Производство белковых продуктов из масличных семян - Щербаков В.Г., Иваницкий С.Б.

Author: Щербаков В.Г. Иваницкий С.Б.

Tags: производство пищевых жиров и масел пищевые жиры и масла, маргарин эфиромасличные растения ароматические, пряные, масличные, красильные, дубильные, лекарственные растения агротехника химическая технология химические производства пищевая промышленность пищевое производство

Year: 1987

Similar

Эмбриология цветковых растений. Терминологии и концепции Т.2

Биохимия и товароведение масличного сырья

Молекулярная биотехнология. Принципы и применение

Русско-английский биологический словарь

Text

В.Г ЩЕРБАКОВ, СБ. ИВАНИЦКИЙ
ПРОИЗВОДСТВО
БЕЛКОВЫХ ПРОДУКТОВ
ИЗ МАСЛИЧНЫХ
СЕМЯН
МОСКВА АГРОПРОМИЗДАТ 1987
ББК 35.782
Щ61
УДК 664.38:633.85:631.53.01^
Рецензент канд. техн, наук П. П. Ильин
Щербаков В. Г., Иваницкий С. Б.
Щ61 Производство белковых продуктов из масличных семян. —
М.: Агропромиздат, 1987. - 152 с.: ил.'
Дана характеристика семян масличных растений как сырья для
производства белковых продуктов. Показаны локализация белков в
клетках и тканях семян, влияние внешних факторов на состояние и ка-
чество белков. Описаны процессы извлечения, выделения, сушки рас-
тительных балков, используемое оборудование, указаны способы улуч-
шения качества балков. Рассмотрено использование белковых продуктов
в пищевой технологии.
Для инженерно-технических работников масло-жировой и других
отраслей пищевой промышленности.
2905000000-092
035(011-87
60-87
ББК 35.782
Владимир Григорьевич Щербаков,
Станйслав Борисович Иваницкий
ПРОИЗВОДСТВО БЕЛКОВЫХ ПРОДУКТОВ
ИЗ МАСЛИЧНЫХ СЕМЯН
Заведующий редакцией Л. М. Богатая
Редактор И. Н. Кобчикова
Художественный редактор В. А. Чуракова
Технический редактор/7. С. Гладкова
Корректоры В. В. Тумарева, Л. Н. Лещееа
ИБ№5283
Подписано в печать 18.12.86. Т-22403. Формат 60 X 841/14. Бумага офсатная № 1.
Печать офсатная. Гарнитура Универе. Усл. п. л. 8,84. Уел. кр.-отт. 9,18.
Уч.-изд. л. 10,53. Изд. № 074. Тираж 1200 экз. Заказ 69 Цена 60 коп.
Ордена Трудового Кресного Знамени ВО "Агропромиздат", 107807, ГСП,
Москва, Б-53, ул. Садовая-Спасская, 18.
Типография № 9 Союзполиграфпрома Государственного комитета СССР по делам
издательств, полиграфии и книжной торговли, 109033, Москва, Волочаевская, 40.
©ВО "Агропромиздат", 1987
ВВЕДЕНИЕ
Одними из важнейших веществ живой природы являются белки.
По своему строению белки — это высокомолекулярные биополимеры,
первичная структура которых образована пептидными цепочками,
построенными из различных аминокислот, соединенных между собой
пептидными связями.
В живых организмах белки выполняют многочисленные функции:
каталитические, пищевые, запасные, структурные, транспортные, за-
щитные, регуляторные, сократительные, двигательные и др.
В технологии пищевых производств белки играют важную роль
в формировании рецептур продуктов питания с регулируемыми соста-
вом, биологической и энергетической ценностью.
Необходимость удовлетворения растущих потребностей населения
в таких продуктах питания, а также запросов пищевой промышленнос-
ти в получении компонентов — структурных улучшителей при произ-
водстве новых пищевых изделий настоятельно требует расширения
сырьевой базы для производства белков.
Одним из сырьевых резервов в решении этих проблем являются
семена масличных растений.
Белки масличных семян в большинстве своем хорошо сбалансиро-
ваны по аминокислотному составу. Будучи извлеченными из маслич-
ных семян, отделенными от веществ небелкового характера, белки
являются ценнейшими пищевыми продуктами. Их использование в мяс-
ной, молочной, хлебопекарной, консервной промышленности имеет
большое значение.
В нашей стране основной масличной культурой является подсол-
нечник. Вопросам извлечения и использования белков подсолнечника
посвящено значительное число исследований. Результаты их показы-
вают, что качество подсолнечных белков в значительной степени за-
висит от условий выращивания подсолнечника, качества сырья, техно-
логии извлечения масла из семян, обработки обезжиренного продукта
и целого ряда других факторов.
Особая роль в формировании качества белковых продуктов при-
надлежит технологии извлечения и переработки растительных белков.
Однако процессы и режимы извлечения белковых продуктов, влияние
технологии на качество белков, анализ применяемого оборудования
не обобщены в литературе. При этом белки семян подсолнечника, их
технология изучены меньше по сравнению с белками злаковых и бо-
бовых культур. В то же время расширение работ по извлечению белков
из масличных семян и продуктов их переработки (в частности, пуск
технологических линий) настоятельно требует обобщения уже выпол-
ненных работ с целью информации инженерно-технических кадров,
методического и технологического обеспечения производственного
процесса, а также научных исследований в этой области.
ГЛАВА 1. СЕМЕНА МАСЛИЧНЫХ КУЛЬТУР
КАК СЫРЬЕ ДЛЯ ПРОИЗВОДСТВА
БЕЛКОВЫХ ПРОДУКТОВ
ПУТИ РАСШИРЕНИЯ СЫРЬЕВЫХ РЕЗЕРВОВ ДЛЯ ПРОИЗВОДСТВА
БЕЛКОВЫХ ПРОДУКТОВ
Быстрый рост населения земного шара, а также необходимость
существенного улучшения обеспечения его белковой пищей вызывают
необходимость значительного увеличения производства высококачест-
венных белковых продуктов питания.
Мировая потребность в белках удовлетворяется в основном за
счет животных белков мяса, молока, рыбы и беспозвоночных, яиц
и птицы, а также растительных белков семян, плодов и овощей.
Удовлетворение возрастающих потребностей населения в белко-
вых продуктах с одновременным улучшением их качества связано с
расширением сырьевых резервов [99].
В настоящее время в разрешении этой проблемы наметился и раз-
вивается ряд основных исследовательских и технологических направ-
лений. В связи с известной ограниченностью расширения сельскохо-
зяйственных угодий, обеспечивающих сырьем пищевую промышлен-
ность, одним из направлений расширения сырьевой базы пищевой про-
мышленности и, в частности, для производства белковых продуктов
является повышение продуктивности сельскохозяйственных растений
и животных. Урожайность зерновых и масличных культур резко воз-
растает с повышением культуры земледелия, развитием ирригации и
химизации, совершенствованием способов борьбы с вредителями.
Одновременно с этим наблюдается совершенствование качествен-
ного состава выращиваемого растительного сырья. Примерами этому
могут служить выведение и использование в сельскохозяйственной
практике сортов и гибридов высоколизиновой кукурузы, высокопро-
теиновых риса и пшеницы. Успехи селекционеров ВНИИМКа способ-
ствовали выведению принципиально нового сорта подсолнечника Перве-
нец, отличающегося от других сортов этой культуры высоким содер-
жанием в масле олеиновой кислоты. По соотношению основных жирных
кислот масло этого сорта подобно оливковому. В масле нового сорта,
которое было более стойким к окислению после 10 мес хранения, не-
значительно изменялось перекисное число в сравнении с обычным под-
солнечным маслом, для которого за этот же период хранения перекис-
ное число увеличилось более чем в 2 раза.
Первая искусственно созданная селекционерами путем скрещи-
вания пшеницы (Тритикум) и ржи (Секале) зерновая культура Трити-
кале содержит в зерне на 2—6% белка больше, чем в исходных формах
пшеницы и ржи. При этом высокое содержание белка сочетается с дос-
4
таточно хорошей сбалансированностью по содержанию ряда незамени-
мых аминокислот, в том числе лизина.
Известен опыт по снижению содержания нежелательных компонен-
тов: госсипола в семенах хлопчатника, эруковой кислоты в семенах
горчицы, глюкозинолатов в семенах рапса И др.
Значительные перспективы увеличения урожайности и улучшения
качественного состава сельскохозяйственного сырья открываются в
связи с достижениями молекулярной биологии.
Достигнуты значительные успехи в синтезе кормовых продуктов
на основе углеводородного сырья. Однако, учитывая известный де-
фицит в мире углеводородного топлива и возрастающие цены на нефть
и нефтепродукты, связанные с увеличением затрат на добычу и очист-
ку, микробиологическая промышленность уверенно развивает синтез
белковых, липидных, углеводных компонентов с использованием авто-
трофных организмов — микроводорослей, требующих для своего раз-
вития лишь световую энергию, растворы минеральных веществ и ди-
оксид углерода. Ценность этого направления обусловлена возможностью
проведения синтеза направленным путем, используя различные вариан-
ты питания микроорганизмов.
Все более широкое распространение находит микробиологический
синтез белков с использованием субстратов растительного происхож-
дения, зачастую являющихся отходами основных пищевых производств
[82, 86].
В стадии исследований и технологических испытаний в различных
странах ведутся поиски путей ликвидации дефицита белковых продук-
тов на земном шаре. Особое место в изыскании путей расширения сырье-
вой базы для производства пищевых белков занимает извлечение белков
из растений.
Общеизвестно, что растительные организмы, являясь преобразова-
телями солнечной энергии, путем фотосинтеза накапливают в своих
органах (листьях, семенах и плодах, стеблях) в большом количестве
углеводы, белки, липиды, витамины и другие вещества. Человечество
имеет многовековой опыт по извлечению, получению из растений и
использованию в изолированном виде углеводов (сахарозы, крахмала
и др.), масел (пищевых, технических, эфирных). За последние два
Десятилетия развитие технологии позволило получить в изолирован-
ном состоянии из растений и белковые вещества. Объектами, из кото-
рых изолировались белки, были отдельные органы — семена, листья,
а иногда и целые организмы растений, в том числе и с подземными
органами.
К настоящему времени сформировались основные технологии по-
лучения белковых продуктов из растений с использованием в качестве
исходного сырья зеленых частей различных растений, семян немаслич-
ных культур, семян масличных культур и другого масличного сырья.
5
В литературе приводятся данные по составу сырья и технологиче-
ским условиям выделения белков из различных растений: листьев
белого клевера и бермудской травы, листьев зеленой подземной части
арахиса, зеленых листьев сахарной свеклы, листьев зеленого табака,
водорослевого сырья и др. Но наиболее используемым зеленым рас-
тением, из которого извлекают белки, является люцерна. В Дании по
венгерской технологии осуществлено промышленное производство
белкового продукта (концентрация белка 50%) из зеленых растений
люцерны.
Извлечение белковых веществ из зеленых растений включает две
четко разграниченные стадии производства:
1) прессование или гомогенизация растительного материала с целью
отделения сока, содержащего белки, от волокнистых элементов;
2) обработка получившегося сока и отходов различными методами
с целью выделения белковых веществ.
Основные различия в существующих технологиях характерны для второй
стадии. Здесь находят применение термическая коагуляция белков с последующим
разделением жидкой и дисперсной фаз, что требует применения сложного и до-
рогостоящего оборудования.
Другим технологическим приемом выделения белковых веществ из сока
зеленых растений является применение электролитов. В частности, большой ин-
терес представляет разработанная итальянскими исследователями технология
применения высокомолекулярных полиэлектролитов, коагулирующее действие
которых обнаруживается при температуре 18—20° С. Высокомолекулярный поли-
электролит получают путем сополимеризации полиакриламида с превращенными
в соль полиаминами и последующей очисткой от мономеров. Тщательность очист-
ки от мономеров определяет полную нетоксичность полиэлектролита. Вводимый
в очищенный сок люцерны полиэлектролит концентрацией 3 г/л приводит к мгно-
венному образованию коагулята, быстро осаждающегося и затем легко отделяе-
мого от прозрачной коричневой сыворотки.
Состав свежей люцерны и получаемых фракций сока, полученного прессо-
ванием (выход сока 50%), приведен в табл. 1. Выход сухого белкового концент-
рата составил 1,6 кг из 100 кг свежей люцерны. В случае использования натураль-
ного органического полиэлектролита белковый концентрат может полностью
использоваться для пищевых цалей.
Известно, что для облегчения выделения белков находят применение гидро-
литические ферменты. С этой целью используют карбогидразы для разрушения
клеточных оболочек, а также протеолитические ферменты для уменьшения мо-
лекулярной массы балков, образования полипептидов. Так, один из способов раз-
деления и очистки фракций белков предусматривает традиционную коагуляцию
белковых фракций из сока заленых растений, полученного прессованием. Затем
отсепарированный заленый шлам подвергается обработке протеазным ферментом
и экстрагируется полярным растворителем. Полученный концентрат смешивает-
ся с носителем нейтрализующего или стабилизирующего действия.
Применение соответствующих технологических приемов позволяет из зале-
ных частей растений получать высококонцентрированные белковые вещества,
не содержащие пигменты и другие вещества. При этом полученные белки обла-
дают достаточно хорошими пищевыми свойствами.
Потенциальными источниками белка е изолированном виде могут
быть семена зерновых, а также тыквы, гороха, фасоли и др. [15, 24,
6
Таблица 1
Приблизительный состав люцерны и получаемых из нее
продуктов (в % на сухое вещество}
Продукт Сухое веще- ство Сырой белок Жир Зола Сырея клетчат- ка Свобод- ный от азота эк- стракт
Свежая люцерна 19,0 23,7 3,1 11.8 19,1 42,3
Фил ьтр-прессов ый 31,8 20,8 2,6 9,8 22,0 44,8
остаток
Зеленый сок 6,2 38,7 5,2 18,8 3,2 34,1
Белковый коагулят 21,3 56,2 10,8 13,2 6,2 13,6
Коричневая сыворотка 3,3 20,0 0,7 24,6 0,5 54,2
59, 68, 70]. Целесообразность выделения белков из семян зерновых
и бобовых и последующее их использование в пищевых производствах
определяются технологическими потребностями [15]. Особое и весьма
важное место в получении белков из растительных материалов зани-
мают белки масличных семян.
Приведенный ниже материал посвящен этому важному резерву
в сырьевой базе для производства белковых продуктов.
ХАРАКТЕРИСТИКА МАСЛИЧНЫХ СЕМЯН.
АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ И ПИЩЕВАЯ
ЦЕННОСТЬ БЕЛКОВ СЕМЯН
Масличные растения, как и все семенные (цветковые), репродук-
тивной своей частью имеют семена. В процессе развития растения на-
капливают в своих семенах запасы питательных веществ в виде эндо-
сперма или перисперма. Накопившиеся за вегетативный период в боль-
шом количестве запасные вещества (углеводы, липиды, белки и др.)
обеспечивают семена после созревания на протяжении длительного
времени энергией и различными продуктами гидролиза запасных ве-
ществ, необходимыми для поддержания семян в жизнеспособном со-
стоянии и для последующего размножения.
Семена, содержащие липиды в количествах, экономически оправ-
дывающих их промышленное использование, относят к масличным
семенам.
В мировой практике производства растительных масел широко
используются масличные культуры, показанные на диаграмме (рис. 1).
В нашей стране предусмотрены меры по увеличению производства
и закупки семян подсолнечника, сои, рапса и других масличных куль-
тур. Реализация Продовольственной программы СССР, одобренной
майским (1982 г.) Пленумом ЦК КПСС, неразрывно связана с увели-
7
Рис. 1. Удельная доля масличных
культур в мировом производстве
растительных масел
чением объема производства масличных культур в XII пятилетке.
В нашей стране основной масличной культурой является подсол-
нечник. На его долю приходится около 65—70% вырабатываемого рас-
тительного масла в стране. Хлопчатник, имеющий главное народнохо-
зяйственное назначение — получение хлопкового волокна, основного
сырья для текстильной промышленности, обеспечивает также получе-
ние 20—25% растительного масла из семян от общего количества вы-
рабатываемых растительных масел.
На долю соевого масла в общем балансе выработки растительных
масел приходится 8—10%. Суммарная доля касторового, горчичного,
кукурузного, льняного, рапсового и других растительных масел состав-
ляет около 1% выработки всех масел. Помимо масла семена масличных
культур содержат белки, углеводы, витамины, минеральные вещества
и др. Содержание белков в семенах масличных культур высокое
(табл. 2).
Таблица 2
Химический состав (в % на абсолютно сухое вещество)
важнейших масличных самян
Культура Протеин (NX 6,25) Липиды Клетчатка Зола
Подсолнечник
семена 14-16 52-54 13-14 2,9-3,1
ядро 16-19 64-65 1,7-2,1 3-3,2
Соя 36-44 19-21 4,3—5,3 2,8-5,6
Хлопчатник
семена 25-29 22-24 18-19 4,1-4,3
ядро 34-37 38-39 1,2-2,4 4,9-5,2
Арахис 20-37 40-61 1,2-4,9 1,8-4,6
Рапс 25-26 40-46 4,6—6,2 3,7-5,4
Лен 21-23 46-48 4,2-4,6 3,8-4,1
Средние значения основных химических показателей позволяют
характеризовать семена как мощный резерв белковых веществ. Бел-
ки семян имеют богатую по разнообразию ферментную систему. Но
ввиду того что производство белковых веществ связано с использо-
ванием белков, подвергнутых сильным внешним воздействиям, при-
водящим к инактивации ферментов, ферментная система будет рас-
сматриваться в ограниченных, необходимых случаях. Обезжиренные
остатки масличных семян (шроты) являются побочными продукта-
ми после извлечения основных компонентов (масел). Исключение
составляет соя, где доля белков достигает 44%, а масло является вто-
ростепенным по содержанию компонентом.
Обезжиренные шроты наряду с другими веществами состоят из
значительного количества ценных по аминокислотному составу белков.
Шроты занимают значительное место в рационах кормления сель-
скохозяйственных животных. Использование их в комбикормовом
производстве обусловлено высоким содержанием перевариваемого
протеина, которого в 4 раза больше в шроте, чем в фуражных культу-
рах (кукуруза, овес, ячмень). Однако конверсия белка при традицион-
ной трехстадийной цепочке растениеводство—животноводство—пищевой
продукт приводит к потерям белка, достигающим 62—92%. При этом
высокое содержание клетчатки (лузги), характерное для шротов, по-
лучаемых из подсолнечника при прямой экстракции, не позволяет
применять шрот для птиц и нежвачных животных. Использование под-
солнечных шротов с высоким содержанием клетчатки (лузги) при-
водит к массовым заболеваниям свиней гастритом, другими заболе-
ваниями желудка и падежу животных.
Шрот другой важной масличной культуры — сои, как известно,
в нетостированном виде недопустим для кормления молодняка живот-
ных и птиц из-за содержания ингибитора трипсина. Его наличие в ак-
тивном состоянии приводит к задержке роста и массовой гибели. Тести-
рование шрота, проводимое при высоких температурах, для инакти-
вации ингибитора трипсина, в свою очередь, приводит к значительному
уменьшению растворимости белков, что снижает их пищевую ценность.
Все это ставит задачу сохранения белкового потенциала масличных
семян и шротов, получаемых из них. Решение этой задачи заключается
в развитии технологии получения в изолированном виде белков из
шротов масличных семян.
Возможность получения белков хорошего пищевого качества из
шротов масличных семян и другого масличного сырья при наличии
существующей мощной сырьевой базы масло-жировой промышлен-
ности определяет первостепенное значение белков масличных семян
в вопросе снижения дефицита белковых продуктов в мире.
Существующие технологии получения растительных масел имеют
тенденции к значительным изменениям с целью уменьшения нежела-
9
Аминокислотный состав (в мг на 100 г съедобной части)
Семена Незаменимая аминокислота
валин изо- лей- цин лейцин ЛИЗИН мети- онин тре- онин трип- тофан фе- нил- ала- нин ала- нин ар- ги- нин
Подсол- нечник Соя 971 694 1243 / 710 390 885 337 949 858 1685
семена 1734 1643 2750 2183 679 1506 654 1696 1826 2611
шрот 1840 1710 3170 2590 320 1770 Не опре- делено 2320 2000 .2860
Хлопчатник 1583 1240 2000 1427 330 1350 345 2000 1597 3975
Арахис 1313 951 1856 989 303 783 300 1414 1130 3132
Рапс 1027 783 1450 1167 490 819 360 830 905 1427
Кунжут 933 824 1408 583 589 809 313 932 822 2442
Коровье молоко 191 189 324 261 87 153 50 171 98 122
тельных превращений белковых веществ, а зачастую полностью претер-
певают перестройку. При этом получение растительного масла носит
равнозначное или даже второстепенное значение. К настоящему време-
ни показана реальная возможность получения в изолированном виде
белков не только из традиционных источников растительного белка —
сои и арахиса, но и из других видов масличного сырья: семян подсол-
нечника, хлопчатника, кунжута, рапса, томатов, кукурузных зароды-
шей, абрикосовых и виноградных косточек, льна, сафлора и др. Пер-
спективность извлечения белков обусловлена значительным их содержа-
нием в сырье и разнообразием аминокислотного состава, включающего
зачастую полный набор незаменимых аминокислот (табл. 3).
В табл. 3 приведен аминокислотный состав белков основных мас-
личных семян в сравнении с аминокислотным составом коровьего
молока [43, 44]. Следует отметить, что для всех семян характерно
высокое содержание общего количества аминокислот, которое порой
на порядок превышает общее количество аминокислот, содержащихся
в одинаковом количестве коровьего молока. При этом следует обратить
особое внимание на удачное соотношение незаменимых аминокислот
в белке семян сои. Только малое содержание метионина (в семенах)
нарушает аналогичность соотношения незаменимых аминокислот в
коровьем молоке. Тем не менее считается, что по сбалансированности
по аминокислотному составу и биологической ценности суммарный
белок сои приближается к животным белкам. Наличие лимитирующих
аминокислот у сои, как и у других масличных культур, может воспол-
ю
Таблица 3
важнейших меспичных семян и коровьего молоке
Заменимая аминокислота Сумма неза- мени- мых амино- кислот Общее коли- чество амино- кислот
аспа- раги- новая кисло- та ГИС- ТИДИН ГЛИ- ЦИН глута- мино- вая кисло- та про- лин се- рин тиро- зин цис- тин
1689 523 1030 3824 1080 792 544 396 6179 18600
3853 1020 1574 6318 1754 1848 1017 437 12848 35106
4930 1150 1860 7740 1710 2340 1520 Не опре- делено 15240 Не опре- делено
3860 997 1977 6990 1380 2127 887 537 10275 34604
2804 660 1600 5297 1260 1390 1102 345 7909 26629
1380 580 960 3700 1450 820 . 847 503 6326 19498
1754 503 1459 4148 790 995 755 332 6391 20391
218 90 47 717 302 186 184 27 1426 3417
няться соответствующими аминокислотами, содержащимися в избыт-
ке в других белках, например зерновых культур.
Целесообразность получения белков из масличных семян, как и
вообще из растений, может мотивироваться также рядом следующих
доводов. Пищевая производительность белков растительными орга-
низмами на порядок выше, чем у животных организмов. С 1 га куль-
тивируемой земли при выращивании сои можно получить более чем в
10 раз больше белков в сравнении с производством на этой же площади
белков животного происхождения. Это достигается в результате умень-
шения потерь белка, характерных для традиционной трехстадийной
цепочки растениеводство—животноводство—пищевой продукт. Конвер-
сия белка кормов при трехстадийной цепочке составляет всего лишь
8—38%, т. е., как отмечено ранее, потери достигают 62—92%.
Получение белков прямым методом из растений расширяет воз-
можности их использования в составлении регулируемых рационов
питания, соответствующих биологическим потребностям организма
человека. Одновременно создаются благоприятные возможности сохра-
нения компактных высококалорийных продуктов и достигается воз-
можность индустриализации производства пищевых продуктов.
ЛОКАЛИЗАЦИЯ БЕЛКОВ В СЕМЕНАХ
Подавляющее большинство масличных культур принадлежит к
двудольным растениям. Семена двудольных растений имеют особеннос-
11
ти в своем строении, которые отличают их от семян однодольных рас-
тений.
Семя двудольных растений имеет зародыш, состоящий из двух
семядолей, симметрично расположенных один против другого. Конус
нарастания зародышевого стебля находится между семядолями и не-
редко уже в зародыше образует зачаточные листики. Все вместе об-
разует почечку, которая является зачатком главного побега растения.
У двудольных семян имеется зародышевый корешок. Верхушку оси
зародыша занимают почечка и две семядоли, расположенные симмет-
рично по ее сторонам. Семядоли покрыты эпидермисом (наружным
и внутренним) и заполнены клетками запасающих тканей. Все зто от-
личает семена двудольных растений от семян однодольных (злаковых,
лилейных).
У масличных семян основной запасающей тканью являются запа-
сающая паренхима семядолей (для семян подсолнечника, арахиса,
хлопчатника, рапса) или эндосперм (для семян клещевины, кориандра).
Для некоторых семян, например сои, хлопчатника, льна, запасающими
тканями являются одновременно паренхима семядолей и эндосперм.
В запасающих тканях масличных растений накапливаются в первую
очередь в значительных количествах запасные липиды и белки. На рис. 2
приведен фрагмент запасающей ткани семядоли подсолнечника, вы-
полненный авторами методом сканирующей микроскопии. На сним-
ке представлен скол ядра семянки подсолнечника, где видно содержимое
клеток палисадной ткани [клетки продолговатой, вытянутой формы
и клетки губчатой паренхимы (клетки овальной, округлой формы)].
К запасным белкам, по определению А. М. Соболева, относятся
"белки, гидролизуемые при прорастании до свободных аминокислот
или низкомолекулярных пептидов, используемых затем для синтеза
новых белков, специфичных для формирующегося проростка".
Установлено, что запасные белки могут также откладываться в
небольших количествах в тканях осевых частей зародыша и в других
тканях семян. При изучении структуры семян на клеточном уровне
было отмечено, что в зрелых семенах запасные белки сосредоточены
в особых дискретных образованиях, называемых алейроновыми зерна-
ми. Впервые они были обнаружены Т. Хартингом в середине прошлого
века при промывке тонких срезов масличных семян. Тогда же им было
определено название — алейроновые зерна, показана их белковая при-
рода и в общих чертах определено строение.
В 1964 г. А. М. Альтшуль с сотрудниками предложили называть
белки, обнаруженные в алейроновых зернах, алейринами. В соответ-
ствии с зтим определением к алейринам можно отнести следующие
белки: арахин из семян арахиса, здестин из семян конопли, глицинин
из сои и др. В соответствии с этим следовало бы называть белок под-
солнечника — подсолнечнирин, или геллиарин (от латинского Hellian-
12
Рис. 2. Ткани семядоли семянки подсолнечника
thus annuus L. — подсолнечник культурный масличный). Это обобщаю-
щие названия белков. Показано, что, например, глицинин состоит из
ряда различных фракций белков. К настоящему времени сформули-
ровано следующее определение алейроновым зернам [38] : алейроно-
вые зерна — белокзапасающие образования, характерные для семян
двудольных растений и алейронового слоя зерновых злаков. Алейро-
новые зерна имеют вакуолярную природу. Белки, входящие в состав
алейроновых зерен, представлены прежде всего глобулинами, затем
в небольших количествах альбуминами и глютелинами. Проламины
практически отсутствуют. Белковые включения, характерные лишь для
клеток крахмалистого эндосперма злаковых, рекомендуется относить
к белковым телам. Они почти полностью состоят из проламинов и в
значительном количестве — из глютелинов.
Для масличных семян количество алейроновых зерен в Каждой
клетке различно и может достигать нескольких десятков в зависимости
от размеров клетки. Размеры и форма алейроновых зерен для разных
культур неодинаковы (табл. 4).
13
Таблица 4
Средние размеры и форма алейроновых зерен семян
Семена Длина, мкм Ширина, мкм Форма (световая микроскопия)
Лен 12 8 Округлые
Клещевина 11 9 »»
Соя 9 6 Остроугольные
Арехис 8 8 ••
Подсолнечник 7 5 • Округлогранник
Хлопчатник 5 5 Г раненые
По своему строению алейроновые зерна представлены двумя типа-
ми: 1) простыми, не содержащими посторонних включений; 2) слож-
ными, содержащими включения.
Простые алейроновые зерна характерны для семядолей семян бобо-
вых растений, сои, арахиса.
Сложные алейроновые зерна подразделяются на два типа: 1) зерна, содер-
жащие только глобоиды; 2) зерна, содержащие глобоиды и кристаллоиды. Слож-
ные алейроновые зерна первого типа характерны для семядолей подсолнечника,
хлопчатника, крамбе и др.
Сложные алейроновые зерна второго типа обнаружены в эндосперме кле-
щевины.
Следует отметить, что для семян многих растений определено наличие прос-
тых алейроновых зерен наряду со сложными (семена хлопчатника, рапса, гор-
чицы и др.). Обширная характеристика типов алейроновых зерен и их нахождения
в различных растениях приведена А. М. Соболевым [ 38 ].
На долю алейроновых зерен приходится от 60 до 80% общего белка
зрелых семян. При этом в алейроновых зернах основным компонентом,
составляющим % всей сухой массы алейроновых зерен, является белок.
Белок алейроновых зерен (алейрин) представлен, как уже отме-
чалось, в основном глобулинами и незначительно альбуминами и глюта-
минами. В состав алейринов входят многочисленные гидролитические
ферменты — протеазы, фосфатазы, амилазы, липаза и др., выполняющие
каталитические функции.
На рис. 3 приведена схема строения сложного алейроного зерна
клетки масличного растения. Схема выполнена на основе обобщения
электронно-микроскопических снимков [47, 49, 50]. Соотношения
структур клетки соблюдены. Сложные алейроновые зерна включают
в себя белковую аморфную зону некристаллического белка, белковый
кристаллоид и образованный в основном запасным фосфорным сое-
динением — фитином глобоид. Алейроновое зерно окружено липидными
каплями, находящимися в клетке, ограниченной клеточной оболочкой.
Алейроновые зерна, как показали многочисленные исследования,
окружены ограничивающей простой мембраной. Мембрана алейроново-
го зерна характерна для всех стадий содержания и зрелости семян.
14
Распределение различных групп белков в пределах алейронового
зерна изучено еще недостаточно. Исследования проведены для семян
клещевины, хлопчатника, тыквы. У всех этих растений кристаллоид
образован основным запасным белком семени, представляющим собой
основной глобулин с высокой молекулярной массой (300 000 и выше).
Иногда в составе кристаллоидов обнаруживаются также в небольшом
количестве белки с еще большей молекулярной массой (около 500 000).
Наличие таких "минорных" компонентов было показано для клещеви-
ны, где наряду с основным глобулином, имеющим молекулярную
массу 320 000, был обнаружен в значительно меньшем количестве бе-
лок с молекулярной массой 520 000, а также для хлопчатника. В аморф-
ной зоне алейроновых зерен локализуются помимо глобулинов также
гликопротеиды, предположительно некоторые гидролитические фер-
менты. Было установлено, что ядовитый белок семян клещевины рицин
локализуется именно в аморфной зоне алейроновых зерен этого расте-
ния (циУ. по [38]).
Вопросы синтеза и отложения в запас белков в семенах сельско-
хозяйственных культур и возможные пути регулирования отложения
в запас, направленные на увеличение содержания белка в семенах и
улучшение его качества, обстоятельно изложены в монографии А. М. Со-
болева [38]. Резюмируя многочисленные работы и собственные иссле-
дования, Дж. и М. Диккерт [14] предложили схему клетки гипотети-
ческого масличного семени, способного вырабатывать белки алейроно-
вых зерен (алейрины) и откладывать их в вакуолях (рис. 4). Согласно
этой схеме алейрины синтезируются на полирибосомах Пр грануляр-
ной эндоплазматической сети ГЭС и концентрируются при участии
диктосомы Д в пузырьках, окруженных мембраной /7. Из пузырьков
алейрины перемещаются в вакуолю В в процессе слияния мембран.
Подобные клетки содержат также пластиды Л, митохондрии М и сфе-
росомы С и заключены в клеточную оболочку КО, пронизанную плаз-
модесмами Пл. Концентрация белка в вакуолях возрастает по мере
созревания семени вплоть до формирования классических алейроновых
зерен в результате обезвоживания алейроновых вакуолей. Таким об-
разом, в ультраструктурах клетки масличного семени идет накопление
инертных запасных белков кристаллоидов, окруженных белками
аморфной зоны алейронового зерна, которые, обладая повышенной
ферментативной активностью, обеспечивают протекание биохимичес-
ких превращений белка в состоянии покоя и в соответствующих усло-
виях при прорастании.
При описании локализации белков в семенах подсолнечника важно
с технологической точки зрения рассмотреть локализацию сопутствую-
щих веществ, существенным образом влияющих на качество получае-
мых белковых продуктов. Из сопутствующих веществ, оказывающих
неблагоприятное воздействие на качество извлекаемых белков из семян
15
Рис. з. Схема строения сложного алей-
ронового зерна клетки масличного рас-
тения:
1 — глобоид; 2 — белковый кристал-
лоид; 3 — аморфная белковая зона;
4 — липидные капли; 5 — клеточная
оболочка
Рис. 4. Схема клетки гипотетичес-
кого масличного семени, способной
вырабатывать бепки алейроновых зе-
ран и откладывать их в вакуолях:
Пр — полирибосомы; ГЭС — грану-
лярная эндоплазматическая сеть; Д —
диктосомы; П — мембрана; В —
вакуоли; Л — пластиды; М — мито-
хондрии; С — сферосомы; КО —
клеточная оболочка; Пл — плаз-
модесмы; Я ~ ядро; Яд — ядрышко
и шротов подсолнечника, прежде всего следует отметить фенольные
вещества. Как будет показано ниже, они ограничивают возможности
получения светлых белковых продуктов прежде всего за счет блоки-
ровки аминогрупп хлорогеновой кислоты, что приводит к изменению
цвета белка. Фенольные вещества накапливаются в ядре и плодовой
оболочке семян подсолнечника в значительных количествах. Из фе-
нольных веществ изучены в первую очередь представляющие наиболь-
ший интерес хлорогеновая кислота, а также кофейная кислота.
Локализация хлорогеновой кислоты показана на здоровых семе-
нах подсолнечника высокоолеинового сорта Первенец, достигших убо-
рочной спелости [29]. Распределение хлорогеновой кислоты в ядре
семян подсолнечника видно из рис. 5, где на поперечном а и продоль-
ном б срезах семядоли подсолнечника густота расстановки точек соот-
ветствует степени развития реакции в различных участках препарата.
Количество хлорогеновой и кофейной кислот распределено в семянке
подсолнечника неравномерно. В плодовой оболочке семян отмечаются
лишь следы присутствия обеих кислот. В семенной оболочке хлорогено-
вой кислоты содержится до 0,3% на сухое обезжиренное вещество,
кофейной — следы. Для ядра семян в целом содержание хлорогеновой
16
Рис. 5. Локализация фенольных сое-
динений в ядре семянки высокооле-
инового подсолнечника [ 29 ]:
е — поперечный срез; б — продоль-
ный срез; в — фрагмент губчатой
паранхимы; г — фрагмент палисад-
ной ткани; 1 — эндосперм; 2 —
наружный эпидермис; 3 — внутрен-
ний эпидермис
кислоты достигает 5,07%, кофейной — до 0,13%. Хлорогеновая кислота
локализуется в больших количествах в периферийных клетках эндоспер-
ма 7 и наружного эпидермиса 2, примыкающих к губчатой паренхиме е,
и клетках внутреннего эпидермиса 3, примыкающего к палисадной
ткани г. Локализация хлорогеновой кислоты в гемуле ядра семени и
периферийных тканях, по-видимому, объясняется ее активной физио-
логической ролью в растительных организмах, довольно высоким окис-
лительно-восстановительным потенциалом, позволяющим в системе
хлорогеновая кислота — полифенолоксидаза окислять такие природные
субстраты, как аминокислоты, пептиды и даже некоторые белки.
Локализация запасных белков, как и других веществ семян, су-
щественно изменяется при внешних воздействиях на семена. Так, не-
благоприятные условия хранения масличных семян сопровождаются
изменением состояния алейроновых зерен. В семенах, подвергшихся
самосогреванию, и дефектных алейроновые зерна теряют свойственную
им форму, становятся непроницаемыми для красителей, дающих ха-
рактерную окраску на белок, уменьшается растворимость алейроновых
зерен в растворе щелочи.
По-видимому, аналогичные изменения в состоянии алейроновых
зерен соответственно в более мягкой форме следует предпопагать в
ходе тепловой обработки масличных семян перед хранением, а также
в ходе хранения семян перед технологической переработкой.
17
ВЛИЯНИЕ ПОДГОТОВКИ СЕМЯН К ПЕРЕРАБОТКЕ
НА КАЧЕСТВО БЕЛКОВ
Качество получаемых белков из масличных семян обусловлено
многими факторами. С одной стороны, это условия формирования
белкового комплекса в семенах, сортовые особенности, климатичес-
кие и агротехнические условия выращивания семян (минеральное
питание, способы уборки семян, водообеспеченность растений и др.).
Эти условия обеспечивают исходное качество семян. С другой стороны,
это технологические факторы, т. е. условия подготовки семян к пере-
работке, сушки, хранения, влажно-тепловой обработки, экстракции
с целью получения масел. Они обеспечивают качество шротов — исход-
ного сырья для получения изолированных белков. И наконец, это тех-
нологические факторы, определяемые способами извлечения и обра-
ботки белковых веществ. Сюда же могут быть отнесены специальные
приемы улучшения качества белковых продуктов (специальная очист-
ка, промывка, модификация, изменение структуры и др.).
Влияние последних технологических факторов на качество получа-
емых белковых продуктов будет проанализировано в последующих
главах.
Формирование белкового комплекса масличных семян в процессе
созревания изучено многими исследователями [2, 18, 48, 75]. Процесс
синтеза белков в созревающих семенах происходит преимущественно
за счет азотистых веществ вегетативных частей, в первую очередь лис-
тьев, а также минеральных элементов, поступающих в семена из кор-
невой системы.
В лроцессе развития масличных семян условно выделяют фазу
роста семян, когда происходят образование и рост запасающей ткани
и зародыша, и фазу налива, которая характеризуется отложением в
семенах веществ запасного характера. Каждой фазе развития соответ-
ствует определенный уровень оводненности.
Скорость и глубина изменения физико-химических и биохими-
ческих свойств семян, а также темпы накопления сухих веществ (мас-
ла и белка) на различных фазах неодинаковы. В период формирования
семян в их белковом комплексе происходят значительные изменения
в содержании небелковых азотсодержащих соединений. Максимальное
количество небелковых азотистых веществ, как экстрактивных, так
и плотного остатка, для семян подсолнечника отмечается в фазу роста.
При созревании семян количество азота небелковых соединений, осо-
бенно наиболее нестойкого, экстрактивного, уменьшается практи-
чески в 2 раза. Это является подтверждением того, что при созревании
семян низкомолекулярные вещества используются на синтез высоко-
молекулярных соединений, более отвечающих условиям накопления
запасных веществ, выработанным высшими растениями в процессе
эволюции. Наиболее энергичный синтез запасного белка происходит с
18
момента прекращения роста семян и продолжается до полного созре-
вания семян. При созревании семян происходят глубокие изменения
в соотношении между белковыми фракциями.
В первые дни формирования семян подсолнечника основной фрак-
цией являются альбумины. По мере созревания их относительное со-
держание постепенно снижается. Глобулины в период роста представ-
лены минимальными величинами. Интенсивный синтез этой фракции
начинается в период налива семян. По мере созревания в семенах подсол-
нечника увеличивается количество общего азота за счет нарастания
белкового азота, в то время как содержание азота стромы и экстрак-
тивных небелковых азотсодержащих соединений снижается, растет
количество азота глобулинов, который на протяжении всего созре-
вания накапливается в семенах, содержание азота альбуминов остается
практически без изменений, количество глютелинов значительно сни-
жается.
Абсолютное содержание азотистых веществ при созревании под-
солнечника увеличивается в 2—3 раза, в то время как содержание бел-
кового азота возрастает в 4—6 раз. Абсолютное содержание альбуми-
новой и глютелиновой фракций почти не изменяется на протяжении
всего процесса созревания, хотя по относительному значению оно умень-
шается к концу созревания соответственно в 4 и 2 раза. Количество
азота глобулиновой фракции возрастает по абсолютному и относитель-
ному значению [28]. Аминокислотный состав при созревании семян
изменяется в результате неодновременного накопления белков. Наи-
большее количество лизина, лейцина, изолейцина, аланина, глицина
содержится в альбуминах на ранних стадиях развития семян подсол-
нечника, и изменение аминокислотного состава этой фракции свиде-
тельствует о ее гетерогенности.
В фазе физиологической зрелости глобулиновая фракция характе-
ризуется относительным постоянством своего аминокислотного соста-
ва. Подробный анализ изменения фракционного состава белков при
созревании семян высокоолеинового подсолнечника сорта Первенец
в сравнении с семенами высокомасличного сорта Передовик прове-
ден А. Д. Минаковой с сотрудниками [28]. По ее данным абсолют-
ное содержание азотистых веществ в нежировой части ядра подсолнеч-
ных семян увеличивается на протяжении созревания и к уборочной спе-
лости в 1,5—2 раза превышает исходное количество (табл. 5). При
этом наблюдается постоянное увеличение белкового азота, а содер-
жание небелковых азотсодержащих соединений снижается.
