможные источники их биосинтеза//Био-
химия, 1998. — Т. 63. — № 2. — С. 149—155.
2.	Рядное М. Г., Дегтярева О. В., Кашпаров И. А., Митин Ю. В.
Антимикробные пептиды, содержащие аргинин//Биохимия,
2003. - Т. 68. - № 8. - С. 1049-1054.
3.	Маркосян К. А., Замятнин А. А., Курганов Б. И. Антибактери-
альные богатые пролином природные олигопептиды и их белки-
мишени//Биохимия, 2004. — Т. 69. — № 10. — С. 1332—1344.
4.	Imamura М., Wada S., Koizumi N. et al. Acaloleptins A: inducible
antibacterial peptides from larvae of the beetle, Acalolepta luxuriosa//
Archives of Insect Biochemistry and Physiology, 1999.— V. 129.—
№ 1. - P. 88-98.
4.	Современные представления о механизме действия пептидных
гормонов
1.	Овчинников Ю.А. Биоорганическая химия. — М.: Просвеще-
ние, 1987. — С. 239-245.
2.	Смирнова О. В., Богорад Р. Л. Короткие формы мембранных
рецепторов: образование и роль в проведении гормонального сиг-
нала//Биохимия, 2004. — Т. 69. — № 9. — С. 437—452.
3.	Кулинский В. И., Колесниченко Л. С. Молекулярные механиз-
мы действия гормонов. I. Рецепторы. Нейромедиаторы. Системы
со вторыми посредниками//Биохимия, 2005. — Т. 70. — В. 1. —
С. 33-50.
4.	Кулинский В. И., Колесниченко Л. С. Молекулярные механиз-
128
мы действия гормонов. И. Киназные системы. Системы с внутри-
клеточными рецепторами. Трансактивация СТС//Биохимия,
2005. - Т. 70. — В. 4. — С. 476-492.
5.	Современные представления о механизме действия стероидных
гормонов
1.	Мертвецов Н. П. Регуляция экспрессии генов стероидными
гормонами. — Новосибирск: Наука, 1990. — С. 121—137.
2.	Розен В. Б. Суперсемейство ядерных гормональных рецепто-
ров — адаптивных факторов транскрипции//Биохимия, 1991.—
Т. 56. — №3. — С. 565-571.
3.	Красильников М.А. Биохимические пути регуляции гормо-
нальной чувствительности клеток//Биохимия, 1993. — Т. 58. —
№4.-С. 498-511.
4.	Розен В. Б. Основы эндокринологии. — М.: Издательство
МГУ, 1994. - С. 208-228.
5.	Смирнов А. Н. Ядерные рецепторы: номенклатура, лиганды,
механизмы влияния на экспрессию генов//Биохимия, 2002.—
Т. 67.-В. 9.-С. 1157-1181.
6.	Биогенные амины и их общебиологическое значение
1.	Ашмарин И. П. Нейромедиаторы и нейромодуляторы. Эволю-
ция соединений и эволюция гипотез//Журнал эволюц. биохимии
и физиологии, 1998. — Т. 15. — № 3. — С. 278—282.
2.	Кулинский В. И., Колесниченко Л. С. Актуальные и дискусси-
онные аспекты гормонологии//Биохимия, 1997. — Т. 62. —
В. 10.-С. 1369-1372.
3.	Кулинский В. И. Нейротрансмиттеры и головной мозг//Со-
ровский образовательный журнал, 2001. — Т. 7. — № 6. —
С. 11-16.
4.	Мамалыга Л. М., Мамалыга М. Л. Роль биогенных аминов в
проявлении структурно-метаболических сдвигов в ЦНС при
стрессе, адаптации и функциональных нарушениях. — М.: Проме-
тей, 2004.-С. 8-18.
5.	Раевский К. С. Дофаминовые рецепторы мозга: структура,
функциональная роль, модуляция психотропными веществами//
Вопросы мед. химии, 1997. — Т. 43. — № 6. — С. 553—565.
6.	Раевский К. С. Функциональная роль и фармакологическая
регуляция дофаминергических систем мозга//Вестник РАМН,
1998. - Т. 8. - № 1. - С. 19-24.
7.	Белжеларская С. Н., Саттон Ф. Роль серотониновой системы
в реакции различных типов клеток на стрессорные сигналы//Мо-
лекулярная биология, 2003. — Т. 37. — № 3. — С. 452—457.
7.	Гормоны щитовидной железы: структура, биосинтез и механизм
действия
1.	Розен В. Б. Основы эндокринологии. — М.: Издательство
МГУ, 1994. - С. 20-65.
9 Коничев А. С. и др.
129
2.	Балаболкин М. И. Эндокринология. — М.: Универсум пабли-
шинг, 1998. - С. 225-319.
3.	Балаболкин М. И. Сахарный диабет. — М.: Медицина, 1994. —
С. 185-289.
4.	Красильникова О. А., Кавок Н. С., Бабенко Н.А. Роль ионов
кальция в реализации быстрых эффектов L-тироксина на обмен
фосфоинозитидов в клетках печени крыс//Биохимия, 2003. —
Т. 68. - В. 7. - С. 946-953.
8.	Механизм действия инсулина
1.	Линхард Г. Э., Слот Я. У, Джеймс Д. Э., Мьюклер М. М. Роль
инсулина в переброске переносчика глюкозы. Как клетки погло-
щают глюкозу//В мире науки, 1992. — № 3. — С. 22—28.
2.	Чехранова Н. К, Глувалова С. П, Панков Д. Ю., Панков Ю.А.
Исследование структурных генов, экспрессирующихся в инсули-
номе человека//Вестник Российской академии медицинских
наук, 1994. - № 12. - С. 7-12.
3.	Балаболкин М. И. Сахарный диабет. — М.: Медицина, 1994. —
С. 151-167.
4.	Балаболкин М. И. Эндокринология. — М.: Универсум пабли-
шинг, 1998. - С. 225-319.
5.	Балаболкин М. И., Клебанова Е. М., Креминская В. М. Диффе-
ренциальная диагностика и лечение эндокринных заболеваний
(руководство). — М.: Медицина, 2002. — С. 345—435.
6.	Мушкамбаров Н. М., Кузнецов С. Л. Молекулярная биоло-
гия. — М.: Миа, 2003. — С. 147—163.
7.	Nelson D. L., Сох М. М. Lehninger Principles of Biochemistry/
H. Freeman, ed 4th. — N.-Y.: Ferman and Co., 2004. — P. 210—217.
9.	Механизм действия фитогормонов
1.	Ванюшин Б. Ф. Молекулярные механизмы действия фитогор-
монов//Сельскохозяйственная биология, 1985. — Т. 110. — № 1. —
С. 5-10.
2.	Холодова Ю. Ф. Фитоэкдизоны//Биохимия животных и чело-
века, 1987. -Т. 1. - № 11. - С. 27-41.
3.	Кулаева О. И., Прокопцева О. С. Новейшие достижения в изу-
чении механизма действия фитогормонов//Биохимия, 2004. —
Т. 69.-В. З.-С. 293-310.
4.	Блинцов А. И., Русаковская М. А. Иммунохимический подход
к проблеме дифференциального определения природных форм
абсцизовой кислоты//Биохимия, 2004. — Т. 69. — В. 10. —
С. 1353-1364.
10.	Роль гормонов в регуляции поведенческих реакций
1.	Кулинский В. И., Колесниченко Л. С. Актуальные и дискусси-
онные аспекты гормонологии//Биохимия, 1997. — Т. 62. —
В. 10.-С. 1369-1372.
130
2.	Фридман Л. С., Флеминг Н. Ф., Робертс Д. Г. Наркология. —
М.: Бином, 1998.-С.212-228.
3.	Гомозков О. А. Нейропептиды — универсальные регуляторы.
Почему?//Природа, 1999. — № 4. — С. 12—24.