В первые дни после окончания цветения, когда идет рост семян, небелковый
азот является преобладающим, максимум абсолютного содержания его прихо-
дится на 8-й день после цветения. По мере созревания доля экстрактивного азота
снижается, при этом изменяется соотношение между водо- и солерастворимым
небелковым азотом. В начале созревания количество водоизвлекаемых соединений
в 4—4,5 раза превышает содержание солеизвлекаемых и соотношение между не-
19
40
СО ID СО
2
2
&
Б
8,90 0,26 1,12 3,30 2,44 0,62 0,49 1,11 0,65
10,01 0,25 1,20 4,87 2,16 0,51 0,64 1,15 0,32
10,50 0,27 1,50 5,36 1,82 0,65 0,65 1,30 0,18
Динамика накоплении азотсодержащих (в % на сухое обезжиренное вещество) соединений в ядре
созревающих семян высокомасличного подсолнечника сортов Передовик улучшенный и Первенец
10 О)
Белковый азот глюте- линов Семена сорта Передовик улучш< 2,95 0,30 0,26 0,12 0,14 4,94 0,36 0,61 0,67 0,91 7,21 0,32 1,08 1,65 2,24 8,10 0,30 1,19 2,76 2,12 9,26 0,28 1,26 4,37 1,87 9,51 0,35 1,55 5,02 1,24 Семена сорта Первенец 3,64 0,35 0,36 0,20 0,23 5,53 0,34 0,82 0,88 1,03 7,83 0,29 1,04 1,76 2,57
эвглобу- линов
псевдо- глобули- нов
альбу- минов
Общий азот
R8
20
белковым водо- и солеизвлекаемым азотом составляет 14:3 (в ядре семян сорта
Передовик улучшенный). По мере дальнейшего развития семян это соотношение
изменяется в сторону увеличения доли солеизвлекаемого небелкового азота и в
семенах уборочной спелости (36-й день после окончания цветения) составляет
5:7. Суммарное же количество водо- и солеизвлекаемого азота снижается. Такое
изменение небелковых азотсодержащих соединений можно объяснить тем, что
в период роста семян идут интенсивные биосинтетические процессы, и низкомоле-
кулярные соединения, поступающие из вегетативных органов растения, основная
часть которых представлена свободными аминокислотами, быстро используются.
На протяжении всего процесса созревания происходит изменение азота нераст-
воримого остатка (стромы). Наибольшая доля азота в семенах подсолнечника
приходится на белки. В процессе созревания все белковые фрекции претерпе-
вают изменения и их синтез идет с неодинаковой интенсивностью. В начале созре-
вания наибольший удельный вес приходится на долю альбуминов и глютелинов.
Альбумины являются преобладающими в белковом комплексе семян подсол-
нечника на ранних стадиях развития. Содержание глобулинов невелико. Соотно-
шение между альбуминами, псевдоглобулинами, эвглобулинами и глютелинами
в 1-й день после окончания цветения в ядрах семян подсолнечника сорта Пере-
довик улучшенный составляет 30:26:12:14, а в ядрех семян подсолнечника сорта
Первенец — соответственно 35:25:20:23.
Низкое содержание солеизвлекаемых белков в семенах подсолнечника на
ранних этапах развития связано в основном с их запасной ролью, которую они
выполняют в семенах. Альбумины представляют собой каталитические белки,
а глютелины — конституционные, поэтому интенсивность их синтеза в фазу роста
(в начале созревания семян) достаточно высока.
С переходом в фазу налива картина существенно изменяется. В этот период
наблюдается интенсивный синтез запасных веществ, к которым относятся гло-
булины. Количество как водо-, так и солерастворимых глобулинов значительно
возрастает и с достижением семенами подсолнечника уборочной спелости преоб-
ладает над другими белковыми фракциями. Так, к 15-му дню после окончания
цветения в ядре семян подсолнечника сорта Передовик улучшенный соотноше-
ние между азотом белковых фрекций составляет 3:11:16:22, а для семян сорта
Первенец оно равно 3:10:17:25. С достижением же семенами уборочной спелости
эти соотношения еще более изменяются в сторону увеличения азота глобулинов
и составляют для семян Передовик улучшенный 4:15:50:12 и для семян сорта
Первенец 3:15:53:18.
Таким образом, наибольшее количество альбуминов и глютелинов в первые
дни созревания подтверждает их роль как каталитических и конституционных
белков, интенсивный синтез глобулинов начинается после образования в семенах
алейроновых зерен (после 10-го дня после цветения), в которых и происходит
отложение этой группы белков, это подтверждает запасный харектер глобулина.
Отдельные белковые фракции семян имеют различные функцио-
нальные характеристики. Для семян подсолнечника показаны высокие
Функциональные характеристики, проявляемые глобулиновой фрак-
цией в сравнении с общим белком и другими [17] фракциями.
На протяжении процесса созревания наблюдаются изменения в
атакуёмости белков протеолитическими ферментами желудочно-ки-
шечного тракта. Атакуемость основного белка алейроновых зерен
(глобулина), выделенного из семян подсолнечника различной степени
зрелости протеолитическими ферментами, представлена на рис. 6. Ата-
куемость глобулинов, выделенных из семян в 1-й день после окончания
21
Продолжительность гидролиза, и
Рис. 6. Атакуемость протеолитическими ферментами глобулина, выделенного из
семян подсолнечника сорта Передовик улучшенный (в днях после окончания
цветения):
1 - 1; 2 — 8; 3-15; 4-36; 5-29; 6-22
цветения, довольно высокая и составляет 80% атакуемости глобулинов
из семян уборочной спелости. Но по мере развития семян атакуемость
как пепсином, так и комплексом ферментов пепсин + трипсин сни-
жается. Так, гидролизуемость глобулина, выделенного из семян под-
солнечника сорта Передовик улучшенный на 8-й день после окончания
цветения, пепсином на 10% ниже по сравнению с глобулином из семян
1-го дня после цветения, а атакуемость суммой ферментов пепсин +
+ трипсин остается практически неизменной.
Характер же изменения атакуемости глобулинов протеолитическими
ферментами in vitro в зависимости от фазы созревания является оди-
наковым как для высокомасличного, так и для высокоолеинового
сорта, т. е., по-видимому, не зависит от сортовых особенностей семян
подсолнечника.
Таким образом, белковый комплекс семян уже в процессе созре-
вания претерпевает существенные изменения не только количествен-
ного, но и качественного характера, кормовая и пищевая ценность
подвергается глубоким изменениям.
Селекция подсолнечника на высокую масличность привела к из-
менениям белкового комплекса семян. В высокомасличных сортах под-
солнечника количество альбуминов преобладает над содержанием гло-
22
булинов, что отличает их от подсолнечника низкомасличных сортов,
для которых основной белковой фракцией были глобулины. Сорто-
вые особенности в пределах одного вида влияют на аминокислотный
состав (табл. 6).
Семена, поступающие на предприятия маслодобывающей промыш-
ленности, имеют значительный разнокачественный состав, обусловлен-
ный неодновременным созреванием, условиями питания на растениях
и т. д. Семена краевой зоны соцветия подсолнечника независимо от
сортовых различий к концу созревания накапливают белков несколько
больше, чем семена центральной зоны. Также наблюдаются различия
и во фракционном составе белков (табл. 7).
Учитывая, что семена подсолнечника краевой зоны имеют, как
обычно, более высокие качественные показатели (низкие лузжистость,
кислотное число, концентрация хлорогеновой кислоты и др.) при фрак-
ционировании семян в переработке, шрот из крупных семян предпоч-
тительней направлять на последующее извлечение белков.
Для семян сои изменчивость аминокислотного состава белков
обусловлена прежде всего генотипом сорта (табл. 8) и меньше зави-
сит от погодных и почвенно-климатических условий [44].
Сортовые особенности (продолжительность вегетационного перио-
да, степень селекционной проработки) влияют на количество накапли-
ваемого белка. Отмечается тенденция к снижению содержания метиони-
Таблица 6
Аминокислотный состав (в г на 100 г белка) белков семян
подсолнечника различных сортов
Амино кис- лота ' Пере- довик 8НИИМК 8931 Луч 8НИИМК 6540 Сме- на 8НИИМК 8883 Са- лют Ени- сей
Лизин 3,5 3,3 2,9 3,1 2,7 3,1 3,5 3,3
Г истидин 2,5 2,3 1,9 2,5 1,9 2,3 2,7 2,1
Аргинин 7,8 7,8 7,6 7,2 7,6 7,4 9,1 8,0
Аспарагиновая 8,0 8,0 8,0 7,7 7,3 6,9 7,6 6,5
Треонин 2,7 2,5 2,7 2,6 2,6 1,9 2,7 2,1
Серин 3,3 3,1 2,8 2,9 3,1 2,4 3,2 2,5
Глутаминовая 20,9 19,3 17,8 18,2 17,5 16,3 19,0 14,6
Глицин 4,7 4,5 4,1 4,2 4,2 3,9 4,8 3,6
Аланин 2,9 2,9 2,9 2,8 2,9 3,0 3,6 2,7
Цистин 2,3 1,8 2,6 1,0 1,0 2,3 2,4 4,7
валин 4,1 3,8 4,0 3,6 3,4 4,1 4,1 4,0
Метионин 2,5 2,0 2,5 2,2 2,0 2,4 2,6 2,3
Изолейцин 2,8 2,5 2,8 2,1 2,2 2,6 2,2 2,4
Лейцин 5,5 5,1 5,3 5,6 5,6 5,0 6,4 4,5
Тирозин 2,0 2,0 2,6 2,2 2,2 2,1 2,0 2,0
Фенилаланин 3,6 3,6 3,6 3,6 3,5 3,3 4,1 3,0
Триптофан 2,0 2,2 2,0 2,0 1,9 2,0 2,2 1,9
23
Таблица 7 Состав белков (N в % на сухое вещество) семян подсолнечника в зависимости от возрастной разнокачественности (17] Небелковый азот стромы Передовик улучшенный Центральная 9,56 0,20 1,48 4,99 1,17 0,26 1,28 1,54 0,18 Срединная 10,19 0,25 1,60 4,65 2,12 0,32 1,0 1,32 0,25 Креевая 10,51 0,27 1,64 4,58 2,52 0,32 0,90 , 1,22 0,28 Почин Центральная 9,88 0,34 1,59 4,70 1,65 0,40 0,99 1,39 0,21 Срединная 10,22 0,40 1,75 4,48 1,99 0,50 0,80 1,30 0,30 Краевая 10,31 0,43 1,81 4,29 2,14 0,65 0,68 1,33 0,31
суммар- ный экст- рактив- ный
солеизвле- каемый
водоизвле- каемый
Белковый азот глюте- линов
эвглобу- линов
псевдо- глобули- нов
ельбу- минов
Общий азот
Зона созре- вания
24
Таблица 8
Содержание белка и некоторых аминокислот е белке сои
различных сортов
Сорт Содержание бел ка, % на сухое вещест- во (среднее значение) Содержание отдельных незаменимых аминокислот в белке, % (среднее для сорта)
лизин метионин триптофан
Пекинг 41,3 5,1 1,0 1,3 ГС-3 37,3 5,0 1,1 1,4 Е-шен-доу 45,6 4,8 1,7 0,7 Днепровская 1 33,8 5,3 1,4 1,0 Норман 36,9 5,0 1,5 0,9 Хоросой 35,9 4,5 1,3 0,9 ГА-12 31,5 5,5 1,5 1,2 Херб 610 34,6 4,8 2,0 1,0 высокорослая 1 35,6 5,3 1,6 1,1 Макснирска 14 35,6 5,4 2,3 1,1 Бессарабка 38,1 6,1 1,6 1,0 8НИИСК 1 33,2 6,4 1,7 1,3 Кубанская 33 38,8 5,7 1,5 1,0 Мерит 35,6 5,4 1,3 1,3 Павликени 519 36,6 5,6 1,6 1,1 Ранняя 5 32,8 6,2 2,0 1,1 Приморская 494 38,0 5,9 2,1 1,3 на и лизина в белках с возрастанием количества протеина в семенах
(табл. 9).
В связи с проведением в стране значительных гидромелиоративных
работ следует ожидать на предприятиях масло-жировой промышлен-
ности сырья, выращиваемого при регулируемых режимах водообеспе-
чения. В условиях недостаточной влажности поступление в растения
азота и накопление белка в семенах идет более интенсивно, чем в усло-
виях оптимальной влажности. Однако при пересчете на одно растение ,
общий вынос азота и белка в несколько раз больше у растений, вырос-
ших в условиях оптимального увлажнения. Важную роль играют способы
Таблица 9
Изменение содержания основных незаменимых
аминокислот (в %) е зависимости от количества
белка (в %) в семенах сои [ 44 ]
Белок Лизин Метионин Триптофан
30-35 5,64 1,72 1,12 )
35-40 5,33 1,53 1,10
40-45 4,95 1,35 1,00
25
и сроки увлажнения. Снижение влагообеспечения в начале цветения
может приводить к увеличению белкового азота в семенах.
Знание закономерностей и особенностей оптимального влагообес-
печения в сочетании с правильным использованием элементов минераль-
ного питания позволяет регулировать процессы накопления запасных
веществ в семенах в положительную сторону. Так, регулируемое водо-
обеспечение масличных растений благоприятно влияет на накопление
белковых веществ в семенах [20]. При одновременном росте продук-
тивности растений происходят качественные изменения в химическом
составе семян. Для семян подсолнечника различных сортов отмечается
значительное увеличение содержания белков в семенах при условии
оптимального влагообеспечения (табл. 10).
Увеличение содержания белка в семенах приводит к увеличению
его сбора с единицы орошаемой площади до 45—47% при одновременном
увеличении сбора масла.
Поступающие на масло-жировые предприятия семена со сформиро-
ванным комплексом запасных веществ при подготовке семян к пере-
работке (сушке, хранению, транспортировке и пр.) и при переработке
(обрушивании, влажно-тепловой обработке, прессовании, экстрак-
ции) подвергаются воздействию высокой температуры, нарушению
целостной структуры, окисляющему действию кислорода воздуха,
увлажнению, давлению, иногда попадают в условия, способствующие
самосогреванию, и т. д. Компоненты масличных семян под воздействием
всех этих факторов претерпевают самые разнообразные превращения
и взаимодействия. Белки семян, являясь весьма активными веществами.
5
Таблица 10
Влияние оптимельной влегообеспвченности
растений на накопление белков в семенех
подсолнечнике
Сорт Содержание белка, % на абсолютно сухое вещество
1 2 3
Армавирский 3497у 19,8 20,9
Первенец 19,4 21,8
Рессвет 19,1 20,5
восход 19,5 20,5
8НИИМК 8883у 19,9 21,9
Ранний 2 20,5 22,5
Салют 20,4 23,1
Подарок 19,5 22,2
Примечание. В графе 2 — без орошения, в
графе 3 — с орошением.
26
также не остаются в неизменном, нативном состоянии. Как известно,
чувствительные к воздействию внешних условий различные структур-
ные состояния белковой молеКулы (первичная, вторичная, третичная
и четвертичная) могут претерпевать видоизменения нативной конфор-
мации макромолекулы белка. Глубина таких конформационных из-
менений определяется характером и продолжительностью воздействий
теплового (повышение температуры более 60—70°С), химического
(действие кислот, щелочей, высоких концентраций солей), физико-
механического (давления, трения, перемешивания), радиационного
(а-, 0-, 7-, УФ-излучения), биологического (старения) и другого ха-
рактера.
Происходящее в результате действия этих внешних причин нару-
шение нативной структуры белка, сопровождающееся потерей харак-
терных для него свойств, получило общее название "денатурация белка”.
При слабом воздействии внешних факторов изменение белковой
молекулы может ограничиться частичным развертыванием четвертичной
и третичной структур, что приводит к обратимой денатурации. При бо-
лее сильном или длительном воздействии макромолекула может развер-
нуться полностью и остаться в форме первичной структуры. Денату-
рационные изменения могут сопровождаться меланоидиновой реак-
цией, приводящей к необратимому взаимодействию углеводов с ами-
нокислотами (реакция Майяра).
При технологической переработке семян возникает необходимость
регулировать глубину денатурации. С одной стороны, минимальная де-
натурация способствует сохранению биологической питательной цен-
ности белков, с другой — более жесткие режимы влажно-тепловой
обработки нужны для создания жесткой структуры мятки, более дли-
тельное и высокотемпературное тестирование необходимо для инакти-
вации нежелательных ферментов и белков-ингибиторов. Использование
таких приемов приводит к глубокой денатурации белков и соответ-
ственно к снижению их питательной биологической ценности или по-
вышению в результате интоксикации нежелательных компонентов.
Реакции меланоидинообразования снижают содержание незамени-
мых аминокислот и приводят к образованию продуктов реакции, опре-
деляющих цвет, запах, привкус.
Как показано известными исследованиями В. П. Ржехина и
В. Н. Красильникова [36, 37], при соответствующих сочетаниях тем-
пературы, влажности материала и продолжительности нагревания проис-
ходит существенное изменение растворимости белков семян. Это из-
менение растворимости белков при нагревании в широком диапазоне
температур происходит при повышении температуры не постепенно,
а скачкообразно. Этот процесс характеризуется несколькими темпе-
ратурными порогами, при которых изменяется не только скорость,
но и характер превращения белков. Изменение растворимости белков
27
происходит через несколько стадий и взаимных переходов. Максималь-
ным скоростям перехода белка из одного состояния в другое (по раст-
воримости) соответствует определенный интервал температур. Увели-
чение влажности смещает температурные пороги в более низкую об-
ласть (табл. 11).
Изменения белковых веществ семян в результате теплового воз-
действия наблюдаются уже при первичной обработке семян. Сушка
убранных семян с целью снижения их влажности до значений ниже
критических является обязательным этапом при подготовке семян к
хранению и извлечению масла любым технологическим способом. Де-
натурационные превращения белков уже на этапе сушки приводят
к изменению их биологической пищевой ценности. Изменения этой
характеристики можно оценивать изменением атакуемости белков
in vitro комплексом протеолитических ферментов в условиях после-
довательного действия пепсина и трипсина.
Повышение температуры сушки до 60 и особенно до 90° С приводит
к существенному снижению гидролизуемости суммарного белка семян
подсолнечника по сравнению с семенами, высушенными при 45°С
(табл. 12) [28].
Электронно-микроскопические исследования высушиваемых семян,
показывающие характер разрыхления белковой глобулы, объясняют
данные протеолиза. Белки в результате разрыхления, вызванного
тепловым воздействием, становятся более доступными для протеоли-
тических ферментов. Разрыхление структуры связано с увеличением
белковой глобулы, в результате чего возрастает вязкость растворов
глобулы. Дальнейшее повышение температуры нагрева приводит к
резкому снижению времени их обезвоживания вследствие слипания
и агрегации отдельных белковых частиц.
Таблица 11
Изменение температуры нагревания семян сои
и хлопчатника (в ° С), при которой достигается
экстремум накоппения бепкоеых фракций,
в зависимости от впажности
Влажность матери ела, % Солераст- воримая фракция Щелоче- раствори- мая фрак- ция Нераство римый остаток
Соевая обезжиренная мука
3,1 100 120 140
11,2 80 100 120
Хлопковая обезжиренная мука
6,9 80 110 140
17,8 60 100 120
28
Таблица 12
Изменение атакуемости (степени протеопиза) белков семян
подсолнечника при сушке (конечная влажность семян 6—7%)
Температура нагревания семян, ° С Степень протеолиза (в %) при действии
пепсином пепсином и трипсином пепсином пепсином и трипсином
1 2 3
Первенец
Семена до сушки 30,70 43,92 50,83 89,70
45 37,96 72,10 62,47 97,75
60 33,75 66,42 51,71 78,39
90 31,63 62,47 45,83 63,54
Передовик улучшенный
Семена до сушки 24,75 38,38 45,21 71,12
45 31,72 64,83 56,74 91,35
60 27,10 58,90 47,10 70,54
90 25,54 54,11 38,97 61,11
При мечан и е. Графа 2 — белок муки; графа 3 — глобулин.
Такие уплотненные белковые структуры более компактны, зани-
мают меньший объем и труднее поддаются действию протеолитических
ферментов, так как доступ к связям, на которые они действуют, в
уплотненных структурах затруднен. В результате уменьшения объема
белковых глобул одновременно происходит снижение вязкости раство-
ров глобулина. Это подтверждается данными, полученными в ходе
электронно-микроскопических исследований.
Изменение степени гидролизуемости белков протеолитическими
ферментами коррелирует с изменением вязкости белковых растворов:
невысокие температуры сушки способствуют увеличению вязкости
растворов глобулина, а дальнейшее увеличение температуры ведет к
снижению вязкости (рис. 7).
В изменении свойств глобулинов при тепловом воздействии можно
выделить три зоны характерных превращений :
зона /, характеризующаяся образованием более объемных частиц;
она ограничена температурой нагревания семян около 45°С.-
зона // слипания отдельных частиц. Границы ее соответствуют тем-
пературам нагревания семян 45 и 60° С. Атакуемость белков фермен-
тами и вязкость белковых растворов в пределах этой зоны несколько
снижаются, но остаются еще на довольно высоком уровне;
зона /// уплотнения, ограниченная температурой 60 и 90° С. В этой
зоне происходит образование компактных частиц, атакуемость и вяз-
кость белков снижаются.
29
Рис. 7. Влияние темперетуры наг-
ревания семян подсолнечника на
вязкость рестворов глобулина:
1 — Первенец; 2 — Передовик
улучшенный
Наибольшие денатурационные изменения белков происходят при
дальнейших технологических операциях влажно-тепловой обработки
измельченных семян с последующим прессованием и экстракцией
(табл. 13). Это приводит к значительному изменению в соотношениях
отдельных фракций белков [51 ].
В шротах доля альбуминов снижается почти в 2 раза в результате
увеличения доли глютелинов и нерастворимого остатка. Процесс дена-
турации белков протекает в условиях влажно-тепловой обработки
поэтапно. На первых этапах обработки при увеличении влажности в
условиях невысоких температур (60—65°С) происходит незначитель-
ная денатурация белков, сопровождаемая увеличением активности
ферментов. Возрастание активности продолжается до определенного
температурного порога (70—80°С), после которого наступают полная
денатурация белков и инактивация ферментов. Это сопровождается
снижением биологической ценности в результате уменьшения основных
незаменимых аминокислот (табл. 14).
Увеличение температуры при обработке семян снижает содержание
лизина и метионина в глютелиновой фракции белка. Это снижение
Таблица 13
Изменение фракционного состава белков продуктов переработки
семян подсолнечника (в % от общей суммы белков)
Продукт пере- работки семян Альбу- мины Глобу- лины Глюте- лины Сумма раство- римого остатка Нераст- воримый остаток Сырой протеин N X 6,25
Мятка 19,49 50,36 22,17 91,92 8,08 40,10
Форпрессовый 9,47 45,32 27,В6 В2,75 17,75 42,14
ЖМЫХ
Лепесток В,19 48,16 26,80 В3,15 16,85 42,61
Шрот 10,72 45,72 27,7В 7В.22 21,73 46,90
30
можно объяснить разрушением аминокислот и переходом их в нераст-
воримый остаток.
Уменьшение содержания лизина при интенсивной обработке состав-
ляет до 32% по сравнению с содержанием в шроте, полученном по обыч-
ной технологии. Это наблюдается и при переработке других видов семян.
При переработке хлопковых семян уменьшение содержания лизина
для жестких технологических режимов, связанных с инактивацией
связыванием госсипола, составило от 15 до 30% по сравнению с мягкими
режимами, при которых госсипол остается в масле.
В. В. Ключкиным с сотрудниками [19] показано, что при опре-
деленных режимах влажно-тепловой обработки в процессе кондицио-
нирования шрота при нагревании до 100—120°С можно избежать зна-
чительных изменений растворимости белков, приводящих к увеличе-
нию нерастворимого остатка и снижающих кормовую ценность шрота.
Такая обработка не влияет на выход изолята при производстве белко-
вых продуктов, т. е. пищевая ценность шротов как белковых продук-
тов не изменяется.
При нагревании влажность семян различно влияет на скорость
денатурации отдельных белковых фракций. При влажности 4,92% изме-
нения глобулиновой фракции выше, чем альбуминовой; константа ско-
рости денатурации глютелиновой фракции на два порядка ниже, чем
альбуминовой и глобулиновой. Повышение влажности до 8,6% сглажи-
вает различия в скоростях денатурации этих фракций. Для водораст-
воримых азотных соединений ядра семян подсолнечника установлено
Таблица 14
Изменение содержания пизина и метионина в зависимости
от обработки подсопнечного шрота
Сырье Лизин Метионин
Семена (ядро)
глютелин 3,72 5,95
сумма Исходный шрот 4,06 6,85
глютелин 2,16 4,04
сумма Шрот, нагретый до 90—100° С в течение 2 ч 3,16 5,39
глютелин 1,97 4,05
сумма Шрот, нагретый до 115—118° С в течение 2,4 ч 2,99 5,56
глютелин 1,31 3,72
сумма Автоклавированный шрот при температуре 135—138° С в течение 4 ч 2,В9 5,49
глютелин 0,98 3,00
сумма 2,27 4,35
31
увеличение скорости денатурации с повышением влажности ядра. Де-
натурационные изменения, происходящие в семенах на этапах подго-
товки к переработке, иллюстрируются изменениями относительной
электрофоретической подвижности (ОЭП) отдельных белковых фрак-
ций. С увеличением интенсивности влажно-тепловой обработки проис-
ходит уменьшение числа электрофоретических фракций (электрофорез
на бумаге) для белков сои, хлопчатника, подсолнечника и, как было
позже установлено (дискзлектрофорез в полиакриламидном геле)
для суммарных белков подсолнечника, количество электрофоретичес-
ких фракций белков изменяется от 20 (до сушки) до 9 (после сушки
при 90°С). Количество электрофоретических фракций после сушки
при 45 и 60° С составляло соответственно 18 и 16. Уменьшение электро-
форетических фракций происходит в результате денатурации белков
с небольшой молекулярной массой и имеющих соответственно большую
электрофоретическую подвижность.
Фенольные соединения в семенах подсолнечника в процессах сушки
и переработки семян также претерпевают значительные изменения.
Даже сушка при температуре 45°С приводит к увеличению общей суммы
фенольных соединений, содержания хлорогеновой и кофейной кислот.
Накопление первых идет под влиянием теплового воздействия на семена,
активирующего все ферментные системы и процессы, и величина на-
копления, по-видимому, связана с уровнем термостойкости семян.
Другой характер носит изменение кофейной кислоты — содержание
ее снижается при 45° С, а потом начинает расти, и рост хорошо корре-
лирует со снижением хлорогеновой кислоты, количество которой умень-
шается по мере повышения температуры нагрева семян (табл. 15).
Значительные изменения хлорогеновая кислота претерпевает при
влажно-тепловой обработке мятки перед форпрессованием, а также
в ходе форпрессования перед экстракцией (табл. 16).
Таблица 15
Изменение составе фенопьных соединений семян подсолнечника
сорта Первенец при действии температуры [ 7, 52 ]
Температура нагрева семян, ° С Состав водорастворимой фракции фенольных соединений,% Кислота, % на сухое обезжиренное вещество
на сырую массу на сухой обез- жиренный материал хлорогеновая кофейная
45 1,98 6,14 6,08 0,11
60 1,93 5,40 5,26 0,19
90 1,91 5,20 5,24 0,20
32
Таблица 16
Содержание кислот (в % на сухое обезжиренное
вещество/ в различных стадиях
технологического процесса (КМЖК/
получения растительного масла и белка
Объект иссле- дования Хлороге- новая кислота Кофейная кислота
Контроль (ядро 6,21 0,20
семян) Г
Мятка до увпаж- 5,89 0,17 z
нения
Мятка после ув- 5,55 0,17
лажнения
Мезга (1 чан жа- 5,23 0,19
ровни)
Мезга (VI чан жа- 4,96 0,19
ровни)
Жмых 5,00 0,17
Лепесток 5,16 0,18
Шрот 5,20 0,19
Уменьшение содержания хлорогеновой и кофейной кислот на 22%
при влажно-тепловой обработке объясняется тем, что при повышении
температуры происходит термическое разложение фенольных соеди-
нений, что подтверждается дериватографическими исследованиями
(рис. 8). Микрофлора семян, поступающих в переработку, может су-
щественно влиять на качество получаемых продуктов. Бактериаль-
ная и плесневая микрофлоры семян обусловлены происхождением
семян, условиями и продолжительностью их хранения. По относитель-
ному и абсолютному содержанию микрофлора колеблется в значи-
тельных пределах [12].
Белки семян подсолнечника, зараженные плесенью Sclerotinia scle-
rotiorum — возбудителем белой гнили, после хранения в течение 3 мес
имели относительную питательную ценность 47% (относительно казеи-
на) при значении этого показателя в начале хранения 75%. В резуль-
тате влажно-тепловой обработки и жарения большая часть микро-
флоры погибает. Число бактерий снижается в 10—450 раз и составляет
в шротах 200-634 тыс. на 1 г, число зародышей грибов в процессе
жарения уменьшается в 10ОО раз в сравнении с исходными семенами и
не превышает 120 в 1 г шрота [12]. Качество исходных семян, характе-
ризуемое в первую очередь значениями кислотного числа, обусловли-
вает качество шротов и в конечном счете влияет на качество получаемых
белков. Условия (соответствующая температура, влажность), приво-
дящие к повышению кислотного числа семян, обусловливают увеличе-
ние активности липазы. Безусловно, зти же условия активируют и фер-
33
Рис. 8. Дериватографическое разложение:
а — хлорогеновой кислоты; б — протеина
менты протеолитического характера. Это не может не влиять на содер-
жание протеина в семенах. Поэтому увеличение кислотного числа в
масличных семенах может сопровождаться уменьшением общего коли-
чества белков.
В. Н. Красильников с сотрудниками [30] отметили уменьшение
количества сырого белка в семенах подсолнечника с увеличением кис-
лотного числа более 3 мг КОН при одновременном уменьшении водо-
растворимых азотсодержащих веществ. Поэтому с учетом и других
факторов авторами предложено в качестве предварительного пока-
зателя кислотное число для ядра семян подсолнечника [30]. Его зна-
чение находится в соответствии с нормами для семян арахиса, сои и
хлопчатника.
Предельный показатель кислотного числа масла семян (ядра), пред-
назначенных для получения пищевых белковых продуктов, приведен
ниже.
Семена
Арахис (ядро)
Соя
Хлопчатник
Подсолнечник (ядро)
Кислотное число,
мг КОН
1,0
3,0
3,6
3,0
Для некоторых видов масличных семян и шротов характерны не-
желательные компоненты, снижающие кормовое и пищевое качество
белковых продуктов. К таким компонентам относят вещества белко-
вой природы и небелкового характера. К нежелательным компонентам
34
белкового происхождения относят соин, ингибиторы трипсина, рицин,
некоторые гидролитические (протеазы, уреаза) и окислительно-вос-
становительные ферменты (липоксидаза). Соин, известный также под
названием "соевый гемагглютинин", или ингибитор роста, содержит-
ся в семенах сои. Он вызывает агглютинацию (слипание) эритроцитов
крови.
Содержание соина в шротах уменьшается в 2—4 раза уже после
экстракции семян при отгонке растворителя. Активность соина особен-
но снижается после тестирования, и в тестированном шроте она не
превышает 20 ед./г. Снижение активности соина до нуля происходит
при механической обработке в течение 20 мин при температуре не выше
30°С. Спиртовая экстракция также эффективно снижает активность
соина [51].
В соевых семенах определены ингибиторы протеолитического фер-
мента трипсина — ингибитор Ai с молекулярной массой 14300 и инги-
битор А2 с молекулярной массой 21600. Оба ингибитора являются
глобулинами. Ингибиторы трипсина образуют с трипсином неактивный
комплекс. Это приводит к торможению переваривающего действия
трипсина и уменьшению усвоения питательных веществ. Недостаточ-
ность усвоения белковых веществ соевых шротов снижает их качество,
пищевую и кормовую ценность и вызывает замедление роста живот-
ных, в рацион которых включены соевые шроты. Инактивация ингиби-
торов трипсина может быть достигнута путем тепловой денатурации
их аналогично тепловой денатурации белков со всеми нежелательными
последствиями этого процесса. Тепловая инактивация ингибитора трип-
сина достигается еще труднее, чем инактивация липоксигеназы и даже
уреазы. Тестированные шроты обычно имеют инактивированный на
90% трипсиновый ингибитор, хотя в прессовых жмыхах сои инактива-
ция не превышала 5%. Поэтому перспективным является способ инак-
тивации ингибиторов трипсина интенсивными механическими воздей-
ствиями.
Наиболее эффективная инактивация наблюдается при низких влаж-
ностях шрота и высоких давлениях экструзии. Правда, при этом наблю-
дается интенсивный рост окраски шрота. Повышение влажности ведет
к снижению давления экструзии и снижению уровня инактивации инги-
биторов трипсина.
Кроме сои ингибиторы трипсина обнаружены в семенах других
масличных семян, например в арахисе.
Рицин, содержащийся в семенах клещевины, относят к глобулинам.
Он локализован в ядре семян.
Альбумины клещевины нетоксичны. Содержание рицина в семенах
клещевины 1—3%, азота в рицине 16,52%. Рицин, как и соин, вызывает
гемагглютинацию крови.
Изменение активности трипсиновых ингибиторов соевого .шрота
при механической обработке приведено ниже [11].
35
Активность трипсиновых
ингибиторов, %
Шрот после лабораторной экстракции липидов 100
Тот же шрот, обработанный в экструдере при 13
10 МПа
Производственный нетостированный шрот 56,5
(после шнековых испарителей)
Тот же шрот, обработанный в экструдере
при влажности 14% и давлении 12,5 МПа 0,0
при влажности 16% и давлении 10,5 МПа 7,6
при влажности 18% и давлении 9 МПа 11,0
при влажности 21,5% и давлении 7 МПа ' 21,6
Производственный тестированный шрот 33,4
Другие белки, накапливаемые в семенах клещевины, по нетоксич-
ности, величине накопления и аминокислотному составу равноценны
белкам других масличных культур. Токсичность семян клещевины,
обусловленная содержанием белка рицина, различна для клещевины
различных сортов.
Селекцией клещевины достигнуты успехи по снижению содержания
рицина до минимальных значений путем выведения низкорициновых
сортов.
Содержание рицина в продуктах переработки семян клещевины
зависит от интенсивности тепловых воздействий на семена. Интенсив-
ная влажно-тепловая обработка шрота приводит к инактивации рицина.
Протеолитические ферменты масличных семян, осуществляющие
гидролиз белков в процессе технологической переработки, снижают
свою активность уже на этапах форпрессования (табл. 17) [11].
В шроте после отгонки растворителя отмечена нулевая или близ-
кая к нулю активность протеаз. Уреаза, расщепляющая мочевину с
образованием аммиака и воды, содержится в значительных количест-
вах в семенах сои. Присутствие активной уреазы в соевых кормовых
шротах нежелательно, так как при комбинации шрота с мочевиной в
комбикормах может происходить образование аммиака. Активность
уреазы устойчиво остается на постоянном уровне при хранении шро-
тов. Инактивация уреазы достигается интенсивной тепловой обработкой
в тостерах и - под давлением в экструдере. Следует отметить, что на
инактивацию уреазы влияет влажность шрота. При низкой влажности
инактивация достигается быстрее, что может осуществляться установ-
кой воздушной сушилки после тестирования [87, 95].
Липоксидаза (липоксигеназа) — окислительно-восстановительный
фермент, катализирующий окисление молекулярным кислородом поли-
ненасыщенных жирных кислот, присутствует во всех масличных семе-
нах. Липоксидаза имеет наибольшую активность в семенах сои, зна-
чительно меньшую в семенах подсолнечника, связанную, по-видимому,
с присутствием хлорогеновой кислоты. Ингибиторами липоксидазы
являются токофероллы. Присутствие липоксидазы в шротах весьма
36
Таблица 17
Изменение протеолитической активности ферментов материала при
технологической переработке семян подсолнечнике
на масложиркомбинатах
Протеолитическая активность (среднее)
Материал усл. ед. % от ис- ходного усл. ед. % от ис- ходного усл. ед. % от ис- ходного
1 2 3 4
При поступле- нии на вальцо- вые станки (исходный) 5,8-6,8 100 6,7—6,9 100 0,7-0,8 100
Мятка при по- ступлении на жаровни фор- прессов 5,4-6,5 92,9—92,2 6,3-6,6 94-95 0,7 90
Мезга при вы- ходе из жаров- ни форпрессов 1,1-1,5 19,1-22,0 1,5-1,6 22,0-24,0 0,2 22
Жмых при вы- ходе из фор- прессов 1,0-1,4 17,1-20,3 1,3-1,4 20,1 0,05 6-6,5
Форпрессовый жмых при по- ступлении в экстрактор 0,8-1,1 14,1-15,8 1,1-13 17,0 0,01 1,3
Шрот при вы- ходе из экст- ракторов 0,5—0,5 8,0—9,2 — —
Шрот при вы- ходе из аппа- ратов для уда- ления раство- рителя 0,2—0,3 4,1-5,1 0,2-0,25 3-3,7 0 0
Применение. Грефа 2 — г >ри переработке семян на Ленинградском
МЖК, графа 3 — на Краснодарском МЖК, графа 4 — на Армавирском МЖК.
нежелательно, так как липоксидаза активирует окисление полинена-
сыщенных жирных кислот и в присутствии последних — каротина. Про-
дукты окисления придают неприятный привкус и по своей природе
являются нежелательными компонентами. Инактивация липоксидазы
достигается тепловой обработкой шротов.
Глюкозинолаты (органические сернистые соединения), содержа-
щиеся в семенах рапса в различных количествах, придают шротам горь-
кий вкус. Семена сорта Канойл не содержат глюкозинолатов.
Помимо этих компонентов в масличных семенах содержатся другие
37
вещества, отрицательно влияющие на питательную ценность шротов
и белковых продуктов. Это сапонин (в семенах сои, рыжика), синигин
(в семенах горчицы), линамарин (в семенах льна), сезамин (в семенах
кунжута) и др.
Присутствующие в шротах указанные соединения вызывают тормо-
жение и угнетение перевариваемости и обмена, а иногда и общее ток-
сическое действие на животный организм. Общим свойством указанных
соединений является возможность их инактивации при влажно-теп-
ловой обработке шрота.
Важнейшие изменения в белковом комплексе масличных семян
связаны с технологическими воздействиями в присутствии высоких
температур, увлажнений и механического давления. Тепловые воздей-
ствия на белки масличных семян сопровождаются глубокими измене-
ниями их структуры, проявляющимися в изменении их растворимости
в растворителях, обычно применяемых для группового фракциониро-
вания растительных белков.
Изменение растворимости белковых веществ при нагревании мас-
личных семян происходит с увеличением температуры не постепенно,
а скачкообразно, причем отдельные группы белков сначала становят-
ся из растворимых нерастворимыми, а затем вновь приобретают раство-
римость в тех же растворителях.
Признается недопустимой жесткая тепловая обработка обезжирен-
ных масличных семян, несмотря на то, что многие масличные семена
содержат антипитательные вещества термолабильного характера.
Во всех случаях при тепловой обработке происходят снижение
питательной ценности белков, потеря незаменимых аминокислот, хо-
тя при этом инактивируются и антипитательные вещества шротов.
Нежелательность теплового воздействия на белковые вещества
семян обусловлена прежде всего интенсивным течением сахароамин-
ных реакций, взаимодействием белков с липидами, прежде всего со-
держащими окисленные группы, фосфолипидами, госсиполом и дру-
гой денатурацией белков. Все эти реакции связаны с потерей амино-
кислот белков и прежде всего незаменимых. Но, с другой стороны,
влажно-тепловая инактивация антипитательных веществ некоторых
масличных семян, как правило, делает их белковые вещества пригод-
ными для использования в пищевых кормовых целях.
Необходима разработка методов инактивации антипитательных и
нежелательных веществ белкового комплекса семян путем регули-
рования глубины инактивации физиологически нежелательных веществ,
что может достигаться раздельной влажно-тепловой обработкой шро-
та и отгонкой растворителя. Не исключаются поиски путей низкотем-
пературного извлечения антипитательных веществ.
Таким образом, влияние технологических воздействий на белковые
вещества можно обобщающе характеризовать следующим образом:
38
степень теплового повреждения белков прямо пропорциональна
времени воздействия;
наличие сопутствующих веществ — восстанавливающих углево-
дов, липидов, госсипола (для белков хлопчатника) — повышает сте-
пень термического повреждения белков, связанного с образованием
комплексных соединений;
белковые системы менее подвергаются денатурационным изме-
нениям при значительном содержании в них влаги;
биологическая ценность белков растительного происхождения
снижается при интенсивной тепловой обработке. Незначительная тепло-
вая обработка (до 70—80° С) в большинстве случаев способствует повы-
шению биологической ценности;
деструкции аминокислот при мягких технологических режимах
практически не происходит. Возможно участие в первую очередь сво-
бодных аминокислот в реакциях меланоидинообразования;
тепловое повреждение белков биологическими тестами может не
выявляться в том случае, если аминокислота в недоступной форме
не является лимитирующей.