4.	Шимановский Н. Л., Гуревич К. Г. Биохимическая фармаколо-
гия опиоидных рецепторов//Нейрохимия, 2000. — Т. 17. — № 4. —
С. 259—266.
5.	Головко А. И., Коноплин Д. А., Некрасов Ю. А. и др. Нейрохи-
мия опиатной наркомании//Нейрохимия, 2000.—Т. 17, №1.—
С. 3-12.
6.	Ашмарин И. П. Сигнальные молекулы и социальное поведе-
ние//Нейрохимия, 2001. — Т. 18. — № 4. — С. 243—250.
7.	Хавинсон В. X., Кветной И. М., Ашмарин И. П. Пептидергичес-
кая регуляция гомеостаза//Успехи современной биологии, 2002. —
Т. 122. - № 2. - С. 190-203.
Тема 9. ВЗАИМОСВЯЗЬ И РЕГУЛЯЦИЯ ОБМЕНА ВЕЩЕСТВ
1.	Роль протеинкиназ и G-белков в передаче сигналов и регуляции
внутриклеточных процессов (сигнальная трансдукция)
1.	Эллиот В., Эллиот Д. Биохимия и молекулярная биология. —
М.: МАИК/НАУКА-интерпериодика, 2002. — 446 с.
2.	Колъман Я., Рем К.-Г. Наглядная биохимия. — М.: Мир,
2004.-469 с.
3.	Фаллер Д. Б., Шильде Д. Молекулярная биология клетки. —
М.: Бином-Пресс, 2006. — 256 с.
4.	Мушкамбаров Н. М., Кузнецов С. Л. Молекулярная биология. —
М.: Медицинское информационное агентство, 2003. — 544 с.
5.	Северина И. С. Растворимая гуанилатциклаза в молекулярном
механизме физиологических эффектов оксида азота (обзор)//Био-
химия, 1998. - Т. 63. - В. 7. - С. 939-946.
2.	Биологические функции оксида азота
1.	Снайдер X. С., Бредт Д. С. Биологическая роль окиси азота//
В мире науки, 1992. — № 7. — С. 16—26.
2.	Белушкина Н. Н., Григорьев Н. Б., Северина И. С. Ингибирова-
ние агрегации тромбоцитов человека новым классом активаторов
растворимой гуанилатциклазы, генерирующих оксид азота//Био-
химия, 1994. - Т. 59. - № 11. - С. 1689-1697.
3.	Ванин А. Ф. Оксид азота — регулятор клеточного метаболиз-
ма//Соросовский образовательный журнал, 2001. —Т. 7.—
№ 11.-С. 7-12.
4.	Мушкамбаров Н. Н., Кузнецов С. А. Молекулярная биоло-
гия. — М.: Миа, 2003. — С. 360—373.
5.	Кузин Б. А., Слезингер М. С. Регуляция мультимерного строе-
9*	131
ния NO-синтетазы как новый фактор ораногенеза//Онтогенез,
2005. - Т. 36. - № 5. - С. 343-349.
6.	Кастранова В. Роль оксида азота в пневмоконизах//Биохи-
мия, 2004. - Т. 69. - В. 1. - С. 41-47.
7.	Stasiv Y., Kuzin В., Regulski М. et al. Regulation of multimers via
trancated isoforms: a novel mechanism to control nitric-oxide signaling//
Genes Devel, 2004. -V. 18. - P. 1812-1823.
3.	Регуляция трансляции. Перепрограммирование трансляции.
Транс-трансляция
1.	Спирин А. С. Регуляция трансляции мРНК-связывающими
белками у высших эукариот//Успехи биологической химии,
1996.-Т. 36.-С. 3-48.
2.	Коничев А. С., Севастьянова Г. А. Молекулярная биология. —
М.: Академия, 2005. — 400 с.
3.	Коничев А. С., Севастьянова Г. А. Основные термины молеку-
лярной биологии. — М.: КолосС, 2006. —188 с.
4.	Зверева М. А., Шпанченко О. В., Донцова О. А, Богданов А. А.
Структура и функции тмРНК (10 S а РНК)//Молекулярная биоло-
гия, 2000. - Т. 34. - В. 6. - С. 1081-1089.
4.	Оперонный уровень регуляции обмена веществ
1.	Гвоздев В. А. Регуляция активности генов в процессе транс-
крипции//Соросовский образовательный журнал, 1996. — № 1. —
С. 23-31.
2.	ПрохорчукА. В., Рузов А. С. Метилирование генома и его роль
в функционировании эукариотического организма/Денетика,
2000. - Т. 36. - В. 11. - С. 1475-1486.
3.	Kornberg R.D. Mediator of transcriptional regulation//Annuel
Rev. of Biochemistry, 2000. — V. 26. — P. 729—749.
4.	Workman J. Alteration of nucleosome structure as a mechanism of
transcriptional regulation//Annuel Rev. of Biochemistry, 1998.—
V. 67. - P. 545-579.
ПРИЛОЖЕНИЯ
Приложение 1
Структура и кислотно-основные свойства радикалов протеиногенных аминокислот
Название	Сокра- щенное обозна- чение	Структура радикала	рКа			р!
			а- СООН	а- NH+,	боковой цепи	
Аланин	ала, А	—СНз	2,34	9,69	—	6,01
		NH				
Аргинин	арг, R	Н2 Н2 н2 и II — С —С —С —N —С—NH2	2,17	9,04	12,84 10,76	
Аспара- гин	асн, N	О н2 || —с—с—nh2	2,02	8,60	—	5,41
Аспара- гиновая кислота	асп, D	О н2 II —с — с—он	1,88	9,60	3,65	2,77
Цистеин	цис, С	н2 — С — SH	1,71	8,18	10,28	5,02
Глутами- новая кислота	глу, Е	О н2 н2 II —с —с —с—он	2,16	9,67	4,32	3,24
Глута- мин	глн, Q	О н2 н2 II —с —с —с—nh2	2,17	9,13	—	5,65
Глицин	гли, G	—н	2,34	9,60	—	5,97
Гистидин	гис, Н	Н2 Z^NH —С —С I	1,82	9,17	6,00	7,59
		ЬГ				
133
Продолжение						
	Сокра- щенное обозна- чение	Структура радикала	рКа			
Название			а- СООН	а- NH\	боковой цепи	р!
Изолей- цин	иле, I	сн3 1 н2 —сн—с—сн3	2,36	9,68	—	6,02
Лейцин	лей, L	СН3 н2 1 —с — СН— СН,	2,36	9,60	—	5,98
Лизин	лиз, К	н2 н2 н2 н2 —с —с —с —с —ын2	2,18	9,12	10,53	9,82
Метио- мет, М НИН		н2 н2 — С —с — S— СНз	2,28	9,21	—	5,74
Фенил- аланин	фен, F	Н2 /=\ -с ~XJ	1,83	9,13	—	5,48
Пролин*	про, Р	✓° <4 HN-< 0Н	1,99	10,6	—	6,30
Серин	сер, S	н2 — С —он	2,21	9,15	—	5,68
Треонин	тре, Т	он 1 — СН —СНз	2,71	9,62	—	6,16
Трипто- фан	трп, W	1 СН2	2,38	9,39	—	5,89
		HN-^J				
Тирозин	тир, Y	Н2 /=\ —С —он	2,20	9,1	10,07	5,66
Валин	вал, V	СНз — СН—СНз	2,32	9,62	—	5,96
♦ Структура пролина приведена полностью.