ГЛАВА 2. ТЕХНОЛОГИЯ И ОБОРУДОВАНИЕ ПОЛУЧЕНИЯ
РАСТИТЕЛЬНЫХ БЕЛКОВЫХ ПРОДУКТОВ
СПОСОБЫ ПОЛУЧЕНИЯ БЕЛКОВЫХ ПРОДУКТОВ
Извлечение белков из масличных семян сои, получившее начало
в Китае, и использование их как продукта известны человечеству
издавна.
Первые упоминания о способе получения растительного творога
связаны с именем китайского философа Ван-Нан-цзе, жившего более
2000 лет назад. Получивший впоследствии широкое распространение
соевый творог — теофу в Китае, тофу — в Японии, данфу - в Индоки-
тае — производится следующим образом. Из предварительно вымо-
ченных в воде семян сои после тщательного измельчения, нагревания
и фильтрации получают соевое молоко. Нагревание измельченных семян
приводит к разрушению алейроновых зерен и денатурации белка, а
масло переходит в дисперсное состояние. Для получения тофу к соево-
му молоку постепенно добавляют соли кальция или магния, которые
коагулируют белково-масличный комплекс. Последующее отделение
коагулята от сывороточного раствора позволяет получать соевую тво-
рожную массу [110].
При внесении в соевое молоко специальных культур бацилл и про-
ведении соответствующего инкубирования происходит получение про-
дукта, получившего название в Японии — нато. Тофу может подвергать-
ся дальнейшим обработкам — замораживанию, размораживанию, после-
дующей сушке для получения относительно волокнистой структуры.
В других странах мира масличные семена, в первую очередь соя,
как источник пищевых белков привлекли внимание в послевоенное
время. К этому моменту освоено промышленное получение соевого
молока в США, Канаде, Англии. За последние 50 лет объем производ-
ства соевых бобов для получения обезжиренных соевых белковых
продуктов и растительного масла возрос в США приблизительно в
300 раз и составляет более 70% мирового производства [40]. Прог-
нозы на последующие 10 лет предполагают дальнейший прирост произ-
водства и объемов переработки сои в США на 70% [113].
В 60-е годы нашего столетия был огромный скачок в развитии
исследовательских и промышленных разработок, сопоставимый со
скачком в развитии транзисторной технологии в радиопромышлен-
ности. Вопросы исследований в области растительных белков вклю-
чает в свои программы научно-исследовательская агрономическая
служба при министерстве сельского хозяйства США (Agricultural Re-
search Service), возглавляющая работу пяти региональных научно-ис-
следовательских центров [94].
Промышленные и научно-исследовательские разработки ведут
40
фирмы: в США "Central Соуа Chicago"; "Worthington food inc."; "Ra-
lston purina co."; "Archer Daniels"; "Midland"; "Milles L abs"; в Англии
"Umimils Erith"; в Голландии "Carlgill" и др.
Проводятся также исследования растительных белков и промыш-
ленная реализация этого направления в Японии, Канаде и других стра-
нах мира.
В нашей стране основные исследования и технологические разра-
ботки выделения белковых продуктов из масличных семян ведутся
Всесоюзным научно-исследовательским институтом жиров (ВНИИЖ)
(под руководством В. Н. Красильникова), Институтом химии расти-
тельных веществ АН Узбекской ССР (под руководством Т. Т. Шаки-
рова), Краснодарским политехническим институтом (под руководст-
вом В. Г. Щербакова) и др.
Харьковским филиалом ВНИИЖа разработана технология полу-
чения пищевого белкового продукта из шрота и семян подсолнечника
с содержанием белка не менее 85% [33]. На Черновицком масложир-
комбинате опытно-промышленный цех по производству пищевого
белкового продукта имеет проектную мощность 5,2 т в сутки.
Значительный вклад в производство высокобелковых пищевых
продуктов из семян масличных культур внесли Меловский опытный
завод растительных жиров и белка, Троицкий, Красногвардейский
и другие маслозаводы. В Одесском технологическом институте пищевой
промышленности из жмыхов томатных семян и абрикосовых косточек
получен белок в виде пасть! (20%) и порошка (94—98%).
Известны работы, выполненные в Ленинградском технологическом
институте советской торговли и др.
В зависимости от технологии, обеспечивающей различную концент-
рацию белков, все белковые продукты из масличных семян и шротов
подразделяются следующим образом:
Продукт
Хлопья, крупка
Мука
Концентрат
Изолпт
Содержание белка, % к
сухому веществу
До 50
40-50
50-80
80-90
Ниже будут рассмотрены основные характеристики и технологи-
ческие особенности производства отдельных белковых продуктов
из масличных семян и шротов.
Хлопья натуральные, цельные. Их вырабатывают из измельченных
соевых бобов, подвергнутых тепловой обработке без извлечения масла.
По своему составу хлопья приближаются к составу семян сои, но имеют
меньшее количество клетчатки, так как семенная оболочка удаляется
при предварительной подготовке.
41
Мука (соевая, подсолнечная, хлопковая, арахисовая) и крупка
(чаще соавая). Их получают после предварительного обезжиривания
тщательно очищенных и измельченных масличных семян. Обезжири-
вание осуществляют экстракцией, чаще всего гексаном. Экстракцион-
ное масло после удаления растворителя подвергают гидратации и даль-
нейшей обработке.
Хлопья обезжиренной муки с содержанием растворителя до 30%
подвергают отгонке растворителя (для гексана температура отгонки
71—82°С), последующему пропариванию, заключительной сушке при
температуре 93—121 ° С и охлаждению.
8 зависимости от интенсивности тепловой обработки обезжиренная
соевая мука имеет различную активность ингибитора трипсина и все-
го ферментного комплекса. При наиболее интенсивной обработке их
активность сводится к нулю. Подсолнечная белковая мука хорошего
качества может быть получена при использовании хороших полноцен-
ных семян, тщательно очищенных от сорной примеси, важное значение
имеет снижение лузжистости ядра путем введения дополнительной тон-
кой его очистки. 8лажно-тепловая обработка и прессование должны
проводиться при мягких условиях. Тщательное измельчение жмыха
и фракционирование обеспечивают получение муки пищевого качества.
Опыт работы с соблюдением этих условий на Меловском заводе
растительных жиров и белка позволил' получить белковую полуобез-
жиренную муку из семян подсолнечника, соответствующую ТУ 18 УССР
418—75: влажность не более 5%, содержание жира не более 20%, содер-
жание сырого протеина на сухое вещество не менее 30%, проход через
металлическое сито с отверстиями диаметром 2 мм полностью.
Получение муки из хлопчатника связано с проблемой удаления
госсипола. Экстракция масла водным раствором этилового спирта
позволила получить муку пищевого назначения.
8 этом случае подсушенная после вальцевания очищенная мякоть
хлопковых семян экстрагируется кипящим 95%-ным (по объему)
этиловым спиртом при атмосферном давлении. После охлаждения
полученной мисцеллы образуются три фракции: масло в свободном
виде; эмульгированное масло и растительная слизь. Обработка остатка
позволяет получить муку с остаточным содержанием масла не более
1%. Однако полученные данные нуждаются в дополнительных исследо-
ваниях [85].
Сырьем для получения пищевой муки могут служить шроты разно-
образного масличного сырья.
Пищевая мука хорошего качества была получена из шротов куку-
рузного зародыша. Получение муки из шротов семян томатов доста-
точно сложное и связано с удалением большого количества разнооб-
разных компонентов. Производство муки может быть осуществлено
путем обработки шротов в растворе щелочи и последующими фильтра-
42
цией, осаждениам, суспендированием в ацетоне и сушкой при темпе-
ратуре 30—40° С под вакуумом.
Целесообразность получения пищевой муки из этих видов сырья
может определяться тщательными экономическими расчетами.
Из очищенных семян подсолнечника, предназначавшихся для ис-
пользования в кондитерской промышленности, была получена на пилот-
ной установке пищевая мука путем дополнительной промывки раство-
рителем сопутствующих веществ.
8 табл. 18 приведены химические составы различных образцов
муки. Образец из семян хлопчатника при достаточно высоком содержа-
нии белков (более 50%) характеризуется как белковая мука из-за
высокого содержания растворимых углеводов (сахарозы, рафинозы
и др.) [10,98].
Белковый концентрат. Он представляет собой обезжиренную муку,
из которой удалено большинство простых и сложных углеводов, мине-
ральных солей и других водорастворимых веществ.
Методы получения белковых концентратов можно разделить на
сухие и жидкостные.
Сухие методы основаны на воздушной сепарации. 8 основе методов
лежит выделение высокобелковых фракций из предварительно обез-
жиренных и измельченных масличных семян в результате различия в
воздушном потоке по плотности, форме, величине составляющих ком-
понентов муки масличных семян (алейроновые зерна, обломки кле-
Таблица 18
Характеристика муки из обезжиренных и полуобезжиренных
масличных семян
Мука (фирменное название) Влаж- ность, % Содержание веществ, % к сухой массе
белка жира клетчатки (раствори- мых угле- водов) золы
Соевая
соя рич-115, США 6,5 45,0 16,0 2,0 6,7
соя пан, ФРГ 9,0 40,5 21,0 Не приведено 4,5
нутрисоя 110, США 5,0 35,7 29,3 1,7 6,0
соф флуфф-2001, США 6,5 53,0 1.0 2,5 (31,0) 6,0
нурупан, ФРГ 7,0 41,0 21,0 Не приведено 4,5
бакерс нутрисоя В,0 44,0 16,0 2,5 5,0
Подсолнечная* 4,7 48,5 15,0 15(8,5) 4,0
Хлопковая 4,8 59,6 0,8 2,7(13,9) 7,4
* Средние данные.
43
точных стенок с прилегающей цитоплазмой, остатки мембран сферосом,
группами неразрушенных и полуразрушенных клеток и других ком-
понентов) .
В табл. 19 приведен состав концентрата из обезжиренных семян
хлопчатника и арахиса после воздушного сепарирования. Наименьшее
количество общего госсипола отмечается для первой и второй фракций
муки из семян, где его количество было соответственно 0,33 и 0,35%
на сухое вещество при содержании общего госсипола в исходной не-
сепарированной муке 2,02% на сухое вещество. По содержанию белка
первую и вторую фракции сепарированной муки, из семян хлопчат-
ника и арахиса можно отнести к белковым концентратам. Однако со-
держание госсипола во фракциях из муки хлопчатника ограничивает
использование в пищевых целях. За счет некоторого снижения содержа-
ния протеина (до 65,5%) можно получить пищевую муку, соответствую-
щую требованиям, предъявляемым к пищевым продуктам [74] .
Представляет интерес комбинирование отдельных фракций с целью
повышения выхода и регулирования белковых концентратов по содер-
жанию отдельных компонентов, в первую очередь белков.
При воздушном сепарировании обезжиренной соевой муки В. Пфей-
фером с сотрудниками были получены менее положительные резуль-
таты. Исходная мука, содержащая 55,5% белка, была разделена на шесть
фракций, причем максимальное содержание белка в двух опытах соста-
Таблица 19
Характеристика концентрата из масличных семян
после воздушной сепарации [ 5, 92 ]
Образец, номер фракции Выход, % Влаж- ность, % Содержание веществ, % на сухое вещество
белка липи- дов сырой клет- чатки ЗОЛЫ
Мука из семян хлопчатни- 100 9,1 61,6 1,3 2,9 7,37
ка 1 36,0 8,6 70,3 1,1 1,9 8,77
2 17,1 8,3 68,1 1,1 2,2 8,47
3 13,7 8,0 58,6 1,5 3,0 8,02
4 7,1 7,5 56,1 2,2 2,9 7,19
5 26,1 7,1 47,8 3,4 4,2 6,18
Мука из семян арахиса 100 7,8 63,2 0,5 4,1 6,3
1 37,5 7,3 76,2 0,5 1,9 6,95
2 24,5 7,3 67,6 0,4 3,3 6,45
3 26,7 7,6 48,4 0,4 6,4 5,79
4 5,8 8,0 44,6 0,7 7,0 5,30
5 5,5 7,7 45,4 0,7 6,6 5,60
44
1
вило только 59,9 и 59,3%, что можно объяснить использованием исход-
ной муки недостаточно мелкого измельчения, при котором не достига-
лось отделения алейроновых зерен.
Представляют интерес изучение и применение метода воздушного
сепарирования для обезжиренной белковой муки из семян подсол-
нечника.
К недостаткам сухого метода воздушного сепарирования следует
отнести сравнительно низкий выход готового продукта — белкового
концентрата.
Преимущества сухого метода заключаются в возможностях регу-
лирования и комбинирования состава получаемого концентрата, а так-
же в исключении использования воды и необходимости ее последую-
щей очистки.
Жидкостные методы получения белковых концентратов в зависи-
мости от типа обработки и вида промывного раствора имеют общую
задачу — удаление из продуктов переработки масличных семян угле-
водов, минеральных солей и других водорастворимых веществ.
Возможность получения белковых концентратов жидкостным
методом появилась при разработке методов экстракции масел водой
из масличных семян.
Сущность методов заключается в измельчении очищенных семян,
смешивании их с водой, кислотным или иным раствором для образо-
вания дисперсии, в которой протеин присутствует в растворенном виде.
После этого дисперсию разделяют на твердое вещество и белково-ли-
пидную эмульсию, которую, в свою очередь, делят на масляную эмуль-
сию и осаждаемые затем из экстракта белковые вещества.
Получаемые после сушки белковые вещества представляют собой
белковые концентраты, содержащие в своем составе липиды (до 10—
15%) и другие вещества. Логическим развитием этого метода в связи
с возникшей задачей получения концентрированных белковых продук-
тов явились методы получения белковых концентратов. Многочисленные
разновидности методов получения белковых концентратов предусмат-
ривают использование продуктов с различных этапов переработки
масличных семян.
При получении соевых концентратов чаще всего используют готовый
или промежуточный продукт — обезжиренную муку или хлопья.
Удаление углеводов, минеральных солей и других водораствори-
мых веществ в этом случае достигается с использованием одного из
следующих методов получения соевого белкового концентрата [40,
8В, 95], приведенных на схеме 1.
Принципиальная схема метода с промывкой муки, разбавленной
соляной кислотой, и последующей нейтрализацией приведена на рис. 9.
Исходным материалом для получения концентратов не всегда яв-
ляются сухая обезжиренная мука или хлопья. Приведено описание
45
Схема 1
метода, в котором используют соевый лепесток после экстракции с
неотогнанным растворителем и затем добавляют спирт-этанол, а затем
воду [87]. Этот процесс экстракции тройными растворителями при-
веден на схеме 2.
Получаемые тем или иным методом соевые концентраты имеют
относительно одинаковое содержание белка (до 70%), но различаются
вкусовыми качествами. Концентраты, получаемые с использованием
спирта, имеют очень слабо выраженный вкус. Промывка водой после
влажно-тепловой обработки не устраняет полностью ореховый привкус.
Промывка раствором кислоты при pH 4,5—4,6 обеспечивает получение
соевых концентратов, имеющих наилучшие биологические характерис-
тики.
Получение белковых концентратов из семян подсолнечника сопря-
жено, как отмечалось ранее, с трудностями, определяемыми наличием
хлорогеновой кислоты, которая вызывает образование нежелательной
окраски и уменьшает биологическую возможность использования.
Вопросы удаления хлорогеновой кислоты будут подробно рассмот-
рены в разделе "Очистка белков подсолнечника от сопутствующих
веществ".
Подсолнечный концентрат с сохранением питательной ценности
в сравнении с исходными семенами был получен путем трехкратной
обработки водой обезжиренной муки подсолнечника (температура
100° С, pH 5, соотношение обезжиренная мука—вода 1:10). Установ-
46
Схема 2
лено, что при этой температуре растворимость хлорогеновой кислоты
максимальная. Содержание хлорогеновой кислоты в концентрате состав-
ляло 0,15 г на 100 г. Доведение ее концентрации до 0,05 г на 100 г может
быть достигнуто пятикратной промывкой в тех же условиях. Усвояе-
мый лизин в полученном концентрате составил 93% количества его в
исходных семенах. Однако общие потери белка достаточно велики
(15—20%). 70%-ный белковый концентрат был получен из подсолнечной
муки при использовании кислотной экстракции хлорогеновой кислоты.
Отношение растворитель-подсолнечная мука было 6:1, температура —
80° С. Цвет концентрата был лучше, чем при использовании спиртовых
растворителей. Однако отмечаются значительные потери белка в эк-
стракте. Водно-спиртовая экстракция обеспечивает извлечение хлоро-
геновой кислоты из муки и выход белков в концентрате 77—78% (для
подсолнечной муки выход составляет 95—97%) [78, 87].
Белковый подсолнечный концентрат из семян может быть получен
обычным жидкостным способом, включающим обрушивание, кондици-
онирование, измельчение, обработку подкисленной водой, отделение
масла центрифугированием и сушку белкового концентрата. В таком
многостадийном процессе потери мог^т быть незначительны. Концент-
рат из муки семян хлопчатника был получен двукратной экстракцией
сопутствующих веществ фосфорной кислотой при pH 4. Промытый
остаток концентрата после центрифугирования подвергали распыли-
тельной или сублимационной сушке. Для получения белковых кон-
47
Рис. 9. Принципиальная схема получения концентрата из соевой муки:
1 — экстрактор небелковых компонентов; 2 — центрифуги; 3 — промывные ме-
шалки; 4 — нейтрализатор с подогревом; 5 —сушилка ‘
Пары
центратов из семян хлопчатника нашел применение метод дифферен-
циального осаждения. Принцип метода основан на различии плотностей
взвешенных в гексане компонентов семян хлопчатника. Промышлен-
ное использование метод получил в разработке жидкостного циклон-
ного процесса, позволяющего одновременно концентрировать белок-
содержащие компоненты и отделять липиды, госсипол и другие компо-
ненты хлопковых семян.
Процесс получения хлопкового концентрата жидкостным циклон-
ным методом приведен на схеме 3.
Первая ступень жидкого циклонного процесса, как видно из схемы,
заключается в сушке мякоти (мезги) семян, после чего следуют из-
мельчение в жерновой мельнице и разбавление гексаном. Суспензия в
гексане (20—22% твердого вещества) проводится затем через жидкост-
ный циклон. Фракции, протекающие через циклон, содержат тонко
измельченную муку, в значительной степени свободную от госсипола,
в то время как отток содержит пигментное железо, грубые вещества
мякоти семян и остатки оболочки. Мука попадает во вращающийся
вакуум-фильтр, освобождается от растворителя, подвергается дезо-
дорации и стерилизации. Освобожденная от госсипола мука содержит
более 65% белка при 57%-ном выходе первоначального белка из семян.
Узловым аппаратом этой схемы является жидкостный циклон, который
показан на рис. 10. Жидкостный циклон представляет собой цилиндри-
ческий резервуар с коническим днищем. Поток продукта, поступающего
48
Схема 3
по касательной в цилиндрическую часть аппарата, закручивается. Фрак-
ции, имеющие наибольшую плотность, отбрасываются к стенкам под
действием центробежных сил и по мере накопления смещаются в ниж-
нюю коническую часть, где осуществляется отвод. Более легкие фрак-
ции, содержащиеся в разделяемой жидкой смеси (сход), отводятся
через верхнюю часть циклона.
На разделение в циклон подаются под давлением масляная мис-
целла со взвешенными в ней пигментными госсиполовыми железками,
49
Рис. 10. Жидкостный циклон
алейроновыми зернами, клеточными
стенками, обломками клеточных сте-
нок с прилегающей к ним цитоплаз-
мой. На выход из циклона посту-
пает главная фракция (сход) мел-
ких белковых частиц, взвешенная
и освобожденная от госсиполовых
железок в гексане. Остальные фрак-
ции удаляются через нижнюю часть
аппарата.
Химические составь) концентратов,
полученных жидкостными методами
промывки, а также методом жидкост-
ного циклонного процесса, приведены
в табл. 20.
По содержанию белка данный кон-
центрат превосходит концентрат из се-
мян хлопчатника (содержание белка
61—66%), полученный из муки путем
двукратной промывки с использовани-
ем жидкостного метода.
Белковый изолят из масличных
семян или шротов. Белковый изолят
из масличных семян представляет собой
предельно очищенный от небелковых
компонентов продукт с содержанием
белка более 90% (N х 6,25).
Классическая схема производства белковых изолятов получила
свое начало и дальнейшее развитие при получении изолятов прежде
всего из шротов сои. Такая схема включает экстрагирование белков
при щелочном значении pH, последующее осаждение в изоэлектрической
точке белка (для получения нерастворимого в воде изоэлектрического
изолята белка), центрифугирование, нейтрализацию (для получения
растворимого в воде протеината—изолята белка), сушку и стерилиза-
цию. Классическая схема производства изолятов приобрела много
различных вариантов. Основные изменения касаются подготовки шро-
тов для экстракции и выбора растворителя и соответственно осади-
теля белков после экстракции. Заключительные этапы центрифугиро-
вания, сушки и стерилизации определяются совершенствованием техно-
логии и оборудования для этих процессов (суперцентрифугирование,
вакуум-микроволновая сушка и т. п.). Эти изменения способствуют
повышению выхода и улучшению качества изолированного белка при
относительно постоянном его содержании 90—95%.
Известно о возможности получения белкового соевого изолята
60
Таблица 20
Основные характеристики белковых концентратов
из масличных семян
Концентрат (фирменное название) Влаж- ность, % Содержание, % на сухое вещество
белка жира клет- чатки ЭОЛЫ
Соевый Промсоя-100, США 4,9 67,6 0.3 2,6 4,8
Ардекс-700, США В,0 71,0 1,5 3,7 4,5
Подсолнечный 7,0 69,9 1,7 5,2 5,4
Хлопковый, полученный кислотной промывкой 6,1 69,0 1,4 2,8 11,1
циклонным методом 3,66 68,4 0,62 2,4 7,5
Арахисовый 4,3 67,1 2,4 4,2 2,4
жидкостным фракционированием из соевой муки. Полученная фрак-
ция обладала эмульгирующими и термореактивными свойствами, ана-
логичными альбумину куриного яйца [104].
В табл. 21 приведены данные о составе белковых изолятов, полу-
ченных из различных масличных культур [33, 40, 56, 98].
Белковые изоляты, имея близкий по значениям химический состав,
различаются по аминокислотному составу, по своей усвояемости живым
организмом, способности подвергаться гидролизу под действием про-
теолитических ферментов, водосвязывающей и другим характеристи-
кам, определяющим их технологические и пищевые качества. Эти раз-
личия изолятов обусловлены способами производства.
Семена рапса из-за значительного содержания белков (до 30%)
и хорошей сбалансированности по аминокислотному составу представ-
ляют интерес как сырье для получения изолятов.
Получение из семян рапса качественных изолятов затруднено из-за
наличия в гелевой части производных углеводов (тиоглюкозидов)
и продуктов их распада, серосодержащих продуктов, которые обладают
токсичными свойствами.
В настоящее время изыскиваются пути, с одной стороны, снижения
содержания нежелательных веществ в рапсе путем селекции, с другой —
выведения нежелательных компонентов из изолятов.
Технология получения белковых изолятов из муки семян рапса
[в скобках дан выход продуктов (в %) ] приведена на схеме 4.
Распределение углеводов в различных фракциях белковых продук-
тов из семян рапса приведено в табл. 22.
В 1972 г. насчитывалось около 100 патентов и свидетельств на
способы производства белковых изолятов.
51
Таблица 21
Основные характеристики белковых изолятов из шротов
масличных семян
Иэолят (фирменное название) Влаж- ность, % Содержание, % на сухое вещество
белка жира клет- чатки золы pH
Соевый
Пурина Протеин-500 4,5 90 0,2 0,01 3,8 6,7
Пурина Протеин-500Е 5.0 90 1,5 0,5 4,0 6,7
Пурина 4,5 95 0,2 0,01 зд 6,7
Протеин-610 Пурина Протеин-7 5,5 93 1,2 - 4,5 6,7
Пурина Протеин-350 3,5 91 ОД 0,01 5,5 3,3
Пурина 7,0 95 ОД од 2,5 4,05
Протеин А Пурина Протеин Н 5,5 95 од од 1,5 6,5
Унисол 8,0 92 4 0,1 0 4,0
Промин D 4,8 96,6 0,5 0,25 4,0 6,9
Промин R 4,1 97 ОД 0,3 2,5 5,0
Подсолнечный 8,0 85 1,5 3,0 3,0 Не приве- дено
Хлопковый — 92 0,3 од 5,4 То же
«
К настоящему времени их количество значительно увеличилось.
Совершенствование классического процесса получения изолятов ох-
ватывает подготовку материала к экстракции.
Появляются тенденции к расширению количества ферментных пре-
паратов, действующих на целлюлозу и гелицеллюлозу оболочек семян
(сои, кунжута) и клеточных стенок, с целью облегчения процесса экст-
ракции белков.
Противоположный вариант подготовки материала к экстракции
заключается в нагревании и агломерации шрота для последующей перко-
ляционной экстракции, т. е. извлечение белков пропусканием экстра-
гента сквозь слой агломерированных частиц исходного материала.
Большое внимание уделяется вопросам выбора растворителей и
способу обработки семян растворителем.
Обобщенная схема различных способов получения белковых про-
52
Схема 4
дуктов из семян, полуобезжиренных жмыхов и обезжиренных шротов
приведена на рис. 11. Белковые продукты претерпевают наименьшие
денатурационные изменения при водной экстракции масел. Однако
этот способ осложняется трудностью разделения белково-липидной
53
Таблица 22
Состав продуктов при получении белкового изолята
из муки семян рапса [ 57 |
Компонент Изолят * Супер- нант С* Супер- нант С (после диазида) Мука рапса
А В С
Общий азот 15,2 14,3 14,5 4,1 4,9
Раффиноза 1,3 — 1,0 1.4 — 2,5
Фруктоза 1,7 — 1,1 — 1,6
Рибоза 34,8 2,9 16,7 — —
Арабиноза 19,9 В,0 17,0 8.6 66,5 34,7
Ксилоза 2,5 2,1 2,2 о,в 5,5 11,3
Манноза 10,5 3,2 8,3 4,7 — 2,2
Галактоза 10,5 1,9 6,3 14,2 21,7 8,4
Глюкоза 1В,8 81,9 47,5 70,4 6,7 39,2
Нейтральные 2,8 2,5 2,3 32,5 13,6 21,9
сахара Органические 0 0 0 Следы
кислоты Кислые углеводы 2,0 0,2 0,8
* Технология получения приведена на схеме 4.
Рис. 11. Классификация способов получения белковых продуктов (хлопьев, муки,
концентратов, изолятов) из масличных семян
54
эмульсии и последующим отделением белков от небелковых ком-
понентов. Если разделение белково-липидной эмульсии может быть
осуществлено по мере создания и использования непрерывнодействую-
щих высокоскоростных и высокопроизводительных центрифуг и се-
параторов, то выделение белковых фракций (алейроновых зерен) на
субклеточном уровне может быть достигнуто сочетанием промывки и
воздушного сепарирования. Эти проблемы могут быть разрешены по
мере создания соответствующего оборудования. Безусловно, разви-
тие этого пути получения белковых продуктов должно сопровождать-
ся развитием способов получения и очистки отделяемых масел, кото-
рые также представляют более выгодную пищевую ценность из-за от-
сутствия нежелательных тепловых и других воздействий.
Сохранению нативности белкового комплекса масличных семян
способствует использование обезжиренных шротов после прямой эк-
стракции. Однако известные трудности применения прямой экстрак-
ции для наиболее распространенной в нашей стране масличной куль-
туры (подсолнечника) вызывают необходимость использовать для
получения белковых продуктов полуобезжиренные (после прессования)
или обезжиренные (после прессования и экстракции) остатки маслич-
ного сырья. Все это определяет при производстве белковых изолятов,
как наиболее технологичных в дальнейшем использовании белковых
продуктов, первостепенное и наиболее распространенное применение
схемы жидкостного разделения с применением экстракции и изоэлектри-
ческого осаждения белков. Различия в технологических приемах эк-
стракции, осаждения, очистки и сушки, наблюдаемые при производ-
стве белковых изолятов, влияют в первую очередь на количественный
и качественный выход, на формирование функциональных и питатель-
ных свойств белков и определяют их дальнейшее технологическое ис-
пользование в пищевой промышленности.
ЭКСТРАКЦИЯ БЕЛКОВ
Производство белков из обезжиренных семян или шротов имеет
важнейший этап — экстракцию белков из исходного материала. Эффек-
тивность экстракции определяет количественный и качественный выход
конечного продукта (белкового изолята). Анализ процесса экстракции
показывает, что его эффективность обусловлена рядом факторов,
важнейшими из которых являются pH, тип и концентрация раствори-
теля, структура экстрагируемого материала, соотношение между коли-
чествами растворителя и экстрагируемого материала (гидромодуль),
конструкция экстрактора, скорость перемешивающего устройства,
температура, продолжительность экстракции и др. Экстрация белков
из шротов осложняется, с одной стороны, фактором многокомпонент-
ной системы, включающей в себя белки, остаточные липиды, вещества
55
углеводного, минерального и иного характера, с другой — природой
белков. Эти факторы осложняют моделирование процесса экстракции,
и непосредственно сам процесс экстракции еще недостаточно изучен.
Исключение составляют несколько модельных систем, зачастую доста-
точно грубо приближенных к истинной сложной коллоидной системе,
которую представляют собой белки.
Известные исследования процесса экстракции белков в основном
охватывают изучение влияния массовой доли экстрагента в растворе,
соотношения между шротом и растворителем, времени и температуры
экстракции, степени измельчения подвергаемого экстракции материа-
ла, скорости перемешивания и не затрагивают самого механизма экст-
ракции белков. Безусловно, однозначной характеристики оптималь-
ных условий проведения процесса экстракции белков из различных
семян не может быть в силу различной природы белков, их свойств
и свойств небелковых компонентов, составляющих то или иное исход-
ное сырье.
При индивидуальных режимах экстракции для различного сырья
существуют общие закономерности этого процесса, характерные для
экстракции разных растительных белков.
Белки экстрагируют из обезжиренных семян диспергирующим
агентом, который может быть водой, раствором солей щелочей или
кислот или каким-либо органическим растворителем. Выбор типа раст-
ворителя определяется фракционным составом белков, характерных
для того или иного сырья. Растворитель должен обеспечивать макси-
мальное или оптимальное извлечение важнейших белковых фракций,
типичных для используемого сырья.
Для белков масличных семян характерно наибольшее количество
глобулиновой и глютелиновой фракций при весьма незначительном со-
держании проламинов [46]. В большинстве случаев целесообразнее
использовать для экстракции раствор щелочи, ибо он может обеспе-
чить максимальное извлечение основной массы белка из сырья. Если
ставится такая задача и кормовая ценность небелкового остатка не
принимается во внимание, то предпочтение следует отдать раствори-
телю щелочной природы. Но при этом не учитывается изменение хими-
ческого состава белков под действием щелочи, что будет отмечено
ниже.
Нейтральные растворители (растворы солей) обеспечивают извле-
чение альбуминовой и глобулиновой фракций белков, оставляя глю-
телиновую фракцию в остатке шрота. Это позволяет использовать не-
растворимые остатки шрота для кормовых целей, так как после эк-
стракции остается достаточное количество белков. Однако, как было
отмечено, выход пищевого белка уменьшается. Водные растворы дру-
гих солей, например фосфатов натрия, экстрагируют из шротов под-
солнечника гораздо меньше белка, чем раствор хлорида натрия, и сте-
пень экстракции при этом снижается с увеличением концентрации.
56
Водный раствор сульфита натрия экстрагирует больше азота при низких
концентрациях, чем при высоких, когда степень экстракции резко
падает, но если pH поддерживать на уровне 7, то эффект оказывается
не столь заметен. Образующийся при высоких температурах сульфат
натрия отрицательно влияет на растворимость белков семян подсол-
нечника. В случае ацетата натрия наблюдается небольшое увеличение
степени экстракции с повышением температуры, концентрации соли
в растворе, однако водный раствор этой соли является плохим раство-
рителем белка.
На экстракцию белка положительно влияют восстановительные
агенты. Они существенно повышают степень экстракции белка, пре-
пятствуя образованию дисульфидных связей. В то же время исследо-
вание соединений, восстанавливающих и расщепляющих дисульфидные
связи, показали, что восстанавливающие агенты практически никак
не влияют на процесс экстракции, а в некоторых случаях экстракция
в присутствии восстановителя даже снижается [ВО].
Растворитель не должен существенно изменять химический состав
белков. Предпочтение может быть отдано более нейтральному раство-
рителю. Это предпочтение может быть значительным, если ставится
задача получить изолят белка повышенной биологической ценности.
Так, по методу компании "Юнивелер" белок бобов сои раство-
ряют в подкисленном растворе (pH 5) соли (0,5 М хлористого натрия),
а затем осаждают и разбавляют водой (цит. по [40]). В этом случае
получают изолят белка повышенной биологической ценности, поскольку
процесс его производства не сопровождается разрушением части амино-
кислот, как это происходит в щелочных растворах белка при обычных
способах получения изолятов. Изменения при щелочной экстракции
в химическом составе белков не ограничиваются, как предполагалось
ранее, только образованием токсичного лизиноаланина.
При щелочной обработке в белках происходит ряд значительных
изменений, таких, как гидролиз, разрушение боковых цепей амино-
кислот и образование новых аминокислот, рацемизация аминокислот,
образование мостиковых связей и др.
Щелочной гидролиз сопровождается образованием низкомолеку-
лярных пептидов, амидорадикалов аспарагина и глютамина. Гидролиз
вызывает изменения физических характеристик. Это сопровождается
также реакциями, которые изменяют строение продукта и могут при-
водить к образованию аномальных нежелательных веществ. Установле-
но, что образующиеся аномальные вещества могут быть токсичными*.
Токсичный лизиноаланин может образоваться вследствие реакций меж-
’Рикимару р. Спорные моменты щелочной обработки белка. — Бюл-
летень лабораторных исследований продуктов питания. Университет г. Киото,
1981, № 44, цикл 283, с. 34—37 (японск.).
57
D,y боковыми цепочками аминокислот. Скорость образования лизиноала-
нина возрастает с увеличением концентрации щелочи и меньше зависит
от концентрации белка и времени реакции. Образование лизиноаланина
не приводит к полимеризации белка. В присутствии 0,2 н. NaOH уже
при температуре 30°С происходит также образование орнитина. Раце-
мизация аминокислот, происходящая под действием щелочи, приво-
дит к заметным уменьшениям атакуемости белков под действием про-
теаз. Образование мостиковых связей и расщепление аминокислот в
присутствии липидов и углеводов приводят к появлению различных
продуктов неустановленного строения.
Однако щелочные растворители благодаря способности извлекать
максимальные количества белков широко используются при их произ-
водстве. Основные требования, предъявляемые к растворителям, могут
быть сформулированы следующим образом:
максимально или оптимально извлекать белковые фракции из
сырья;
не видоизменять и не ухудшать белки;
легко нейтрализоваться и отделяться от скоагулированного белка;
быть легко утилизируемыми.
В практике производства белковых изолятов наибольшее приме-
нение находят следующие растворители: растворы хлористого натрия
(для подсолнечного, соевого изолятов), гидроксида натрия (для под-
солнечного, соевого, хлопкового изолятов), гидроксида кальция (для
хлопкового изолята) и др.
Массовую долю используемых веществ в растворителях выбирают
с учетом максимального извлечения белков из шротов и одновремен-
но оптимально допустимых снижений биологической ценности и окрас-
ки извлекаемых белков. Последнее имеет особое значение для щелоч-
ных растворителей. Для нейтральных растворителей массовая доля
вещества в растворителе определяется в основном максимальным
выходом продукта (рис. 12).
В производственной практике при извлечении белков из подсол-
нечных шротов используют более концентрированные (7-10%-ные)
растворы хлористого натрия в связи с перераспределением растворов
по экстрагируемой массе.
При экстракции белков из соевых шротов массовая доля гидро-
ксида натрия в растворителе составляет обычно 0,09—0,6%. Структура
экстрагируемого материала может определять полноту экстракции.
Специальных исследований по определению оптимального уровня из-
мельчения экстрагируемого сырья при извлечении белков из обезжи-
ренного сырья в литературе не отмечено.
Перед экстракцией масла обычно семена измельчают до частиц,
имеющих хотя бы в одном измерении примерно 254 мкм. Для сои,
имеющей для клеток губчатой паренхимы семядолей (основной запа-
68
Рис. 12. Зависимость выхода экстра-
гируемого белка подсолнечника от
массовой доли хлористого натрия
в водном растворе (22 1
Рис. 13. Зависимость выхода экстраги-
руемого белка подсолнечника от вели-
чины гидромодуля [ 22 1
сающей ткани) диаметр 20—40 мкм, это будет соответствовать 6—12 ря-
дам клеток. После этапов извлечения масла и тестирования клеточные
структуры разрушаются. Одновременно в результате агломерации
алейроновых зерен частицы могут укрупняться при одновременном
появлении пылевидных частиц, образующихся из разрушенных клеток
при прожаривании,тостировании.
Состояние структуры экстрагируемого материала и влияние ее
на процесс экстракции требуют дополнительных исследований.
Величина гидромодуля процесса экстракции зависит от вида сырья,
типа и концентрации растворителя, способа и температуры ведения
процесса.
Повышение гидромодуля при обычном периодическом процессе
экстракции позволяет повышать выход белка, но это приводит к уве-
личению объема сточных вод и снижению эффективности работы обо-
рудования из-за уменьшения объемной доли извлеченных белков в
экстрагирующем растворителе.
Максимальный выход белков из подсолнечного шрота при экстрак-
ции раствором хлористого натрия методом настаивания при перемеши-
вании (частота вращения мешалки 110 об/мин) был достигнут при
величине гидромодуля 12:1 (рис. 13).
Экстрагируемость белков увеличивается при разбавлении суспен-
зии вследствие повышения разности концентраций между поверхностью
частицы шрота и раствором. Соотношение между жидкой и твердой
фазами должно быть минимальным при сохранении выхода и высо-
кого качества белка.
59
Минимальный гидромодуль может быть достигнут при извлечении
белков из шрота семян при использовании многоступенчатой экстрак-
ции с рециркуляцией жидкой фазы.
По данным авторов, при экстракции измельченного шрота подсол-
нечника и хлопчатника в шестиступенчатом противотоке белковыми
вытяжками убывающей концентрации в одномолярном растворе хло-
ристого натрия величина гидромодуля на каждой ступени экстракции
составила 6:1. Выход белкового изолята 25—30% сырого протеина
исходного шрота.
При исследовании процесса экстракции белков из соевых шротов
водными растворами гидроксида натрия в аппарате роторно-пульса-
ционного типа (рис. 14) величина гидромодуля составила (7:1) 4- (10:1)
[25]. При этом, как установлено авторами [25], выход белка при
экстракции (в % к содержанию белка в исходном растворе) при гидро-
модуле 10:1 составил 73%, при гидромодуле 7:1 — 60%, что в первом
случае превышает выход белка при экстракции в аппарате периоди-
ческого действия без интенсификатора в 2,1 раза, во втором случае —
в 1,7 раза. Продолжительность экстракции обусловлена сложными
процессами диффузии белковых веществ из измельченного слоя. На
первых этапах, как это свойственно белковым веществам, протекает
процесс набухания белков. При этом белки поглощают растворитель
и увеличиваются в массе в 1,5—2 раза. При набухании растворитель
проникает в белок. Так как подвижность молекул низкомолекуляр-
ного растворителя во много раз больше подвижности макромолекул
белка, то молекулы растворителя, проникая в пространство между
звеньями белкового полимера, раздвигают цепи макромолекул, что
сопровождается увеличением объема белка. Отделение цепей друг от
друга ослабляет силы межмолекулярного взаимодействия. Вследствие
этого связь между макромолекулами сильно ослабляется. Они отрыва-
ются от основной массы вещества и диффундируют. Набухание перехо-
дит в собственно растворение.
Практически устанавливаемая продолжительность экстракции может
быть экспериментально установлена по количеству экстрагируемого
белка (рис. 15). Повышение температуры от 10 до 35° С практически
для всех видов растворителей и экстрагируемых шротов приводит
к увеличению выхода белков (см. рис. 15). Дальнейшее повышение
температуры (до 60°С) стабилизирует и затем (после 60°С) уменьшает
эффективность экстракции, что легко может быть объяснено денатура-
ционными свойствами белков. Практически применяемая температура
в процессе экстракции белков из шротов при производстве белковых
изолятов не превышает порог денатурационных изменений белков,
т. е. до 60°С, иногда ограничивается 40—50°С, если нет необходимости
в проведении специальных денатурационных превращений нежелатель-
ных компонентов, характерных для некоторых видов сырья.
во
пульсационного типа [25] :
1 — секции аппарата; 2 — лопасти пе-
ремешивающего устройства; 3 —
вал перемешивающего устройства;
4 — пераливнан труба; 5 — "дыхе-
тепьная" труба; 6 — электромотор;
7 — клинораменная передача; 8 —
роторно-пульсационный аппарат
тируемого азота сырого протеина из
семян подсолнечника:
1 — от врамени; 2 — от температуры
В. Н. Красильниковым с сотрудниками [24, 25] методом матема-
тического планирования эксперимента с учетом таких факторов, как
концентрация гидроксида натрия, гидромодуль, продолжительность
и температура экстракции, степень измельчения шрота и скорость
перемешивания, определены оптимальные условия экстракции белков
из соевых шротов водным раствором гидроксида натрия. Практически
подтвержденный 95%-ный выход от суммарного содержания в шроте
растворимых белков был достигнут с учетом оптимальных условий
процесса, определенных на основании математической модели: массовая
доля гидроксида натрия в растворе 0,47%; гидромодуль 17:5; продол-
жительность экстракции 59 мин; температура 59° С, степень измель-
чения шрота 10% (остаток на сите с отверстиями размером 0,25 мм);
скорость перемешивания 1510 об/мин [25].