134
Приложение 2
Таблица наименований органических кислот
Наименование кислоты	Химическая формула	Название кислотных остатков
Аспарагиновая	Н Н2 ноос—с—с —соон	Аспартат
Глутаминовая	nh2 н н2 н2 ноос—с—с —с—соон	Глутамат
Пировиноградная	nh2 н3с—с—соон II О н2 ноос—с—с —соон	Пируват
Щавелевоуксусная		Оксалоацетат
а-Кетоглутаровая	II О н2 н2 ноос—с—с —с —соон О	а-Кетоглутарат
		
Янтарная	н2 н2 НООС—С —С —СООН	Сукцинат
Яблочная	Н Н2 НООС—С—С —СООН	Малат
	ОН	
Молочная	Н ноос—с—сн3	Лактат
	он н н он он	
Аскорбиновая	носн2 —с—с—с=с—с=о ОН 1—О	1	Аскорбат
135
Продолжение
Наименование кислоты	Химическая формула	Название кислотных остатков
Гликолевая	НОСН2—СООН	Гликолат
Фумаровая	НООС— С = С — СООН н н он н2 1 н2	Фумарат
Лимонная кислота	НООС—с —с —С —СООН 1 СООН	Цитрат
Изолимонная кислота	Н Н Н2 НООС—С —С —С —СООН 1 1 ОН СООН	Изоцитрат
	Приложение 3
Греческий алфавит	
Начертание		Название
прописные	|	строчные	
А	а	альфа
В	р	бета
Г	У	гамма
А	6	дельта
Е	£	эпсилон
Z	С	дзета
н	п	эта
е	е	тета
I	1	йота
к	к	каппа
А	X	лямбда
м	ц	мю
N	V	ню
136
Продолжение
Начертание		Название
прописные	j	строчные	
Н	<5	КСИ
0	0	омикрон
п	Л	пи
р	р	ро
Е	о	сигма
т	т	тау
Y	V	ипсилон
Ф	ф	фи
X	X	хи
¥	V	пси
О	со	омега
Приложение 4
Принятые сокращения в библиографических ссылках на разных языках				
Слово	|	Русск.	|	Англ.	|	Франц.	| Немецк.
Издание	Изд.	Ed.	Ed	Aufl Ausg.
Журнал	Ж.	J	J.	Z; Ztschr.
Том	Т.	Vol.	t.	Bd.
Часть	ч.	Pt.	Pt.	T.
Выпуск	в.	Issue.	Fasc.	H
Глава	Гл.	Ch.	Chap.	Кар.
Страница	С.	P-	P-	S.
Страницы	Стр.	pp.	PP-	SS.
Номер	№	№	n°	Nr
Смотри	См.	See	Vr.	Siehe
Смотри также	См. также	s.a.	v.a.	Siehe auch
Сравни	Ср.	omp.	omp.	vgl.
ib; ibid, (ibiden) — там же
id.; idem. — то же самое
l.c.; loc. Cit. — (loco citato) — в упомянутом месте
137
Приложение 5
Римские цифры
Основные знаки для обозначения цифр в римской нумерации:
1 = 1, V=5, Х=10, L = 50, С =100, D = 500, М=1000
Число, выражаемое римскими цифрами, равно сумме цифр, выражаемой каждой
цифрой в отдельности (цифры сохраняют свое числовое значение независимо от
места, которое они занимают); например, XXXIII обозначает 10 + 10 + 10 + 1 +
+ 1 + 1 = 33. Исключение составляют 6 чисел: IV=4; IX = 9; XL = 40; ХС = 90;
CD = 400 и СМ = 900, в которых из величины, обозначенной вторым знаком
(большего значения), следует вычесть величину, обозначенную первым знаком
(меньшего значения).