Процесс экстракции ведут в основном в экстракторах периодическо-
61
го действия, работающих поочередно. На рис. 16 приведена принципи-
альная схема экстракции белков из шротов сои и подсолнечника. В
основу описания данной принципиальной технологической схемы эк-
стракции, как и последующих схем центрифугирования и сепарирова-
ния, обработки нерастворимого остатка, сушки и измельчения белков,
положено обобщение существующих и предлагаемых схем [33, 40, 98].
Процесс экстракции начинается с операций загрузки (см. рис. 16).
Растворитель с задаваемой массовой долей гидроксида натрия или
хлористого натрия приготовляют непосредственно в экстракторе. Для
этого в один из экстракторов 1 подают технологическую воду при
температуре 50—70° С. В реактор из соответствующих приемных ем-
костей 3, 4 подаются дозируемые через мерник 2 растворы 20%-ного
гидроксида натрия (для экстракции соевого шрота) или 10%-ного
хлористого натрия (для экстракции подсолнечного шрота). При необ-
ходимости для корректировки pH (при экстракции подсолнечного
шрота pH 3—5) из приемной емкости 5 подается 10%-ный раствор со-
ляной кислоты. Корректировка pH до 9 при экстракции соевого шрота
производится с помощью раствора гидроксида натрия.
Затем в рабочий объем экстрактора при работающей мешалке
подается шрот, предварительно взвешенный на элеваторных весах 6.
Температура процесса поддерживается греющим паром в пределах
40—60°С при гидромодуле (8:1)^(10:1). После получасовой экстрак-
Рис. 16. Принципиальная схема экстракции белков из шротов
62
Таблица 23
Основные технические характеристики сборников со
стеклоэмалееым покрытием
Марка сборника Полный объем, м3 Диаметр D, мм Длина L, мм Высота Н, мм
ССЭН-1,25-11 1,25 1200 1850
ССЭН-2-1-10 2 1400 1664 2230
ССЭН-4-3-10 4 1600 — 2650
ССЭН-6,3-2-11 6,3 1850 2184 3050
ССЭН-10-5-01 10 2000 3620 2910
ССЭН-16-5-01 16 2400 3950 3310
ССЭН-20-5-01 20 2400 4900 3310
ССЭН-25-5-01 25 2400 5800 3310
ции полученную суспензию направляют на центрифугирование и сепа-
рирование.
Из технологического оборудования этой линии наиболее важными
являются экстрактор, элеваторные весы, приемные емкости. Для про-
ведения процесса экстракции могут быть использованы экстракторы
периодического действия, а также противоточные реакторы. Из экст-
ракторов периодического действия могут применяться экстракторы,
разработанные Ленниихиммашем. Экстрактор представляет собой
вертикальный цилиндрический сварной аппарат из нержавеющей стали
с коническим днищем, оборудованный двумя турбинными мешалками
открытого типа. Экстрактор снабжен конусным дисковым питателем
для равномерного распределения шрота при загрузке. Частота вращения
мешалки 130 об/мин. Вместимость экстрактора 10 м3. Коэффициент
заполнения 0,7—0,8. Габаритные размеры 3000x3000x7555 мм. Номи-
нальная потребляемая электродвигателем мешалки мощность 30 кВт.
Более перспективным является использование противоточных
экстракторов, позволяющих снизить гидромодуль процесса экстрак-
ции. Экстрактор такого типа предназначен для проведения процесса
(экстракция, сорбция) с интенсивным массообменом между твердой
фазой повышенной степени измельчения и жидкостью при малой или
меняющейся по ходу процесса разности плотностей фаз. Конструкция
позволяет останавливать экстрактор и делать перерывы без его раз-
грузки, дает возможность повысить степень извлечения ценных веществ
из мезги на 10—30%. Производительность такого экстрактора в 3 раза
выше производительности экстрактора периодического действия, а
конструкция более надежна и долговечна [34].
Однако данные по использованию экстрактора такого типа для
извлечения белков пока отсутствуют.
Для дозирования могут быть использованы элеваторные весы
ДХМ-150 92-го класса точности с пределами дозирования 60—150 кг.
63
Приемные емкости для растворов соляной кислоты, гидроксида нат-
рия, хлористого натрия изготовлены из стали и имеют соответственно
кислото- или щелочеустойчивое покрытие.
Для указанных растворов могут быть использованы сборники
горизонтального или вертикального типа, со стеклоэмалевым покры-
тием типа ССЭН, имеющие различную вместимость. Основные данные
некоторых из них приведены в табл. 23.
Сборники предназначены для приемки и хранения агрессивных
продуктов, а также для проведения физико-химических процессов,
не требующих перемешивания. Сборники имеют люк, штуцера (вход-
ные и выходные) для контрольно-измерительных приборов и нижнего
слива. Они снабжены системой для передавливания жидкости сжатым
воздухом.
ВЫДЕЛЕНИЕ БЕЛКОВ ИЗ РАСТВОРОВ
Полученные экстракцией из муки или шротов семян одним из
растворителей белки находятся в растворе, содержащем во взвешен-
ном и растворимом состоянии сопутствующие вещества (остатки пло-
довых и семенных оболочек, частично нерастворившиеся белковые
вещества алейроновых з?рен и других структур клетки, неразрушен-
ные клетки и обрывки стенок клеток, углеводы, минеральные вещества
и т. п.). Процесс выделения белков из растворов включает ряд опера-
ций: отделение нерастворившихся веществ, осветление раствора, сни-
жение растворимости белков в растворителе, отделение образовав-
шейся суспензии нерастворимого белка от сыворотки, промывки или
нейтрализации отделенного белка. Отделение нерастворившихся веществ
из водного, солевого или щелочного экстракта и последующее освет-
ление производятся центрифугированием. Выделение белка из отцентри-
фугированного осветленного экстракта может осуществляться раз-
личными путями: нагревом его в случае снижения растворимости белка
при денатурации; насыщением раствора спиртом или ацетоном, солями;
подбором pH, соответствующего изоэлектрическому состоянию бел-
ков. В практике производства белковых изолятов преимущественно
используется последний прием.
Как известно, наличие заряда у белковой молекулы является
первым важным фактором устойчивости белкового раствора, т. е.
способности длительное время не разделяться на растворитель и раст-
воренное вещество. Это возможно при наличии одинаковых зарядов
белковых молекул, находящихся в растворе, что делает невозможным
образование нерастворимых агрегатов ввиду отталкивания молекул
одна от другой. В изоэлектрической точке белки электронейтральны.
Между соседними молекулами белка отсутствует электростатическое
отталкивание. Отдельные молекулы соединяются, образуя крупные
64
агрегаты, которые не способны удерживаться в растворе и выпадают
в осадок. Некоторые белки практически нерастворимы при значениях
pH, соответствующих их изоэлектрическим точкам.
Для анионов белков изоэлектрическая точка достигается подкис-
лением раствора. Это видно из схемы перехода аниона белка в изо-
электрическое состояние с нулевым зарядом.
+ Н*
NH3+
-COO'
соон
Избыток кислоты (более низкое значение pH) может изменить
не только величину, но и знак заряда белковой молекулы.
NH3+
-COO"
COO"
+ 2Н'
nh;
-СООН
СООН
+
Аналогичные превращения могут происходить с катионами белков
в щелочной среде.
Агрегации белковых молекул, приводящей к снижению раствори-
мости, способствует также разрушение гидратной оболочки вокруг
белковой молекулы. Гидратная оболочка обусловлена ориентирован-
ными диполями воды вокруг ионизированных полярных групп белка —
SH, - ОН и др. При наличии нулевого заряда белка гидратная оболочка
разрушается, так как взаимодействия диполей воды с электронейтраль-
ной белковой молекулой, естественно, быть не может.
Способность белков снижать растворимость при достижении элект-
ронейтральности молекул используется при изоэлектрическом осаж-
дении. Известно, что для белков, извлеченных различными раствори-
телями, изоэлектрические точки различны, что обусловливает их фрак-
ционирование (рис. 17). В производственной практике изоэлектри-
ческое осаждение белков проводят из солевых экстрактов шрота под-
солнечника при pH 4, из щелочных — для белков подсолнечника при
pH 3,5—4,5, для белков сои при pH 4,5—4,6, для белков хлопчатника
при pH 4—4,5, для белков арахиса при pH 4,8—5. Более точное значение
pH обусловлено состоянием белкового комплекса в экстрагируемом
шроте, величиной гидромодуля процесса экстракции, концентрацией
растворителя и др.
При соответствующих значениях pH осажденные белки из экстрак-
тов муки или шротов могут за счет адсорбционных, химических и дру-
гих типов связей содержать в своем составе некоторые сопутствующие
вещества. Предварительное удаление этих веществ может быть осущест-
65
Рис. 17. Влияние величины pH на растворимость белков масличных семян:
а — экстракты белков подсолнечника (1—3) и сои (4): 1 — водный; 2 — с 0,1 М
хлористым натрием; 3 — с 0,25%-ным сульфитом натрия; 4 — с 0,2 н. гидро-
ксидом натрия; б — экстракты белков арахиса (6—9) и хлопчатника (70) : 6 —
с 10%-ным хлористым натрием; 7 — с 1 М хлористым натрием и 20 М фосфатом
натрия (pH 7); 8 — с фосфатным буфером (pH 7,9); 9 — водный; 70 — с 1 н.
гидроксидом натрия
влено промывкой шротов или муки. Окончательное удаление сопут-
ствующих веществ, а также растворителей достигается промывкой или
нейтрализацией сгущенной на сепараторах-разделителях белковой пасты.
Более подробно вопросы очистки белков от сопутствующих веществ
рассмотрены в следующем разделе.
Принципиальная схема центрифугирования солевых или щелочных
суспензий шрота, изоэлектрического осаждения белков, промывки и
гомогенизации белковой пасты приведена на рис. 18.
Суспензия (шрот—экстракт белка) подается на разделение в осади-
тельную горизонтальную шнековую центрифугу 7. Нерастворимый
остаток шрота с содержанием сырого протеина не более 40% влажностью
не более 80% из центрифуги с помощью винтовых конвейеров 2 направ-
ляется на нейтрализацию.
Отцентрифугированный экстракт белка с содержанием сырого
протеина не менее 2—3% самотеком поступает в промежуточную емкость
3, затем в сепараторы-осветлители 4, работающие в параллельном ре-
жиме. Твердая фаза суспензии экстракта представляет собой полидис-
персную систему частиц шрота.
При экстракции соевого шрота размеры частиц в суспензии состав-
66
боды на обработку и выпарку
Рис. 18. Принципиальная схема центрифугирования, сепарирования, изоэлектри-
ческого осаждения, промывки и гомогенизации при получении белковой пасты
ляют от 0,001 до 10 мм при разности плотностей фаз 250 кг/м3. Части-
цы представляют собой аморфный осадок, уплотняющийся в процессе
центрифугирования. Осадок обладает слабовыраженными абразивными
свойствами за счет содержания примесей (оболочек семян, органичес-
кого сора и др.). Растворитель удерживается в осадке нерастворимого
остатка шрота за счет химических и физико-химических форм связи.
В процессе центрифугирования он не удаляется полностью и влажность
осадка может достигать 75—80% [35].
Сепаратор-осветлитель обеспечивает осветление суспензии и цент-
робежную выгрузку осадка—шлама. Шлам из сепараторов поступает
в промежуточную емкость 5 и затем повторно на экстракцию с основ-
ным количеством загружаемого шрота.
Осветленный экстракт белка охлаждается водой до температуры
20—25° С в холодильнике 6 и направляется в смеситель непрерывного
действия инжекторного типа 7, где происходит смешивание с дозиро-
ванным объемом раствора соляной кислоты. Изоэлектрическая точка
для соевого белка достигается при pH 4,2—4,5, для подсолнечного бел-
ка — при pH 3,5—4,5. При этом наблюдается снижение растворимости
67
белков. Образовавшаяся суспензия белка в сыворотке поступает в
реактор-осадитель 8. Формирование осадка происходит в течение 10—
30 мин при частоте вращения перемешивающего устройства 20 об/мин.
Из реактора-осадителя полученная суспензия белка в сыворотке
направляется на сгущение в сепаратор-разделитель 9. Концентрация
суспензии по твердой фазе составляет 3—8%. После отделения от бел-
ковой пасты сывороточные воды с концентрацией белка 0,5—0,7% на-
правляются в сборник сыворотки 13 и затем проходят дальнейшую
обработку. Сгущенная белковая паста поступает на промывку (под-
солнечные белки) или на нейтрализацию (соевые белки) в реактор-
смеситель с мешалкой 10.
Содержание поваренной соли в промытой подсолнечной белковой
пасте не должно превышать 0,1%. В этом случае белковую пасту промы-
вают жидкостью или технологической водой.
Для промывки может быть использован также промывочный сме-
ситель 11. Соотношение белок—промывная жидкость 1:6. Одновре-
менно можно проводить нейтрализацию белка. Промывную суспензию
белка в воде затем подают в сепаратор 12 для отделения белковой
пасты от промывных вод. Далее белковую пасту обрабатывают в гомо-
генизаторе типа А1-ОГМ 14 до получения однородной гомогенной мас-
сы. Гомогенизация может осуществляться и с помощью ротационного
смесителя типа РАГ (на схеме не приводится). Далее гомогенизиро-
ванная белковая паста направляется на сушку, измельчение и фасовку.
Характеристика основного оборудования, используемого на раз-
личных этапах схемы центрифугирования и сепарирования белковых
суспензий, выделения и промывки белковой пасты, приведена ниже.
Из различных типов осадительных центрифуг (обезвоживающих,
универсальных и осветляющих) для разделения суспензии шрот—экст-
ракт белка используют осветляющие и универсальные центрифуги.
Центрифугирование можно проводить с использованием центрифуг
периодического и непрерывного действия. В центрифугах периодичес-
кого действия суспензия вводится в центральную часть полого ротора
во время вращения, твердые частицы оседают на внутренней поверх-
ности ротора и выгружаются из него через специальные сопла или через
периодически открывающиеся щели, осветленная жидкость (фугат)
отводится из верхней его части. В центрифугах непрерывного действия
суспензия подается вдоль оси полого ротора, а образовавшийся осадок
выгружается с помощью шнека, вращающегося внутри ротора с несколь-
ко иной частотой, чем ротор. Для разделения водных, солевых или
щелочных суспензий шрота при производстве белков преимущественно
используются непрерывнодействующие осадительные горизонтально-
шнековые центрифуги типов ОГШ и НОГШ. Центрифуги этого типа
имеют различия в выгрузке осадка (радиальный вид с окнами для
выгрузки, расположенными в обечайке ротора; торцевой вид с окнами
68
для выгрузки — в малом днище ротора, радиально-торцевой вид с ок-
нами для выгрузки, открытыми одновременно и в радиальном, и в
осевом направлении). Схематическое изображение осадительной центри-
фуги типа НОГШ приведено на рис. 19. Габаритные размеры центрифуги
2585x2200x1080 мм. Номинальная мощность электродвигателя 30 кВт.
Производительность центрифуг такого типа, приводимая в расчете
на очистку растительного масла (примерно 2 т/ч по осадку), при раз-
делении белковых экстрактов оказывается ниже.
П. П. Раковский [35], исследуя разделение водно-щелочных сус-
пензий соевого шрота (pH 9—10) при концентрации твердой фазы не-
растворимого остатка шрота 20—40% [гидромодуль (10:11^(12:1)],
установил, что универсальные центрифуги с торцевой (НОГШ-32) и
радиально-торцевой (ОГШ-35) выгрузкой осадка дают более качест-
венное разделение суспензий шрота (рис. 20). Отстойное центрифуги-
рование на осадительных горизонтально-шнековых центрифугах не
обеспечивает полного удаления твердой фазы. Поэтому для получения
высокоочищенных экстрактов требуется дополнительная очистка на
осветляющих центрифугах.
Для осветления щелочной или солевой суспензии белка возможно
использование сепаратора-осветлителя типа Ж-5-ОМЕ-С. Он является
тарельчатым осветлителем (количество тарелок 70 шт.). Исполнение
полузакрытое. Производительность до 15 м1 * 3/ч. Частота вращения ба-
Рис. 19. Центрифуга НОГШ-32:
1 — отверстие для вывода нерастворимо-
го остатка шрота; 2 — шнек; 3 — кор-
пус; 4 — ротор; 5 — сливные окна для
отцентрифугированного экстракта белка
(фугат); 6 — трубе для подачи экстрак-
та белка на разделение; 7 — отсек для
Фугата; 8 — окна для выхода фугата
в полость ротора; 9 — отсек нераство-
римого остатка шрота
Рис. 20. Зависимость относительного
уноса твердой фазы нерастворимого
остатка шрота в дисперсию от числа
осветления для различных центри-
фуг:
1 — промышленная ОГШ-50, модель-
ная ОГШ-32; 2 — промышленная
ОГШ-35, промышленная осветляющая
ОГШ-35, модельная НОГШ-32
68
рабана 5000 об/мин. Диаметр барабана 610 мм. Мощность электродви-
гателя 17 кВт. Габаритные размеры 1450x1040x1580 мм. Основным
рабочим органом сепаратора является барабан, в котором под действием
центробежной силы происходит выделение взвешенных частиц из се-
парируемой жидкости. Поступление сепарируемой и вывод осветленной
жидкости осуществляются через прйемно-выводное устройство, распо-
ложенное на крышке станины сепаратора. Сепаратор обеспечивает не-
прерывное осветление суспензии и центробежную выгрузку осадка —
шлама. Выгрузка возможна в двух режимах (с частичной или полной
выгрузкой шлама из барабана сепаратора).
При частичной выгрузке специальные клапаны по истечении уста-
новленного времени разделения закрываются в направлении сепаратора.
Сепараторы автоматически опорожняют барабан сепаратора от шлама,
затем клапаны открываются в направлении сепаратора, и процесс раз-
деления продолжается. Время между выгрузками шлама рассчитывают
согласно паспорту сепаратора.
Ввод кислоты в экстракт белка для достижения заданного pH,
соответствующего определенной изоэлектрической точке белков, может
осуществляться с помощью смесителя непрерывного действия инжек-
торного типа. Производительность его по экстракту 3,06 м3/ч. Мате-
риал — нержавеющая сталь. Габаритные размеры 821x205x185 мм.
Формирование и осаждение белкового осадка после установления
изоэлектрической точки белка может проводиться в реакторе-осади-
теле. Для этой цели можно использовать реакторы-смесители типа
РСЭрН (рис. 21). Они различаются рабочими объемами корпусов аппа-
ратов и конструктивным расположением электродвигателя 1 с привод-
ным устройством 2. Аппараты снабжены перемешивающим устрой-
ством якорного типа 7. Внутренняя поверхность аппарата имеет кисло-
то-, щелочестойкое стеклоэмалевое покрытие. Температура в аппарате
поддерживается путем обогрева (охлаждения) паром (водой или ох-
лаждающим рассолом) через рубашку 6, снабженную соответствующими
штуцерами 5, 8, 10, подвода и отвода теплоносителя. Аппараты имеют
люк 4 со смотровым окном 3, штуцера 9 для спуска продукта, техно-
логические гильзы термометра 11, контрольно-измерительные приборы
и др. (на рисунке не приводятся).
Аналогичное назначение имеют реакторы-смесители типа EHW-W,
EHW-N (ГДР), различающиеся типом перемешивающего устройства.
Подобные реакторы-смесители с различными рабочими объемами ис-
пользуются помимо участка формирования и осаждения белковой
пасты и в других звеньях технологической цепочки производства бел-
ков (промывки подсолнечной пасты, белковой обработки нераствори-
мого остатка шрота, подготовки рабочих растворов и др.).
Отделение белковой пасты от сыворотки после осаждения белков
70
Рис. 21. Схема раактора-смесителя
РСЭрн-10-8 для формирования осадке
белка после изоэлектрического осажде-
ния
Рис. 22. Производственный участок
сепарирования белковой массы [102 [
и их промывки может быть осуществлено на сепараторе-разделителе
тарельчатого типа А1-ВВС. Производительность его 25 м3/ч при исполь-
зовании в производстве хлебопекарных дрожжей. Диаметр барабана
535 мм при частоте вращения 5100 об/мин. Потребляемая мощность
электродвигателя 11 кВт. Габаритные размеры 1400x825x1430. Его
использование сравнительно ограничивается низкой степенью сгущения
белковой пасты при отделении ее от сыворотки и после промывки.
Однако в определенных условиях он обеспечивает хорошие результаты
(рис. 22).
Промывка сгущенной белковой пасты,. полученной из подсол-
нечного шрота, или нейтрализация сгущенной белковой пасты, полу-
ченной из сои, может осуществляться в различных устройствах — в
смесителях промывного типа или некоторых смесителях с мешалкой.
Смеситель промывного типа вместимостью 0,063 м3 изготовлен
из нержавеющей стали. Частота вращения перемешивающего устройст-
ва от 250 до 500 об/мин. Мощность двигателя с тиристорным преоб-
разователем 10 кВт.
Для гомогенизации может применяться гомогенизатор произво-
дительностью 5 м3/ч. Его габаритные размеры 1490x580x785 мм.
Также находит применение смеситель типа РАГ производительностью
1,5 м3/ч. Габаритные размеры 1490x580x785 мм. Оба аппарата изго-
товлены из нержавеющей стали.
ОЧИСТКА БЕЛКОВ ПОДСОЛНЕЧНИКА ОТ СОПУТСТВУЮЩИХ
ВЕЩЕСТВ
Семена подсолнечника являются основным масличным сырьем в
нашей стране. Они имеют хорошо сбалансированный аминокислотный
состав. Обезжиренные шроты представляют мощный резерв для полу-
чения пищевых белков. Внимание исследователей привлечено к раз-
работке технологии белковых изолятов из перспективного сырья,
каким является шрот подсолнечника. Получение светлых белковых
изолятов из шротов подсолнечника, как известно, затрудняют имею-
щиеся в семенах подсолнечника в большом количестве биологически
естественные для них полифенольные соединения (рис. 23). Непос-
редственно ядра семян подсолнечника и получаемая из них пищевая
обезлуженная и обезжиренная мука имеют светлый цвет. Однако при
введении в пищевые продукты при наличии щелочной и нейтральной
среды образуются соединения белков прежде всего с одним из поли-
фенолов (хлорогеновой кислотой и продуктами ее изменения), что
приводит к изменению цвета от кремового до темно-зеленого и темно-
коричневого оттенков [41, 53, 54].
Цвет получаемого изолята белка ухудшают и другие продукты
(частицы лузги, содержащиеся в шроте, меланоидиновые соединения
72
Рис. 23. Газожидкостная хроматограмма фенольных соединений семян подсол-
нечника Первенец [32]:
1,3,9, 10, 11 — неидентифицированные вещества; 2 —коричная; 4 — пирогаллол
(внутренний стандарт); 5 — шикимовая; 6 — хинная; 7 — кумаровая; 8 — кофей-
ная; 12 — хлорогеновая кислота
и другие окрашенные или принимающие окраску при тепловом воз-
действии соединения).
Одним из основных требований, предъявляемых к получаемым
изолятам, является отсутствие посторонней окраски в самих изоля-
тах (допускается светло-кремово-желтая окраска). Другое требова-
ние — не видоизменять в значительных пределах окраску пищевых
продуктов, в которых могут применяться изоляты. Эти требования
ограничивают широкое использование белков подсолнечника в пищевой
технологии и требуют поиска путей уменьшения хлорогеновой кислоты
и других продуктов, вызывающих потемнение белков, в шротах, а
также выведения и удаления хлорогеновой кислоты из промежуточ-
ных продуктов производства белковых изолятов.
Все методы очистки белков от фенольных и других красящих ве-
ществ в основном сводятся к промывке растворителями и использо-
ванию мембранной технологии.
С целью получения светлых белков были предложены различные
растворители для удаления хлорогеновой кислоты и родственных ей
соединений из шрота и белка. Это растворители спиртового, солевого,
кислотного или щелочного типа, а также комбинированного типа (спир-
товой раствор — кислота).
Водная экстракция хлорогеновой кислоты из муки при 24° С при гидромо-
дуле 15:1 дает остаточное содержание ее в продукте до 0,7%, что составляет око-
ло 95% содержания ее в исходном сырье.
73
Обработка подсолнечного шрота горячим 50—95%-ным раствором этаноле
или метанола приводит к полной экстракции фенольных соединений. Для удале-
ния остаточной хлорогеновой кислоты и других фенольных соединений из белко-
вых изолятов предложена троекратная экстракция соединений 50%-ным этано-
лом в соотношении 1:5 при 50—60° С. Это приводит к снижению фенольных соеди-
нений в белковом изоляте в 10—16 раз. Исследование потемнения мякиша хлеба
с добевкой белкового изолята показало, что такая обработка может быть эффек-
тивной. Применение 70%-ного этанола при экстракции муки дает наибольшее
количество обогащенного протеина, снижает потери азота в муке и трабуемое
соотношение растворитель—мука до 15:1. Остаточное содержание хлорогеновой
кислоты при этом составило менее 0,4%. Однако технология регенерации раство-
рителя из растворов при низкой концентрации (1,8%) растворимых веществ эко-
номически не всегда оправдана.
Проведение экстракции осажденного белка 50%-ным водным изопропило-
вым спиртом с последующей промывкой водой позволяет получить почти белые
фракции балка благодаря тому, что спирт разрушает водородные связи. Но при
pH ниже 7,5 белок все еще содержит соединения, придающие коричневый цвет.
Более сильным растворителем, способным разрушать соединение белка с раство-
римой хлорогеновой кислотой, является водный (50%-ный) этанол,,о приме-
нении которого для удаления фенольных соединений уже упоминалось выше.
Такие балково-хлорогеновые соединения могут быть разрушены водным этано-
лом, но они денатурируют белок, разрушая его природную конфигурацию.
Однако спиртовые растворы не получили широкого промышленного исполь-
зования из-за экономических и токсикологических причин. При применении ще-
лочных растворителей хлорогеновая кислота легко переходит в раствор вместе
с белками и тем самым затрудняет дальнейшую их переработку (табл. 24).
Исследования, выполненные на модельных системах, показали, что обработ-
ка даже соевой муки хлорогеновой, кофейной и хинной кислотами с последую-
щим выделением белка при pH от 7 до 11 придает последнему в зависимости
от кислоты (pH 11) зеленую, слегка коричнавую, слегка розовую или слегка
желтую окраску.
Экстракция белка при pH 7 и 9 дает остаточное содержание хлорогеновой
кислоты от 0,3 до 1,2%.
Технико-экономические трудности извлечения фенольных соединений из
обезжиренных остатков растворами спиртов и низкая эффективность удаления
Таблица 24
Состав экстракта и проэкстрагированного шрота при
диффузионной щелочной экстракции
Объект исследования Экстракт из 100 г сухих зерен Проэкстраги- рованный шрот
Растворитель 0,001 н. NaOH 0,001 н. NaOH
pH начальный 9,5 9,5
конечный 11,0 11,0
Хлорогеновая кислота 2,08 0,08
Продиффундировавшие частицы 11,5
Диффундирующий азот 0,5
Небелковый азот 0,5
Кофейная кислота 0,01
Хинная кислота — 0,02
74
фенольных соединений щелочной и водной экстракцией делают неизбежным
поиск других методов удаления хлорогеновой кислоты из подсолнечного шрота.
Ф. Сосульский с сотрудниками исследовали водную диффузию хлорогеновой,
кофейной и хинной кислот, а также моносахаридов из цалых и измельченных
ядер подсолнечника. Для проведения диффузии использовались 0,01 н. и 0,001 н.
растворы HCI при температуре 20—80° С (табл. 25).
Максимальное количество хлорогеновой кислоты диффундирует в кислот-
ный растворитель при 80° С. Но в этих условиях отмечается максимальный пере-
ход балков в раствор.
Далее была изучена диффузия из неразрушенных (целых) семян подсолнеч-
ника в 0,001 н. раствора HCI. Наибольшее количество хлорогеновой кислоты диф-
фундирует из ядер в течение 1 ч (1,5% на 100 г) при 80° С, и только следы обна-
руживались после 6 ч экстракции. Температура оказалась главным фектором,
влияющим на диффузию хлорогеновой кислоты.
После слива жидкости экстрагированные ядра высушивали при 40—60° С
и затем масло экстрагировали гексаном. Весь этот процесс основан на том, что
вещества с низкой молекулярной массой, такие, как полифенолокислоты, моно-
сахариды, минеральные кислоты, пассивно диффундируют чераз полупроницае-
мые мембраны в клетках растений, в то время как большие молекулы, такие,
как триглицериды, белки, крахмал и клетчатка, остаются в ядра.
После сушки диффундированных ядер и экстракции масла обезжиранная
мука содержала 70% бепков в перасчете на обезжиранный материал. Очень важно,
чтобы мука была бесцветна и свободна от хлорогеновой кислоты.
В то же врамя ввиду длительности экстракции из целых семян чераз клеточ-
ные мембраны, необходимости применения больших объемов воды и высоких
температур затраты на осуществление предлагаемого метода извлечения хлороге-
новой кислоты очень велики и не позволяют использовать его в промышленности
в широких масштабах.
В дальнейших исследованиях [108] экстрагировали хлорогеновую кислоту
Таблица 25
Влияние температуры на кислотную экстракцию
хлорогеновой кислоты из ядра семян [ 107 ]
Температура, 6С Экстракт Проэкстрагированный шрот
про диф- фундиро- вавшее вещество, г/100 г хлороге- новая кисло- та, г/100 г проди ф- фундиро- вавшая HCI, г/100 г хлороге- новая кисло- та, г/100 г азот, % цвет (при pH 10)
Контроль Измельченное ядро — — - 2,2 87 Зеленый
80 Налое ядро 167 2 0,7 0,04 — Белый
20 8 0,6 0,3 1,5 90 Зеленый
40 8,5 1.2 0,4 0,9 87 »*
60 14,1 1.3 0,6 0,7 73 Коричневый
70 13,5 1,7 0,7 0,4 45 Жалтый
80 12,8 2,1 0,4 0,1 41 Кремовый
75
из ядра растворителем при pH 4,5 (путем добавления 1 н. HCI) и при гидромо-
дуле процесса 20:1 (табл. 26).
Даже 3—5-кратная экстракция семян раствором соляной кислоты при раз-
личных температурах (24—80° С) не позволяет снизить содержание хлорогеновой
кислоты ниже 0,2—0,3%.
Л. Д. Корганашвили с сотрудниками предлагают для удаления
хлорогеновой кислоты проводить промывку белковой пасты 0,001 н.
раствором HCI при соотношении белка и раствора 1:6 и затем водой.
Этими авторами предложено использовать белковую пасту для
приготовления блюд, в которых цвет ее не будет влиять на внешний
вид готовых блюд (красные, заправочные соусы и др.) [22].
Сублимационная (лиофильная) сушка, которая исключает неже-
лательное воздействие повышенной температуры на белок и хлорогено-
вую кислоту, позволяет значительно снизить интенсивность окраски
конечного продукта.
Дальнейшее развитие способа получения светлых подсолнечных
изолятов привело к использованию комбинированных растворителей.
Одним из предлагаемых вариантов удаления хлорогеновой кислоты
был способ экстракции масла азеотропной смесью гексан—этанол. Од-
нако этот вариант усложняет технологию очистки масел [62].
Ж. Содини с сотрудниками предложили способ экстракции белков
бутанолом, насыщенным водным раствором соляной кислоты из жмыха
и шрота. Однако первые результаты, полученные ими, были неудовлет-
Таблица 26
Изменение содержания хлорогеновой кислоты (г/100 г)
и цвета муки при экстракции различными методами
№ опы- та Метод Продолжительность экстракции, ч Цвет муки
0 1 2 3 4 5 6
1 Зрерывный (смена раст- ворителя 6 раз) 3,1 2,5 1,8 1,9 0,9 0,6 0,4 Белый
2 Непрерыв- ный 3,1 2,3 1,5 1,0 0,5 — Светло- зеленый
3 Прерывный (смена раст- ворителя 6 раз) 3,7 3,3 2,8 2,5 2,1 1Д 1Д Зеленый
4 Непрерывный 3,7 2,9 2,2 1,9 1,6 1,4 1,3 Зеленый
5 ч 3,7 — 1,9 1,3 ОД 0,7 0,6 Светло- зеленый
Примечание. В 1-ми 2-м опытах температура экстракции В0°С, соот:.
ношение раствор - семена соответственно 120:1 и 400:1; в 3-м, 4-м и 5-м опы-
тах - 60° С; 120:1, 120:1 и 240:1.
76
ворительными, так как белки имели цвет от кремового до коричневого,
а содержание хлорогеновой кислоты в изоляте изменялось от 2,7 до
0,3% [105, 106].
В дальнейшем эти исследователи проводили 8-кратную экстракцию феноль-
ных соединений из белков, полученных из семян различных сортов подсолнеч-
ника, смесью 92%-ного «-бутанола с 0,005 н. HCI в соотношении 92:В при pH 5.
Их результаты приведены в табл. 27.
Полученный из концентрата белковый изолнт путем извлечения щелочью
(pH 9,5) и осажденный кислотой (pH 5,2) оставался светлым даже при pH 10,5
и содержал белка до 95,4%. Обработка шрота подкисленным соляной кислотой
н-бутанолом незначительно влияет на растворимость полученного из него изо-
лята (рис. 24).
Согласно приведенным данным можно судить о высокой эффектив-
ности предлагаемого метода экстракции фенольных соединений из
семян и минимальном содержании остаточной хлорогеновой кислоты,
которая уже не дает нежелательной окраски при щелочной обработке.
В то же время следует отметить, что исследуемые семена не подверга-
лись никаким технологическим воздействиям, и поэтому при промыш-
ленном использовании рекомендаций надо ожидать иных результатов.
Кроме того, 8-кратная промывка шрота имеет технологические
проблемы.
Одним из направлений получения нетемнеющих белков является
использование окислителей для удаления или разрушения фенольных
соединений. При этом основную роль отводят перекиси водорода. Но
при обработке белков перекисью водорода или другими окислителя-
ми неизбежно взаимодействие белков с окисляющими агентами, кото-
рое сопровождается окислением и потерей серосодержащих аминокис-
лот. В зависимости от условий обработки окислителями может прои-
зойти окисление метионина в сульфоксидную или сульфоновую форму,
не представляющую пищевой ценности. Более того, известно, что ме-
тионин-сульфоксид плохо восстанавливается в организме и накапли-
вается в плазме клеток. В общем пищевая ценность белка под действи-
ем окислителей существенно снижается. Так, для обесцвечивания белко-
вых изолятов используется перекись водорода. Полифенолы окисляют-
ся в хиноны и полимеризуются. При обработке перекисью водорода
(pH 10,5) при 50°С в течение 60 мин происходит практически полное
обесцвечивание белков. В то же время повреждение белков будет глу-
боким. Метионин, окисляясь, переходит до 15% в сульфон, что крайне
нежелательно. Несмотря на это, имеются предложения проводить про-
мывку белка 1%-ным раствором перекиси водорода при 50—60° С.
Количество перекиси водорода берется из расчета 0,01—0,4 М на 100 г
белка. В результате такой обработки не обнаруживается присутствия
хлорогеновой и кофейной кислот. Изменение белкового комплекса
не установлено.
Для предотвращения окислительных процессов фенольных соеди-
77
2
u
Ф о
S
о
с
В _
|?5
Эх
in
ф
s
h
3
I
Е
? ’с
X
$
I
3
У
й
ф
8
О
X
3
а?
„ф
ф
15
и
8
>3
5
в
>3
о
X
Ф о
о *
в
г——— | Передовик Концент- рат
Шрот
Енисей Концент- рат
Шрот
р— [ Смена | Концент- | par
Шрот
ВНИИМК8931 Концент- рат
Шрот
Й й 'Чю й 2
°. °. СЧ w, °>
о о г* v о см
885ч
o'o'S^
СМ О* (О м м'
8
78
нений приняты попытки приме-
нения антиоксидантов. Техноло-
гическая обработка, заключаю-
щаяся в вымачивании обрушен-
ных семян в разбавленной ли-
монной кислоте или растворе би-
сульфата натрия и последующей
промывке обезжиренной муки
соответствующим раствором, по-
казала, что 21,4% фенольных
соединений связано с белками
семян подсолнечника, поэтому
водной экстракцией они не вы-
деляются. Ьвободные фенольные
соединения очень устойчивы в
кислой среде и чувствительны
к окислению в щелочной. Ли-
монная кислота оказалась столь
же эффективным антиоксидан-
том, как и бисульфит натрия.
Оптимальные условия для
удаления хлорогеновой кислоты,
определенные методом матема-
тического планирования (pH
5,52, гидромодуль 13,75:1, тем-
пература экстракции 39° С, вре-
мя экстракции 41 мин), позво-
ляют удалить до 64% общего
количества хлорогеновой кисло-
РИс. 24. График растворимости азота
белкового изолята подсолнечника до уда-
ления хлорогеновой кислоты (Л и после
удаления (2)
ты. Неизвлеченная хлорогеновая
кислота может затруднять производство нежелательных белковых изо-
лятов.
Одним из перспективных методов очистки белков от сопутствую-
щих веществ (в частности, от хлорогеновой кислоты), как и концент-
рирования белков из сывороточных растворов, являются методы мемб-
ранной технологии разделения [21, 26, 42, 96]. Эти методы осуществ-
ляются с помощью полупроницаемых мембран. Наиболее распростра-
нены полимерные мембраны из целлюлозы и ее эфиров, полиамидов,
полисульфонов, полиолефинов и др.
Растворы разделяются методами ультрафильтрации, обратного
осмоса, диализа, электродиализа и др. Процессы разделения основаны
на том, что некоторые компоненты системы Проходят через мембрану
медленнее других или вовсе задерживаются ею. Основные характерис-
тики одного из типов мембран приведены в табл. 28.
79
Таблица 28
Характеристика ультрафильтрационных поливинилпирролидоновых мембран [27]
Марка мембраны Средний радиус пор, нм Толщина, мкм Водопроницаемость при 0,2 МПа, л/ (м3 • ч)
МВ1-10 23-25 100-110 300 -600
МВ1-15 17-23 120-130 140-2В0
МВ1-20 10-15 130-140 65-135
МВ1-25 5-10 130-140 20-60
Движущей силой процесса может быть градиент концентрации, дав-
ления, электрического потенциала, температур по обе стороны мембра-
ны. Эффективность разделения оценивается следующими показателями:
селективностью у = 1 — С2 /С2,
где С, и С, - концентрации компонента в растворителе до мембран и за ней;
коэффициентом разделения
= сп, /сп2
р Си /Си '
И j И 2
где СИ] и СП] — концентрации компонента А в исходном и прошедшем чераз
мембрану растворах; и ,СП — концентрации компонента В в исходном и
прошедшем через мембрану растворах;
проницаемостью (удельной производительностью) G = V/Ft ,
где V — количество раствора, прошедшего через мембрану за время Т; F — по-
верхность мембраны.
Для уменьшения "застойных” явлений у поверхности мембраны
турбулизуют прилегающие к мембране слои жидкости, что способствует
выравниванию концентраций растворенного вещества в объеме раствора.
Из различных типов оборудования, предназначенного для мемб-
ранных методов разделения, — плоскокамерных многосекционных
аппаратов типа фильтр-пресс, трубчатых и рулонных аппаратов — наи-
большее применение находят плоскокамерные аппараты, схема кото-
рых представлена на рис. 25. В плоскокамерных аппаратах разделитель-
ный мембранный фильтр состоит из двух плоских мембран, между ко-
торыми находится пористый дренажный материал. Элементы распола-
гаются на небольшом расстоянии друг от друга (0,5—5 мм), в резуль-
тате чего между ними образуются межмембранные каналы, по которым
разделяемая смесь циркулирует и после концентрирования выводится
из аппарата. Прошедший через мембрану фильтрат отводится по дренаж-
ному материалу в коллектор.
Методом ультрафильтрации на различных мембранах, извлеченных
из шротов подсолнечника растворами NaOH, Na2SO3, удалось очис-
тить от липидов, пентозанов, углеводов, танинов, пигментов, хлоро-
геновой и кофейной кислот щелочные экстракты (с добавкой Na2SO3)
80
Рис. 25. Схема плоскока-
мерного многосекционного
мембранного аппарата типа
фильтр-пресс:
1 — мембраны; 2 — дре-
наж; 3 — секция аппарата
белков из жмыхов подсолнечника. Окраска полученного белка зави-
села от условий сушки и была от беловатой до темно-каштановой.
Хлорогеновая кислота экстракцией при 80° С из измельченной муки
извлекается практически полностью, но получаемая пульпа очень плохо
фильтруется, что приводит к большим потерям твердых веществ [71].
Во ВНИИЖе изучены процессы ультрафильтрации для очистки
белков от хлорогеновой кислоты и углеводов, а также концентриро-
вания водных растворов белковых фракций из семян, подсолнечника
с использованием различного типа мембран. Скорость удаления хло-
рогеновой кислоты и углеводов в процессе ультрафильтрации зависит
от pH и ионной силы раствора, так как установлено, что наибольшее
количество (до 94,6%) хлорогеновой кислоты распределено в альбу-
миновой фракции белков, где она связана с белками водородными и
ковалентными связями [21, 27].