I	1	XII	12	L	50
II	2	XIII	13	LX	60
III	3	XIV	14	LXX	70
IV	4	XV	15	LXXX	80
V	5	XVI	16	XC	90
VI	6	XVII	17	C	100
VII	7	XVIII	18	CC	200
VIII	8	XIX	19	CCC	300
IX	9	XX	20	CD	400
X	10	XXX	30	D	500
XI	11	XL	40	M	1000
ОГЛАВЛЕНИЕ
Предисловие................................................... 3
Часть I. ЗАДАНИЯ ДЛЯ ПРОРАБОТКИ МАТЕРИАЛОВ ИЗУЧЕННОГО
ТЕМАТИЧЕСКОГО БЛОКА........................................... 5
Тема 1. АМИНОКИСЛОТЫ, ПЕПТИДЫ,	БЕЛКИ....................... 5
Задание 1.1. Аминокислоты и пептиды (С. М. Клунова)........ 5
Задание 1.2. Структура белковой	молекулы (С. М. Клунова)... 8
Тема 2. ФЕРМЕНТЫ, КОФЕРМЕНТЫ И ВИТАМИНЫ.......................11
Задание 2.1. Оксидоредуктазы и трансферазы (Т. А. Егорова)--------11
Задание 2.2. Гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы (С. М. Клунова).14
Тема 3. СТРУКТУРА, ФУНКЦИИ И ОБМЕН НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ................16
Задание 3.1. Структура и функции ДНК и РНК (Г. Л. Севастьянова)...16
Задание 3.2. Обмен нуклеиновых кислот (Т. А. Егорова)......18
Тема 4. ОБМЕН АМИНОКИСЛОТ И БЕЛКОВ (Г. А. Севастьянова).......22
Тема 5. УГЛЕВОДЫ И ИХ ОБМЕН...................................25
Задание 5.1. Распад сложных углеводов и превращения
моносахаридов (Г. А. Севастьянова).........................25
Задание 5.2. Обмен ПВК, цикл три- и дикарбоновых кислот,
биосинтез углеводов (Г. А. Севастьянова)...................28
Тема 6. ЛИПИДЫ И ИХ ОБМЕН.....................................31
Задание 6.1. Строение и распад липидов (А. П. Коничева)....31
Задание 6.2. Биосинтез липидов (А. П. Коничева)............33
Тема 7. БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ (А. С. Коничев)...............34
Тема 8. ГОРМОНЫ И ИХ РОЛЬ В ОБМЕНЕ ВЕЩЕСТВ (И. М. Кутузова)..........36
Тема 9. ВЗАИМОСВЯЗЬ И РЕГУЛЯЦИЯ ОБМЕНА ВЕЩЕСТВ
(А. С. Коничев)...............................................39
Часть II. ВАРИАНТЫ КОНТРОЛЬНЫХ ЗАДАНИЙ  .............................42
Тема I. АМИНОКИСЛОТЫ, ПЕПТИДЫ, БЕЛКИ..........................42
Задание 1.1. Аминокислоты и пептиды (Л/. С. Клунова)..............42
Задание 1.2. Структура белковой молекулы (М. С. Клунова)..........46
Тема 2. ФЕРМЕНТЫ, КОФЕРМЕНТЫ И ВИТАМИНЫ.......................51
Задание 2.1. Оксидоредуктазы и трансферазы (Т. А. Егорова).51
Задание 2.2. Гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы (С. М. Клунова).57
139
Тема 3. СТРУКТУРА, ФУНКЦИИ И ОБМЕН НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ.............. 62
Задание 3.1. Структура и функции ДНК и РНК (Г. А. Севастьянова). 62
Задание 3.2. Обмен нуклеиновых кислот (Т. А. Егорова)..... 66
Тема 4. ОБМЕН АМИНОКИСЛОТ И БЕЛКОВ (Г. А. Севастьянова)............ 72
Тема 5. УГЛЕВОДЫ И ИХ ОБМЕН...................................76
Задание 5.1. Распад сложных углеводов и превращения
моносахаридов (Г. А. Севастьянова)........................ 76
Задание 5.2. Обмен ПВК, цикл три- и дикарбоновых кислот,
биосинтез углеводов (Г. А. Севастьянова).................. 80
Тема 6. ЛИПИДЫ И ИХ ОБМЕН.................................... 85
Задание 6.1. Строение и распад липидов (А. С. Коничев).... 85
Задание 6.2. Биосинтез липидов (А. С. Коничев)............ 89
Тема 7. БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ (А. П. Коничева)............. 93
Тема 8. ГОРМОНЫ И ИХ РОЛЬ В ОБМЕНЕ ВЕЩЕСТВ (Я. М. Кутузова)..... 97
Тема 9. ВЗАИМОСВЯЗЬ И РЕГУЛЯЦИЯ ОБМЕНА ВЕЩЕСТВ
(А. С. Коничев)..............................................100
Часть III. ТЕМЫ СТУДЕНЧЕСКИХ ДОКЛАДОВ И РЕФЕРАТОВ
С ПЕРЕЧНЕМ ОСНОВНЫХ ЛИТЕРАТУРНЫХ ИСТОЧНИКОВ.................104
Тема 1. АМИНОКИСЛОТЫ, ПЕПТИДЫ, БЕЛКИ........................104
Задание 1.1. Аминокислоты и пептиды (С. М. Клунова)......104
Задание 1.2. Структура белковой молекулы (С. М. Клунова).......106
Тема 2. ФЕРМЕНТЫ, КОФЕРМЕНТЫ И ВИТАМИНЫ......................ПО
Задание 2.1. Оксидоредуктазы и трансферазы (Т.А. Егорова).ПО
Задание 2.2. Гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы (С. М. Клунова) 111
Тема 3. СТРУКТУРА, ФУНКЦИИ И ОБМЕН НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ.............115
Задание 3.1. Структура и функции ДНК и РНК (Т.А. Севастьянова).115
Задание 3.2. Обмен нуклеиновых кислот (Т. А. Егорова)....118
Тема 4. ОБМЕН АМИНОКИСЛОТ И БЕЛКОВ (Г. А. Севастьянова)...........121
Тема 5. УГЛЕВОДЫ И ИХ ОБМЕН.................................123
Задание 5.1. Распад сложных углеводов и превращения
моносахаридов (Г. А. Севастьянова).......................123
Задан ие 5.2. Обмен ПВК, цикл три- и дикарбоновых кислот,
биосинтез углеводов (Г. А. Севастьянова).................124
Тема 6. ЛИПИДЫ И ИХ ОБМЕН (А. П. Коничева)..................125
Тема 7. БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ (А. С. Коничев).............127
Тема 8. ГОРМОНЫ И ИХ РОЛЬ В ОБМЕНЕ ВЕЩЕСТВ (Я. М. Кутузова)..127
Тема 9. ВЗАИМОСВЯЗЬ И РЕГУЛЯЦИЯ ОБМЕНА ВЕЩЕСТВ
(А. С. Коничев).............................................131
Приложения...................................................133
Учебное издание
Коничев Александр Сергеевич,
Егорова Татьяна Алексеевна,
Севастьянова Галина Андреевна,
Клунова Светлана Михайловна,
Кутузова Нина Михайловна,
Коничева Александра Петровна
БИОХИМИЯ: ЗАДАЧИ И УПРАЖНЕНИЯ
для самостоятельной работы студентов
Учебное пособие для вузов
Художественный редактор В. А. Чуракова
Компьютерная верстка В. А. Маланичевой
Корректор Т. Д. Мирлис
Сдано в набор 17.04.07. Подписано в печать 25.09.07. Формат 60x88 */16. Бумага
офсетная. Гарнитура Ньютон. Печать офсетная. Усл. печ. л. 8,82. Изд. № 02.
Тираж 1000 экз. Заказ № 10334
ООО «Издательство «КолосС»,
101000, Москва, ул. Мясницкая, д. 17.
Почтовый адрес: 129090, Москва, Астраханский пер., д. 8.
Тел. (495) 680-99-86, тел./факс (495) 680-14-63, e-mail: koloss@koloss.ru,
наш сайт: www.koloss.ru
Отпечатано с готовых диапозитивов
в ОАО «Марийский полиграфическо-издательский комбинат»
424002, г. Йошкар-Ола, ул. Комсомольская, 112
ISBN 978-5-9532-0582-5
9 ‘твбэбз’гобвгя1