Мембранная технология используется также в промышленном
производстве белковых изолятов и концентратов из белковой муки
сои и хлопчатника способом ультрафильтрации и обратного осмоса
(рис. 26). Лучшие результаты при ультрафильтрации получены на мемб-
ранах из нецеллюлозного материала, позволяющих использовать широ-
кие диапазоны pH и температуры. Ультрафильтрация белкового экстрак-
та из муки сои или хлопчатника проводилась на трубчатых аппаратах с
использованием мембран двух типов: АБСОР и ЮКАРСЕП (Юнион
Карбид корпор.). Обратный осмос осуществляется на капиллярных
целлюлозно-ацентатных мембранах РИВ-О-РАК при температуре око-
ло 49° С.
Характеристика полученных белковых продуктов после ультра-
фильтрации приведена в табл. 29. Высокое содержание белка, по-види-
мому, связано с несовершенством коэффициента пересчета.
Промышленностью освоено создание высокопроизводительных уль-
трафильтрационных аппаратов, конкурирующих в процессах концентри-
фильтрационных аппаратов, конкурирующих в процессах концентри-
рования с аппаратами выпарного типа. Аппараты различаются низким
81
Рис. 26. Схема получения запасных белков (3S) и структурных белков {СБ}
изолятов из муки семян хлопчатника с применением ультрафильтрации УФ и об-
ратного осмоса (00), центрифугирования {Ц}
расходом энергии и способны фракционировать белки и сопутствующие
низкомолекулярные вещества в результате удержания более крупных
молекул в процессе диафильтрации.
Преимущества методов мембранной технологии (простота конст-
руктивного оформления, высокая производительность и низкие эк-
сплуатационные расходы) определяют перспективы использования их
в Производстве белков. Однако широкое применение мембранной
технологии очистки и концентрирования белков при их производстве
82
ф
CM
8
3
ьс
5
®____
SC <Я
3 3
° 5
?<
й
СО
о
ьс
'О
3
I
8>
СО
ьс
о
с
5
со
I
5
О
с
I
5
е
о
§
См. рис. 26.
83
усложнено известным многокомпонентным составом очищаемых
смесей.
Поиски высокоэффективных и высокопроизводительных методов
очистки и концентрирования белков продолжаются.
СУШКА, УПАКОВКА И СТЕРИЛИЗАЦИЯ
БЕЛКОВЫХ ПРОДУКТОВ
Полученные после изоэлектрического осаждения, соответствую-
щей промывки или нейтрализации, гомогенизации белковые пасты
представляют собой протеинаты, растворимые в воде. Непосредствен-
ное использование белковых паст в пищевой технологии находит огра-
ниченное распространение. Это ограничение определяется высокой
влажностью (50—80%) белковой пасты, способствующей биохимической
и микробиологической порче белков, представляющих собой благо-
приятную среду для развития микроорганизмов. Срок непосредственно-
го использования белковой пасты без специальной стерилизации огра-
ничен несколькими часами.
Поэтому преимущественное использование в пищевой технологии
получили обезвоженные белковые продукты — высушенные протеина-
ты, имеющие промышленное название "изоляты белка". Известно, что
вода, содержащаяся в пищевых продуктах, в зависимости от величины
энергии связи представлена четырьмя убывающими по величине энер-
гии формами: химически связанная, адсорбционно связанная, капил-
лярно связанная и осмотически удерживаемая.
Химически связанная вода обладает наиболее высокой энергией
связи с материалом, достигающей (8^-10) 1010 эрг/моль. Эта вода свя-
зана в виде гидроксильных групп ионной валентной или координацион-
ной связью в результате химической реакции. Удаление химически
связанной воды происходит лишь при прокаливании. Адсорбционно
связанная вода удерживается силовым полем на внешней и внутренней
поверхностях мицелл коллоидного вещества, т. е. частиц, окруженных
сольватным слоем, а иногда и двойным слоем ионов, определяющим
заряд мицеллы. Различают адсорбцию физическую и химическую. При
физической адсорбции адсорбированные молекулы сохраняют свою
химическую индивидуальность. Химическая адсорбция, как хемосорб-
ция, является результатом проявления химических сил взаимодействия.
При хемосорбции адсорбируемая молекула получает от поверхности
адсорбента или передает ей электрон или расщепляется на атомы, каж-
дый из которых самостоятельно связывается с поверхностью, или,
наконец, вступает с веществом адсорбента в такую связь, при которой
приобретает общие электроны с одной или несколькими частицами,
составляющими поверхность. Капиллярно связанная влага представ-
ляет собой сорбционно связанный полимолекулярный слой воды у
84
стенок капилляра. Сорб {ионные и другие свойства стенок капилляра
в результате совокупности физических и химических взаимодействий
между водой, капиллярн им раствором и материалом стенок капилля-
ров изменяются во времен 1.
Осмотически удержива я влага проявляется тогда, когда в сопри-
косновение приходят два ; ..створа разной концентрации, разделенные
полупроницаемой мембраной, препятствующей прохождению частиц
растворенного вещества и свободно пропускающей молекулы раство
рителя. Помимо части воды, удерживаемой различными формами связи,
часть ее может находиться на поверхности продукта, не смешиваясь
и не реагируя с компонентами поверхности. Только такую воду можно
считать свободной.
Исходя из представлений о физико-химической структуре для
белковых суспензий можно предполагать наличие воды в свободном
состоянии и наличие воды, удерживаемой всеми формами связи, за
исключением осмотически удерживаемой.
Обезвоживание белковой суспензии должно минимально влиять
на денатурационные изменения конечной продукции, обусловливающие
пищевые и технологические качества белковых изолятов. Поэтому
идеальным способом обезвоживания можно было бы считать сублима-
ционную лиофильную сушку при отрицательных температурах под
глубоким разрежением. Однако из-за низкой производительности,
обусловленной высокой влажностью белковой пасты, себестоимость
процесса делает его низкорентабельным.
Для быстрого и эффективного обезвоживания белковых паст бо-
лее приемлемыми являются тепловые методы сушки. Из известных
способов сушки: конвективных (высушиваемый материал обтекается
потоком сушильного агента), контактных (высушиваемый материал
непосредственно контактирует с нагреваемой поверхностью), высоко-
частотных, или микроволновых (под действием электрического поля
высокой и сверхвысокой частоты — 0,3—20 кГц), радиационных (под
действием инфракрасного излучения), преимущественное распростра-
нение в промышленном производстве белковых изолятов получили
первые. В стадии исследований находят применение микроволновая
сушка токами сверхвысокой частоты и лиофильная сушка [8]. В от-
личие от других типов конвективных сушильных аппаратов (камер-
ных, барабанных, туннельных) для сушки белковой пасты наиболее
распространенными являются распылительные и пневматические с
псевдоожиженным слоем. Температура сушильного агента существенно
влияет на денатурационные и деструкционные изменения белков. Де-
струкционные изменения, начинающиеся при температурах выше 100°С
(см. рис. 8), связаны с разрушением макромолекул. На первом этапе
могут отщепляться функциональные группы с образованием таких
летучих продуктов, как аммиак, сероводород, фосфористый водород.
85
диоксид углерода и др. При длительном гидротермическом воздейст-
вии белки гидролизуются с расщеплением пептидных связей. При этом
происходит деполимеризация белковой молекулы с образованием
водорастворимых азотистых веществ небелкового характера. Эти прев-
ращения существенно влияют на основные характеристики белков.
Схема изменений некоторых свойств белка под действием темпе-
ратур выше 100°С, составленная Сайо К [98], приведена в табл. 30.
Изучение качества пищевого подсолнечного белка при высуши-
вании белковой пасты (начальная влажность 86—88%) в распылитель-
ной сушилке РМ-2 с пневматической распылительной форсункой пока-
зало существенное влияние температуры теплоносителя на раствори-
мость, цветность и аминокислотный состав белкового изолята [6].
При температуре теплоносителя выше 200° С отмечается проявле-
ние меланоидинообразовательных реакций наряду с денатурационными
изменениями белков (табл. 31).
В. Н. Красильниковым с сотрудниками установлено, что темпера-
туру сушильного агента (воздуха) на входе для данного типа сушил-
ки не следует повышать более 185° С во избежание значительных из-
менений биологической ценности белков и их потребительских свойств.
Оптимальная температура на выходе 80°С. Для данного типа сушилки
при сушке белковой пасты (глобулиновая фракция) съем влаги с еди-
Таблица 30
Влияние награва на основные характеристики соевого белка
Характеристика белка Температура, ° С
100 105 110 120 1 30 1 40 150 160 170
Структура Растворимость вязкость Текстура Способность к набуханию Денатурация Слабая деструкция Деструкция
Быст- рое умень- шение Незначительное увеличение Быстрое увеличе- ние
Быст- рое увели- чение Медленное уменьшение Быстрое уменьше- ние
Твердая хрупкая Мягкая эластичная Типичный золь
Увеличение Быстров уменьшение
86
Таблица 31
Влияние режимов распылительной сушки на кечестео глобулинового
белкового изолята из подсолнечнике [ 6 1
Темпера- тура тепло- носителя на входе в сушиль- ную каме- РУ, ° С влажность высушен- ного бел- ка, % Содержа- ние раство- римого протеина, % к общему содержа- нию белка в продук- тах Относи- тельная питатель- ная цен- ность бел- ков, % к питатель- ной цен- ности ка- зеина Содержание амино- кислот в белке продукта, % Цвет- ность белков, усл. ед.
лизи- на метио- нина трип- тофе- на
Исходный 90,1 34 2,9 2,1 1,3
белок 142 4,8 88,3 30 3,0 3,0 1,5 34,4
156 5,3 87,4 33 2,7 1,9 1,1 31,5
175 1,8 87,4 36 2,7 2,2 1,4 33,7
185 12 86,4 31 2,9 2,1 1,6 33,6
200 — — 29 2,7 2,2 1,6 32,8
210 4,0 83,9 39 2,4 2,1 1,4 35,4
230 3,9 82,4 39 2,3 2,1 1,2 34,3
ницы объема составил 5,8—6,2 кг/(м3 • ч) при тепловом КПД сушилки
33—35% и удельном расходе воздуха 40—43 кг на 1 кг удаляемой вла-
ги [6].
Высокую производительность по выпариванию (около 100 кг/ч)
при хорошем качестве подсолнечного изолята в виде порошка обес-
печивает распылительная сушильная установка с центробежным распы-
лителем формы "Атомайзер" (Дания). Однако если ставится задача
получения белкового изолята в виде гранулята, могут быть использо-
ваны сушильные установки в псевдоожиженном слое (рис. 27). Про-
цесс получения гранулята сочетается с сушкой воздухом. Полученный
из белковой суспензии (с содержанием белков 46—48%), экстрагиро-
ванной из шрота сои или подсолнечника сушкой горячим воздухом
(температура до 330° С) в установке с псевдоожиженным слоем гра-
нулят, по данным автора, способствовал лучшей сохраняемости про-
дукта. Прогорклость гранулята наступает на 30 дней позже, чем у изо-
лята, полученного в виде порошка [76].
Принципиальная схема сушки белковой пасты и измельчения
белка приведена на рис. 28. Белковую пасту из емкости 1 насосом-
дозатором 2 подают в сушилку 3 с кипящим слоем. Производитель-
ность сушилки по соевой белковой пасте 0,55 т/ч, по подсолнечной
белковой пасте 0,4 т/ч. Воздух для обеспечения работы сушилки заби-
рается из атмосферы через бактерицидные фильтры 7 типа СП 3/212А,
87
| Гранулят
Рис. 27. Схема получения
гранулятов белкового изо-
лята в сушилке с псевдо-
ожиженным слоем
марки ФДП 15-1,5-1,7 и, проходя через
калориферы 8, нагревается до 140—160° С.
Горячий воздух под давлением подается
под распределительную решетку сушильной
камеры в нижней части сушилки через перфо-
рированное днище с отверстием посредине
для выгрузки гранулята. Поток горячего воз-
духа (140° С) создает над распределительной
решеткой псевдоожиженный (кипящий) слой
частиц гранулята. При этом наблюдается эф-
фект увеличения объема гранул в резуль-
тате обрастания их суспензией, теряющей
влагу. На начальных этапах работы сушил-
ки имеется необходимость подачи белково-
го гранулята в качестве затравочного ма-
териала.
По достижении более критической массы
гранулы собираются на перфорированном
днище и проваливаются по отводящей трубе
в бункер 5, где температура их значительно
снижается. Поток воздуха, проходя цик-
лоны 4, освобождается от мельчайших частиц белка и поступает
в атмосферу. Из бункера белковые гранулы транспортируются
винтовым конвейером 6 и далее норией 9 подаются в измельчитель 10.
В измельчителе производятся предварительный размол укрупненных
гранул белка и с помощью сита 11 классифицирование размолотого
продукта на две фракции. Частота вращения измельчающего вала
400 об/мин. Номинальная мощность электродвигателя 4 кВт. Габа-
ритные размеры 150х 1924x500 мм.
Образовавшаяся мелкая пылевидная фракция после отделения на
сите возвращается в сушилку 3, где используется как затравочный
материал — основа для образования новых гранул.
Крупная фракция и большая часть мелкой фракции поступают
через накопительную емкость в мельницу 13. Производительность при
использовании для измельчения белка мельницы "Рекорд-С" (ГДР)
достигает 450 кг/ч. Частота вращения вальцов 2700 об/мин. Номиналь-
ная мощность электродвигателя 12,5 кВт. Габаритные размеры 820х
х900х1070 мм. Подача материала в мельницу осуществляется равно-
мерно вибропитателем 12 и регулируемой заслонкой. Измельчение
происходит между рядами подвижного и неподвижного дисков.
Измельчению предшествует магнитная обработка, позволяющая
удалить ферропримеси с поверхности магнитных пластин, расположен-
ных на течке для продукта. Это способствует предотвращению прежде-
временного износа шрифтов и вращающихся стационарных дисков. В
мельнице достигается окончательный размол гранулята в мелкодис-
88
Рис. 28. Принципиальная схема сушки бел-
ковой пасты, измельчения и упаковки бел-
кового изолята
Относительная влажность
воздуха, %
Рис. 29. Зависимость равновесной влажнос-
ти белкового изолята подсолнечника от
относительной влажности воздуха
персный порошок. Окончательное фракционирование проводится в
,Центробежном сепараторе для сухого протеина 14. Сепаратор сухого
протеина А630 ОХ (ГДР) имеет сито, приводимое в движение от глав-
ного вала, вращающегося с частотой 171 об/мин. Номинальная мощ-
ность электродвигателя привода 3,6 кВт. Габаритные размеры ЗОЭОх
х1100х1810. Размолотый и просеянный с крупностью помола прибли-
зительно 0,1 мм сухой протеин транспортируется норией 15 и винтовым
конвейером 16 в один из двух накопительных бункеров (планетарно-
шнековых смесителей) 17. По мере накопления сухого протеина вин-
товым конвейером 18 обеспечивается подача готового продукта на
упаковочную машину 19, где производится упаковка.
Влагосодержание высушенного белкового изолята, подаваемого
89
на упаковку, составляет 5—7%. Зависимость влагосодержания изолята
от относительной влажности воздуха особенно важна для определения
упаковочной характеристики белкового изолята, когда во внимание
должна быть принята проницаемость упаковочного материала. Равно-
весная влажность — это относительная влажность воздуха, при которой
продукт (изолят) не поглощает и не отдает влагу. Чем ниже равновес-
ная влажность изолята, тем больше вероятность поглощения им влаги
из атмосферы. Наоборот, если равновесная влажность выше нормальной
атмосферной влажности, продукт теряет влагу. Белковые изоляты,
подвергшиеся тепловой сушке, могут иметь равновесную влажность
при 25—30%-ной относительной влажности воздуха (рис. 29). На равно-
весную влажность изолятов влияет влагообмен между продуктом и
атмосферой или свободным воздушным пространством внутри упа-
ковки. Если упаковочный материал влагопроницаем, потеря влаги изоля-
та не происходит, но внутри упаковки равновесная влажность может
возрасти, если произойдет снижение температуры окружающей среды.
На поверхности белкового продукта может конденсироваться влага,
когда избыточная влага абсорбируется медленно. Эта проблема не
возникает при низкой влажности упакованного изолята, т. е. из-за не-
большого количества доступной влаги, которая может влиять на гигро-
скопическое состояние упаковки. Однако для белковых продуктов
с высокой начальной равновесной влажностью упаковочный материал
должен быть до некоторой степени влагопроницаем для того, чтобы
можно было избавиться от избыточной влажности.
Требования к упаковочному материалу в основном заключаются
в его способности предотвратить потери или снижение качества в процес-
се хранения и в низкой стоимости.
Требования последнего времени — легкая утилизация или много-
оборотность упаковки. Для белковых продуктов с низкой равновес-
ной влажностью требуется упаковка из влагонепроницаемого мате-
риала. Упаковка должна быть хорошо запечатана. Для упаковки бел-
ковых изолятов могут применяться многослойные бумажные крафт-
мешки с полиэтиленовой прослойкой, мешки из полиэтилена или дру-
гой полиолефиновой пленки. Они обладают достаточной прочностью,
влагонепроницаемы, химически инертны. Помимо мягкой упаковки
могут быть использованы фибровые банки, бочки, обладающие большой
жесткостью и прочностью. Упаковка должна быть хорошо запечатана,
обладать герметичностью.
Белковые изоляты, являясь прекрасной питательной средой для
развития микроорганизмов, при определенных условиях могут легко
подвергаться микробиологической порче.
Развитие микроорганизмов не может быть предотвращено путем
упаковки в воздухопроницаемую пленку без вакуума или с вакуу-
мом. Упаковка в воздухонепроницаемый полиамид под вакуумом
90
оказывается наиболее благоприятной и обеспечивает наибольший срок
хранения.
Известно, что жизнедеятельность бактерий резко уменьшается
по мере того, как общее давление падает ниже давления водяного пара,
затем скорость отмирания остается постоянной и не зависит от степени
разрежения. Выживание в вакууме вегетативных клеток Bact. coli и
Вас. subtilis составляет 5%, а спор Вас. subtilis — 20%. Вакуум влияет
на нарушение клеточных мембран, увеличенный выход из клетки ну-
клеиновых кислот и приводит к гибели микроорганизмов.
Однако вакуумированная упаковка сложна и не всегда экономи-
чески оправдана. Более приемлемыми вариантами обеспечения длитель-
ного хранения без возрастания микробиологической обсемененности
могут быть специальные приемы стерилизации, применяемые в пище-
вой промышленности.
Значительное обезвоживание способствует длительному хранению
белковых изолятов и предотвращает рост микроорганизмов при хра-
нении в условиях низкой влажности. Однако при дальнейшем приме-
нении в пищевой технологии, практически всегда связанном с увели-
чением влажности производимых продуктов, можно ожидать ухуд-
шения их микробиологических характеристик. Тепловая обработка
белковых дисперсий приводит к значительному уменьшению количе-
ства мезофильных аэробных и факультативно анаэробных микроор-
ганизмов (табл. 32) [6].
П. П. Раковский с сотрудниками, отмечая высокую микробиоло-
гическую загрязненность исходных соевых и подсолнечных шротов,
в которых количество мезофильных микроорганизмов в 1 г соответ-
ственно достигло 178000 и 32500, считают радикальным средством
улучшения микробиологических показателей белковых продуктов
улучшение качества шрота. Микробиологическую загрязненность шро-
тов можно существенно снизить в результате переработки зрелых се-
Таблица 32
Количество мезофильных аэробных и факультативно
анаэробных микроорганизмов в 1 мл дисперсии
белков в зависимости от температуры
Темпера- тура, ° С Соевые белки Подсолнечные белки
30 175800 606000
60 170000 500000
70 154000 219300
80 90000 230000
90 15000 175000
100 5000 28000
115 Нет роста Нет роста
125 • t ч • • ft
91
мян, не пораженных полевой микрофлорой, большего съема плодовой
оболочки и научно обоснованного хранения шрота. Большие проблемы
вызывает стерилизация термоустойчивых спор бактерий и плесневых
грибов, так как длительное действие высоких температур, при которых
они погибают, влияет на ухудшение качества белковых изолятов.
Помимо тепловой стерилизации известны способы сохранения
качества пищевых продуктов с использованием консервантов [109].
Представляет интерес для стерилизации белковых продуктов ис-
пользование различных форм лучистой энергии. К ним относятся элект-
ромагнитные излучения с разной длиной волны: радиоволны, инфра-
красные лучи, видимый свет, ультрафиолетовое, рентгеновское, гамма-
и другие виды излучения [84].
Авторами проведены сушка масличного сырья [8] и стерилизация
белковых изолятов с помощью микроволновой установки. Известно,
что электромагнитные ультракороткие волны и микроволны с длиной
волны от 10 м до нескольких миллиметров при прохождении через
среду вызывают возникновение токов высокой и сверхвысокой час-
тоты (СВЧ-энергии). Возникающая в сфере энергия переходит в теп-
ловую благодаря трению заряженных частиц, колеблющихся и вращаю-
щихся в электромагнитном поле.
Вызывая нагрев среды, СВЧ-энергия действует губительно на мик-
роорганизмы. При этом повреждение клетки происходит при совмест-
ном действии высоких температур и непосредственном воздействии,
не связанном с влиянием тепла. Результаты СВЧ-сушки белкового
подсолнечного изолята (1-й, 2-й варианты) свидетельствуют о его высо-
кой стерилизующей эффективности в сравнении с обычной тепловой
сушкой (3-й, 4-й варианты) (температура нагрева всех вариантов не
превышала 100° С) (табл. 33).
Важным фактором, обеспечивающим высокие микробиологические
характеристики готовой продукции, являются санитарно-гигиеничес-
кие условия. Помимо выполнения общепринятых норм особое внима-
Таблица 33
Влияние способов сушки белкового изолята из семян
подсолнечника на стерилизацию микрофлоры (У 100)
Вариант сушки Дрожже- вые грибы Плесневые грибы Бактерии Кишечные палочки
всего В том числе гни- лостные
1 (СВЧ) 0 6 200 150 0
2 (СВЧ) 0 5 300 100 0
3 (тепловая) 0 64 630 324 0
4 (тепловая) 0 62 500 32В 0
92
ние на предприятиях по производству белковых продуктов уделяется
мойке оборудования с использованием антисептических средств. Мно-
гие органические и неорганические соединения являются мощным
средством, с помощью которого можно приостанавливать жизнедея-
тельность или уничтожать нежелательные и вредные группы микро-
организмов. Губительное действие антисептиков начинает проявлять-
ся после их проникновения через клеточную оболочку и цитоплазмати-
ческую мембрану, поэтому эти вещества применяют обычно в раство-
ренном виде. Различные химические соединения повреждают различ-
ные структурные элементы клетки и вызывают инактивацию фермен-
тов и нарушение обмена веществ. Например, фенолы, нейтральные
мыла и поверхностно-активные вещества (детергенты) нарушают по-
лупроницаемость цитоплазматической мембраны. Этанол вызывает
коагуляцию белков. Хлор, хлорная известь, марганцевокислый калий
действуют как сильные окислители. Антисептическое действие дезин-
фицирующих средств значительно возрастает с увеличением концент-
рации, температуры, степени их диссоциации и времени контакта с
микроорганизмами.
Наиболее распространенными и дешевыми дезинфицирующими
растворами на пищевых предприятиях являются хлорсодержащие пре-
параты, чаще всего 0,1—0,25%-ные растворы хлорной извести. В ка-
честве моющих средств используют различные детергенты в концент-
рациях до 0,3—0,5%. На предприятиях по производству белковых про-
дуктов санитарной обработке подвергается оборудование (экстрак-
торы, транспортные элементы, промежуточные емкости, нейтрализа-
торы и т. п.). Особенно загрязненными являются аппараты, имеющие
зазоры, углубления, неразбираемые насосы, центрифуги,, трубопро-
воды, являющиеся источником обсеменения продукции.
Систематический санитарный контроль должен включать проверку
качества чистки, мойки и дезинфекции оборудования, инвентаря и
пр. Ежедневный санитарный контроль должен сочетаться с периоди-
ческим (1—2 раза в месяц) бактериологическим контролем путем про-
ведения смывов с поверхности используемого оборудования. В смывах
со 100 см2 поверхности при хорошей мойке и дезинфекции оборудо-
вания кишечная палочка не должна обнаруживаться, и в 1 мл промыв-
ных вод должно содержаться не более 300 микробных клеток.
Таким образом, высокие требования к микробиологическим ха-
рактеристикам белковых изолятов, используемых в дальнейшем в
пищевой технологии, в частности для получения продуктов детского
питания, могут быть выполнены при соблюдении следующих факторов:
использовании высококачественного исходного сырья, оптимальной
стерилизации готовой продукции, не приводящей к снижению других
немикробиологических характеристик, соблюдении требований сани-
тарии предприятия при соответствующем санитарно-микробиологи-
ческом контроле.
93
УТИЛИЗАЦИЯ ОТХОДОВ ПРОИЗВОДСТВА БЕЛКОВЫХ ПРОДУКТОВ
И ОХРАНА ОКРУЖАЮЩЕЙ СРЕДЫ
В настоящее время любая современная технология сопряжена с
совершенствованием ее безотходности. Это требование времени связано
с охраной окружающей среды. Уменьшение вредного воздействия на
окружающую среду может быть достигнуто, касаясь предприятий по
производству пищевых белков, путем разработки технологии, не имею-
щей никаких загрязняющих окружающую среду отходов, или созда-
нием дополнительных технологических приемов, уменьшающих или
полностью исключающих вредность отходов производства. Первый
путь, теоретически возможный, зачастую экономически нецелесообра-
зен. Второй путь уменьшения и исключения вредных воздействий яв-
ляется реально достижимым.
Производство белковых пищевых продуктов из шротов масличных
семян сопряжено с получением отходов: нерастворимого остатка шрота;
сточных вод на этапах отделения сывороточных вод после осаждения
белка из экстракта (сывороточные воды) и после промывки подсолнеч-
ной сгущенной белковой пасты; сточных вод на этапе отделения про-
мывных вод при промывке нерастворимого остатка подсолнечного
шрота, промывки и дезинфекции оборудования и трубопроводов.
Нерастворимый остаток соевого или подсолнечного шрота после
соответствующей обработки представляет собой продукт, который
может быть использован для кормовых целей непосредственно или
путем добавок при производстве комбикормов.
Принципиальная схема обработки нерастворимого остатка шрота
приведена на рис. 30. Нерастворимый остаток шрота, получаемый после
центрифугирования белковой пасты при переработке соевого и под-
солнечного шротов, перерабатывается несколько различающимися
способами.
При обработке нерастворимого остатка шрота сои он подается в
нейтрализатор 3, где нейтрализуется 10%-ным раствором соляной кис-
лоты, подаваемой из сборника 2 через форсунки оросителя, располо-
женные на крышке нейтрализатора. Перемешивание шрота осущест-
вляется лопастями при одновременном перемешивании. Остаток сое-
вого шрота после нейтрализации подается винтовым конвейером 5
в пресс 8 для удаления избыточной влаги. После отжима нераствори-
мый остаток шрота поступает на сушилку 9 для шрота.
При обработке нерастворимого остатка шрота подсолнечника он
без обработки проходит нейтрализатор 3 и винтовым конвейером 5
подается в реактор-смеситель 4 для промывки от избыточного содер-
жания хлористого натрия. Заранее приготовленная при pH 7 промыв-
ная жидкость поступает из емкости 1. Промытый остаток шрота с ос-
таточным содержанием поваренной соли 3—5% насосом подается для
94
Рис. 30. Принципиальная схема обработки нерастворимого остатка шрота
предварительного удаления избытка воды в декантатор 7 типа SKZSNh
(ГДР). Отделенная влага собирается в сборник, 10, откуда поступает
на выпарную установку или другую систему очистки воды. Нераство-
римый остаток подсолнечного шрота после предварительного отжима
влаги в декантаторе через систему транспортирующих элементов посту-
пает подобно остатку соевого шрота в пресс 8 и далее в сушилку 9
для шрота. Здесь происходит удаление влаги до конечной влажности
остатка шрота 9-12%. Температура шрота после сушилки 80-120°С.
Частицы пыли, образующиеся при работе сушилки, улавливаются в
пылеосадителе 6. Высушенный остаток шрота сои или подсолнечника
транспортируется винтовым конвейером 11 и норией 12 через пита-
тель 13 в охладитель шрота 14, где охлаждается до температуры
30-40° С.
Далее остаток шрота пневмотранспортером подается в элеватор
шрота. Сывороточные воды после осаждения белка подсолнечника из
экстракта содержат в 100 мл раствора (в г): сырого протеина 0,64,
растворимых углеводов 0,45, золы 4,3, сухого остатка 6,1. Упаривае-
мый до содержания сухих веществ 50,5% концентрат белковой сыво-
ротки может представлять собой сырье для получения хлорогеновой
кислоты (содержание ее в упаренной сыворотке 1,2%) или субстрат
Для выращивания кормовых дрожжей [1, 39].
95
Сывороточные воды после осаждения белка из экстракта соевого
шрота содержат в своем составе также безазотистоэкстрактивные ве-
щества и могут оказывать стимулирующий эффект на рост хлебопе-
карных дрожжей и способствовать уменьшению расхода воды при их
культивировании.
Наибольший эффект проявляется при наличии в питательной среде
для дрожжей достаточного углеродного питания. Добавление соевой
сыворотки в питательну|о среду в количестве от 10 до 20% по сахару
взамен части мелассы приводит к увеличению выхода дрожжей на
17,2-22% [16].
Для предприятий по производству белковых изолятов основным
загрязнителем окружающей среды являются сточные воды после отде-
ления промывных вод, промывки подсолнечной сгущенной белковой
пасты, отделения промывных вод при промывке нерастворимого ос-
татка подсолнечного шрота, после барометрических конденсаторов, а
также при промывке оборудования и трубопроводов.
Предприятия по производству белковых продуктов по степени
влияния на окружающую среду относятся к пятой категории. В связи
с этим для них могут быть рекомендованы общие требования по ох-
ране водных ресурсов. Химические и микробиологические показатели
соевой сыворотки приведены ниже [16].
Сухие вещества, %
Общий азот, мг/л
Белковый азот, мг/л
Сахара после инверсии, %
Органические кислоты, %
Общий фосфор, мг/л
Биотин, мкг/л
Микробное число (в 1 мм)
Коли-титр
2-5
400-520
125-140
0,60-1,12
0,90-1,7
230-310
10-15
20000-50000
До 1
Наиболее оптимальным с точки зрения охраны окружающей срады являет-
ся создание рекуперационной системы очистки сточных вод, предусматриваю-
щей замкнутую систему очистки воды с использованием механических, хими-
ческих и микробиологических способов ее очистки.
Незначительные потери воды на испарание, пищевые и технологические цели
могут компенсироваться забором воды из городского коллектора.
Механические способы очистки воды предусматривают отделение нераство-
римых загрязнений с большей или меньшей удельной массой относительно воды
(остатки растительных тканей, нерастворимые минеральные вещества, следы
от горюче-смазочных материалов и пр.). Для очистки от механических примесей
используются песко- и жироловушки. Для удаления взвешенных частиц из сточ-
ных вод может быть применен коагулятор. Принцип его действия заключается
в добавлении в сточные воды солей-электролитов (типа алюмокальциевых квас-
цов). После коагуляции вода отфильтровывается через песчано-гравийные фильт-
ры, нейтрелизуется до pH 6,9—7,1 и поступает на микробиологическую очистку.
Сущность микробиологической очистки заключается в минерализации раство-
ренных органических веществ и минеральных веществ белковой, углеводной
96
и солевой природы с помощью соответствующих микроорганизмов. Процесс
микробиологической очистки проводится в аэротенках различной конструкции
(при обеспечении кислородом воздуха) барботажным или инжекционным спо-
собом. Выпавшие осадки используются как удобрение. Далее вода подвергается
обезвреживанию химическим способом (хлорированием или озонированием).
Ограниченность применения рекуперационной системы объясняется вполне
понятными высокими капитальными затратами, сочетающимися также с террито-
риальными проблемами.
При малотоннажном производстве возможны упаривание сточных
вод, что является весьма энергетически емким процессом, и как край-
ний вариант сброс вод в водоемы после соответствующего разбавления
до предельно допустимых концентраций вредных веществ, соответству-
ющих санитарно-эпидемиологическим нормам.
ГЛАВА 3. УЛУЧШЕНИЕ КАЧЕСТВА
ИЗВЛЕЧЕННЫХ БЕЛКОВ
ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВЫХ ПРОДУКТОВ
Полученные белковые продукты из масличных семян или их шро-
тов (белковая мука, концентраты или изоляты) не являются продук-
тами непосредственного пищевого использования в таком состоянии.
Практически они находят применение в качестве исходных сырьевых
компонентов при получении новых продуктов, использующихся в ка-
честве пищи. В. Б. Толстогузовым впервые рассмотрены научные и
научно-технические основы переработки белка с целью получения раз-
личных форм искусственной пищи и сделан анализ существа научных
проблем этой новой области производства [40]. Белкам помимо вы-
полнения чисто пищевой функции в искусственных продуктах питания
принадлежит ведущая роль в формировании структуры получаемых
продуктов питания. Для переработки белков большое значение имеют
сложная совокупность физико-химических характеристик, включающих
растворимость в водных средах при различных pH и ионной силе, спо-
собность совмещаться с компонентами пищи (липидами, полисахари-
дами и др.), стабилизировать суспензии, эмульсии и пены, образовывать
студни, адгезионные свойства, а также обусловленные примесями
белков цвет, вкус и запах продукта. Под этой совокупностью харак-
теристик подразумеваются функциональные свойства белков [40].
Термины "функциональные свойства белков", "функциональность",
применяющиеся в последние годы в литературе по химии и технологии
пищевых продуктов, определяют поведение белков в технологических
процессах и в пищевых продуктах. Следует отметить, что в биохимии
в отличие от пищевой технологии под термином "функциональные
свойства белков" подразумеваются биологические функции белков,
т. е. способность белков, участвующих в биохимических процессах,
выступать в роли как ферментов-катализаторов, так и ингибиторов
(флегматизаторов) или являться субстратом, а также их активность.
В дальнейшем изложении авторами используется терминология, при-
нятая в технологии пищевых продуктов.
Некоторыми важнейшими функциональными свойствами пище-
вых продуктов являются следующие [100, 101] :
поведение в водных средах (способность к увлажнению, диспер-
сии воды в широких пределах значений pH), контролируемая адсорб-
ция воды (характер набухания), влагосодержание, вязкость, способ-
ность к реакциям с другими коллоидами (синергетические явления,
свойства, связанные со взаимодействием веществ);
свойства поверхностных слоев (адгезия, пенообразование, способ-
ность к образованию эмульсий и др.);
9В
реологические свойства (концентрирование, тестообразование, же-
латинизация, вязкость и др.);
способность к образованию уплотнений (волокон), экструзионных
изделий, гелей, способность к коагуляции под действием тепла.
По характеру влияния белковых продуктов на другие вещества
предложено группировать проявляемые функциональные свойства
на три категории:
1) свойства, связанные с взаимовлиянием белков и воды, вклю-
чая гидратацию, набухаемость, растворимость, вязкость, сгущающую
способность;
2) свойства, связанные с взаимодействием между белками, такие,
как желирующая способность, эластичность, сцепляемость, тестооб-
разован ие;
3) свойства поверхностной активности, включая эмульгирование,
пенообразующую способность, пленкообразование, выражающиеся в
снижении напряжений на поверхности систем масло — вода или воз-
дух - вода.
Следует отметить, что понятие о функциональных свойствах бел-
ков усложняется, когда мы имеем в виду поведение белков в много-
компонентных смесях, какими являются искусственные продукты
питания на основе белковых изолятов. Заметные влияния на изменения
функциональных свойств могут оказывать полисахариды, липиды,
минеральные вещества, витамины и т. п. Поэтому многие показатели
функциональных свойств белков следует относить к косвенным пока-
зателям, требующим корректировки при их использовании в тех или
иных многокомпонентных системах. Тем не менее в производственной
практике показатели функциональных свойств находят широкое ис-
пользование при оценке технологических режимов производства бел-
ков, качества получаемых белковых продуктов и определения целе-
вых путей их дальнейшего применения.
Для более объективной оценки функциональных свойств белков
в исследовательской практике пользуются сопоставлением поведе-
ния белков в простых и модельных сложных системах.
Функциональные свойства белков зависят от многочисленных
факторов, важнейшими из которых являются вид и исходное качество
сырья, из которого извлекаются белки, условия извлечения, очистки,
сушки и хранения белковых продуктов. Формирование функциональ-
ных свойств в процессе получения белковых продуктов может иметь
положительную и отрицательную направленность.
Технологические процессы получения и переработки белковых
веществ влияют на структуру, а следовательно, и на функциональные
свойства белков (схема 5).
Различия фракционного состава белков, степень очистки белков
существенно влияют на фракциональные свойства. Степень очистки
99
Схема 5
Естественный Процессы Влияющие Структурные
протеин факторы изменения
I Выделение Л Переработка Экстракция Осаждение Сепарация . Сушка ’ Диспергиро- вание Растворение Нагревание Экструкция Формование . Сушка Величина pH Температура Давление Органические k растворимые вещества Нейтральные соли Липиды Углеводы Диссоциация Агрегация Денатурация Функцио- Гидролиз k нальные Химическое свойства разложение Образование .комплексов ,
белков, как и другие показатели качества, не приводит к улучшению
одновременно всех функциональных свойств (табл, 34) [17].
Как следует из приведенных данных, отдельные белковые фрак-
ции (глобулиновая и глютелиновая) имеют функциональные харак-
теристики, в 2—2,5 раза более высокие, чем обезжиренная подсолнеч-
ная мука. При этом глобулиновая фракция белков имеет лучшие ха-
рактеристики, чем глютелиновая. Но обезжиренная подсолнечная мука
сохраняет свойство давать более устойчивую пену, возможно, из-за
совместного влияния, оказываемого присутствующими полисахарида-
ми и другими сопутствующими веществами.
Но по мере степени очистки белка его функциональные свойства
улучшаются, хотя это частично приводит к снижению биологической
ценности.
Переработка белков ведет к получению белковых продуктов с
высокими функциональными свойствами, обеспечивающими хорошую
растворимость в водных средах, способность образовывать высоко-
Таблица 34
Функциональные свойства белков подсолнечника
сорта Передовик
Белковый продукт Точка коацер- вации, мл/г Водо- удержи- вающая способ- ность, мл/г Масло- удержи- вающая способ- ность, мл/г Объем пены (в мм) после взбивания, мин
1 30 60 120
Подсолнечная мука 0,11 1,82 0,9В 600 510 500 450
Глобулиновая фракция 0,26 3,70 3,52 5В0 440 312 260
Глютелиновая фракция 0,22 3,56 3,41 490 405 310 270
100
концентрированные вязкие растворы и прочные студни, обычно возни-
кающие при нагреве растворов, эффективно стабилизирующие пены,
эмульсии и суспензии других пищевых веществ в водных средах, т. е,
имеющие высокую степень комплексной коацервации (явления фазово-
го расслоения растворов смеси с концентрированием микромолеку-
лярных компонентов в одной из фаз вне зависимости от ее агрегат-
ного состояния), лишенные специфического запаха, вкуса, окраски,
практически не содержащие липидов и не изменяющие своих свойств
при длительном хранении в обычных условиях. Получение белковых
продуктов с высокими функциональными характеристиками может
достигаться использованием исходного сырья, содержащего белки с
высокими функциональными свойствами, совершенствованием техно-
логических приемов, способствующих сохранению имеющихся и форми-
рованию улучшенных функциональных характеристик производимых
белков. Более высокими функциональными свойствами обладают
белки, получаемые из сырья, подвергнутого минимальным денатура-
ционным изменениям.
При этом глютелиновая фракция соевого белка имеет лучшие по-
казатели в сравнении с глобулиновой фракцией белков подсолнечни-
ка (рис. 31). Тепловая обработка белковых дисперсий приводит к
значительному уменьшению эмульсирующей способности белков и
устойчивости эмульсии к расслоению (коацервирующей способности).
Авторами отмечается также увеличение окраски белковых препаратов
под действием тепловой обработки [9].
На функциональные свойства белков (органолептические, гидро-
5 W-
11 1 I I
30 50 70 90 110 130
Температура, °C
а

Рис. 31. Изменение функциональных свойств глютелинов сои la) и глобулинов
подсолнечника (б) при тепловой обработке:
1 — жироудерживающая способность; 2 — водосвязывающая способность; 3 —
эмульгирующая способность; 4 — стабильность эмульсии
101
фильные, гидрофобные, структурные) помимо исходного сырья суще-
ственно влияют способ и температура обезвоживания и среда коагу-
лянта. Для получения белков с прогнозируемой функциональностью
предложена регуляция методов коагуляции и обезвоживания в соче-
тании с комбинированием белков, полученных разными способами.
В формировании функциональных свойств изолятов белка, представ-
ляющих собой, как отмечалось ранее, растворимые протеинаты, играет
роль тип катиона. При относительно одинаковом содержании сырого
протеина протеинаты натрия различаются более высоким содержанием
водорастворимого протеина, жиро- и водоудерживающей, гелеобразу-
ющей и жироэмульгирующей способностями в сравнении с протеинами
кальция.
Дополнительные приемы технологической обработки способствуют
улучшению функциональных свойств. В результате обработки этанолом
повышена эмульгирующая способность, объясняемая агрегированием
структуры белка [83].
Помимо оптимизации технологических режимов получения белко-
вых продуктов с высокими функциональными свойствами все более
широкое применение находят специальные способы химической, фер-
ментативной, пластической, регулируемой термической модификации
полученных белковых продуктов по той или иной технологической
схеме, а также комбинирование готовых белковых продуктов.
ХИМИЧЕСКАЯ И ФЕРМЕНТАТИВНАЯ
МОДИФИКАЦИИ БЕЛКОВ
Впервые химическая модификация была применена при изучении
функциональных групп ферментов и изготовлении лекарственных
препаратов на основе белков. Несколько позже химической модифи-
кации были подвергнуты белковые продукты, получаемые из расте-
ний для пищевых целей. Сущность химической модификации белков
сводится к изменению сульфгидрильных, карбоксильных и других
группировок аминокислот, а также дисульфидных связей белковых
молекул под влиянием определенных химических веществ, целена-
правленное воздействие которых улучшает функциональные свойства
белковых продуктов. Принципиальная схема одного из видов хими-
ческой модификации может иллюстрироваться по схеме [93]
Н О
/Н II лу
Белок-N +О=С-СН2-СН,-С=О—>Белок - лизин-1*-С-СН2-СН2-С/'
1—0—1 он
Модифицирующим агентом могут быть уксусный и янтарный ан-
гидриды, йод и др.
102
Химическая модификация протеинов дала хорошие результаты
при исследовании их структуры и способа действия ферментов, а также
сыграла роль в воздействии на функциональные свойства пищевых
белков.
Особый интерес представляет ацилирование заряженных остатков
(преимущественно аминогрупп) для получения продуктов с улучшен-
ными свойствами. В результате этого модифицирования в протеине
происходит накопление однозначных зарядов.
Следствием этого являются электрическое отталкивание поли-
пептидных цепей и дезагрегация или диссоциация. Это может влиять
как на функциональные, так и на органолептические свойства.
Эмульгирующие свойства белков бобов сои существенно улуч-
шаются сукцинилированием аминокислотных групп. С увеличением
степенц замещения возрастает эмульгирующая способность белков,
что при 90%-ном блокировании аминогрупп в 3 раза увеличивает по-
казатели немодифицированной контрольной пробы.
Вследствие разрыхленной структуры ацилированный раститель-
ный белок пригоден для построения гелеподобных систем. Поскольку
микроскопическое строение многих видов пищевых продуктов позво-
ляет возврат к структуре геля, ацилирование открывает совершен-
но новые возможности применения растительных белков для изго-
товления пищевых продуктов с предсказуемыми функциональными
свойствами. Применение ацилированного растительного белка для
пищевых целей является перспективным, так как неприятный привкус
(бобовый привкус) устраняется благодаря использованию модифи-
кации.
Благоприятное влияние на. функциональные свойства раститель-
ных белков достигается также путем кратковременной обработки
щелочью (щелочное активирование). При этом, однако, надо учиты-
вать опасность разложения важнейших аминокислотных остатков (ли-
зин, метионин, цистин). Обработанные щелочью белки характеризуются
повышенной водо- и жиропоглотительной способностью, а также улуч-
шенной способностью к образованию эмульсий. В связи с этим свой-
ством они более пригодны, чем естественные белки, для ввода в мясо-
продукты (частичная замена животных белков растительными) и дают
в соответствующих системах (подобных мясу) понижение потери влаги,
а также более благоприятную вязкость и липкость.
Изоляты растительных белков различного происхождения, выде-
ленных из семян подсолнечника и рапса, различаются особенно вы-
сокой способностью к эмульгированию. Эти белки имеют, очевидно,
уже в естественном состоянии выгодное для возникновения эмульсий
распределение гидрофильных и гидрофобных групп на поверхности
молекул.
Белковые изоляты и концентраты из бобов сои и семян подсол-
103
нечника имеют пенообразующую способность, подобную таковой у
белковых изолятов из семян рапса, но более высокой степени. Осо-
бенно интересна для использования в пищевой промышленности от-
носительно высокая стабильность пены из растительного белка. Для
оценки вспениваемости растительного белка важно, однако, то, как
она влияет на другие функциональные свойства: она является функ-
цией структурного состояния белка, которое изменяется в технологи-
ческом процессе.
С учетом этого можно улучшить пенообразующую способность
и стабильность пены белковых концентратов из семян подсолнечни-
ка путем щелочной обработки (pH 11—12).
Йодирование белков в результате присоединения йода к тирози-
новым группам приводит к образованию 3,5-дийодтирозина, которое
сопровождается окислительным соединением 2 моль последнего и
удалением а-аминопропионовой кислоты. Интенсивность йодирования
может регулироваться температурой нагрева и временем контакта
реагирующих веществ [60].
Модификация соевого изолята (с содержанием белка 95% и золы
3,4%) была проведена при добавлении к 2,5% дисперсии соевого изо-
лята в растворе уксусного ангидрида и гидроксида натрия для под-
держания pH 7,5. После завершения реакции (pH устанавливается в
течение некоторого времени) белки были выделены при прибавлении
абсолютного этанола, отделены центрифугированием при 1О14<7 в те-
чение 20 мин, отмыты в 50%-ном водном растворе этанола, повторно
центрифугированы и лиофильно высушены. Выход модифицированных
белков составил 80% исходного [61] . Модифицирование соевого изо-
лята привело к значительному увеличению седиментационных фрак-
ций 2S (для 1%-ного раствора белка в фосфатном буфере pH 5,6) в
результате уменьшения доли фракций 11S, удельная доля которых
резко уменьшалась в модифицированных изолятах в сравнении с бел-
ковым изолятом до модификации (рис. 32). Фракции 7S и 22S практи-
чески неизменны.
Растворимость модифицированных ацетилированием соевых изо-
лятов возрастает при pH 4,5—7, в то время как дпя немодифицирован-
ного изолята такой уровень растворимости достигается при pH, близ-
кой к 7 (рис. 33). Модификация белковой муки из семян хлопчат-
ника (с исходным содержанием белков 57,6%) путем обработки ян-
тарным ангидридом при возрастающей концентрации 10, 20, 30, 60,
100% общего протеина комнатной температуры в течение 30 мин была
проведена с целью установления зависимости между структурными
изменениями белков и их функциональными свойствами. Модифи-
цированные белки были осаждены при pH 4,5, нейтрализованы гидрок-
сидом натрия и лиофилизированы. Модификация приводит к образо-
ванию сульфгидрильных групп из дисульфидных. Их максимальное
104
Рис. 32. Распраделение седимента-
ционных скоростей осаждения для
соевого изолята до модификации
(7) и после модификации (2)
ацетилированием [61]
Рис. 33. Растворимость соевого изолята
до модификации (7) и после модифика-
ции (2) ацетилированием [61]
количество отмечается при прибавлении 60% янтарного ангидрида
и достигает 109,5 мг/г.
Однако анализ изменений количества сульфгидрильных и дисуль-
фидных групп белковых модифицированных изолятов показывает
(табл. 35) [69], что результирующее количество сульфгидрильных
групп после обработки янтарным альдегидом уменьшается почти в
2 раза в сравнении с исходным образцом муки.
Модифицированный изолят отличался значительным увеличением
водорастворимости, эмульгирующей способности, способности к теп-
ловой коагуляции из суспензии.
Таблица 35
Изменения в сульфгидрильных и дисульфидных группах
белков изолятов, модифицированных янтарным
ангидридом, из муки хлопчатника
Количество прибавляемого янтарного ангидрида, % от общего белка Результирующее количество SH-rpynn после модификации, мг на 1 г белка (В) SH-группы, образованные из свободных и из S-S-связей, мг на 1 г белка (В + С) SH-группы, обра- зованные из S—S-связей, мг на 1 г белка (С)
0 12,4±0,8 106,3±4,5 93,8
10 11,9+0,7 116,9*3,0 105,11
60 8,410,5 117,9±1,5 109,5
100 6.7+0.6 108,3±2,1 101,4
105
Положительный эффект на функциональные свойства оказывает
модификация многих растительных белков [72, 79, 90]. Сравнитель-
ная оценка модификаторов проведена на белковых изолятах гороха
[87, 88].
В результате модификации белковых изолятов янтарным и ук-
сусным ангидридом в дозах 1,0, 3,0 и 5,0 мМ на 1 г белка повышались
эмульгирующая способность, стойкость эмульсии, пенообразующая
Способность и стойкость пены, а также водопоглощение по сравнению
с необработанными изолятами. Как правило, с увеличением степени
ацилирования усиливаются эмульгирующие свойства, но при дозе об-
работки не выше 3 мМ. Наивысшая пенообразующая способность отме-
чалась при дозе 3 мМ на 1 г белка, тогда как водопоглощение — при
дозе 5 мМ на 1 г белка. Ацилирование снижало изоэлектрическую точку
изолятов. Химическое видоизменение изолятов ацилированием, не
влияло отрицательно на многоферментный гидролиз (трипсин, хино-
трипсин и пептидаза) [88].
Помимо применения химической модификации улучшение функ-
циональных свойств белковых изолятов может быть достигнуто фер-
ментативной модификацией [90].
Сущность ферментативной модификации белковых - изолятов за-
ключается в их обработке протеолитическими ферментами с целью
получения более низкомолекулярных белков, обладающих более вы-
сокими функциональными свойствами.
Исходные соевые изоляты представляют собой совокупность бел-
ков с молекулярной массой от 200 000 до 350 000. Растворимость
таких изолятов при pH 4—5 ограничена. После ферментативного протео-
лиза в ограниченных временем условиях образуются низкомолеку-
лярные белки с относительной молекулярной массой 3000—5000. При
этом увеличивается их растворимость в диапазоне всей шкалы pH,
улучшаются способности к пенообразованию, пленкообразованию,
изменяются напряжения на поверхности систем воздух — вода, мас-
ло — вода.
Ферментативной модификации могут быть подвергнуты не только
белковые изоляты. Качественное улучшение эмульгирующей способ-
ности обезжиренной муки арахиса, подвергнутой протеолизу при раз-
ных температурах, можно видеть из табл. 36. Протеолиз 16%-ной вод-
ной суспензии муки проводился в течение 30 мин при pH 2 для пепсина
и pH 7,6 для трипсина в соотношении фермент — белок 1:100. Значение
pH регулировали для пепсина 6 н. соляной кислотой, для трипсина
6 н. гидроксидом натрия. Контролем служили аналогичные суспензии
без добавления фермента.
Эмульгирующую способность оценивали по смешиванию 1 мл масла
с 20 мл 16%-ной суспензии муки до появления расслоения (коацер-
106
Таблица 36
Эмульгирующая способность муки арахиса
до и после ферментативной
модификации f 64 ]
Образец Темпера- тура, ° С ' Эмульгирую- щая способ- ность
Контроль 4 35,6
22 51,2
50 48,6
Гидролизат 4 37,7
пепсина 22 99,6
50 96,4
Гидролизат 4 73,8
трипсина 22 64,0
50 92,3
нации) фаз. Растворимость азота белков модифицированной протео-
лизом муки значительно увеличивалась (рис. 34).
Ферментативная модификация в сочетании с мембранной техно-
логией позволяет проводить выделение образующихся низкомоле-
кулярных белковых фракций и очистку от сопутствующих соединений,
что показано при модификации белка семян хлопчатника в ультра-
фильтрующем элементе.
Частичный ферментативный гидролиз с успехом был применен
также для модификации белка клейковины пшеницы. Это привело
к изменению функциональных свойств. Растворимость в изоэлектри-
ческой области, маслопоглощающая способность и эмульгирующая
активность увеличились, а водная абсорбционная способность снизи-
Рис. 34. Растворимость белков арахисовой муки в контрольных образцах после
ферментативной модификации пепсином [ 109 1(a) и трипсином (б):
1 — гидролиз при 50°С; 2 — гидролиз при 20°С; 3 — контроль при pH 2 (50°С);
4 — контроль при pH 2 (22° С); 5 — гидролиз при 22° С; 6 — гидролиз при 50° С;
7 — контрол ь при pH 7,6 (22° С); 8 — контрол ь при pH 7,6 (50° С)
107
лась в случае, когда от 5 до 12% пептидных связей белка были расщеп-
лены под действием протеиназы. Эмульгирующая активность в этих
условиях увеличивается в 1,5—2,4 раза. При расщеплении пептидных
связей более чем на 10% отмечена полная потеря эмульгирующей ак-
тивности и стабильности эмульсии. Пенообразующая способность под
действием ферментативного гидролиза практически не меняется. Ста-
бильность пены уменьшается.
Пределы модификации пищевых белков определяются факторами
пищевой физиологии, токсикологии и экономики. Замещение амино-
групп важнейшей аминокислоты (лизина) понижает биологическую
ценность соответствующего протеина, если вводимый остаток не может
быть расщеплен собственными ферментами организма и превращен
в свободный лизин.
Важную роль играет стоимость процесса модификации при реше-
нии о его внедрении в практику пищевой технологии.
ТЕКСТУРИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
Необходимость придания определенной структуры белковым про-
дуктам (муке, концентратам й изолятам), представляющим собой
порошкообразные вещества, обусловлена требованиями отраслей пи-
щевой промышленности, использующей белковые растительные про-
дукты.
Главная и основная роль в формировании структуры конечных
пищевых изделий принадлежит растительным белкам. В основном
обеспечение структуры конечного пищевого изделия требует исполь-
зования одной или нескольких форм белковых продуктов:
порошкообразной или гранулированной;
разбавленной или концентрированной дисперсии белков;
волокнистой (нитеобразной);
пористой, с волокнистой макроструктурой.
Белковые продукты в дисперсном и порошкообразном (или гра-
нулированном) состояниях являются промежуточными или конеч-
ными продуктами основного производства, включающего получение
муки, концентратов и изолятов.
Для получения остальных форм белковых продуктов требуется
их дополнительная пластическая модификация. Она может достигаться
различными методами текстурирования белковых продуктов основ-
ного производства (прядения пищевых волокон, экструзии, раздира
и др.). Для получения волокнистой (нитевидной) структуры белко-
вых продуктов в начале 50-х годов были предприняты попытки пере-
нять методы, используемые в текстильной промышленности мокрого
прядения искусственных белковых волокон.
Применительно к получению растительных пищевых белковых
волокон процесс имеет несколько стадий. На первой стадии производит-
108
ся обработка белка в щелочной среде с целью получения вязкого геля
или коллоида. Эта стадия позволяет получить так называемый пря-
дильный раствор белка. Щелочная обработка белков при получении
прядильного раствора способствует переходу белков из глобулярной
формы в дезагрегированное состояние, способное в растворе образо-
вывать диспергированные гибкие цепи. Активные центры цепей ста-
новятся более восприимчивыми, и при достаточном их количестве в
коллоиде при последующем прохождении через отверстия фильеры
ориентируют белковые цепи.
На следующей стадии прядильный раствор белка в щелочи подают
через фильеру в кислотно-солевую коагуляционную ванну и получен-
ные волокна подвергаются ориентационной вытяжке на 50—400%. Под
действием кислой среды белковые цепи фиксируются, образуя ните-
образную волокнистую структуру. При формовании в полипептидных
цепях образуются бисульфидные мостики, возникают ионные водород-
ные и другие связи. Ориентационная вытяжка приводит к упорядо-
чению волокон и частичной потере ими воды в результате вынужденного
синерезиса. Неподвергнутые вытяжке волокна хрупки, недостаточно
прочны и легко сминаются. На заключительной стадии волокна сме-
шивают со связующим веществом, содержащим пищевые, вкусовые,
ароматические, красящие добавки, и пропускают через ванну с нагре-
тым жиром. Этот способ Боера получения белковых волокон претерпел
незначительные изменения, касающиеся продолжительности и темпе-
ратуры при созревании прядильного раствора белка, характера и кон-
центрации нейтрализующего раствора, совершенствования оборудова-
ния с целью создания непрерывного процесса и др. Большинство ис-
следований и технологических разработок проведено с использова-
нием соевых белковых продуктов [40].
Представляет собой интерес применение способа мокрого пря-
дения применительно к белковому подсолнечному изоляту [77]. На
первой стадии изолят был суспендирован в воде для получения гомо-
генной массы. Гомогенизация и гидратирование подсолнечного изо-
лята протекают значительно быстрее в сравнении с соевым изолятом,
у которого процесс набухания в воде до образования гомогенной мас-
сы протекает довольно долго. Для подсолнечного изолята достаточно
перемешивания в течение 15—30 мин. Получение прядильного раство-
ра белка в растворе гидроксида натрия (25% по массе) проводилось
при температуре 5°С (во избежание разложения белков в щелочной
среде) при 20-минутном перемешивании. Образовавшийся коллоид
с концентрацией сухого вещества 15—20% выдерживался при pH 11.
Полученный прядильный раствор был гомогенизирован и отфильтрован.
Фильтрование гомогената вызывает большие трудности и потери белка.
Отфильтрованный гомогенат должен содержать нерастворимых веществ
до 5%, так как большее содержание вызывает закупоривание отверстий
109
фильер при последующей стадии формования. Отфильтрованные бел-
ковые растворы пропускали через фильеры с отверстиями размером
от 0,1 до 0,25 мм, количество отверстий составляло 200 - 4000. Скорость
коагуляции выходящих волокон зависит от содержания в геле сухого
вещества, природы коагулянта, диаметра волокон и др.
Очень медленная коагуляция приводит к образованию малопод-
вижных волокон, слишком быстрая создает пленки, препятствующие
коагуляции внутри геля. Из различных растворов кислот (соляной,
серной, молочной, фосфорной, уксусной), используемых для коагу-
ляции, лучшие результаты получены при использовании уксусной кис-
лоты в присутствии хлористого натрия [77]. После промывки с целью
удаления уксуснокислого и хлористого натрия полученные волокна
из белков подсолнечника отличались коричневым оттенком, более
четко выраженным, чем волокна из белков сои. Аминокислотный состав
и биологическая ценность полученных волокон и исходных изолятов
не различались. Принципиально отличающийся способ получения во-
локнистой структуры белков, который произошел от способа полу-
чения пищевых паст, был предложен Ансоном и Падером. Для полу-
чения волокон концентрированную суспензию белка (20—40%) под-
вергают экструзии и затем в виде относительно толстых нитей диамет-
ром 1—2 мм подают на движущийся конвейер. Волокна посыпают свя-
зующим порошком и нагревают, в результате чего образуется необхо-
димая структура. Ограничивающим фактором широкого использования
в промышленности данного способа получения волокон являются необ-
ходимость применения белков высокой чистоты и другие технологичес-
кие причины.
Основной путь получения белков волокнистой структуры связан
с мокрым прядением волокон [40].
Получение пищевых изделий на основе белков волокнистой струк-
туры является наиболее развитой областью производства искусственных
продуктов питания. Основные задачи развития технологии получения
белков волокнистой структуры заключаются в сохранении их биологи-
ческой ценности в процессе производства путем исключения щелочных
воздействий на белок, уменьшении потерь (в первую очередь на стадии
коагуляции), снижении себестоимости продукции и др.
Особое место занимает изыскание возможности использования
белков с относительно низкой степенью очистки (до 94% и ниже) и раз-
личающихся относительной гетерогенностью, так как повышение сте-
пени очистки, как и обеспечение гомогенности, приводит к снижению
биологической ценности белков и одновременно резкому возраста-
нию стоимости производства. Альтернативное решение этой задачи
при использовании белков повышенной чистоты (96—98%) требует
тщательной экономической и биологической оценки.
Производство волокнистых белков позволяет получать пищевые
110
изделия со структурой, приближающейся к структуре животных бел-
ков — куриному мясу, говядины, рыбы и др. Обладая высокой техно-
логической гибкостью, это производство успешно конкурирует с произ-
водством белков пористой структуры. Эти производства белков и на
их основе соответствующее производство искусственных продуктов
питания имеют крупномасштабное промышленное освоение [40].
Для получения белковых продуктов с пористой и одновременно
волокнистой структурой используют способы термопластической эк-
струзии и способ раздира. Метод термопластической экструзии (Ар-
чер Демиэлс Мидланс корпор.) берет свое начало в процессах произ-
водства пластмасс. Его принцип заключается в пропускании высоко-
концентрированной дисперсии белкового продукта (муки, концентра-
та или изолята) с различными добавками (жир, углеводы, вкусовые
вещества, красители и пр.) или без них через экструдер в заданных
условиях влажности, температуры, давления и длительности обработ-
ки. Выход продукта из экструдера производится при температуре выше
100° С под давлением в среду с более низкой температурой и атмосфер-
ным давлением. При этом на выходе из экструдера происходит вски-
пание воды экстракта в результате резкого сброса давления. Экстру-
дат увеличивается в объеме, сохраняя в общем контуры, определяемые
матрицей для формовки, расположенной на выходе из экструдера
(рис. 35). Длину- кусков выдавливаемого продукта определяет ско-
рость вращения ножа, разрезающего выдавливаемый продукт из голов-
ки экструдера.
Исходным материалом для экструзионного метода могут служить
не только белковые изоляты и концентраты, но и, что имеет важное
Рис. 35. Схема экструдера:
1 — корпус привода; 2 — бункер для поступления сырья; 3 — камера охлажде-
ния; 4, 8 — термопары; 5 — камера парового подогрева; 6 — регулятор давле-
ния; 7 — матрица; 9 — фильерный диск; 10 — корпус; 11 — аал
111
значение, обезжиренная, необезжиренная мука и даже, как было отме-
чено выше, цельные соевые бобы.
Исходный материал подается в экструдер в виде дисперсии. В ее
состав помимо белковых продуктов, пищевых, вкусовых, красящих
и ароматизирующих добавок могут вводиться хлористый кальций
(1—2%) для повышения врзкости экструдата и как сшивающий агент
сера, сульфиты натрия или калия (0,01—0,5%) для улучшения пористой
волокнистой структуры. Структура получаемых продуктов при экстру-
зии зависит от pH системы. При pH ниже 5,5 экструзия затруднена
высокой вязкостью системы и продукт имеет низкую пористость. При
pH выше 8,5 продукт приобретает горький вкус. Углеводы, содержа-
щиеся в соевой муке до 30%, при экструзии обеспечивают более упоря-
доченную сотовидную структуру готового продукта. Это создает пред-
почтение соевой муке в сравнении с изолятами в экструзионном произ-
водстве.
Имеются предположения, что экструдаты соевой муки дополни-
тельно стабилизированы по сравнению с экструдатами, полученными
из изолятов, за счет гидрофобного взаимодействия, затрагивающего
углеводы, включенные в белковый матрикс [103].
Другие компоненты масличных семян также существенно не влия-
ют на качество получаемых экструдатов. Об этом свидетельствует опыт
переработки цельных соевых семян. Структурированный соевый про-
дукт, изготовленный из цельных соевых бобов и разработанный фир-
мой "Takeda Falek sales inc.", не имеет вкуса, адсорбирует влагу, арома-
тизаторы, приправы, цвет, богат жирами, изготавливается в форме
гранул, волокон или хлопьев.
Однако использование высокоочищенного белка приводит к сни-
жению давления в процессе экструзии и этим существенно улучшает
качество продукта. Выбор режима экструзии (температура, давление,
pH дисперсии) позволяет регулировать структуру экструдата и обес-
печивать неизменность химического состава готовой продукции. При-
готовленный из обезжиренной соевой муки, без добавки других компо-
нентов готовый продукт имеет тот же химический состав, что и исход-
ная соевая мука. При влажности 6—8%, при содержании белков 50—
53%, жира 1, клетчатки 3, золы 5—6% готовый продукт не имел посто-
роннего привкуса и по своему составу был идентичен исходной сое-
вой муке [91].
Давление и температура экструзионного процесса не влияют на
отношение свободного лизина к общему (табл. 36).
По своей структуре продукты, получаемые экструзией, представ-
ляют собой поропласты с волокнистой структурой типа пен с открытыми
асимметричными ячейками, вытянутыми в направлении деформации,
и непрерывной белковой фазой в виде ламелей или волокон.
Аналогичную структуру белковым продуктам обеспечивает ме-
112
Таблица 36/
Содержание общего и доступного лизина в белковой муке сои
и хлопчатника и полученных из них экструдатах
Образец Лизин Отношение доступный — общий
общий доступный
Соевая мука 6,28 5,94 0,95
Экструдат из соевой муки 6,39 5,97 0,93
Хлопковая мука 4,18 4,06 0,97
Экструдат из хлопковой муки 4,12 3,89 0,94
тод раздир^, заключающийся в тепловой обработке концентрированных
дисперсий белков [40]. Образование студня происходит в потоке при
высоких градиентах скорости сдвига, обеспеченных интенсивным пере-
мешиванием. Температура нагрева системы должна обеспечивать доста-
точную пластичность дисперсных частиц белка. В основе способов полу-
чения волокнисто-пористой структуры, как показали исследования
модельных систем, лежит процесс деформации двухфазных жидких
систем с переводом одной из фаз в студнеобразное состояние с образо-
ванием анизотропных студней капиллярной структуры [40] (рис. 36).
Полученный продукт из высококонцентрированных дисперсий
белков путем нагрева при интенсивном перемешивании охлаждается
и формируется в виде кусочков необходимого размера. Метод раздира
в отличие от экструзионного метода позволяет перерабатывать только
студнеобразующие (при нагреве) системы определенного состава
и высокоочищенные белковые продукты. Это несколько лимитирует
Двухфазная жидкая
система
ких дисперс-
ных частиц
/ 1
Перевод в студ-SТ
неодразное
состояниеУдр
_____Ц
Рикса- ^^дисперсионной
ция хрормь!^. среды
дисперных
частиц
"х ш.
rzzzz
Рис. 36. Общая схема переработки двухфазных жидких систем:
/ — волокна; И — студни капиллярной структуры; /// — студни, наполненные во-
локнами
113
широкое промышленное использование метода раздира для получения
структур с волокнисто-пористой структурой в сравнении с экструзион-
ными методами.
Для исследования консистенции текстурированных продуктов
из обезжиренной муки сои и хлопчатника без железок применяется
оптическая, растровая и просвечивающая электронная микроскопия.
Исследования влияния метода производства белка на структурные
свойства белковых продуктов, а также на органолептическую оценку
мясных продуктов проведены для белков из семян хлопчатника [63].
Исследование формирования волокна из белков рапсовых семян
выполнено X. Шмандке с сотрудниками [112]. Щелочные растворы
смесей глобулина, рапсовых семян с казеином характеризуются плас-
тической текучестью, причем влияющими факторами являются общая
концентрация протеина, соотношение рапсового глобулина и казеина,
температура и продолжительность хранения раствора. Концентрация
гидроксида натрия влияет незначительно на реологические' свойства
раствора. С увеличением содержания казеина в растворе его течение
приближается к ньютоновскому.
Перерабатываемость щелочных растворов смесей рапсового гло-
булина с казеином в волокна и свойства получаемых при этом про-
теиновых волокон весьма существенно зависят от общего содержания
протеина, доли рапсового глобулина в смеси, общей концентрации
протеина в растворе и температуры осадительной ванны. Содержание
щелочи в растворе и концентрация соляной кислоты в осадительной
ванне не оказывают значительного влияния. В противоположность
этому на перерабатываемость щелочных растворов смесей рапсового
альбумина с сульфатом крахмала и казеином и свойства получаемых
из них волокон дополнительно к перечисленным факторам влияют
также содержание щелочи в растворе и концентрация соляной кислоты
в осадительной ванне. Благоприятное влияние на свойства волокон из
смесей рапсового альбумина, сульфата, крахмала и казеина путем по-
вышения содержания рапсового альбумина и сульфата крахмала в
смеси не может быть увеличено выше 4% к общему содержанию про-
теина в растворе [112].
Изучение влияния структуры волокнистых белков на структуру
простых связующих веществ показано на подсолнечнике.
Добавление диальдегидного крахмала к белковым подсолнечным
волокнам изменяет одну из пластичных характеристик текстуратов —
сопротивление сдвигу. Сопротивление сдвигу белковых текстуратов
на две трети ниже, чем сопротивление сдвигу взятых для их получения
обработанных диальдегидным крахмалом белковых волокон. Если
диальдегидный крахмал добавляется к белковым волокнам, то сопро-
тивление сдвигу текстурата увеличивается с повышением концентрации
диальдегидного крахмала. При сравниваемых условиях сопротивление
114
сдвигу текстуратов из волокон белков семян подсолнечника и казеина
(1:1) выше, чем у текстура!ов из волокон белков бобов с казеином
(1:1) [112].
Особое место в исследованиях занимают вопросы определения
характеристик и свойств структурных белковых продуктов и много-
компонентных белоксодержащих систем [97, 103,111, 116].
Для текстурированных продуктов отмечается наблюдаемое иногда
несоответствие аналитически определяемых и органолептических ха-
рактеристик. Например, нет действительной взаимосвязи между зна-
чениями водоудерживающей и водопоглотительной способностей струк-
турированных соевых белков и структурированных белков семян
хлопчатника и органолептических характеристик рецептур говяжьего
фарша, содержащего растительные белковые продукты. Для модели-
рования процессов капиллярной экструзии и исследования реологи-
ческих и термодинамических свойств экструдата предложено исполь-
зовать капиллярную насадку с регулируемым термообогревом и пода-
чей дисперсии белков плунжерным насосом.
Принципиально различающимися методами структурирования бел-
ковых продуктов являются методы, связанные с процессами замора-
живания дисперсий белковых продуктов. Эти методы используют много-
вековой опыт получения традиционного японского продукта кори-
тофу путем его замораживания, оттаивания, дегидратации и сушки.
Получаемый продукт имеет пористую структуру. Замораживание вод-
ных экстрактов сои после их предварительной тепловой обработки при-
Рис. 37. Общий вид экструдера с автоматической регулировкой температуры
115
водит к образованию нерастворимого белка, содержание которого
зависит от температуры предварительного нагрева, концентрации белка,
скорости замораживания, времени и температуры хранения на холоде
водных экстрактов.
Замораживание и оттаивание приводят к значительному обезво-
живанию коагулятов, образуемых при добавлении кислоты или соли
кальция к предварительно нагретым до температуры выше 90°С вод-
ным экстрактам сои, причем содержание воды может быть уменьше-
но до 60%.
Полученные обезвоженные продукты при, смешении с 2%-ным раст-
вором хлористого натрия приобретают способность формоваться,
при нагревании образуют сильно эластичные гели.
Преимущества низкотемпературной и пластической модификаций,
заключающиеся в отсутствии нежелательных высокотемпературных
воздействий на белковые вещества, нивелируются трудностями ре-
гулировки структуры конечного продукта, не всегда удовлетворяю-
щей запросы.
Качество получаемых экструдатов помимо композиционных и
технологических вариаций зависит от аппаратурного оформления про-
цесса экструзии. На первых этапах развития экструзионного процесса
были попытки использования оборудования, предназначенного для
переработки термопластмасс. Современный экструдер рассчитан не-
посредственно для переработки белковых продуктов, имеющих свою
специфику (рис. 37).
Фирмой "Simon Food Engineers" (Англия) предложен комплекс —
варочный аппарат-экструдер для производства сухих завтраков, бел-
ковых пищевых продуктов. Сырье, подаваемое в аппарат, может быть
в различном виде (от порошкообразного до цельных зерен). Фирмой
"Clextral" (Франция) разработаны двухшнековые экструдеры произ-
водительностью от 0,045 до 6 т/ч. Экструдер имеет многоцелевое наз-
начение [81].
ГЛАВА 4. ИСПОЛЬЗОВАНИЕ БЕЛКОВЫХ ПРОДУКТОВ
ИЗ МАСЛИЧНЫХ СЕМЯН В ПИЩЕВОЙ ТЕХНОЛОГИИ
Основная задача производства белковых продуктов из маслич-
ных семян была вызвана необходимостью расширения белковой сырье-
вой базы пищевой промышленности и сокращением потерь белка, о чем
упоминалось в гл. 1, в трехстадийной цепочке (растение — организм
животного — организм человека) путем замены ее на двухстадийную
(растение — организм человека).
Решая эту задачу, были получены белковые продукты, имеющие
хорошие функциональные технологические свойства. Это позволило
использовать их не только как биологически полноценные продукты
(с некоторыми допусками), но и, самое главное, как важный компо-
нент в формировании функциональных, технологических свойств ко-
нечных пищевых изделий. Реализация получения белковых продуктов
из масличных семян или их шротов привела к созданию принципиально
новых продуктов (белковой муки, концентратов, изолятов, тексту-
ратов), имеющих два основных назначения, не исключающих, а допол-
няющих одно другое:
повышения и регулирования биологической ценности пищевых
продуктов (в том числе и для диетического, профилактического и дет-
ского питания);
использования как необходимого структурного улучшения при
производстве новых пищевых изделий.
Важными факторами, связанными с получением этих продуктов
и изделий, являются образовавшиеся возможности индустриализации
метода производства, сглаживающие зависимость обеспечения пище-
выми продуктами от климатических факторов, упрощение условий
хранения и накопления пищевых запасов и, что очень важно, низкая
стоимость получаемых продуктов и изделий при высокой биологи-
ческой полноценности.
Конечная цель основного производства белковых продуктов из
масличных семян — обеспечение возрастающих запросов отдельных
отраслей пищевой промышленности в высококачественном с биологи-
ческой и технологической точек зрения сырье. Дальнейшее использова-
ние полученных белковых продуктов может проводиться, во-первых,
непосредственно на предприятиях основного производства путем вве-
дения соответствующих добавок в белковую продукцию и затем фа-
совка и упаковка готовых к употреблению или требующих незначи-
тельной кулинарной обработки готовых изделий-аналогов и, во-вто-
рых, на предприятиях-потребителях (мясо-молочной, хлебопекарной,
кондитерской и других отраслях пищевой промышленности).
Выполняя и улучшая те или иные функциональные свойства, бел-
ковые продукты могут быть использованы при изготовлении пище-
117
вых изделий как разбавители (обогатители, заменители, улучшители,
наполнители) и как аналоги натуральных пищевых продуктов.
Использование белковых продуктов масличных семян в пищевой
технологии во многом обусловлено их функциональными свойствами
(табл. 37).
Таблица 37
Использование соевых белковых продуктов (муки М,
концентратов К, изолятов И) для получения пищевых
изделий [115]
Функциональное свойство Используемая форма белка Изделия
Эмул ьгирование
образование эмульсии М, К, И Сосиски, колбасные изделия; хле-
бы, кексы, супы; взбитые укра-
шения на кондитерских изделиях,
' замороженные десерты
стабилизация М, К, И Сосиски, колбасные изделия
Поглощение жира
активирование М, К, И Супы; сосиски, колбасные изде- лия, мясные изделия
предотвращение Поглощение воды М, И Пончики, оладьи
впитывание М.К Хлебы, кексы; макароны; кон- дитерские изделия
удержание Текстура м, к Хлебы,кексы
вязкость М, К, И Супы, подливки
образование геля И Имитация мясного фарша
образование тонких и м Имитация мяса
больших ломтей
образование узких по- М, И и II
лосок
образование волокна И
Образование теста М.К, И Хлебобулочные изделия
Образование пленок И Сосиски
Прилипание (адгезия) К, И Колбасные изделия, мясо для завтраков, мясные хлебы и ру- леты, ветчинные рулеты
Сцепление (когезия) М, И Хлебобулочные изделия; макаро- ны; имитация мяса
Эластичность И Хлебобулочные изделия; имита- ция мяса
Регулирование цвета
обесцвечивание м Хлебы
потемнение м Хлебы, оладьи, вафли
Аэрация И Взбитые украшения на конди-
терских изделиях, сладкие сме-
си, кондитерские изделия
118
Соответствие функциональных свойств белковых продуктов, с од-
ной стороны, определяет сферу их использования, с другой — регули-
рование функциональных свойств должно отвечать запросам потреб-
ляющих отраслей пищевой промышленности, т. е. должно носить це-
левой характер.
ПРОИЗВОДСТВО МОЛОЧНЫХ И МЯСНЫХ ПРОДУКТОВ
Одной из важных причин, вызывающих необходимость производ-
ства искусственного молока и молочных изделий на основе белковых
продуктов из масличных семян, является потребность индустрии дет-
ского питания в продукте, эквивалентном по биологической ценности
коровьему молоку, но не содержащему некоторых животных белков-
аллергенов.
Также известно, что использование натурального коровьего мо-
лока для питания младенцев и детей, страдающих желудочными за-
болеваниями, затруднено тем, что повышенное содержание в нем ионов
кальция приводит к образованию в желудке ребенка плотного, трудно
перевариваемого коагулята белка. Помимо этого натуральное коровье
молоко, как известно, содержит в значительном количестве молочный
сахар — лактозу, что может ограничивать потребление молока при нару-
шениях углеводного обмена.
Для изготовления продуктов диетического питания и продуктов
с пониженной энергетической ценностью возникает потребность за-
мены молочного жира растительными маслами [40].
Немаловажным аспектом получения искусственного молока яв-
ляется возможность получения готового изделия в необходимом ко-
личестве вне зависимости от сезонных климатических факторов и имею-
щего более низкую стоимость в сравнении с натуральным продуктом.
Все это определяет потребность получения трех основных кате-
горий искусственных молочных продуктов [40] :
1) продукты, в которых полностью или частично заменены энер-
гетические компоненты (липиды, углеводы);
. 2) продукты, в которых полностью или частично заменены белко-
вые компоненты;
3) продукты, не содержащие компонентов натурального молока.
Используя многовековой опыт японской и китайской технологий
получения соевого молока в возможности современной пищевой ин-
дустрии, в США, Англии, Японии, Канаде выпуск искусственных молоч-
ных продуктов и других напитков позволил удовлетворить нужды
внутреннего рынка и обеспечить путем продажи лицензий, а также
через свои филиалы запросы других развивающихся стран.
Сведения о составе искусственных молочных продуктов, выпус-
каемых в ряде стран, приведены в табл. 38 [40].
119
Получение наиболее распространенных изделий (соевого молока)
связано с измельчением в воде очищенных от плодовых оболочек сое-
вых бобов, центрифугированием для отделения крупных частиц и по-
следующим нагревом очищенной суспензии для инактивации ингиби-
торов ферментов (рис. 38) [40]. Пищевые добавки (сахар, метио-
нин, соли кальция, железа и ароматизаторы) определяются назначением
и использованием полученного изделия. Совершенствование производ-
ства белковых продуктов из масличных семян, которое привело к
возможности получения концентратов и изолятов, позволяет упростить
схему производства искусственного молока путем подбора белковых
продуктов с требуемыми функциональными и биологическими свойст-
вами. Располагая возможностями варьирования белковыми продук-
тами с различными функциональными свойствами, пищевая промыш-
ленность обеспечивает запросы потребителей изделиями диетического
питания и так называемых щадящих диетпродуктов (паст, сыров,
творога, сухого молока, освежающих напитков, отбеливателей кофе
и пр.) на основе белков из масличных семян [114].
Потребность в таких продуктах и изделиях определяется необ-
ходимостью регулирования содержания жира, белков и других ком-
понентов (табл. 39) [40].
Использование белкового изолята из семян хлопчатника показало
возможность замены казеина молока при диетическом питании [68] .
Искусственные молочные продукты на основе белков из маслич-
ных семян могут быть использованы для получения молочнокислых
изделий, а также как исходный материал для изготовления многоком-
понентных пищевых изделий. В частности, фирма "Мияко Ориентиль
Рис. 38. Схема производства искусственного молока:
1, 2, 3, 4 — аппараты соответственно для измельчения в водной среде, отделения
грубых дисперсных частиц, тепловой обработки, для смешения компонентов;
5 — гомогенизатор; 6 — стерилизатор
120
Характеристика некоторых видов искусственных
молочных продуктов
Таблица 38
Продукт Состав Фирма (страна)
Витасоя Белок сои (2,5%) "Монсанто ко." (США,
Гонконг, Бразилия)
Пума Белок сои (2,0%) "Монсанто ко." (США) сахар, отдушка "Дихлтд." (Гвинея)
Саси Белок сои (3,0%) "Кока-кола ко." (США,
Бразилия, Сан-Сальвадор)
Фрескавида Белок сезама и пшеницы "Полсбари ко." (США)
(2,8%)
Соевое молоко "Вита- Белок сои, сахар "Йео-хиап-сенг лтд." (Син-
бин" гапур)
Молочный напиток Смесь обезжиренного моло- "Юу-ху-беверидж ко."
"Юу-ху" ка с растительным молоком (США)
Восстанавливаемый Обезжиренное молоко, ме- Национальный институт
напиток ПЛ тионин, сахар, витамины, питания (венесуэла) минеральные соли, отдушка
Восстанавливаемый Обезжиренное молоко, му- Алжир
напиток супермин ка пшеницы, гороха, чечеви- цы, сахар, минеральные со- ли, витамины, отдушка бел- ка (20,9%)
Растительное молоко Соевое молоко "Соя бин продакте ко."
(Гонконг)
» - "Грин шпот лтд." (Таи-
ланд) "Йео-хиап-сенг лтд." (Ма- лайзия) "Дель-Монте ко." (Кения) "Свифт энд. ко." (США)
Милтон Белок арахиса (4,0%), су- Индия хие вещества, витамины, глюкоза (11,5%)
Таблица 39
Состав (в % на сухое вещество) некоторых искусственных
молочных продуктов на основе сои, вырабатываемых
фирмой "Вортингтон фудз. инк." (США)
Продукт Белок Липиды Углеводы Энергетическая ценность, Дж на 100 г продукта
Инфа-соя 2,8 4,0 6,0 224,0
Чиз-о-соя 16,0 9,7 1,25 655,2
Соя мел 23,6 20,7 43,5 2006,8
121
Фудз" (Япония) представила на выставку "Пища-Экспо-84" (США)
сброженную пасту, сделанную на основе соевого молока, риса, соли
и других компонентов. Паста характеризуется высоким содержанием
белков, обладает антимутагенными свойствами и уже нашла широкое
применение в качестве приправы. Особый интерес вызывает регули-
руемое содержание диетической клетчатки в связи с ее способностью
связываться с холестерином [58].
Перспективно использование замороженных изделий на основе
искусственного молока, а также производство мороженого, имеющего
высокую биологическую ценность, и других немолочных десертов
и напитков на основе белковых изолятов.
Одной из важных сфер использования белковых продуктов из
масличных семян является их применение в качестве разбавителей
(заполнителей) при комбинировании и аналогов мясных изделий. Как
известно, мясопродукты являются наиболее дорогими, дефицитными,
обладающими высокой биологической и вкусовой ценностью продук-
тами питания. Поэтому применение приемов комбинирования мясо-
продуктов с растительными белками имеет максимальную экономи-
ческую эффективность, если получаемые мясо-растительные изделия
отвечают нормам, установленным органами здравоохранения к пи-
щевым продуктам из традиционных и новых источников сырья.
Комбинирование растительных белков с животными белками яв-
ляется наиболее простой формой использования белковых продуктов.
В качестве разбавителей и обогатителей (при комбинировании)
могут использоваться различные белковые продукты. Их применение
позволяет улучшить структурные и пищевые характеристики изделия.
Примером может служить использование соевых белковых препаретов
"Сенпро-М" и "Респронсе" (фирма "Сентрел Соя") в качестве резбавителя. Состав
(в %) предлагаемой ниже смеси для приготовления хлебе из индейки (фирма
"Сентрел Соя") обеспечивает готовому изделию приятный вкус:
Грубея смесь
Грудинка индейки 57,0
Вода 5,0
Соль 1,50
фврш
Вода 12,50
Эмульгированная кожа индейки 7,50
Лед 5,0
Соевый препарет "Сенпро-М" 3,0
Обрезь белого мяса индейки 3,0
Соевый препарат в крошке "Респонсе" 2,50
Сухая кукурузная патока 1,75
Соль с добевлением молотых семян сельдерея 0,60
Солевая смесь полифосфата натрия 0,30
122
Соль
Белый перец
Лук в порошке
Всего
0,25
0,05
0,05
100,00
Технология получения этого изделия включает три стадии. На первой стадии
приготовляют фарш. Для этого соевый препарет "Респронсе" разводят водой в
соотношении 1:3 при 10° С. Кожу индейки измельчают при 4—5° С и эмульгируют
в эмульгаторе с ситами среднего резмере. Обрезь мяса индейки измельчают с
добевлением соли и растворенного соевого препарета до получения однородных
частиц малого размера. Сюда же добавляют эмульгированную кожу индейки и
соевый препарет "Сенпро-М", специи, сухую кукурузную патоку, лед. Измель-
чение производят до получения однородной массы. На второй стадии приготов-
ляют грубую смесь. Для этого измельчают мясо от грудинки индейки и добавляют
солевой рествор при перемешивании.
Заключительная стадия включает смешивание грубой смеси и фарша, запол-
нение смесью формы или оболочки и тепловую обреботку в печи. Благодаря вы-
соким связующим свойствам продукт хорошо режется и обладает хорошими
вкусовыми качествами.
Известны и другие аналогичные разбавители. Фирмой "Грифич
лабораторием” разработан соевый концентрат, имеющий высокое со-
держание растворимых углеводов и растворимого белка. Содержа-
ние белка в сухом веществе составляет 71%. Концентрат предназначен
для использования в качестве разбавителя в рыбном и курином фаршах.
Разбавленные или неразбавленные растворы, а также концентри-
рованные дисперсии белков, т. е. белковые продукты, не подвергну-
тые специальному текстурированию, могут применяться в качестве
студнеобразующих систем при производстве искусственных мясопро-
дуктов (аналогов), имитирующих изделия из рубленого мяса.
Студнеобразователи подобного назначения должны отвечать сле-
дующим требованиям [40] :
1) обладать хорошей способностью совмещаться с другими компо-
нентами пищи и образовывать студни в присутствии большого числа
пищевых веществ в широком диапазоне условий;
2) иметь способность образовывать студни с комплексом физико-
химических свойств, обеспечивающих требуемую консистенцию про-
дукта, пригодность для длительного хранения без заметного синере-
зиса и изменения структуры, пригодность искусственного пищевого
продукта для кулинарной обработки и другие потребительские и тех-
нологические характеристики;
3) обладать низкой критической концентрацией студнеобразова-
ния и сравнительно резкой зависимостью реологических свойств студ-
ня от концентрации;
4) обеспечивать регулируемость скорости студнеобразования и
технологичность перевода жидкой системы в студнеобразное состояние;
5) не вызывать токсического или аллергического действия;
123
6) обладать низкой стоимостью и доступностью сырьевой базы.
К этим требованиям следует добавить высокую биологическую
ценность студнеобразователей. Безусловно, соответствовать всем тре-
бованиям могут только идеальные студнеобразователи. Для большин-
ства применяемых отдельных студнеобразователей первые четыре пунк-
та одновременно труднодостижимы. Реальное соответствие сформу-
лированным выше требованиям может быть достигнуто при использо-
вании более чем одного студнеобразователя.
Подробный анализ комплексного взаимодействия нескольких
студнеобразователей и возможностей регулирования состава и био-
логической ценности пищевых студней путем их накопления белками
и полисахаридами выполнен в Институте элементоорганических сое-
динений (ИНЭОС) АН СССР.
Текстурированные белковые продукты волокнистой структуры,
полученные способом прядения, а также пористой структуры, полу-
ченные экструзионным способом или способом раздира, находят при-
менение при получении искусственных мясопродуктов волокнистой
или соответственно пористой структуры.
Искусственные мясопродукты волокнистой структуры формируют-
ся на основе растительных белковых волокон путем их включения в
студни или скрепления связующим веществом (рис. 39).
Важными показателями для текстурированных тем или иным спо-
собом белковых продуктов являются отсутствие постороннего прив-
куса и запаха при различных температурах и влажностях, способность
не изменять (не искажать и не утрачивать) вкус, запах применяемых
добавок, а также способность образовывать устойчивые во времени
структуры аналогов мясопродуктов [63] .
Текстурированные белковые продукты с волокнистой структурой
позволяют имитировать структуру дорогостоящих мясопродуктов
(бифштексов, крупных кусков ветчины, куриного мяса, отбивных).
Использование соответствующих ароматизаторов, красящих и других
вкусовых веществ дает возможность получать высококачественные
аналоги натуральных пищевых продуктов.
Текстурированные белковые продукты с пористой структурой
позволяют получать аналоги мясопродуктов (искусственные мясо-
продукты пористой структуры), которые по внешнему виду, макро-
структуре и консистенции хорошо имитируют небольшие кусочки
мяса. Помимо этого они могут быть использованы в качестве разба-
вителей при производстве колбасно-сосисочных, рубленых изделий
и т. д. Схема производства искусственных мясопродуктов пористой
структуры приведена на рис. 40.
Производство аналогов и разбавителей на основе белков порис-
той структуры значительно расширяется ввиду незначительных потерь
белков в процессе экструзии, возможности использовать практически
124
Шрот
CHjC00H,502 Фугат
NaOH
н,0
H20
Corvin
Волокна
Щелочь
Связующие
вещества
ерастворимыи
остаток
10%
в/аон
Фракция
нерастворимого
остатка
Пресс-мешалка
Прочие добавки
Готовый продукт
Нагрев
Рис. 39. Схема производства аналогов мясопродуктов из соевого белка по методу
Вестин и Курамото:
Ц — центрифуга
Концентрат
\ белковый
Таблица 40
Химический состав текстуратов (в г на 100 г продукта!
различных фирм-изготовитепей
Название Вода Балок Жир Клет- чатка Зола Фирма-изготови- тель (страна)
Проромосалф 9,1 65,3 0,3 3,6 4,8 "Сентрал-Соя" (США) .
ТВП-2 8,0 67,0 1Л 3,7 4,5 "Арчер Даниэлз" (США)
Пролеан 45 3,0 63,0 1,0 — 10,0 "Милез лабз" (США)
Темптеин 3,0 60,0 1,0 — 10,5 То же
Унибит 5,0 68,0 3,0 4 6,0 "Унимилз Эрих"
(Великобритания)
125
Рис. 40. Схема производства искусственных мясопродуктов методом экстру-
зии [ 40 ]:
1, 2 — аппараты соответственно для смешения компонентов, созревания системы;
5 — экструдер; 4 — обогрев экструдера; 5 — экструзионная головка; 6 — нож
для нарезки экструдата; 7 — аппарат для охлаждения и сушки
все виды белковой продукции (обезжиренной и полуобезжиренной
муки, концентратов, изолятов).
Основная характеристика химического состава некоторых тексту-
рированных продуктов из сои, выпускаемых за рубежом, приведена
в табл. 40 [98].
ПРОИЗВОДСТВО ХЛЕБОБУЛОЧНЫХ, КРУПЯНЫХ,
МАКАРОННЫХ, КОНДИТЕРСКИХ И ДРУГИХ
ИЗДЕЛИЙ
Хлебобулочные изделия, прежде всего хлеб, обладая неприедае-
мостью и высокой усвояемостью, являются продуктами повседнев-
ного употребления. Они составляют основу питания для значительной
части населения земного шара аналогично рису, являющемуся основой
питания в странах Азии, Африки и Латинской Америки.
Целесообразность использования белковых продуктов из маслич-
ных семян в производстве хлеба, макаронных, кондитерских и других
изделий, как и в производстве других пищевых продуктов, связана
с повышением биологической ценности и улучшением технологических
и вкусовых качеств получаемых продуктов.
Известно, что главными лимитирующими аминокислотами для
белковых злаковых культур основного сырья хлебопекарного произ-
водства являются лизин, триптофан, метионин. Белковые и амино-
128
кислотные добавки к продуктам, получаемым из зерновых культур,
следует рассматривать как партнеров, а не как конкурентов при прак-
тическом их использовании. Применение обогатителей в продуктах
переработки зерновых культур известно давно [13]. В условиях од-
новременного потребления различных белковых смесей оказывает
взаимное обогащение или ухудшение качества белков.
При сочетании двух или большего количества белков в составе
пищевой смеси необходимо учитывать количественную и качественную
характеристику каждого источника белка. При количественной ха-
рактеристике смеси следует учитывать: 1) повышение уровня белка
в получаемом продукте (например, добавление к пшеничной муке
клейковины); 2) снижение уровня белка (например, добавление к
белковым концентратам других естественных белоксодержащих
продуктов); 3) отсутствие изменения уровня белка в смеси (напри-
мер, смешивание муки разных зерновых культур).
В первом случае увеличение содержания белка в конечном про-
дукте несколько повышает его пищевые достоинства, количественно
перекрывая качественную неполноценность. Однако повышение био-
логической ценности оказывается крайне незначительным, так как
в большинстве случаев для этого используют белки, лимитирующие
по одной и той же кислоте, что экономически неоправдано. При со-
четании -белков различного происхождения прежде всего необходимо
обращать внимание на их качественную характеристику. Эффект ис-
тинного обогащения достигается лишь при лимитировании смешивае-
мых белков по разным независимым аминокислотам, достаточно вы-
соком содержании их в обогатителе и соблюдении при смешивании
определенных пропорций. При нарушении одного из этих условий мо-
жет не произойти взаимного обогащения белков или оно будет недос-
таточно эффективным.
Таким образом, основной принцип улучшения аминокислотных
шкал белков заключается в добавлении продуктов с первой лимити-
рующей аминокислотой в таком количестве, чтобы общее содержание
этой аминокислоты в белке диетических продуктов балансировалось
с количеством второй лимитирующей аминокислоты в соответствии
с аминокислотной формулой потребности. Количество первой и второй
лимитирующих аминокислот должно в оптимальной степени соотно-
ситься с количеством третьей и т. д. Опыт показывает, что в большин-
стве случаев достаточно учесть три первые лимитирующие аминокис-
лоты.
В качестве обогатителей пшеничной муки при приготовлении хлеба
и хлебобулочных изделий могут быть использованы различные виды
белковых продуктов (белковая мука, концентраты, изоляты).
Наибольшее применение находит обезжиренная мука из шротов
сои. Отличные результаты получены при использовании в качестве
127
обогатителей муки из проростков сои. Обезжиренная арахисовая мука
находит применение в производстве многих хлебопекарных и мучных
кондитерских изделий. Белковый изолят из шротов подсолнечника,
добавляемый в оптимальном количестве (1—2%) в хлебобулочные из-
делия из муки высшего и I сортов и до 5% — в ржано-пшеничный хлеб
массовых сортов, повышает общее содержание протеина и приближает
содержание некоторых дефицитных аминокислот, например лизина
и триптофана, к оптимальному уровню. При этом хлеб не уступает
контрольным образцам [33]. Белковые подсолнечные продукты улуч-
шают многие качественные показатели пшеничного теста и хлеба, су-
щественно улучшая не только биологическую ценность хлебобулочных
изделий, но и их технологические характеристики, обусловливаемые
функциональными свойствами белков [31].
Добавки белковых продуктов масличных семян к зерновым про-
дуктам существенно изменяют биологическую ценность. Используя
условный числовой показатель ценности белка, равный 7,5, делящий
пищу на полноценную (ровно и более 7,5) и неполноценную (меньше
7,5), Г. Дженсен показал роль белковых добавок различных видов муки
в количестве 8% к зерновым продуктам (табл. 41).
Содержание азота составляло (в %) : арехисовая мука — 9,4, соевая мука —
8,1; мука из семян хлопчатника — 8. Химическую оценку определяли путем вычис-
ления количества аминокислоты в миллиграммах на 1 г азота незаменимой ами-
нокислоты по сравнению с тем же показателем у целого яйца. Ценность белка
определяли путем перемнржения значения химической оценки на процентное
содержание балка, даленное на 100.
Увеличение количества вносимых добавок соевой муки (с содержанием
азота 8,1%) до 32% увеличивает ценность продуктов из зерна злаковых куль-
тур (табл. 42).
Технология обогащения муки злаковых культур несложна. Бел-
ковая мука в задаваемом соотношении может быть подмешена с по-
мощью так называемых сухих химических питателей. Смешивание
должно быть равномерным, чтобы исключить образование скоплений.
Обогащение можно осуществлять и непосредственно на хлебозаводах
при замесе теста. Помимо улучшения биологической ценности в ре-
зультате обогащения хлеба аминокислотами, характерными для
масличных семян, добавление белковых продуктов приводит к улуч-
шению хлебопекарных свойств [13] .
Добавление модифицированных белковых изолятов положитель-
но влияет на гидродинамические свойства теста. В щелочной среде
значительно повышается водопоглощающая способность (при добавле-
нии 10% белка — на 15—20%), улучшается консистенция теста, вид
белкового препарата не играет роли, степень разрыхления теста, наобо-
рот, ухудшается. Максимальный объем теста снижается, негативное
влияние на эти параметры в большей степени оказывают белковые
изоляты подсолнечника,чем сои [116].
128
Таблица 41
Характеристика бепка зерновых продуктов при добавлении
белковых продуктов из масличных семян [ 13 ]
Белковый продукт Балок, % от общего Лимити- рующая аминокис- лота Химичес- кая оценка Энергети- ческая цен- ность бел ка кДж
к Дагусса (Eleusine coracanal L.) Без добавок 7,4 Лизин 39 2,9
Арахисовая мука 10,6 »» 51 5,4
Соевая мука 10,3 Г/ 59 6,1
Мука из семян хлопчатника 10,0 ее 52 5,2
Белая пшеничная мука
Беэ.добавок 9,2 Лизин 45 4,1
Арахисовая мука 12,3 57 7,0
Соевая мука 11,9 »» 68 8,1
Мука иэ семян хлопчатника 11,7 60 7,0
Целое зерно пшеницы I бул гур)
Без добавок 11,2 Лизин 62 6,9
Арахисовая мука 14,2 ft 67 9,5
Соевая мука 13,8 •» 76 10,5
Мука из семян хлопчатника 13,5 Кукуруза 70 9,5
Без добавок 9,5 Лизин 49 4,7
Арахисовая мука 12,6 •• 58 7,3
Соевая мука 12,2 67 8,2
Мука иэ семян хлопчатника 11,9 Сорго 60 7,2
Без добавок 10,1 Лизин 38 3,8
Арахисовая мука 13,1 •• 50 6,6
Соевая мука 12,8 ее 59 7,5
Мука из семян хлопчатника 12,5 Рис г« 52 6,5
Без добавок 6,7 Лизин 69 4,7
Арехисовая мука 10,0 73 7,3
Соевая мука 9,6 Метионин 77 7,4
Мука иэ семян хлопчатника 9,3 Лизин 77 7,2
Водопоглощающая способность, консистенция и объем теста за-
висят от концентрации белковых препаратов. Увеличение водопоглощаю-
щей способности прямо пропорционально концентрации препарата,
выход теста при этом уменьшается, применение цистеина для ослабле-
ния клейковины оказывает стабилизирующее воздействие на консис-
тенцию и не влияет на разрыхление теста. *
129
Таблица 42
Влияние добавления белкового продукта к продуктам
из соевой муки [ 13 ] на их качество
Количество белкового продукта, % Белок сои, % от общего Лимитирующая аминокислота Химическая оценка Энергетичес- кая ценность белка, кДж
0 Дагусса (Е leusine coracanal L.) 0 Лизин 39 2,9
8 33 •• 59 6,1
16 50 •• 70 8,9
32 67 Метионин 76 12,7
0 Белая пшеничная мука 0 Лизин 45 4,1
8 25 •• 68 8,1
16 45 13 78 11,2
32 62 Метионин 79 14,3
’ 0 0 Булгур (пшеница) Лизин 62 6,9
8 25 гг 76 10,5
16 40 Пизин + метионин 84 13,5
32 57 Метионин 78 15,3
0 0 Кукуруза Лизин 49 4,7
8 28 и 67 8,2
16 43 Метионин 71 10,3
32 61 7/ 69 12,6
0 0 Сорго Лизин 38 3,4
8 27 гг 59 7,5
16 42 Метионин 66 10,0
32 59 •• 66 12,4
0 0 Рис Лизин 69 4,7
8 36 Метионин 77 7,4
16 52 и 74 8,9
32 69 33 71 11,5
Реологические характеристики и качество хлеба, изготовленного
из пшеничной муки с добавлением белковой соевой муки, заметно
улучшаются.
Помимо обогащения пшеничной муки белковые продукты из мас-
личных семян могут быть использованы при разработке полноценных
в биологическом отношении искусственных круп, имитирующих рис.
130
В, Б. Толстогузовым описано производство искусственных круп.
В смесь различных видов муки зерновых, масличных обогащающих
добавок (витаминов, минеральных солей, аминокислот) и крахмала
добавляют воду до образования тестовой массы. Тестовую массу фор-
муют в виде стержней, продавливая через фильеры, аналогично произ-
водству вермишели или макарон. Стержни нарезают, подвергают об-
катке, тепловой обработке и сушке. В качестве студнеобразователя
помимо крахмала может применяться альгинат или пектинат кальция,
что ограничивает набухание в процессе варки, способствует сохранению
формы и целостности при продолжительном гидротермическом воз-
действии. Возможно сочетание крахмала, белковой муки в дисперги-
рованном состоянии в растворе альгината или пектина. Такая диспер-
сия подается в виде капель в раствор соли кальция, и этим обеспечи-
вается формование гранул студня. Однако этот прием малотехнологи-
чен, приводит к потерям водорастворимых пищевых веществ при про-
мывке водой и поэтому не нашел широкого применения.
Аналогичным производству искусственных круп способом осу-
ществляется производство искусственных макаронных изделий повы-
шенной биологической ценности, прежде всего в результате обогащения
лизинсодержащих белком масличных семян. Для производства мака-
ронных изделий повышенной биологической ценности используют
смесь пшеничной (до 30%), кукурузной (45—85%), обезжиренной
соевой муки (15—40%) с добавлением витаминов, солей железа и каль-
ция. Общее содержание белков в обогащенных подобным образом
макаронных изделиях не меньше 20—25%, что позволяет в США широко
использовать обогащенные макароны в меню обедов для школьников
в качестве заменителей мяса (табл. 43) [40].
Коэффициент эффективности белка макарон при обогащении метио-
нином приближается к значению эталонного (2,5) и достигает значе-
ния 2,41.
ТаблицвЛЗ
Состав (е %) и биологическая ценность кукурузо-соево-пшеничных
макарон (ЖФ-1 и ЖФ-2), производимых фирмой
"Дженерал фудз корп." (США)
Компоненты Макароны
ЖФ-1 ЖФ-2
Обезжиренная соевая мука 27,8 27,8
Кукурузная мука 49,8 49,8
Пшеничная мука 19,4 19,4
Метионин — 0,27
Белок 20,7 20,7
Жиры 0,1 0,1
Коэффициент эффективности белка 2,33 2,41
131
Добавление изолята соевого белка в макаронные изделия сокра-
щает длительность сушки изделий в результате перераспределения
влаги между белками и крахмалом муки и белком обогатителя, вслед-
ствие чего вода из более прочного состояния переходит в менее прочно
связанное и легко удаляется [45].
Известно, что для изготовления высококачественных макаронных
изделий необходима мука, полученная из пшеницы твердых сортов.
При использовании добавок белковых продуктов из масличных семян
становится возможным применение пшеничной муки немакаронных
сортов. По-видимому, здесь белки злаков и масличных культур ком-
плексно влияют на структуры получаемого теста и готового изделия.
Однако специальных исследований этого явления в литературе не от-
мечено. Регулирование реологических свойств тестовых масс (дости-
жение высокой вязкости, понижение липкости готовых изделий) может
достигаться введением полифосфатов, карбонатов кальция и сульфата
магния.
В качестве студнеобразователя при производстве искусственных
макарон могут быть применены крахмал, альгинат кальция, пектин
(или их смеси) и др. Наполнителями могут служить казеин, изоляты
белка соевых бобов или семян хлопчатника.
Кондитерские изделия представляют собой вкусовые продукты
и в большинстве случаев содержат лишь углеводы в сочетании с вку-
совыми и ароматизирующими добавками. Они практически не содер-
жат белка и имеют низкую пищевую ценность. Поэтому комбиниро-
ванию с белковыми продуктами компонентов кондитерских изделий
следует уделять дополнительное внимание.
Основным обогатителем кондитерских изделий белковыми ве-
ществами являлись ядра ореха, из которых получают кондитерские
изделия с высокими вкусовыми достоинствами. В последние годы
все больше внимания уделяется белкам масличных культур как до-
полнительным источникам белка.
С целью снижения расхода сахара и замены дефицитных орехов
на Ворошиловградской кондитерской фабрике освоено производство
новых видов продукции с использованием подсолнечной пищевой муки.
Она содержит 15% масла, в составе которого линолевая (64,4%), олеи-
новая (23,8%), пальмитиновая (6,4%) и стеариновая (5,4%) жирные
кислоты.
Опыт промышленного использования подсолнечной муки показал
широкие возможности изготовления глазированных и неглазированных
конфет, батончиков, карамели, драже, вафель, ириса, печенья и др.
Разработана технология производства конфет "Лесной звон" с комби-
нированным набором сырья, где ядро подсолнечника используется
в сочетании с дробленым орехом, а также конфет "Тик-так", "Сол-
нечный зайчик", батончиков "Ручеек" и др.
132
^8
Соевую муку можно добавлять в аналогичные кондитерские из-
делия в количестве 80—100 кг на 1 т готовой продукции.
Расширяется производство различных орехоподобных продуктов.
Добавление соевой муки придает ирису, карамели, шоколадным кон-
фетам ореховый вкус, не повышает энергетическую ценность. Поседе-
ние шоколадной глазури корпусов конфет задерживается в 3 раза при
замене орехов, входящих в состав глазури, на соевую муку в коли-
честве 25—30%. При производстве шоколада добавление 2%-ной обой-
ной соевой муки при коншировании шоколадных масс задерживает
поседение шоколада [73].
Соевая обезжиренная и полуобезжиренная мука с успехом приме-
няется в производстве помадно-молочных конфет на основе порошко-
образного сахаро-паточного полуфабриката [23].
Помимо простого комбинирования с белковыми продуктами растет
число исследований и промышленных разработок по производству
новых форм и видов кондитерских изделий с широким использованием
тех возможностей, которые предоставляет применение белковых про-
дуктов масличных семян, в том числе и подвергнутых химической
ферментативной и пластической модификации. При использовании
высокой студнеобразующей способности белковых продуктов перс-
пективна полная или частичная замена применяемых в производстве
желе, мармеладов, пастилы, зефира студнеобразователей, таких, как
желатин, пектин, агар-агар, агароид, крахмал и его производные, из-за
экономических, технологических и питательных преимуществ внед-
рения белковых продуктов из масличных семян. Способность отдель-
ных видов белковых продуктов образовывать устойчивые пены, фик-
сированные формы используется при изготовлении глазурей и т. п.
Фирмой "Харман и Реймер корп." организован выпуск кондитер-
ских диетических продуктов, полученных методом экструзии смеси
муки злаков, белковых изолятов, сахара, кислоты, липидов, арома-
тизаторов (цитрусовых, ванильных и др.). Получаемые изделия имеют
увеличенный объем с пористой структурой, оставляют у потребителя
чувство насыщения при энергетической ценности менее 21 Дж.
Сфера использования белковых продуктов благодаря их высоким
питательным и функциональным свойствам постоянно расширяется.
Являясь гидрофильными стабилизаторами, белковые продукты, в
первую очередь изоляты, придают эмульсиям определенные структурно-
механические свойства. Эти качества ставят белковые изоляты в ряд
компонентов, используемых для производства соусов, подлив, майо-
незов и др. Применение белковых изолятов в качестве эмульгаторов
при промышленном производстве майонеза не изменяет традиционной
технологии. Белковый изолят в комбинации с яичным порошком (1 —
3% общей массы готового продукта) суспензируется в воде, стерили-
зуется и после охлаждения поступает в эмульгатор вместе с другими
133
необходимыми компонентами. Использование растительных белков
вместо яичного порошка обеспечивает необходимую консистенцию
низкожирного продукта за счет способности растительных белков об-
разовывать растворы большой вязкости. Обогащенный соевым или
подсолнечным изолятом майонез обладает хорошими вкусовыми дос-
тоинствами. При обогащении подсолнечным изолятом общее содержа-
ние протеина в готовом продукте увеличивается на 10—14% [33].
Белковым продуктам из масличных семян принадлежит важная
роль в получении низкокалорийных продуктов. Задача снижения энер-
гетической ценности, вызванная необходимостью производства продук-
тов диетического питания, решена даже для такого жирового продукта,
как маргарин. Фирмой "Рамстон Пьюрина" (США) освоен выпуск
маргарина на основе соевого изолята с содержанием жира не ниже 50%.
Использование белков из масличных семян в производстве продуктов
питания для так называемых щадящих и других лечебных диет приоб-
ретает широкое распространение, но обязательно должно регламенти-
роваться законодательными нормами, предъявляемыми к пищевым
добавкам [66].
Исследования, проведенные в США, показали, что добавление в
пищу 45% соевого белка и 45% соевой клетчатки, а также соевых поли-
сахаридов, получаемых из плодовой оболочки сои, уменьшает у боль-
ных диабетом количество сахара в крови. Переработанные соевые про-
дукты, если они являются главным источником белка, могут в течение
длительного времени удовлетворять потребности организма детей и
взрослых в незаменимых аминокислотах и белке. Соевый изолят без
добавления метионина поддерживает белковый баланс в организме
молодых людей, снижает содержание холестерина в плазме крови.
Введение соевых белков в рацион питания населения сельскохозяй-
ственного штата Герреро (Мексика) позволило восполнить недоста-
ток белка и повысить энергетическую ценность пищи, что привело к
повышению рождаемости и снижению смертности.
ГЛАВА Б. ОПРЕДЕЛЕНИЕ КАЧЕСТВА
БЕЛКОВЫХ ПРОДУКТОВ
л
Качество контролируемой белковой продукции определяется по
результатам технохимического контроля образцов для испытаний
(проб). Условия отбора точечных проб, составление объединенной
пробы, выделение среднего объема пробы регламентированы соответ-
ствующим ГОСТом.
В производственной практике выделенные из объединенной пробы
навески могут быть подвергнуты экспериментальным испытаниям
для определения: влажности; содержания общего, растворимого, бел-
кового азота; клетчатки; масличности; зольности; концентрации
ионов водорода; гранулометрического состава; органолептических
характеристик (цвет, запах, вкус) и др.
Большинство этих испытаний проводят с учетом имеющегося в
масло-жировом производстве опыта определения качества масличных
семян и их шротов в соответствии с ГОСТами. Методическая часть
проведения перечисленных испытаний изложена в соответствующих
томах Руководства по методам исследования, технологическому конт-
ролю и учету производства в масло-жировой промышленности.
В исследовательской практике возникает потребность в прове-
дении некоторых специфических для белковых веществ испытаний
для определения физико-химических показателей, функциональных
свойств, питательной ценности, сопутствующих веществ. Исходя из
этих возникающих потребностей, в данной главе приведены некото-
рые методы, применяемые для оценки качества и состояния белковых
продуктов, получаемых из масличных семян.
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ ПОКАЗАТЕЛИ
Оценка структурной целостности. К текстурированным раститель-
ным белкам относится большинство разных продуктов, различающихся
по структурным свойствам, зависящим от способа получения продук-
та, а также по содержанию белка, которое может колебаться от 50%
для текстуратов (или, точнее, экструдатов) из белковой муки до 96%
для текстуратов, полученных из изолятов. Имеются предложения о
разделении текстурированных продуктов на категории: первую, в ко-
торую должны входить продукты с содержанием белка 50—69% (т. е.
текстурированная мука), и вторую с содержанием белка более
69% (т. е. текстурированные концентраты и изоляты) [65]. Такое под-
разделение текстурированных продуктов должно определять состояние
их структуры в пищевых аналогах.
Техника выполнения заключается в следующем. Образец массой 100 г гид-
ратируют в течение 1 ч при температуре 22° С, добавляя такое расчетное коли-
135
чество воды, чтобы получить сырой образец, содержащий 15% белка. Это может
достигаться обработкой под давлением пара 0,014 МПа и затем охлаждением
до 25—30° С. Сырой остаток резмельчают в мясорубке с сеткой, имеющей отверс-
тия диаметром 3,1 мм. 100-греммовый размельченный сырой остаток промывают
водой под давлением 0,014 МПа в течение 1 мин на сите 20 меш. Промытый оста-
ток высушивают в течение 3 мин. Стенки и дно сита выти реют фильтровальной
бумагой для удаления избытка влаги перед взвешиванием. Масса сырого остатка
(в граммах) на сите соответствует процентному содержанию структурированной
целостности [ 65 ].
Определение молекулярной массы белков. Молекулярную массу
белков определяют методом гель-хроматографии. Этот метод разделе-
ния веществ основан на различии их молекулярной массы. Он позво-
ляет также выделять индивидуальные белки и определять их концен-
трацию.
Для гель-хроматографии используются специальные гели, пред-
ставляющие собой видоизмененные декстраны. Наиболее применим
гель под фирменным названием "сефадекс".
Различные марки сефадексов обладают различными пределами
экслюзии — значениями молекулярной массы веществ, еще способных
входить внутрь гранул сефадекса.
Важное использование сефадексов состоит в разделении веществ
по молекулярной массе путем гель-фильтрации.
Сущность гель-фильтрации заключается в том, что при пропуска-
нии растворов белков через колонку с набухшим сефадексом низко-
молекулярные соединения входят в поры зерен сефадекса и таким обра-
зом задерживаются. Высокомолекулярные соединения проходят через
колонку, не задерживаясь. Подбирая сефадексы по размерам, можно
отделить низкомолекулярные соединения от белков.
Сефадексы могут различаться по своему отношению к различным
растворителям.
С помощью сефадексов помимо разделения многокомпонентных
смесей можно определять молекулярную массу белков (при наличии
метчиков с известной молекулярной массой). Определение молеку-
лярной массы основано на том, что элюирующий объем растворителя
для глобулярных белков весьма близок к прямой зависимости от мо-
лекулярной массы. Этот метод является единственным, позволяющим
определить молекулярную массу белков без предварительной очистки
сырых экстрактов.
Также с помощью гель-фильтрации на сефадексах можно обессо-
ливать растворы макромолекул, например отделять соли от альбуми-
нов, очищать органические вещества растворов. Гель-фильтрация ис-
пользуется для концентрирования определенных веществ.
Техника выполнения заключается в следующем. В двухлитровый стакан
27 г сефадекса заливают 1,5 л 0,09 М рествора хлористого натрия при периоди-
ческом перемешивании стеклянной палочкой, рествор оставляют на 3—12 ч для
набухания сефадексе.
136
Набухший сефадекс переносят в вертикальную колонку при постоянном
перемешивании и свободном истекании из колонки элюирующего рествора. При
этом необходимо добиться ревномерного заполнения колонки и горизонтальной
верхней поверхности набухшего сефадекса. Для этого можно использовать кру-
жок (по внутреннему диаметру колонки) фильтровальной бумаги.
После заполнения колонки пропускают 250—300 мл элюирующего раствора
и сливают его через нижний краник, оставив слой 0,5—1 см над верхней поверх-
ностью сефадексе.
С помощью пипетки, имеющей капиллярный конец, или шприца осторожно
наслаивают исследуемый рествор белка на верхний слой сефадексе до того мо-
мента, когда слой элюирующего растворе при открытом нижнем кренике срев-
няется с верхним слоем сефадекса.
При достижении уровнем растворе белка верхнего слоя сефадекса (кружка
фильтровальной бумаги) пипеткой наслаивают 10—20 мл элюирующего рество-
ре и затем подключают питающую емкость (или насос, подающий элюирующий
рествор).
Элюирующие фрекции со би ре ют в отдельные пробирки вручную или авто-
матическим коллектором фрекций по определенному объему.
Количество белка определяют спектрофотометрически при 260 и 280 нм,
сопоставляя со стандартным раствором метчиков. Устанавливают зависимость
количества белка в собранных фракциях от количества полученного рествора.
По окончании реботы колонку промывают 150—200 мл элюирующего рество-
ра. При длительном хранении в последние порции промывающего рествора до-
бавляют антисептик (0,02% азида натрия или хлороформа).
Определение выхода белкового изолята. Экстракцию белков из
обезжиренных семян (шрота) проводят в зависимости от поставленной
цели растворами поваренной соли или щелочей.
Из полученных экстрактов осаждают белки добавлением кислоты
до достижения изоэлектрической точки. При необходимости промыв-
кой растворами кислот удаляют нежелательные компоненты (напри-
мер, хлорогеновую кислоту). Отделенные белки сушат под разреже-
нием или при сочетании его с низкими температурами (лиофильная
или сублимационная сушка).
Техника выполнения заключается в следующем. Навеску шрота 50 г зали-
вают 600 мл 5%-ного рествора поваренной соли (темперетуре рестворе 45°С).
При термостатировании (45° С) перемешивают в течение 10 мин с частотой вра-
щения мешалки 100—110 об/мин.
По окончании экстракции отделяют рествор белка от небелковых компо-
нентов центрифугированием при 3000 об/мин в течение 7—10 мин.
При добевлении 1 н рестворе соляной кислоты осеждают белок из рестворе
в изоэлектрической точке при pH 4,2—4,1.
Отделяют белок путем центрифугирования при 3000 об/мин в течение 5 мин.
Оседок белка в виде пасты помещают в вакуум-сушильный шкаф при тем-
перетуре 45° С, сушат до воздушно-сухого состояния (влажность 10—11%).
Выход белкового изолята Bq (в %) при фактической влажности определяют
по формуле
8б= а 100/е,
где а — массе сухого белкового изолята, г; в — масса взятых обезжиренных се-
мян, г.
137
ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ СВОЙСТВА
Определение эмульгирующей способности. Важным функциональ-
ным свойством белков является их способность эмульгировать расти-
тельные масла. Чем большее количество масла может перейти в эмуль-
гированное состояние в присутствии белков, находящихся в коллоид-
ном состоянии (гидрозоли), тем более высокими функциональными
свойствами обладают белки.
Расслоение коллоидной или эмульсионной системы с образованием
скоплений (коацерватов) в виде двух жидких слоев называется коа-
цервацией.
Эмульгирующую способность белков определяют по максималь-
ному количеству масла, вводимому в коллоидную систему белков до
достижения коацервации при определенных условиях (температура,
соотношение белки, вода и т. д.).
Техника выполнения заключается в следующем. Навеску белка 17 г поме-
щают в химический стакан вместимостью 200 мл и прибевляют при перемеши-
вании 100 мл дистиллированной воды при температура 20° С.
К постоянно перемешиваемому образцу из бюретки прибавляют раститель-
ное масло со скоростью 5 мл/с до визуального наблюдения точки расслоения
эмульсии (точки коацервации).
Измеряют прибевленный объем масла и рассчитывают точку коацервации ТК
(в мл/г):
ТК= al VI,
где ТК — точка коацервации; а — количество прибевленного масла, мл; 1? —
навеска образца, резведенная в 100 мл воды.
Определение маслоудерживающей способности. При использовании
белков масличных семян в промышленности важным требованием
является их высокая водо- и маслоудерживающая способность. Эта
характеристика обусловлена химическими и физическими свойства-
ми белка. Имеются предположения, что раскручивание молекулы белка
увеличивает захват воды при диссоциации на субъединицы, теорети-
чески увеличивая число потенциальных мест, связывающих воду.
Принцип метода — в регламентированных условиях к порошку
белка прибавляются вода или масло, и после центрифугирования оп-
ределяется количество свободной воды или масла.
Техника выполнения заключается в следующем. В центрифужную пробирку
на 30 мл помещеют навеску балка 4 г и пипеткой вносят 20 мл подсолнечного
масла.
Помещают пробирку в термостат при 20° С и перемешивают суспензию пе-
риодически в течение 30 мин.
Центрифугируют при 15000 об/мин в течение 15 мин. Замеряют объем де-
кантированной надосадочной жидкости (супернанта).
Маслоудерживающую способность МС (в мл/г) рассчитывают по формуле
МС= (20-а)/4,
где 20 — количество вносимого масла, мл; а — объем супернанта; 4 — навеске
образца, г.
138
для определения водоудерживающей способности струк-
турированных растительных белков:
1 — центрифужная пробирка вместимостью 50 мл; 2— пористая стеклянная плас-,
тинка; 3 — бюхнеровская воронка из пиракса; 4 — положение после центрифу-
гирования
Определение водоудерживающей способности структурированных белковых
продуктов [67]. Техника выполнения заключается в следующем. Навеску об-
резца структурированного продукта, измельченного до частиц размером 4—30 меш,
гидратируют в соотношении вода — образец 7:5. Для гидратации используется
специальная воронка (рис. 41). При гидратации дно воронки должно быть закрыта
пробкой для предохренения потерь воды. После гидратации пробку удаляют.
Воронку помещают в центрифужную пробирку. Центрифугируют 20 мин при
800 д.
После центрифугирования воронку с оставшимся на стеклянном фильтре
образцом взвешивают, затем высушивают в течение 4 ч при 105° С и взвешивают
повторно. Масса удаленной при сушке воды, отнесенная к высушенному твердому
остатку, дает величину водоудерживающей способности.
ПИТАТЕЛЬНАЯ ЦЕННОСТЬ
Определение относительной биологической ценности белковых
продуктов. Для белковых продуктов (муки, концентратов изолятов
и текстуратов) ведущим показателем является их биологическая цен-
ность. Биологическая ценность белковых продуктов зависит от амино-
кислотного состава белков, входящих в состав продуктов, структур-
ных особенностей белковых молекул, определяющих степень усвоя-
138
емости азота продукта или эффективность его утилизации живым ор-
ганизмом.
В последнее время предложены различные способы определения
биологической ценности белковых продуктов. Наиболее распростране-
но определение биологической ценности косвенным расчетным путем
(по методам аминокислотных шкал с использованием аминокислот-
ного скора). Аминокислотный скор позволяет выявить в белковом
продукте лимитирующие незаменимые аминокислоты и степень их
недостатка путем сравнения процентного содержания аминокислот в
изучаемом белковом продукте и в таком же количестве условного
идеального белка (белка, полностью удовлетворяющего потребности
организма).
Аминокислоты, скор которых составляет менее 100%, считаются
лимитирующими, а аминокислота с наименьшим скором является
главной лимитирующей аминокислотой. Другие расчетные способы
определения биологической ценности (интегрированный аминокислот-
ный показатель и индекс Корпачи) имеют более ограниченное при-
менение из-за сложности расчетов. Общим недостатком расчетных мето-
дов является невозможность учета степени доступности аминокислот
для протеолитических ферментов пищеварительного тракта.
Характеристика биологической ценности белков с учетом доступ-
ности аминокислот может быть также получена при использовании
химических и биологических методов. Из химических методов наибо-
лее распространен метод Карпентера, различные варианты которого
основаны на оценке содержания свободных е-1МН?-групп лизина от-
носительно его общего содержания в белковом продукте. Однако эти
методы позволяют оценить доступность лишь одной из незаменимых
аминокислот (чаще всего лизина) и реже — двух или трех, что обус-
ловливает неполноту характеристики биологической ценности про-
дукта. Наиболее хорошие результаты могут быть получены с исполь-
зованием биологических методов, в основе которых лежит скармли-
вание белковых продуктов животным в контролируемых условиях.
При использовании высших животных могут быть получены наиболее
достоверные характеристики биологической ценности белковых про-
дуктов, однако это сопряжено со значительными затратами времени
и материальных средств.
Достаточно достоверные результаты по определению биологичес-
кой ценности получаемых белковых продуктов из семян масличных
культур можно получить при использовании в качестве тест-объек-
тов простейших животных — инфузорий, Такой микрометод характе-
ризуется минимальными затратами времени и материальных средств,
и в то же время ввиду простоты выполнения и применяемого оборудо-
вания возможности получения сопоставимой информации и стандарт-
ности проведения работ микрометод может быть использован при раз-
140
работке стандартов и ГОСТов в оценке готовой продукции и в осу-
ществлении технологического контроля в масло-жировой промыш-
ленности.
Относительная биологическая ценность — более объективная оцен-
ка пищевых достоинств белковых продуктов в сравнении с оценками
по содержанию сырого белка, аминокислотному составу, расчетной
биологической ценности.
Под биологической ценностью понимают степень задержки азота
пищи в теле растущего организма или эффективность его утилизации
для поддержания азотистого равновесия в организме, которая зави-
сит от аминокислотного состава белка и его структурных особеннос-
тей. Биологическую ценность белков можно определять различными
методами, в основе которых лежит один из принципов: установление
скорости роста организма, определение степени регенерации (задерж-
ки) азота в организме, контроль азотистого баланса и способность к
регенерации тканей.
В настоящее время существует единое мнение о том, что биологи-
ческую ценность белков независимо от использованного принципа
определения или метода расчета необходимо выражать не в абсолют-
ных, а в относительных величинах (процентах), т. е. в сравнении с ана-
логичными показателями, полученными с применением стандартных
белков, в качестве которых приняты белок цельного куриного яйца
или белки коровьего молока (казеин).
Экспериментальное определение относительной биологической цен-
ности белковых веществ может быть проведено не только на высших
животных, но и на микроскопических инфузориях тетрахимена пи-
риформис.
Определение относительной биологической ценности белковых
продуктов приводится на основании исследований А. Д. Игнатьева
с сотрудниками.
Тетрахимена имеет двойной тип пищеварения (кислотный и ще-
лочной), многие ферментные системы ее адекватны ферментным сис-
темам высших животных, для ее роста требуются все незаменимые
аминокислоты. Общность показателей жизнедеятельности высших
животных и тетрахимены обусловила ее широкое применение при изу-
чении обмена веществ, роста, питания животных. Быстрый рост в благо-
приятных условиях и микроскопические размеры тетрахимены позво-
ляют получать в большом количестве за короткое время статистичес-
ки достоверные данные, совпадающие с экспериментальными данными
исследований, проводимых на высших животных.
В основу метода положен учет числа инфузорий, размножившихся
за определенное время в одинаковых условиях при питании их стан-
дартным белком (казеином) и испытуемой пробой, содержащей опре-
деленное количество азота. Результат выражают в процентах.
141
Питательную среду приготовляют следующим образом.
I. Раствор А. 1) MgSO4 • 7Н2О (7 г) растворяют в 50 мл дистиллирован-
ной воды; 2) Fe(NH4)2 (SO4)2 -6Н2О (3,125 г) растворяют в 50 мл воды;
3) MgCI2 -4Н2О (31,3 мг) растворяют в 50 мл воды; 4) ZnCI2 (12,5 мг) раство-
ряют в 100 мл воды. Смешивают по 1 мл растворов солей 1, 2, 3 и 4 в мерной
колбе и доводят объем до 10 мл дистиллированной водой.
раствор Б. 5) СаС12 (453 мг); 6) СиС12 -2Н2О (60 мг); 7) FeCI3-6H2O
(15 мг). Соли 5, 6, 7 растворяют отдельно, затем сливают вместе и доводят объем
дистиллированной водой до 200 мл.
Раствор В. В) КН2РО4 (1,75 г); 9) К2 НР04 (1,7 г). Соли 8 и 9 раство-
ряют в 100 мл воды.
II. Дрожжевой экстракт. 1 г растворяют в 100 мл воды непосред-
ственно перед проведением анализа.
III. Глюкоза. 15г растворяют в 100 мл воды.
IV. Берут по 1 мл растворов солей А, Б и В и доводят объем до 10 мл дистил-
лированной водой.
V. Смешивают по 10 мл растворов солей (IV), глюкозы (III) и дрожжевого
экстракта (II). Устанавливают необходимый pH 7,1 титрованием 0, 1н. NaOH.
Среда для культивирования тест-организма (pH 7,1) : бактериологический
пептон (2 г на 100 мл); дрожжевой экстракт (0,1 г на 100 мл); глюкоза (0,5 г
на 100 мл); хлористый натрий (0,1 г на 100 мл).
Техника выполнения заключается в следующем. Испытуемые пробы и стан-
дартный казеин растирают раздельно в ступках до частиц размерами не более
200 нм.
В сухие и чистые пробирки вносят раздельно навески (в трах повторностях)
испытуемых белковых продуктов и параллельно в другие пробирки — контроль-
ные навески стандартного казеина из расчета 0,4 мг на 1 г общего азота. В про-
бирки добавляют 0,4 мл основного раствора (V) и 0,5 мл дистиллированной воды.
Пробирки в штативе термостатируют при В5° С в течение 15—20 мин для инак-
тивации посторонней микрофлоры.
После охлаждения пробирок до комнатной температуры производят посев
0,02 мл трехдневной культуры тетрахимен и затем термостатируют при 25° С
в течение 96 ч с периодическим встряхиванием через 36 ч.
По окончании термостатирования содержимое пробирок фиксируют раство-
ром Люголя.
Производят подсчет микроорганизмов в счетной камера Горяева.
Относительную биологическую ценность белковых продуктов масличных
семян ОБЦ (в %) рассчитывают по формуле
ОБЦ = Кб-1001Кк,
где tfg — количество микроорганизмов, выросших в опытных пробирках с ис-
следуемым белковым веществом; Кк — количество микроорганизмов, выросших
в контрольных пробирках с казеином.
Определение атакуемости белков протеолитическими ферментами.
Усвояемость белков животными организмами может быть косвенно
охарактеризована способностью белков гидролизоваться до свободных
аминокислот комплексом ферментов желудочно-кишечного тракта
(пепсином и трипсином) в специальных условиях. Эта характеристика
получила название "атакуемость белков ферментами". Чем больше
величина атакуемости белков, тем легче может усваиваться данный
белок.
В результате жестких технологических режимов обработки белки,
142
подвергаясь денатурации, снижают способность усваиваться организ-
мом. При этом возникает несоответствие между данными, полученны-
ми химическими методами, в общем количестве аминокислот, находя-
щихся в белках после кислотного гидролиза и усвоенных (утилизиро-
ванных) организмом животного. На доступность аминокислот влияет
ряд факторов, связанных с их неполным перевариванием, что наблю-
дается при наличии перекрестных связей в молекуле белка в присут-
ствии ингибиторов протеаз, а также при ингибировании пептидами и
пептидоподобными соединениями всасывания аминокислот. На непол-
ное переваривание белка также может влиять неспособность протеазы
проникать через клеточную стенку или воздействовать на белковую
с повышенной резистентностью пептидных связей модифицированного
белка, структура которого в значительной степени разрушается в ре-
зультате технологической обработки.
Причиной снижения доступности аминокислот прежде всего яв-
ляется тепловая и химическая денатурация белков. Уровень тепловой
денатурации может быть различным. Умеренная тепловая обработка
улучшает перевариваемость путем денатурации нативных белков и
инактивации некоторых ингибиторов протеаз. Высокотемпературная
и особенно длительная по времени обработка приводит к снижению
доступности аминокислот из-за интенсивного взаимодействия между
функциональными группами белка и другими компонентами, редуци-
рующими сахарами, жирами и т. д.
Косвенным методом, характеризующим способность белков ус-
ваиваться организмом, является определение атакуемости белков ком-
плексом ферментов желудочно-кишечного тракта in vitro по методу
А. А. Покровского и И. Д. Ертанова.
Белок последовательно гидролизуется в кислой среде при тем-
пературе 37°С в присутствии пепсина, а затем трипсина, вводимых в
концентрациях, соответствующих их концентрации в процессах пище-
варения. О ходе процесса гидролиза белков протеолитическими фер-
ментами судят по увеличению суммарного количества продуктов гид-
ролиза (свободных аминокислот), диализированных через целлофа-
новую мембрану из внутреннего сосуда, где протекает протеолиз, в
наружный сосуд, содержащий раствор соляной кислоты.
Суммарное количество аминокислот определяют по развивающейся
цветной реакции с нингидрином. Для этого определяют оптическую
плотность продуктов реакции колориметрией при 540 нм (зеленый
светофильтр) по калибровочной кривой, построенной обычно по лей-
цину.
Техника выполнения заключается в следующем. Навеску обезжиренных
семян (около 150 мг) растирают в фарфоровой ступке с 10 мл 0,02 н. раствора
соляной кислоты и количественно переносят во внутренний сосуд, доводя соля-
ной кислотой общий объем до 15 мл. В наружный сосуд наливают 50 мл 0,02 н.
раствора соляной кислоты. Уровни жидкостей во внутреннем и наружном сосу-
143
дах должны быть одинаковы. Термостатируют при 37° С. Во внутренний сосуд
вводят 15 мг пепсина.
Производят отбор пробы по 2 мл диализата из наружных сосудов с интерва-
лом 50 мин. Постоянный уровень поддерживают раствором соляной кислоты.
Для количественного определения продуктов протеолиза пепсином в про-
бирку с 1 мл диализата (в двух повторностях) прибавляют 1 мл 0,02 н. цитрат-
ного буфера, 0,2 мл 0,1 н. раствора гидроксида натрия и 1 мл нингидринового
раактива. Пробирки нагревают на водяной бане при температура 100° С в тече-
ние 15 мин, охлаждают холодной водой и разбавляют 5%-ным раствором этанола.
Оптическую плотность определяют колориметрически при зеленом светофильтра
(540 нм) по калибровочной кривой.
Через 3 ч протеолиза производят замену буферного раствора в наружном
сосуде на бикарбонатный буфер с pH 8,2. Раствор во внутреннем сосуде нейтра-
лизуют 3 мл 0,1 н. раствора гидроксида натрия и 12 мл 0,1 н. раствора углекис-
лого натрия. Термостатируют при 37° С в течение 30 мин.
Во внутренний сосуд вводят 15 мг трипсина. Гидролиз продолжают в тече-
ние 2 ч.
Количественное определение продуктов протеолиза трипсином проводят
анелогично определению при гидролизе пепсином.
Проводят кислотный гидролиз навески обезжиренного образца в запаянных
ампулах с 6 н. раствором соляной кислоты при 110° С в течение 24 ч. Колоримет-
рически определяют количество лейцина лри кислотном гидролизе.
Степень гидролиза СГ (в %) определяют по формуле
сг=лф юо/лк,
где Лф — количество лейцина после протеолиза; /7К — количество лейцина после
кислотного гидролиза.
ЗАКЛЮЧЕНИЕ
Как было отмечено, семена масличных растений имеют значитель-
ный потенциальный резерв белковых веществ. Благодаря удачно сба-
лансированному аминокислотному составу, высокой биологической
ценности белки масличных семян приобретают первоочередное значе-
ние как резерв для производства белковых продуктов пищевого наз-
начения.
Возможности получения белковых веществ в концентрированном
и изолированном виде открывают новые перспективы в развитии от-
дельных отраслей пищевой промышленности аналогично перспекти-
вам, открывшимся в свое время в связи с получением в изолирован-
ном виде углеводов (сахарозы, крахмала и др.), липидов (жиров и
масел) и т. п. Наряду с расширением сырьевых резервов для пищевой
промышленности производство белковых продуктов из масличных
семян в основном обеспечивает возможности:
более полного удовлетворения потребностей населения в полно-
ценных белковых продуктах;
индустриализации получения конечных пищевых изделий на ос-
нове растительных белков;
применения упрощенных (по режимам и тоннажу) условий хране-
ния запасов концентрированных и изолированных белковых продук-
тов;
уменьшения потерь белков за счет замены трехстадийной цепочки
растение — организм животного — организм человека на двухстадий-
ную растение — организм человека;
расширения путей регулирования органолептических, питательных,
механических, диетических и других характеристик пищевых изделий.
В формировании качества получаемых конечных белковых про-
дуктов играют важную роль, как показано, многочисленные факторы.
При этом первостепенное значение имеют качество исходных се-
мян, схемы и режимы выработки растительного масла, способы произ-
водства белков и выведения сопутствующих веществ и др.
Качество исходных семян, в свою очередь, определяется условия-
ми формирования семян на растении и послеуборочной обработки и
хранения масличных семян.
Направленность биохимических изменений при созревании, после-
уборочной обработке и хранении, происходящая в запасных белках
для семян различных сортов, в пределах одного вида сохраняется об-
щей. Однако для семян подсолнечника сортовые и зональные различия
влияют на биологическую ценность, уровень атакуемости протеолити-
ческими ферментами, а также на проявление функциональных свойств
запасных белков.
Эти же показатели, зависящие от фракционного происхождения
145
белков, должны определять глубину и полноту промышленного извле-
чения белков из семян или шротов.
При оценке .экономической целесообразности полноты извлечения
тех или иных белковых фракций следует учитывать остаточную кор-
мовую ценность продуктов, остающихся после извлечения белков.
С’ точки зрения сохранения лучших качественных характеристик
белковых продуктов для производства последних следует отдавать
предпочтение шротам семян, полученным при мягких режимах обработ-
ки масличного сырья, в частности, методом прямой экстракции.
Интенсивность тепловой обработки значительно влияет на био-
логическую ценность белков. Время теплового воздействия прямо
пропорционально степени денатурационных повреждений белков. Од-
нако незначительная тепловая обработка (до 70—80° С) в большин-
стве случаев способствует повышению биологической ценности.
Наличие влаги в белковых системах при технологической пере-
работке уменьшает глубину денатурационных изменений белков. При-
сутствие сопутствующих веществ (липидов, восстанавливающих уг-
леводов и др.) повышает степень термического повреждения белков.
При извлечении белков использование нейтральных экстрагентов
исключает протекание реакций рацемации аминокислот. Щелочная
обработка, обеспечивающая более полное извлечение белков, может
приводить к образованию незначительных количеств токсичного ли-
зино-аланина.
Различия фракционного состава, степень очистки белков сущест-
венно влияют на их функциональные свойства. При этом степень очист-
ки белков, как и улучшение других качественных показателей могут
не приводить к улучшению одновременно всех функциональных свойств.
Важным элементом управления функциональностью белков является
регуляция методов коагуляции и обезвоживания белков. Условия
ее проведения выбираются индивидуально и определяются происхож-
дением, фракционным составом, степенью денатурационных изменений
белков. В формировании функциональных свойств изолятов важную
роль играет тип катиона, используемого при получении растворимых
протеинатов. Для получения белков с прогнозируемой функционально-
стью одновременно с оптимизацией технологических режимов извле-
чения осаждения и сушки, а также наряду с комбинированием готовых
белковых продуктов по их функциональным свойствам перспективна
модификация химическими, ферментативными, пластическими и дру-
гими способами.
Химическая и ферментативная модификация белков, практичес-
кое применение которой находится в начале пути своего развития,
открывает широкие пути регулирования свойствами белковых продук-
тов, что должно отвечать потребностям и запросам различных отрас-
лей пищевой промышленности.
СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННОЙ ЛИТЕРАТУРЫ
1. Авербух Д. А., Красильников В. Н., Недочина Н.А. Неко-
торые физико-химические свойства сывороточных растворов. — Масло-жировая
промышленность, 1977, № В, с. 19—21.
2. Бородулина А. А. Химический состав семян и масла производст-
венных сортов подсолнечника и его изменение в зависимости от районов возде-
лывания. — Известия Северо-Кавказского научного центра высшей школы, сер.
"Технические науки", 1974, № 4, с. 5—8.
3. Бородулина А. А., Супрунова Л. В. Изменение состава балко-
вого комплексе у семян подсолнечника. — Вестник сельскохозяйственной науки,
1977, т. 2, с. 29-32.
4. В о л ь ф В. Ультраструктура сои и ее связь с переработкой. — В кн.: Бел-
ки семян зерновых и масличных культур. М., 1977, с. 230—240.
5. В и к с Г. Изучение ультраструктуры семян хлопчатника и арахисе в связи
с переработкой и получаемыми продуктами. — В кн.: Белки семян зерновых
и масличных культур. М., 1977, с. 214—230.
6. Влияние режимов распылительной сушки на качество пищевого под-
солнечного балка/[ В. Н. Красильников, Э. П. Кюз, Н. П. Ихно и др. ]. — Масло-
жировая промышленность, 1976, № 10, с. 13—15.
7. Влияние температуры на белковый и фенольный комплексы семян
подсолнечника/ [ В. Г. Щербаков, А. Д. Минакова, О. П. Миронова и др.] . — Извес-
тия вузов СССР. Пищевая технология, 19В1, № 4, с. 23—25.
8. Влияние тепловой обработки семян сои на выход и гидратируемость
фосфолипидов/] Л. А. Мхитарьянц, С. Б. Иваницкий, Н. В. Алешина, Т. В. Лобо-
ва].— Известия вузов СССР. Пищевая технология, 19В4, № 6, с. 35—37.
9. Влияние тепловой обработки на свойства белковых препаратов/
[ П. П. Раковский, В. А. Дементий, Л. М. Горшкова и др.]. — Масло-жировая про-
мышленность, 19В2, № 7, с. 24—26.
10. Г л у ш е н к о в а А. И., Юнусов С. Ю. Комплексное использование
ядра семян хлопчатника. — Химия природных соединений, 1977, № 4, с. 445.
11. Голдовский А. М., Мирзоев А. М. Изменение протеолитичес-
кой активности семян в производстве растительных масел. — Известия вузов
СССР. Пищевая технология, 1979, № 2, с. 138—140.
12. Данилова Т. Л., Красильников В. Н., Логвинова Т. Г.
Микрофлора семян подсолнечника и шрота. Исследование качественных изме-
нений семян подсолнечника, пораженных Sclerotinia-Sclerotiorum. — Труды ВНИИЖ,
1977, вып. 33, с. 61т64.
13. Дженсен Г. Семена как источник белка для людей. — В кн.: Белки
семян зерновых и масличных культур. М., 1977, с. 55—90.
14. Диккерт Д., Диккерт М. Отложение вакуолярных балков в се-
менах масличных культур. — В кн.: Белки семян зерновых и масличных куль-
тур. М., 1977, с. 55-90.
15. Изотова М. С. Комплексное использование сырьевых ресурсов в
пищевой промышленности. Обзор. — Алма-Ата: КазНИИНТИ, 19ВЗ, с. 1 -12.
16. Использование базазотистых экстрактивных веществ семян
сои в производстве пекарских дрожжей/] М. Л. Доморощенкова, Н. В. Розманова,
Н. К. Пелагина и др.]. — Прикладная биохимия и микробиология, 19В4, т. 20,
с. 124-128.
17. Качественные характеристики белкового комплекса семян под-
солнечника/] В. Г. Щербаков, Н. К. Артемьева, С. Б. Иваницкий, А. Д. Минако-
ва]. — Известия вузов СССР. Пищевая технология, 19В4, № 4, с. 13—15.
18. Клименко В. Г., Дьяченко Н. И. Влияние стадии созревания
147
на белки семян подсолнечника. — В кн.: Материалы симпозиума по химии и био-
химии растительных балков. Кишинев, 1966, с. 25—27.
19. Ключкин В. В., Демченко П. П., Красильников В. Н. Оп-
ределение констант скоростей изменения растворимости белков. — Масло-жиро-
вая промышленность, 19В2, № 2, с. 34—37.
20. Кожевникова В. Н. Влияние орошения на качество семян и масла
подсолнечника. — В кн.: Вопросы биохимии масличных культур в связи с зада-
чами селекции. Краснодар, 1981, с. 77—79.
21. Константинова О. В., Красильников В. Н. Исследование
процесса разделения белковых фракций семян подсолнечника методом ультра-
фильтрации. — М.г Легкая и пищевая промышленность, 1982. Сер. 6, вып. 2,
с. 6-9.
22. Корганашвили Л. Д., Белобородов В. В. Способ получения
пищевых изолированных балков для предприятий общественного питания. —
Труды Ленинградского института советской торговли, 1976, № 62, с. 10—16.
23. Королева Л. А., Хатунцева О. В. Использование соевой муки
в производстве помадно-молочных полуфабрикатов. — Деп. в ЦНИИЭИпище-
пром рукопись Воронежского технологического института, 1983, № 766. — 29 с.
24. Красильников В. Н., Сланевский А. В.,Логвинова Т.Т.
Экстракция белков из соевых шротов водными растворами гидроокиси натрия. —
Масло-жировая промышленность, 1973, № 3, с. 1В—20.
25. Красильников В. Н., Недачина Н. А., Туровский А. П.
Исследование процесса экстракции белков из соевых протеинов водными раство-
рами едкого натрия в аппарате роторно-пульсационного типа.—Труды ВНИИЖа,
1974, вып. 31, с. 20—25.
26. Красильников В. Н., ШрагинаЛ. М., Константинова О. В.
Изучение процесса ультрафильтрации растворов балков из семян подсолнечника
на поливинилпирролидоновых мембранах. — Труды ВНИИЖа, 1974, вып. 33,
с. 56-60.
27. Красильников В. Н., Константинова О. В. Влияние раз-
личных факторов на проницаемость мембран в процессе ультрафильтрации раст-
воров белков из семян подсолнечника. — Прикладная биохимия и микробио-
логия, 1983, т. 19, № 4, с. 481-485.
2В. Минакова А. Д., Лобанов В. Г., Иваницкий С. Б. Измене-
ние свойств глобулинов семян высокомасличных сортов подсолнечника. — Мас-
ло-жировая промышленность, 19В5, № 1, с. 7—9.
29. Миронова О. П., Щербаков В. Г., Иваницкий С. Б. Лока-
лизация фенольных соединений в семенах высокоолеинового подсолнечника. —
Известия вузов СССР. Пищевая технология, 1979, № 1, с. 25—26.
30. О качестве соевых шротов и жмыха/[ В. Н. Красильников, Э. П. Кюз,
В. Я. Стойкова, Т. Ф. Демьяненко). — Масло-жировая промышленность, 1979,
№ 11, с. 6-9.
31. 0 пыт создания белковых композиций для повышения биологичес-
кой ценности хлеба/[А. Н. Данчук, Н. А. Чумаченко, Л. Ю. Годунова, И. М. Гон-
тер]. — Хлебопекарная и кондитерская промышленность, 1983, № 3, с. 30—32.
32. О п р е д е л е н и е фенольных соединений в семенах подсолнечника
методом газожидкостной хроматографии/) В. Л. Миронов, В. Г. Щербаков,
О. П. Миронова, С. Б. Иваницкий]. — Известия вузов СССР. Пищевая техноло-
гия, 1979, №4, с. 140-142.
33. Получение белковых веществ из семян подсолнечника/] Л. М. Горш-
кова, Л. В. Рубина, 3. А. Чайка и др.]. — Масло-жировая промышленность, 1977,
№ 12, с. 11-13.
34. Противоточный реактор для системы твердая дисперсная фа-
за — жидкость. — Информлисток Черниговского ЦНТИ, серия 61, 1984. — 4 с.
148
35. Раковский П. П. Классификация водных суспензий шрота центри-
фугированием. — Масло-жировая промышленность, 19В5, № 1, с. 11—13.
36. Рже хин В. П., Красильников В. Н. К изучению превращений
балковых веществ масличных семян при действии на них тепла и других аген-
тов. — Труды ВНИИЖа, 1963, выл. 23, с. 32—49.
37. Ржехин В. П., Красильников В. Н. Влияиние влаготепловой
обработки соевой муки на электрофоретическое поведение водорастворимых
балков. — Труды ВНИИЖа, 1963, вып. 23, с. 50—57.
38. Соболев А. М. Запасание белка в семенах растений. — М.: Наука,
19В5.-112 с.
39. Стахорская Л. К., Красильников В. Н. Получение балка
на соевой сыворотке. — Гидролизное производство, 1977, вып. 5, с. 7—9.
40. Т о л с т о г у з о в В. Б. Искусственные продукты питания. — М.: Нау-
ка, 1978. - 232 с.
41. Фенольные соединения балковых изолятов подсолнечника/ [ Е. И. Ве-
дерникова, Г. Н. Липецкая, Р. Ю. Павлюк, Л. И. Дранник]. — Прикладная биохи-
мия и микробиология, 1974, т. 10, вып. 6, с. 897—902.
42. Хвау-т С. Т., Камерместер К. Мембранные процессы разде-
ления. — М.: Мир, 1981. — 240 с.
43. X и м и ч е с к и й состав пищевых продуктов. Справочные таблицы. —
М.: Пищевая промышленность, 1979. — 85 с.
44. X и м и ч е с к и й состав некоторых сортов сои и его изменение под
влиянием погодных и почвенно-климатических условий/! В. 3. Альберт, В. Н. Кра-
сильников, 3. П. Кюз и др.]. — Прикладная биохимия и микробиология, 1976,
вып. 2, с. 186—191.
45. Шебершнева Н. Н., Леонтьева Е. Ю. Исследование процесса
сушки обогащенных макаронных изделий. — Деп. в ЦНИИЭИпищепром, руко-
пись МТИПП, № 75,19ВЗ. - с. 1-5.
46. Щ е р б а к о в В. Г., Иваницкий С. Б., Лобанов В. Г. Извлече-
ние балковых веществ подсолнечника растворами этанола. — Известия вузов
СССР. Пищевая технология, 1971, № 6, с. 170.
47. Щербаков В. Г., Силантьев Л. В. О локализации запасных ли-
пидов в клетках семядолей высокомасличных семян подсолнечника. — Масло-
жировая промышленность, 1971, № 5, с. 4—6.
4В. Щербаков В. Г., Иваницкий С. Б. Исследование белковых ве-
ществ семян высокомасличного подсолнечника методом дискэлектрофореза в
полиакриламидном геле. — В кн.: Химия и химическая технология. Креснодар,
1972, с. 230-233.
49. Щербаков В. Г., Лобанов В. Г., Иваницкий С. Б. Локали-
зация липидов в тканях семян подсолнечника. — Известия вузов СССР. Пище-
вая технология, 1974, № 3, с. 145—147.
50. Щербаков В. Г., Лобанов В. Г., Иваницкий С. Б. Локали-
зация и накопление запасных липидов в семенах высокомасличного подсолнеч-
ника при созревании. — Известия вузов СССР. Пищевая технология, 1977, № 5,
с. 150-152.
51 Щ е р б а к о в В. Г. Химия и биохимия переработки масличных семян. —
М.: Пищевая промышленность, 1977. — 144 с.
52. Щ е р б а к о в В. Г., Миронова О. П., Иваницкий С. Б. Опре-
деление фенольных веществ в семенах подсолнечника. — Масло-жировая промыш-
ленность, 1979, № 10, с. В—11.
53. Щербаков В. Г., Иваницкий С. Б., Миронова О. П. Иссле-
дование полифенольных соединений в семенах подсолнечника при созревании и
уборке. — В кн.: IV Всесоюзный биохимический съезд. АН СССР. —ВБО. М., 1979,
т. 2, с. 271.
149
54. Щербаков В. Г., Иваницкий С. Б., Миронова О. П. Иссле-
дование полифенольных соединений подсолнечника. — Биология сельскохозяй-
ственных растений, 1980, № 12, с. 11.
55. Экстракция белков и сопутствующих веществ из подсолнечно-
го шрота/[П.П. Раковский, В. А. Дементий, л. М. Горошкова и др.]. — Масло-
иогровая промышленность, 1983, № 12, с. 6—8.
56. A n improved process for isolation of glandlesscottonseed protein using
industrial membrane systems./[Lawhon J. T., Milson D., Cater C., Mattil K. — Jour. Food
Sci., 1980, v. 45, 2, p. 147-199.
57. Aman P., Gilberg L. Preparation of rapeseed protein isolates: a study
of the distribution of carbohydrates in the preparation of rapeseed protein isolates. —
Journal of food science, v. 42, 1977, N 4, p. 21—24.
58. Andres A. Prototype products include higher proteini lower calorte lower
cost frozen desserts, milk-based drinks. — Food. Proc., 1981, v. 42, 12, p. 60—61.
59. Anita L. Nolan. Cigarette Research leads to tobacco protein. — Food.,
Eng. 1983, N 9, p. 55.
60. Bala N., Puri B. R. Physiochemical properties of vegatable proteins. Part
VIII. Interaction of proteins with iodine in vapour and dissolved states. — Indian jour-
nal of Chemistry, vol. 14 A, N 12, 1976, p. 936—940.
61. Barman H., Hansen E., Mossey A. Modification of the Physical Pro-
perties of Soy Protein Isolate by Acetylation. — J. Agric. Food Chern,, vol. 25, N 3,
1977, p. 638-641.
62. Besancon P. Incidences des traitements, technologiques sur la valeur
nutritionnelle des proteins, d' oleagineux, — Rev. Franc, corps, gras., v. 24, N 1, 1977,
p. 11-15.
63. 8 e r a r d i L. C., Cherry J. P. Textural properties of cottonseed prote-
ins. — J. Food Sci., v. 45, 2, 1980, p. 377 —387.
64. В e u c h a t L. R. Functional property modification of defated peanut flo-
ur as a result of proteolysis. — Lebensmittel — Wissenschaft — Hechologie., v. 10,1977,
p. 78-83.
65. В r e e n W. M. Problem in determining textural of textured pland protein
products. Food technology, v. 31, N 4, 1977, p. 95—99.
66. C a r e n t i n о S. Autorisation-reglementationvers une plus grande rigueur
Alimentation, 18, 1983, p. 59.
67. Cegla Gaol F. Meinke W., Mattil R. Compostion cenol characteristics
of aquous extracted textured vegetable protein flours: soy and cottonseed. "Journal
of Food Science”, v. 42, N 3,1977, p. 807-811.
68. Choi Y. R., Formulation of nondairy coffee whiteners with cottonseed
protein izolates. — Jaoss journ, of the Amer., oil Chemists soc., v. 59, N 12, 1982, p. 564—
567.
69. C h о i Y.R., Lusas E.W. Molecular structure and Functionalities of pro-
tein isolates prepared from defatted cottonseed flour succinylated at various levels. J.
Food Sci., 1983, v. 48, p. 1275-1278.
70. С I a r r S. P. Wan P., Matlock S. Pilot plant production of sunflouer seed
flour. — Journ. of the American oil chemists, society, 1980, v. 57, 3, p. 275—279.
71. Cui id i J., Maubois J.—L. Purification des proteines de tourteau de tou-
rnesol par ultrafiltration. — Revue francaise des corps gras, 22 Annee, 1975,
N 10, p. 521-525.
72. Cunningham S. D., E. A. Cottonseed protein modification in an ultra-
filtration cell. — J. Food Sci., 1978, v. 43, p. 1477—1480.
73. Decloedt D. Isolated soy proteins and their utilization in chocolate. —
Confectionery and bakery, 1982, v. 7, N 4,p. 8—9.
74. E с о s s a s К. M. Edible cottonseed flour by air classification of glanded seed:
cost analysis, Journ. of the American oil chemists society, v. 59, 11, 1982, p. 488 —494.
150
75. Effect Of stage of maturity on protein and oil composition of sunflower
seed./JM. Canella, P. Alivernini, G. Castriotta, M. Lener. — Lebensmit. Wess-Technol.,
1980, vol. 14, p. 7-11.
76. El spa ss R., Gewinnung von proteingranulaten aus Sonnenblumen— und
Sojaschrot. — Fette—Seifen—Anstrichmittel, 1983, v. 83, 6, p. 209—214.
77. Far be M. Filage des proteines de tournesol. Proprietes phisoque en rela-
, tion avec la gulite organoleptique des produits files. — Revue francaise des corps gras.,
' vol. 22, 1975, p. 593-598.
J 78. Gardner H. K., Hron K., Vix H. Rehoval of pigment glands (gossupol)
from cottonseed-Cereal chemistry, 1976, vol. 53, 4, p. 549—560.
j 79. G h e у a s u d d i n J. Cater C., Mattil K. Effect of several variables on the
: extractability of sunflower seed proteins. — J. Food. Sci., 1970, v. 35, N 4, p. 453—456.
80. Gheyasuddin J. Cater C., Mattil K. Preparation of a colorless sunflo-
wer protein isolate — Food Technol., 1970, v. 24, p. 242—243.
81. Gueriviere J.—F. De La et al. Texturation de proteins vegetables par
cuisson-extrusion. — Industries alimentaires et agricoles, 1978, v. 95, 3, p. 173—178.
82. Hakahara T., Production of ueast cells from palm oil at the high tem-
perature of 40°C. — Journ. of fermentation technology, 1982, vol. 60, 1982, p. 89—91,
83. H i г о t s u к a M. Increase in emulsification activity of soy lecithin — soy
protein complex by ethanol and heat treatment. — J. Food Sci., 1984, vol. 49, N 4,
p. 111-115.
84. Holley R. A., Timbers С. E. Nematospora Destruction in nustard seed
by microwave and moisture treatment. — Canad. inst. food sci., technol., vol. 16, 1983,
p. 68-75.
85. H г о n R.J., Koltun S.P. Aqueous ethanol extraction process for cotton-
seed oil. — Amer. J. Oil Chem. Soc., vol. 69, N 9, 1984, p. 1457—1460.
86. J a u h r i K. S. Production of protein by fungi from agricultural wastes. 6.
Quality of the protein formed in rhizoctonia melongina. Pleurotos otsreatus and op-
rinus aratus. Zeetrablatt fur Bakteriologie, Parsitenkunde. — Infektionskrankheiten und
Hygiene, v. 133, 7/8, 1978, p. 619-622.
87. Johnson dale W. Oliseed vegetable protein concentrates. — J. Amer.
Oil chem. soc., v. 53, 6,1976, p. 321—324.
88. J о h n s о n E.A., Brekke C. J. Functional properties of acylated pea pro-
tein isolates. — J. Food Sci., 1983, vol. 48, N 3, p. 722—725.
89. Laroochem S., Quelques aspects du comportement nueanique de pro-
teines de tournesol filles. Influence de clivers adjuvants et Hants simples. — Annales de
technologie agricole, v. 25, 2, 1976, p. 143-158.
90. L e e J. W., Modification of plant proteins by immobilized proteases. — CRC.
Crit. Rev. food sci. and nutrit, 1981, v. 21, p. 289—322.
91. Martin R. E. Le Clair D. V. For creating products-textured proteins. —
Food Eng., v. 39, N 3,1967, p. 66-69.
92. M a r t i n e z W. H. Cattonseed protein concentrates by air classification
in conference on protein-rich food products from oilseeds. — New-Orleans: USDA
I ARS72-71,1969, p. 33-39.
93. M о г г С. V. Technical problem on traditional fermented foods. — J. Am.
Chem. Soc., vol. 56,1979, p. 383-385.
94. Nature, Missions, and Functions of USDA, Agricultural Research Servi-
ce Food Production. — Management, 1976, v. 98,10, p. 14—15.
95. О h r e n J. A. Process and product characteristics for soya concentrates and
isolates. — J. of the American oil chemists soc., 58,3, 1981, p. 333—335.
96. Production of protein isolates and concentrates from pilseed flour ex-
tracts using industrial ultrafiltration and reverse osmosis systems./(J. T. Lawhon, D. Mu-
Isow, C. Cater, Mattil K. - J. Food Sci., v. 42,1977, N 2, p. 389-394.
151
97. R о n n i e G., Morgou E. Design and modeling of capillary food extru-
der. — J. Food Process eng., v. 2, N 1,1978, p. 20—25.
98. Rutkowski A., Kozlowska H. Preparaty zywnosciowe z bialka ros-
linuego. — Warsczawa, 1981, — 310 p. 1981, p. 310.
99. Sohrieber W. Krili-Rohstoff fur neue Nahrungsmittel. — Gordian, 1978,
v. 78,4, p. 101-102,104-105.
100. Schwenk e K.D. Funktionalle Eigenschaften von Pflanzenproteinen
aus lebensmittelchemischer Sicht. Ernahrungsforschung, 27, v. 2, 1982, p. 50—56.
101. S c h w e n к e K.D. Funktionalle Eigenschaften von Pflanzenproteinen.
3. mitt. Einfluss Denaturierender Verfahrens Bedingungen auf die Eigenschaften von
Proteinisolaten aus Ackerbohnen. — Nahrung, 1983, N1,p. 79—93.
102. S c h u m a c h e r H. Kurzinformation zur Anlage NR 1025/4 fur Speise-
quarkherstellung, — kHA Nachrichten, 34, 1984, p. 16.
103. Shea rd P. R. et al. Role of corbohydates in soya extrusion. J. Food
Technol., v. 19, N 4,1984, p. 475-483.
104. Shenur M. et al. Functional properties of anew soy protein silate. — Ce-
real Chem. vol. 55, 3, 1978, p. 383-391.
105. Sodini G., Canella M. Chlorogenic Acid and oligosachariges extrac-
tion from sunflower meal with a non-denatwung solvent. VII "International sunflower
conference", Jone 27—July 3, Krasnodar, 1976, p. 168.
106. Sodini G., Con el la M. Influenza di trattamenti industriali sulla es-
traibilita di fendi e carboidrati da farina di girosole e relative solubilita delle proteine. —
Riv. Sci. Techn. Alim. Nutr. Um, v. 6, N 4, 1976, p. 219—221.
•107. Ssuulski F., Cleyauddin B., MattilK. Diffusion extraction of
chlorogenic acid from sunflower kernels. — J. Food Sci., v. 37, N 2, 1972, p. 253—256.
108. S о s u I s к i F. W., Sabir M., F I a m i n g S. Continuous diffusion of Chlo-
rogenic acids from sunflouer kernels. — J. Food Sci., v. 38, N 3, 1973, p. 468—470,
109. Srihara P., Alexander J. C. Effect of heat treatment on nutrittier
quality of plant protein blends. — Canadian institute of food science and technology,
v. 17, N 4,1984, p. 237-241.
110. Tan Boe Han. Technology of soymilk and some derivatives: Wageni-
nge, 1958, p. 3—9.
111. Textured contionseed and soy flours: A microscopic analysis./[M. Ta-
ranto, G. Cegla, K. Bell, K. Rhee. J. Food Sci., 1978, v. 43, p. 767-771.
112. U n t e r s u c h u n g e n zur Verspinnung von Rapssaatproteinen,/[H.
Schmandke, Maune, R. Friebe, V. Webers, A. Anger, I. Kormann, Die Nahrung, 1976,
20,1,p. 25—32,
113. Vernon R„ Minimy M. The soybean experience illustrious pastrobled
present bright future. — Oil mill gazetteer., vol. 89, N 1, 1984, p. 18—19.
114. Welsh T. Meet and dairy analogs from vegetable proteins. J. Amer, oil
chem. soc., v. 56, 3, 1979, p. 404—406.
115. Wolf W. J. Soybean proteins Their functional, chemical and phisical pro-
terties. — J. Agr. Food Chem., v. 18, 1970, jj. 969—976.
116. Z i m m e r m a n n R. et al. Uber funktionelle Eigenschaften von Sonnen-
blumen Proteinen in Weizenteig, mit vargleichende Untersuchungen zum Konzentra-
tionseinfluss von Sonnenblumen — und Sojaproteineisolaten auf Wasseraufnahme und
reologische Eigenschaften. — Nahrung — Food BD 28, N 9, 1984, S. 967 —974.
ОГЛАВЛЕНИЕ
Введение..........................................................
Глава 1. Семена масличных культур как сырье для производства бел-
ковых продуктов ..................................................
Пути расширения сырьевых резервов для производства белковых
продуктов.....................................................
Характеристика масличных семян. Аминокислотный состав и пище-
вая ценность белков семян.....................................
Локализация белков в семенах..................................
Влияние подготовки семян к переработке на качество белков.....
Глава 2. Технология и оборудование получений растительных белко-
вых продуктов.....................................................
Способы получения белковых продуктов....................... . . . .
Экстракция белков...................... ......................
Выделение белков из растворов.................................
Очистка белков подсолнечника от сопутствующих веществ.........
Сушка, упаковка и стерилизация белковых продуктов.............
Утилизация отходов производства белковых продуктов и охрана
окружающей среды..............................................
Глава 3. Улучшение качества извлеченных белков ..........,44, . . . .
функциональные свойства белковых продуктов....................
Химическая и ферментативная модификации белков.........'4 . . . .
Текстурирование белков................................ . . .
Глава 4. Использование белковых продуктов из масличныХ'семяи
в пищевой технологии........................................ . . . .
Производство МОЛОЧНЫХ И МЯСНЫХ продуктов............., 4'4 . . . .
Производство хлебобулочных, крупяных, макаронных, крндитер-
ских и других изделий................................»;!. . . . .
Глава 5. Определение качества белковых продуктов............ .....
Физико-химические показатели..................................
Функциональные свойства.......................................
Питательная ценность..........................................
Заключение........................................................
Список использованной лите 'уры..................................